Canalización de sustratos

En estos casos, el producto de la enzima formado en una reacción catalítica en un sitio activo es sustrato para otra reacción en otra enzima o sitio activo distal, sin ser liberado en disolución.

El metabolón es un complejo estructural y funcional temporal formado entre enzimas secuenciales de una ruta metabólica, unidas por interacciones no covalentes, y elementos estructurales de la célula tales como proteínas intregales de membrana y proteínas del citoesqueleto.

Una comparación de los resultados estructurales y cinéticos revela que estas enzimas y sus sitios activos frecuentemente muestran interacciones alostéricas que sincronizan las reacciones individuales promoviendo una canalización eficiente que previene el acúmulo de exceso de intermediario y su pérdida en disolución.

El alosterismo hace referencia a que las estructuras cuaternarias de las proteínas pueden adoptar múltiples formas.

Así pues el channeling o canalización es una característica general de procesos bioquímicos en los que participan complejos enzimáticos.

La triptófano sintasa, primer tunnelling descrito. Enzima, tetrámero α2β2, aislado en E. coli que cataliza el paso final de biosíntesis del triptófano . Las diferentes unidades catalizan pasos separados. Las α convierten indol 3-glicerofosfato en indol y gliceraldehido-3-P, mientras el dímero-β2 cataliza la condensación de indol y serina para dar triptófano. Sin embargo, el tetrámero α2β2 es de 30 a 100 veces más activo que las subunidades aisladas, ya que el intermediario pasa por un túnel intramolecular sin ser liberado.