Las enzimas cicloxigenasas COX-1 y COX-2, también contienen hemo B en uno de sus dos sitios activos.

Generalmente, el hemo B se encuentra encajado en la matriz proteica que lo rodea (conocida como apoenzima), por medio de un único enlace coordinado entre el hierro del heme y una cadena lateral de aminoácido.

Tanto la hemoglobina como la mioglobina poseen un enlace de coordinación formado por una histidina evolutivamente muy conservada, mientras que en la óxido nítrico sintasa y en citocromo p450 el enlace se encuentra formado por una cisteína también muy conservada evolutivamente, unida al centro del hemo B.

Debido a que en las proteínas que contienen al grupo hemo B, el hierro se encuentra unido a cuatro nitrógenos del anillo porfirina formando una estructura plana, y a un único átomo donante de un par electrónico proveniente de la proteína; este hierro se encuentra en un estado pentacoordinado, teniendo el sexto sitio de coordinación libre para unir otro ligando.

Esto las convierte en excelentes mecanismos para transportar otras moléculas pequeñas.