La fenilalanina amoniaco liasa (EC 4.3.1.24) es una enzima que cataliza una reacción que convierte la L-fenilalanina (L-Phe) en amoniaco y ácido trans-cinámico:[1] La fenilalanina amoniaco liasa (PAL) es el primer paso comprometido en la ruta de los fenilpropanoides y, por lo tanto, participa en la biosíntesis de los compuestos polifenólicos como los flavonoides, fenilpropanoides y lignina en las plantas.
[2][3] La fenilalanina amoniaco liasa se encuentra ampliamente distribuida en el reino vegetal, así como en algunas bacterias, levaduras y hongos, con isoenzimas presentes en muchas especies diferentes.
[1][5] La PAL se ha estudiado recientemente por sus posibles beneficios terapéuticos en seres humanos afectados por fenilcetonuria.
Al igual que otras liasas, la PAL requiere solo un sustrato para la reacción directa, pero dos para la inversa.
Se cree que es mecánicamente similar a la enzima relacionada histidina amoniaco liasa (EC 4.3.1.3, HAL).