Piruvato descarboxilasa
La piruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.1) es una enzima homotetramérica que cataliza en el citoplasma la descarboxilación del ácido pirúvico a acetaldehído y dióxido de carbono.
La piruvato decarboxilasa crea la forma de eliminación del CO2 que la célula libera.
[4] Los residuos lipofílicos Ile-476, Ile-480 y Pro-26 contribuyen a la no polaridad del área alrededor de Glu-477.
[3] Esto debe ocurrir porque la enzima no tiene cadenas laterales básicas para deprotononar el C2 de la TPP.
Esta inactividad se ha demostrado en experimentos en los que los grupos N1' y/o 4'-amino de la TPP no están.
Mediante análisis NMR se ha determinado que cuando la TPP está unida a la enzima con el análogo del sustrato piruvamida, la velocidad de formación del dipolo neutro es superior que la velocidad normal de la enzima.
La TPP tiene un H+ acídico en su carbono 2 que actúa como parte funcional del anillo tiazolium.
Durante la decarboxilación del piruvato, la TPP estabiliza los intermedios carbanión como un electrófilo por enlaces no covalentes.
[3] Específicamente, el nitrógeno piridilo N1' y el grupo 4'-amino de la TPP son esenciales para la función catalítica del complejo enzima-TPP.
