Cuando la Ser-32 está fosforilada, la carga negativa causa un cambio conformacional de la enzima para favorecer la actividad fosfatasa; en otras formas, la actividad cinasa está favorecida.
El dominio fosfatasa está relacionado con las proteínas que incluyen las fosfoglicerato mutasas.
Los monómeros de la proteína bifuncional están claramente divididos en dos dominios funcionales.
El dominio contiene el sitio de unión del nucleótido en el final C-terminal del primer filamento beta, por tanto, se parece a la estructura de la adenilato cinasa.
Se parece a la familia de proteínas que incluye las fosfoglicerato mutasas y las ácido fosfatasas.
El dominio tiene una estructura mixta α/β, con una lámina central beta de seis filamentos y un subdominio alfa-helicoidal que presumiblemente incluye el sitio activo de la molécula.
En cambio, la presencia de una alta concentración de fosfoenolpiruvato y citrato significa que hay una presencia elevada del precursor biosintético y por tanto inhibe a PFK2.