La fosforilación generalmente se considera una modificación reversible usada para cambiar la actividad de la enzima en diferentes condiciones.
[1] En los mamíferos, la activación de la fosforilación por CAK solo puede ocurrir una vez que se une la ciclina.
Sin embargo, a diferencia de otros Cdks, esta fosforilación puede no ser esencial para la actividad CAK.
ATP se une profundamente dentro de la hendidura y su fosfato está orientado hacia afuera.
Los sustratos proteicos se unen a la entrada de la hendidura del sitio activo.
En su forma inactiva, Cdk2 no puede unir el sustrato porque la entrada de su sitio activo está bloqueada por el T-loop.
La hélice PSTAIRE contiene un residuo, glutamato 51, que es importante para colocar los fosfatos de ATP .
Juntos, estos cambios estructurales permiten que los fosfatos de ATP se unan correctamente.
[1] CAK libre fosforila Cdks y participa en la regulación del ciclo celular.
a CAK asociada es parte del factor de transcripción general TFIIH.
La CAK asociada con TFIIH fosforila las proteínas implicadas en la transcripción, incluida la ARN polimerasa II.
Más específicamente, la CAK asociada está involucrada en el aclaramiento del promotor y la progresión de la transcripción desde la etapa previa a la iniciación.
En la levadura de fisión, el complejo Msc6 Msc2 controla la transcripción del gen basal.
[1] La actividad de la CAK asociada con TFIIH disminuye cuando el ADN se daña por radiación UV.