Las enzimas CIP se han identificado en todos los reinos de la vida: animales, plantas, hongos, protistas, bacterias, arqueas e incluso en virus.

[4]​ La mayoría de los CIP requieren un socio proteíco para liberar uno o más electrones para reducir el hierro (y eventualmente el oxígeno molecular).

Algunos ejemplos incluyen al CYP5, tromboxano A2 sintasa, abreviado TXAS (TromboXano A2 Sintasa), y CYP51, lanosterol 14-α-demetilasa, abreviada LDM por razón de su sustrato (Lanosterol) y su actividad (De Metilación).

Por otra parte, el CYP constituye el mayor complejo enzimático involucrado en el metabolismo de los fármacos en nuestro organismo, al desempeñar un papel fundamental en la fase oxidativa del metabolismo (conocida como fase I).

Especialmente los laboratorios farmacéuticos están muy interesados en estos estudios por las posibilidades que presentan.

[13]​ La mayoría de los fármacos se someten a la desactivación por los CYP, ya sea directamente o mediante la excreción facilitada del cuerpo.

Además, muchas sustancias son bioactivadas por los CYP para formar sus compuestos activos.

Muchos fármacos pueden aumentar o disminuir la actividad de varias isoenzimas del CYP induciendo la biosíntesis de una isozima (inducción enzimática) o inhibiendo directamente la actividad del CYP (inhibición enzimática).

Los sustratos para estos últimos pueden ser fármacos con dosificación crítica, como la amiodarona o la carbamazepina, cuya concentración en el plasma sanguíneo puede aumentar debido a la inhibición de la enzima en la primera, o disminuir debido a la inducción enzimática en esta última.

Así, por ejemplo, en los ratones se han hallado 101 CYP, y es posible que el erizo de mar presente hasta 120.

Los CYP específicos de estos animales explican las diferentes susceptibilidades a ciertos tóxicos.

[16]​ El sitio activo del citocromo P450 contiene un centro hierro asociado al grupo hemo.

Esa cisteína y otros residuos circunvecinos (RXCXG) son altamente conservados entre los CYP conocidos,[11]​ queriendo decir que existe poca variedad entre un CYP y otro en su sitio de unión con el hierro.

Algunos sustratos causan un cambio opuesto en las propiedades espectrales, un espectro "inverso tipo I", por procesos que aún no están claros.