Nanoanticuerpo
Tras varios años de investigación, Hamers y sus colaboradores publicaron su descubrimiento en Nature.
Dada la diferencia de tamaño, y que no son hidrófobos (al igual que los anticuerpos humanos normales), son más resistentes al calor y al pH, y pueden conservar su actividad a medida que pasan por el tubo digestivo, pudiéndose fabricar píldoras para uso oral en el tratamiento de la inflamación instestinal, cáncer colorrectal y otras afecciones del aparato digestivo.
[2] Los anticuerpos monoclonales (MAbs) tradicionales de uso terapéutico se deben almacenar a temperaturas próximas a la congelación para evitar su destrucción, y no son aptos para su administración oral ya que sufren una rápida digestión en el estómago, y no son habitualmente útiles en el tratamiento de enfermedades del sistema nervioso porque no pasan fácilmente la barrera hematoencefálica.
Los anticuerpos de un solo dominio presentes en el tiburón, poseen un CRD2 vestigial que no contribuye a la unión al antígeno.
La FR2 del VH convencional no presenta estas sustituciones y está involucrado con la formación de la interfaz hidrofóbica con el dominio VL.
El dominio VH convencional posee un parche ligeramente hidrófobo formado por aminoácidos que interactúan con CH1, sin embargo, al no estar en contacto el VHH con una región CH1, algunos aminoácidos del parche son sustituidos por residuos hidrofílicos.
[8] Actualmente, se han desarrollado nanocuerpos fusionados con proteínas fluorescentes para formar complejos llamados cromocuerpos que reconozcan componentes de compartimentos sub-celulares, para permitir la visualización de mitosis y la fase-S del ciclo celular.
