Proteómica
Estas varían con el tiempo y los distintos requisitos, o presiones, que experimenta una célula u organismo.
Artículo principal: Post-transcriptional modification La traducción del ARNm no solo causa diferencias, sino que muchas proteínas también están sujetas a una amplia variedad de modificaciones químicas después de la traducción.
La adición de un fosfato a aminoácidos particulares, más comúnmente serina y treonina[12] mediada por serina-treonina quinasas, o más raramente tirosina mediada por tirosina quinasas, hace que una proteína se convierta en un objetivo para unirse o interactuar con un conjunto distinto de otras proteínas que reconocen el dominio fosforilado.
Esto alerta al científico sobre las vías de señalización que pueden estar activas en ese caso.
[13] Por tanto, a veces se necesitan diseños experimentales complicados para explicar la complejidad dinámica del proteoma.
Los anticuerpos contra proteínas particulares, o sus formas modificadas, se han utilizado en estudios de bioquímica y biología celular.
Estas se encuentran entre las herramientas más comunes utilizadas por los biólogos moleculares en la actualidad.
Existen varias técnicas y protocolos específicos que utilizan anticuerpos para la detección de proteínas.
El ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA) se ha utilizado durante décadas para detectar y medir cuantitativamente proteínas en muestras.
Esta capacidad tiene el potencial de abrir nuevos avances en el diagnóstico y la terapéutica, pero estas tecnologías se han relegado a procedimientos manuales que no son adecuados para un uso rutinario eficiente.
Estos métodos ofrecen varias ventajas, por ejemplo, a menudo pueden determinar la secuencia de una proteína o péptido, pueden tener un rendimiento mayor que los basados en anticuerpos y, a veces, pueden identificar y cuantificar proteínas para las que no existen anticuerpos.
Estos primeros métodos han sido reemplazados principalmente por tecnologías que ofrecen un mayor rendimiento.
[23] El análisis proteómico comparativo puede revelar el papel de las proteínas en sistemas biológicos complejos, incluida la reproducción.
[30] La proteómica ha ido ganando impulso durante la última década con la evolución de varios enfoques.
La proteómica cuantitativa que utiliza el marcado isotópico estable es una herramienta cada vez más útil en el desarrollo moderno.
Las proteínas son intrínsecamente mucho más difíciles de trabajar que el ADN.
Las proteínas con perfiles de expresión iguales o similares también pueden estar relacionadas funcionalmente.
[41] Artículo principal: Biomarcador Los Institutos Nacionales de Salud han definido un biomarcador como "una característica que se mide y evalúa objetivamente como un indicador de procesos biológicos normales, procesos patógenos o respuestas farmacológicas a una intervención terapéutica".
Las técnicas incluyen Western blot, tinción inmunohistoquímica, ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA) o espectrometría de masas.
Utilizando técnicas bioinformáticas, los investigadores pueden realizar análisis y almacenamiento de datos más rápidos.
[53] Químicos, biólogos e informáticos están trabajando juntos para crear e introducir nuevas tuberías que permitan el análisis de modificaciones postraduccionales que han sido identificadas experimentalmente por su efecto sobre la estructura y función de la proteína.
Los modelos computacionales pueden usar transcripciones de genes fetales previamente identificadas en sangre completa materna para crear una red proteómica integral del término neonato.
Las redes proteómicas contienen muchos biomarcadores que son sustitutos del desarrollo e ilustran la posible aplicación clínica de esta tecnología como una forma de controlar el desarrollo fetal normal y anormal.
Se pueden utilizar relaciones importantes entre biofluido y tejido para priorizar la validación clínica de los biomarcadores.
Para muchos eventos celulares, las concentraciones de proteínas no cambian; más bien, su función está modulada por modificaciones postraduccionales (PTM).
El uso cada vez mayor de reticuladores químicos, introducidos en las células vivas para fijar proteína-proteína, proteína-ADN y otras interacciones, puede mejorar este problema parcialmente.
[30] Los avances en la proteómica cuantitativa permitirían claramente un análisis más profundo de los sistemas celulares.
Por tanto, la sangre contiene información sobre el estado fisiológico de todos los tejidos y, combinado con su accesibilidad, hace que el proteoma sanguíneo sea invaluable para fines médicos.
Sin embargo, los avances tecnológicos y los desarrollos continuos parecen dar como resultado un resurgimiento de la proteómica plasmática, como lo demostró recientemente una tecnología llamada perfil de proteoma plasmático.
[60][61][62] Numerosas revistas están dedicadas al campo de la proteómica y áreas relacionadas.
