Las nitrogenasas (EC 1.18.6.1; EC 1.19.6.1) son enzimas utilizadas por las bacterias fijadoras de nitrógeno atmosférico para romper el nitrógeno molecular (N2) presente en la atmósfera y combinarlo con hidrógeno, con el objetivo de formar amonio (NH4), del cual a su vez deriva la síntesis de aminoácidos y otras sustancias nitrogenadas.

La reducción biológica de nitrógeno molecular es llevada a cabo únicamente por microorganismos procariotas.

Estos organismos recuperan y reutilizan el nitrógeno soluble biológicamente, amoniaco, aminoácidos y nucleótidos, esto permite mantener el ciclo del nitrógeno en su gran totalidad, los animales usan las plantas como fuente de aminoácidos y amoniaco al consumirlas ya que estos recuperan estas moléculas del suelo.

), la energía de activación necesaria para que la reacción se lleve a cabo es demasiado elevada para ocurrir en tiempos cortos sin la asistencia de un catalizador (

La transferencia de electrones se ve facilitada debido a la distorsión de la estructura al acercar los dos componentes lo más posible, por lo que puede ser oxidado y reducido, y principalmente es donde se une el ATP.

Es un heterotetrámero que consiste de dos unidades con un peso de 240-250kDa conteniendo dos clusters Fe-S que se les conoce como P-clúster, contiene hierro y molibdeno el cual su centro redox lo forman 2 Mo, 32Fe y 30 S por tetrámero, dando en conjunto al factor hierro y azufre.

Tiene dos sitios de unión para la nitrogenasa reductasa y permite que los 8 electrones necesitados para la fijación se pasen de uno a uno creando un ciclo y es donde la molécula de ATP se crea para que luego se hidrolice.

Los electrones del Fe entran al componente FeMo que están unidos por tres ligantes sulfuro dado el himidazole de una histidina resultante al que se une por un ligante bidentado de homocitrato.

Las distanciancias entre Fe –S es 2.32Å, Fe-Fe es 2.64Å y Fe- Mo es 2.73Å La enzima está formada por un heterotetrámero llamado proteína MoFe (porque contiene molibdeno y hierro), que se asocia momentáneamente a un homodímero, la proteína Fe.

La nitrogenasa, finalmente, enlaza a cada átomo de nitrógeno con tres átomos de hidrógeno para formar amoníaco (NH3), el que luego es combinado con glutamato para formar glutamina.

La reacción de la nitrogenasa produce además hidrógeno molecular como subproducto.

La reacción química que cataliza la nitrogenasa, puede describirse según la siguiente ecuación:

El mecanismo catalítico exacto todavía se desconoce, debido a la dificultad que presenta el obtener cristales de nitrogenasa con el nitrógeno unido.

Debido a las propiedades oxidantes del oxígeno, la mayor parte de las nitrogenasas son inhibidas irreversiblemente por el oxígeno diatómico, el cual oxida al cofactor Fe-S.

Esto implica que los fijadores de nitrógeno deben poseer mecanismos para proteger a las nitrogenasas del oxígeno in vivo.