Liasa

En bioquímica, las liasas son enzimas reductasas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S, C-N y otros enlaces no peptídicos por otros medios distintos a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente.

Sus subclases son: Esta subclase incluye enzimas que rompen enlaces carbono-carbono como las descarboxilasas (EC 4.1.1), los aldehído-liasas catalizan la reversión de una condensación aldólica (CE 4.1.2), y los oxo-ácido-liasas, que catalizan la ruptura de un ácido 3-hidroxi (EC 4.1.3), o las reacciones inversas, permitiendo avance.

Algunas catalizan la eliminación real del amoniaco, amina o amida, por ejemplo: Otros, sin embargo, catalizan la eliminación de otro componente, por ejemplo, agua, que es seguido por las reacciones espontáneas que conducen a la rotura del enlace cianuro (CN), por ejemplo: como en CE 4.3.1.17 (L-serina amoníaco - liasa), de modo que la reacción global es: Es decir, una eliminación con reordenamiento.

Hoy en día se conoce que más de la tercera parte de las enzimas estudiadas contienen uno o varios metales con funciones específicas en los procesos metabólicos.

A continuación se presentara la lista de liasas que contienen, necesitan o manejan metales durante su proceso catalítico.