Proteína hierro-azufre

[1]​ Los centros hierro-azufre son más conocidos por su papel en las reacciones de oxidación-reducción como parte del transporte de electrones mitocondrial: tanto el complejo I como el complejo II tienen múltiples centros Fe-S.Las proteínas Fe-S son vulnerables al ataque del óxido nítrico biogénico.Son comunes tres tipos diferentes de centros Fe-S con estas características.Otro par redox aún más reductor que la ferrodoxina bacteriana se encuentra en la nitrogenasa.Este centro no experimenta una reacción redox, sino que sirve como catalizador para convertir aconitato enisocitrato.La monóxido de carbono deshidrogenasa y la hidrogenasa-[FeFe] también presentan centros Fe-S inusuales.Se han identificado al menos tres sistemas biosínteticos, denominados nif, suf e isc.Los análogos sintéticos de los centros hierro-azufre encontrados en la naturaleza fueron descritos por vez primera por Richard H. Holm y colaboradores.
Estructura Centro 2Fe-2S.
Estructura 4Fe-4S.