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Fibra elástica

Las fibras elásticas (o fibras amarillas ) son un componente esencial de la matriz extracelular compuesta por haces de proteínas ( elastina ) que son producidas por varios tipos de células diferentes, incluidos fibroblastos, células endoteliales, de músculo liso y células epiteliales de las vías respiratorias. [1] Estas fibras pueden estirarse muchas veces su longitud y volver a su longitud original cuando se relajan sin pérdida de energía. Las fibras elásticas incluyen elastina , elaunina y oxitalán .

Las fibras elásticas se forman a través de la elastogénesis , [2] [3] un proceso altamente complejo que involucra varias proteínas clave, incluyendo fibulina-4, fibulina-5, proteína de unión al factor de crecimiento transformante latente β 4 y proteína asociada a microfibrillas 4. [4] [5] [6] [7] En este proceso , la tropoelastina , el precursor monomérico soluble de las fibras elásticas, es producida por células elastogénicas y acompañante a la superficie celular. Después de la excreción de la célula, la tropoelastina se autoasocia en partículas de ~200 nm por coacervación, un proceso impulsado entrópicamente que involucra interacciones entre los dominios hidrofóbicos de la tropoelastina, que está mediado por glicosaminoglicanos , heparán y otras moléculas. [8] [9] [10] Estas partículas luego se fusionan para dar lugar a esférulas de 1-2 micrones que continúan creciendo a medida que descienden de la superficie de las células antes de depositarse sobre andamios microfibrilares de fibrilina . [1]

Después de la deposición sobre microfibrillas, la tropoelastina se insolubiliza a través de una extensa reticulación por miembros de la lisil oxidasa y de la familia similar a la lisil oxidasa de aminas oxidasas dependientes del cobre en elastina amorfa , un polímero insoluble y altamente resistente que es metabólicamente estable durante la vida humana. [1] Estas dos familias de enzimas reaccionan con los numerosos residuos de lisina presentes en la tropoelastina para formar aldehídos reactivos y alisina a través de la desaminación oxidativa . [11]

Estos aldehídos y alisinas reactivos pueden reaccionar con otros residuos de lisina y alisina para formar desmosina , isodesmosina y una serie de otros enlaces cruzados polifuncionales que unen las moléculas circundantes de tropoelastina en una matriz de elastina ampliamente reticulada. Este proceso crea una variedad diversa de enlaces cruzados intramoleculares e intermoleculares [12] . Estos enlaces cruzados únicos son responsables de la durabilidad y persistencia de la elastina. El mantenimiento de la elastina reticulada lo llevan a cabo varias proteínas, incluida la proteína similar a la lisil oxidasa 1. [13]

Las fibras elásticas maduras constan de un núcleo de elastina amorfa rodeado de glicosaminoglicanos, sulfato de heparán [14] y varias otras proteínas como las glicoproteínas asociadas a microfibrillas , la fibrilina , la fibullina y el receptor de elastina .

Distribución

Fibras elásticas gruesas de la pleura visceral (revestimiento externo) del pulmón humano

Las fibras elásticas se encuentran en la piel , los pulmones , las arterias , las venas , el tejido conectivo propiamente dicho , el cartílago elástico , el ligamento periodontal , el tejido fetal y otros tejidos que deben sufrir estiramiento mecánico. [1] En el pulmón hay fibras elásticas gruesas y delgadas. [3]

Las fibras elásticas están ausentes en las cicatrices , queloides y dermatofibromas y están muy disminuidas o ausentes en los anetodermos . [15]

Histología

Las fibras elásticas se tiñen bien con fucsina aldehído , orceína [16] y tinción elástica de Weigert en secciones histológicas .

La reacción del permanganato-bisulfito-azul de toluidina es un método altamente selectivo y sensible para demostrar las fibras elásticas bajo óptica polarizada. La birrefringencia inducida demuestra la estructura molecular altamente ordenada de las moléculas de elastina en la fibra elástica. Esto no es fácilmente evidente bajo óptica normal.

Defectos y enfermedades

Existe evidencia para creer que ciertos defectos de cualquier componente de la matriz elástica pueden perjudicar y alterar la apariencia estructural de las fibras elásticas y de colágeno .

La cutis laxa y el síndrome de Williams presentan defectos de la matriz elástica que se han asociado directamente con alteraciones en el gen de la elastina.

La deficiencia de alfa-1 antitripsina es un trastorno genético en el que la elastina es degradada excesivamente por la elastasa , una proteína degradante liberada por los neutrófilos durante la respuesta inflamatoria. Esto suele provocar enfisema y enfermedad hepática en los individuos afectados.

El síndrome de Buschke-Ollendorff , la enfermedad de Menkes , el pseudoxantoma elástico y el síndrome de Marfan se han asociado con defectos en el metabolismo del cobre y la lisil oxidasa o defectos en las microfibrillas (defectos en la fibrilina o fibullina , por ejemplo).

La enfermedad de Hurler , una enfermedad de almacenamiento lisosomal , se asocia con una matriz elástica alterada.

La hipertensión y algunos defectos cardíacos congénitos se asocian con alteraciones en las grandes arterias , arterias y arteriolas con alteraciones en la matriz elástica.

Elastosis

La elastosis es la acumulación de fibras elásticas en los tejidos y es una forma de enfermedad degenerativa . [17] Existen múltiples causas, pero la más común es la elastosis actínica de la piel, también conocida como elastosis solar , que es causada por la exposición prolongada y excesiva al sol, un proceso conocido como fotoenvejecimiento . Las causas poco comunes de elastosis cutánea incluyen la elastosis perforante serpiginosa , la elastosis calcificada perforante y la elastosis focal lineal . [17]

Véase también

Referencias

  1. ^ abcd Vindin H, Mithieux SM, Weiss AS (noviembre de 2019). "Arquitectura de la elastina". Matrix Biology . 84 : 4–16. doi :10.1016/j.matbio.2019.07.005. PMID  31301399. S2CID  196458819.
  2. ^ Mithieux SM, Weiss AS (2005). "Elastina". Avances en la química de proteínas . 70. Elsevier: 437–61. doi :10.1016/s0065-3233(05)70013-9. ISBN 978-0-12-034270-9. Número de identificación personal  15837523.
  3. ^ ab Thunnissen E, Motoi N, Minami Y, Matsubara D, Timens W, Nakatani Y, Ishikawa Y, Baez-Navarro X, Radonic T, Blaauwgeers H, Borczuk AC, Noguchi M (agosto de 2021). "Elastina en patología pulmonar: relevancia en tumores de apariencia lepídica o papilar. Una comprensión integral desde el punto de vista morfológico". Histopatología . 80 (3): 457–467. doi : 10.1111/his.14537 . PMC 9293161 . PMID  34355407. 
  4. ^ Robertson IB, Horiguchi M, Zilberberg L, Dabovic B, Hadjiolova K, Rifkin DB (septiembre de 2015). "Proteínas de unión a TGF-β latentes". Biología matricial . 47 : 44–53. doi :10.1016/j.matbio.2015.05.005. PMC 4844006 . PMID  25960419. 
  5. ^ Pilecki B, Holm AT, Schlosser A, Moeller JB, Wohl AP, Zuk AV, et al. (enero de 2016). "Caracterización de la proteína asociada a microfibrillas 4 (MFAP4) como proteína de unión a tropoelastina y fibrilina implicada en la formación de fibras elásticas". The Journal of Biological Chemistry . 291 (3): 1103–14. doi : 10.1074/jbc.M115.681775 . PMC 4714194 . PMID  26601954. 
  6. ^ Dabovic B, Chen Y, Choi J, Vassallo M, Dietz HC, Ramirez F, et al. (abril de 2009). "Funciones duales de LTBP en el desarrollo pulmonar: LTBP-4 modula de forma independiente la elastogénesis y la actividad de TGF-beta". Journal of Cellular Physiology . 219 (1): 14–22. doi :10.1002/jcp.21643. PMC 2719250 . PMID  19016471. 
  7. ^ Nakamura T, Lozano PR, Ikeda Y, Iwanaga Y, Hinek A, Minamisawa S, et al. (Enero de 2002). "Fibulin-5/DANCE es esencial para la elastogénesis in vivo". Naturaleza . 415 (6868): 171–5. doi :10.1038/415171a. PMID  11805835. S2CID  4343659.
  8. ^ Yeo GC, Keeley FW, Weiss AS (septiembre de 2011). "Coacervación de tropoelastina". Avances en la ciencia de coloides e interfases . 167 (1–2): 94–103. doi :10.1016/j.cis.2010.10.003. PMID  21081222.
  9. ^ Wu WJ, Vrhovski B, Weiss AS (julio de 1999). "Los glicosaminoglicanos median la coacervación de la tropoelastina humana a través de interacciones de carga dominante que involucran cadenas laterales de lisina". The Journal of Biological Chemistry . 274 (31): 21719–24. doi : 10.1074/jbc.274.31.21719 . PMID  10419484.
  10. ^ Tu Y, Weiss AS (julio de 2008). "La coacervación de tropoelastina mediada por glicosaminoglicanos elimina la concentración crítica, acelera la formación de coacervados y facilita la fusión de esférulas: implicaciones para el microensamblaje de tropoelastina". Biomacromolecules . 9 (7): 1739–44. doi :10.1021/bm7013153. PMID  18547105.
  11. ^ Lucero HA, Kagan HM (octubre de 2006). "Lisil oxidasa: una enzima oxidativa y efectora de la función celular". Ciencias de la vida celular y molecular . 63 (19–20): 2304–16. doi :10.1007/s00018-006-6149-9. PMC 11136443 . PMID  16909208. S2CID  31863161. 
  12. ^ Schräder CU, Heinz A, Majovsky P, Karaman Mayack B, Brinckmann J, Sippl W, Schmelzer CE (septiembre de 2018). "La elastina está reticulada de forma heterogénea". The Journal of Biological Chemistry . 293 (39): 15107–15119. doi : 10.1074/jbc.RA118.004322 . PMC 6166741 . PMID  30108173. 
  13. ^ Liu X, Zhao Y, Gao J, Pawlyk B, Starcher B, Spencer JA, et al. (febrero de 2004). "La homeostasis de las fibras elásticas requiere proteína tipo lisil oxidasa 1". Nature Genetics . 36 (2): 178–82. doi : 10.1038/ng1297 . PMID  14745449.
  14. ^ Gheduzzi D, Guerra D, Bochicchio B, Pepe A, Tamburro AM, Quaglino D, et al. (febrero de 2005). "El sulfato de heparán interactúa con la tropoelastina, con algunos péptidos de tropoelastina y está presente en las fibras elásticas de la dermis humana". Matrix Biology . 24 (1): 15–25. doi :10.1016/j.matbio.2004.12.001. PMID  15748998.
  15. ^ Ackerman AB, Böer A, Bennin B, Gottlieb GJ (enero de 2005). Diagnóstico histológico de enfermedades inflamatorias de la piel. Un método algorítmico basado en el análisis de patrones: aspectos embriológicos, histológicos y anatómicos: fibras elásticas (tercera edición). Ardor Scribendi. pág. 522. ISBN 9781893357259. Archivado del original el 20 de junio de 2018 . Consultado el 28 de diciembre de 2016 . Las fibras elásticas están ausentes en los procesos cicatriciales como cicatrices, queloides y dermatofibromas.
  16. ^ "Tejido conectivo". Archivado desde el original el 7 de noviembre de 2008.
  17. ^ ab Wright B. "Elastosis". DermNet NZ .
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