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ribosoma

Subunidades grandes (rojas) y pequeñas (azules) de un ribosoma

Los ribosomas ( / ˈr aɪ bə z oʊ m , -s oʊ m / ) son máquinas macromoleculares , que se encuentran dentro de todas las células , que realizan la síntesis biológica de proteínas ( traducción del ARN mensajero ). Los ribosomas unen los aminoácidos en el orden especificado por los codones de las moléculas de ARN mensajero para formar cadenas polipeptídicas . Los ribosomas constan de dos componentes principales: las subunidades ribosómicas pequeñas y grandes. Cada subunidad consta de una o más moléculas de ARN ribosomal y muchas proteínas ribosómicas ( proteínas r ). [1] [2] [3] Los ribosomas y las moléculas asociadas también se conocen como aparato de traducción .

Descripción general

La secuencia de ADN que codifica la secuencia de aminoácidos de una proteína se transcribe en una cadena de ARN mensajero (ARNm). Los ribosomas se unen a los ARN mensajeros y utilizan sus secuencias [ se necesita aclaración ] para determinar la secuencia correcta de aminoácidos para generar una proteína determinada. Los aminoácidos se seleccionan y transportan al ribosoma mediante moléculas de ARN de transferencia (ARNt), que ingresan al ribosoma y se unen a la cadena de ARN mensajero a través de un bucle de tallo anticodón . Para cada triplete codificante ( codón ) en el ARN mensajero, hay un ARN de transferencia único que debe tener la coincidencia anticodón exacta y transportar el aminoácido correcto para incorporarlo a una cadena polipeptídica en crecimiento . Una vez que se produce la proteína, puede plegarse para producir una estructura tridimensional funcional.

Un ribosoma está formado por complejos de ARN y proteínas y, por tanto, es un complejo de ribonucleoproteína . Cada ribosoma está compuesto por componentes pequeños (30 S ) y grandes (50 S ), llamados subunidades, que están unidos entre sí:

  1. (30S) tiene principalmente una función decodificadora y también está unido al ARNm
  2. (50S) tiene principalmente una función catalítica y también está unido a los ARNt aminoacilados.

La síntesis de proteínas a partir de sus componentes básicos se lleva a cabo en cuatro fases: iniciación, elongación, terminación y reciclaje. El codón de inicio en todas las moléculas de ARNm tiene la secuencia AUG. El codón de parada es uno de UAA, UAG o UGA; Como no existen moléculas de ARNt que reconozcan estos codones, el ribosoma reconoce que la traducción está completa. [4] Cuando un ribosoma termina de leer una molécula de ARNm, las dos subunidades se separan y generalmente se rompen, pero pueden reutilizarse. Los ribosomas son ribozimas porque la actividad catalítica de peptidil transferasa que une los aminoácidos entre sí la realiza el ARN ribosómico. [5]

Los ribosomas suelen estar asociados con las membranas intracelulares que forman el retículo endoplásmico rugoso .

Los ribosomas de bacterias , arqueas y eucariotas en el sistema de tres dominios se parecen entre sí en un grado notable, evidencia de un origen común. Se diferencian en su tamaño, secuencia, estructura y proporción de proteína a ARN. Las diferencias en la estructura permiten que algunos antibióticos maten las bacterias al inhibir sus ribosomas sin afectar los ribosomas humanos. En todas las especies, más de un ribosoma puede moverse a lo largo de una sola cadena de ARNm al mismo tiempo (como un polisoma ), cada uno de los cuales "lee" una secuencia específica y produce una molécula de proteína correspondiente.

Los ribosomas mitocondriales de las células eucariotas se parecen funcionalmente a muchos de los de las bacterias, lo que refleja el probable origen evolutivo de las mitocondrias. [6] [7]

Descubrimiento

Los ribosomas fueron observados por primera vez a mediados de la década de 1950 por el biólogo celular rumano-estadounidense George Emil Palade , utilizando un microscopio electrónico , como partículas densas o gránulos. [8] Inicialmente se denominaron gránulos Palade debido a su estructura granular. El término "ribosoma" fue propuesto en 1958 por Howard M. Dintzis: [9]

Durante el transcurso del simposio se hizo evidente una dificultad semántica. Para algunos de los participantes, "microsomas" significan las partículas de ribonucleoproteína de la fracción de microsomas contaminadas por otro material proteico y lipídico; para otros, los microsomas consisten en proteínas y lípidos contaminados por partículas. La frase "partículas microsomales" no parece adecuada y "partículas de ribonucleoproteínas de la fracción microsómica" es demasiado incómoda. Durante la reunión se sugirió la palabra "ribosoma", que tiene un nombre muy satisfactorio y un sonido agradable. La confusión actual se eliminaría si se adoptara el término "ribosoma" para designar partículas de ribonucleoproteína en tamaños que oscilan entre 35 y 100S.

—  Albert Claude, Partículas microsomales y síntesis de proteínas [10]

Albert Claude , Christian de Duve y George Emil Palade recibieron conjuntamente el Premio Nobel de Fisiología o Medicina , en 1974, por el descubrimiento del ribosoma. [11] El Premio Nobel de Química 2009 fue otorgado a Venkatraman Ramakrishnan , Thomas A. Steitz y Ada E. Yonath por determinar la estructura detallada y el mecanismo del ribosoma. [12]

Estructura

Los ribosomas ensamblan moléculas de proteínas poliméricas , cuyo orden está controlado por la secuencia de moléculas del ARN mensajero .
Composición del ARN ribosómico para procariotas y eucariotas.

El ribosoma es una máquina celular compleja. Se compone en gran parte de ARN especializado conocido como ARN ribosomal (ARNr), así como de docenas de proteínas distintas (el número exacto varía ligeramente entre especies). Las proteínas ribosómicas y los ARNr están organizados en dos piezas ribosómicas distintas de diferentes tamaños, conocidas generalmente como subunidades grande y pequeña del ribosoma. Los ribosomas constan de dos subunidades que encajan y funcionan como una sola para traducir el ARNm en una cadena polipeptídica durante la síntesis de proteínas. Debido a que están formados por dos subunidades de diferente tamaño, son ligeramente más largos en el eje que en el diámetro.

ribosomas procarióticos

Los ribosomas procarióticos miden alrededor de 20  nm (200  Å ) de diámetro y están compuestos por un 65% de ARNr y un 35% de proteínas ribosómicas . [13] Los ribosomas eucariotas tienen entre 25 y 30 nm (250–300 Å) de diámetro con una proporción de ARNr a proteína cercana a 1. [14] El trabajo cristalográfico [15] ha demostrado que no hay proteínas ribosómicas cercanas al sitio de reacción para la síntesis de polipéptidos. Esto sugiere que los componentes proteicos de los ribosomas no participan directamente en la catálisis de la formación de enlaces peptídicos, sino que estas proteínas actúan como un andamio que puede mejorar la capacidad del ARNr para sintetizar proteínas (ver: Ribozima ).

Estructura molecular de la subunidad 30S de Thermus thermophilus . [16] Las proteínas se muestran en azul y la cadena única de ARN en marrón.

Las subunidades ribosómicas de procariotas y eucariotas son bastante similares. [17]

La unidad de medida utilizada para describir las subunidades ribosómicas y los fragmentos de ARNr es la unidad de Svedberg , una medida de la velocidad de sedimentación en la centrifugación en lugar del tamaño. Esto explica por qué los nombres de los fragmentos no cuadran: por ejemplo, los ribosomas bacterianos 70S están formados por subunidades 50S y 30S.

Los procariotas tienen 70 ribosomas S , cada uno de los cuales consta de una subunidad pequeña ( 30S ) y una grande ( 50S ). E. coli , por ejemplo, tiene una subunidad de ARN 16S (que consta de 1540 nucleótidos) que está unida a 21 proteínas. La subunidad grande está compuesta por una subunidad de ARN 5S (120 nucleótidos), una subunidad de ARN 23S (2900 nucleótidos) y 31 proteínas . [17]

La etiqueta de afinidad para los sitios de unión de ARNt en el ribosoma de E. coli permitió la identificación de proteínas de los sitios A y P probablemente asociadas con la actividad peptidiltransferasa; [5] las proteínas marcadas son L27, L14, L15, L16, L2; al menos L27 se encuentra en el sitio donante, como lo muestran E. Collatz y AP Czernilofsky. [19] [20] Investigaciones adicionales han demostrado que las proteínas S1 y S21, en asociación con el extremo 3' del ARN ribosómico 16S, participan en el inicio de la traducción. [21]

Ribosomas de arqueas

Los ribosomas de las arqueas comparten las mismas dimensiones generales que los de las bacterias, siendo un ribosoma 70S formado por una subunidad grande 50S, una subunidad pequeña 30S y que contiene tres cadenas de ARNr. Sin embargo, a nivel de secuencia, están mucho más cerca de los eucariotas que de los bacterianos. Cada proteína ribosomal adicional que tienen las arqueas en comparación con las bacterias tiene una contraparte eucariota, mientras que tal relación no se aplica entre las arqueas y las bacterias. [22] [23] [24]

ribosomas eucariotas

Los eucariotas tienen ribosomas 80S ubicados en su citosol, cada uno de los cuales consta de una subunidad pequeña (40S) y grande (60S) . Su subunidad 40S tiene un ARN 18S (1900 nucleótidos) y 33 proteínas. [25] [26] La subunidad grande está compuesta por subunidades de ARN 5S (120 nucleótidos), ARN 28S (4700 nucleótidos), ARN 5.8S (160 nucleótidos) y 49 proteínas. [17] [25] [27]

Durante 1977, Czernilofsky publicó una investigación que utilizaba el etiquetado por afinidad para identificar los sitios de unión de ARNt en los ribosomas del hígado de rata. Varias proteínas, incluidas L32/33, L36, L21, L23, L28/29 y L13, fueron implicadas por estar en o cerca del centro de peptidil transferasa . [28]

Plastorribosomas y mitoribosomas.

En los eucariotas, los ribosomas están presentes en las mitocondrias (a veces llamadas mitoribosomas ) y en los plastidios como los cloroplastos (también llamados plastoribosomas). También constan de subunidades grandes y pequeñas unidas con proteínas en una partícula 70S. [17] Estos ribosomas son similares a los de las bacterias y se cree que estos orgánulos se originaron como bacterias simbióticas . [17] De los dos, los ribosomas cloroplásticos están más cerca de los bacterianos que los mitocondriales. Muchas piezas de ARN ribosómico en las mitocondrias se acortan y, en el caso del ARNr 5S , se reemplazan por otras estructuras en animales y hongos. [29] En particular, Leishmania tarentolae tiene un conjunto mínimo de ARNr mitocondrial. [30] Por el contrario, los mitoribosomas de las plantas tienen ARNr extendido y proteínas adicionales en comparación con las bacterias, en particular, muchas proteínas repetidas pentatricopétidas. [31]

Las algas criptomonas y cloraracniofitas pueden contener un nucleomorfo que se asemeja a un núcleo eucariota vestigial. [32] Los ribosomas 80S eucarióticos pueden estar presentes en el compartimento que contiene el nucleomorfo. [33]

Aprovechando las diferencias

Los químicos farmacéuticos aprovechan las diferencias entre los ribosomas bacterianos y eucariotas para crear antibióticos que puedan destruir una infección bacteriana sin dañar las células de la persona infectada. Debido a las diferencias en sus estructuras, los ribosomas 70S bacterianos son vulnerables a estos antibióticos mientras que los ribosomas 80S eucarióticos no lo son. [34] Aunque las mitocondrias poseen ribosomas similares a los bacterianos, las mitocondrias no se ven afectadas por estos antibióticos porque están rodeadas por una doble membrana que no admite fácilmente estos antibióticos en el orgánulo . [35] Un contraejemplo digno de mención es el antibiótico antineoplásico cloranfenicol , que inhibe los ribosomas bacterianos 50S y mitocondriales eucariotas 50S. [36] Sin embargo, los ribosomas en los cloroplastos son diferentes: la resistencia a los antibióticos en las proteínas ribosomales del cloroplasto es un rasgo que debe introducirse como marcador, mediante ingeniería genética. [37]

Propiedades comunes

Los distintos ribosomas comparten una estructura central, que es bastante similar a pesar de las grandes diferencias de tamaño. Gran parte del ARN está altamente organizado en varios motivos estructurales terciarios , por ejemplo pseudonudos que exhiben apilamiento coaxial . El ARN adicional en los ribosomas más grandes se encuentra en varias inserciones largas y continuas, [38] de modo que forman bucles a partir de la estructura central sin alterarla ni cambiarla. [17] Toda la actividad catalítica del ribosoma la lleva a cabo el ARN ; las proteínas residen en la superficie y parecen estabilizar la estructura. [17]

Estructura de alta resolución

Figura 4: Estructura atómica de la subunidad 50S de Haloarcula marismortui . Las proteínas se muestran en azul y las dos cadenas de ARN en marrón y amarillo. [39] La pequeña mancha verde en el centro de la subunidad es el sitio activo.

La estructura molecular general del ribosoma se conoce desde principios de los años 1970. A principios de la década de 2000, la estructura se logró con altas resoluciones, del orden de unos pocos ångströms .

Los primeros artículos que dan la estructura del ribosoma en resolución atómica se publicaron casi simultáneamente a finales de 2000. La subunidad 50S (procariota grande) se determinó a partir del arqueón Haloarcula marismortui [39] y la bacteria Deinococcus radiodurans , [40] y la estructura de la subunidad 30S se determinó a partir de Thermus thermophilus . [16] Estos estudios estructurales recibieron el Premio Nobel de Química en 2009. En mayo de 2001, estas coordenadas se utilizaron para reconstruir la partícula completa de T. thermophilus 70S con una resolución de 5,5  Å . [41]

En noviembre de 2005 se publicaron dos artículos con estructuras del ribosoma 70S de Escherichia coli . Las estructuras de un ribosoma vacante se determinaron con una resolución de 3,5  Å mediante cristalografía de rayos X. [42] Luego, dos semanas después, se publicó una estructura basada en microscopía crioelectrónica , [43] que representa el ribosoma con una resolución de 11 a 15  Å en el acto de pasar una cadena de proteína recién sintetizada al canal conductor de proteínas.

Las primeras estructuras atómicas del ribosoma complejado con moléculas de ARNt y ARNm se resolvieron mediante cristalografía de rayos X mediante dos grupos de forma independiente, a 2,8  Å [44] y a 3,7  Å . [45] Estas estructuras permiten ver los detalles de las interacciones del ribosoma de Thermus thermophilus con el ARNm y con los ARNt unidos a los sitios ribosómicos clásicos. Las interacciones del ribosoma con ARNm largos que contienen secuencias de Shine-Dalgarno se visualizaron poco después con una resolución de 4,5 a 5,5  Å . [46]

En 2011, se obtuvo mediante cristalografía la primera estructura atómica completa del ribosoma eucariota 80S de la levadura Saccharomyces cerevisiae . [25] El modelo revela la arquitectura de elementos específicos de eucariotas y su interacción con el núcleo universalmente conservado. Al mismo tiempo, se publicó el modelo completo de una estructura ribosómica 40S eucariota en Tetrahymena thermophila y se describió la estructura de la subunidad 40S , así como mucho sobre la interacción de la subunidad 40S con eIF1 durante el inicio de la traducción . [26] De manera similar, la estructura de la subunidad 60S eucariota también se determinó a partir de Tetrahymena thermophila en complejo con eIF6 . [27]

Función

Los ribosomas son partículas diminutas que consisten en ARN y proteínas asociadas que funcionan para sintetizar proteínas. Las proteínas son necesarias para muchas funciones celulares, como reparar daños o dirigir procesos químicos. Los ribosomas se pueden encontrar flotando dentro del citoplasma o adheridos al retículo endoplásmico . Su función principal es convertir el código genético en una secuencia de aminoácidos y construir polímeros de proteínas a partir de monómeros de aminoácidos.

Los ribosomas actúan como catalizadores en dos procesos biológicos extremadamente importantes llamados transferencia de peptidilo e hidrólisis de peptidilo. [5] [47] El "centro PT es responsable de producir enlaces de proteínas durante el alargamiento de las proteínas". [47]

En resumen, los ribosomas tienen dos funciones principales: decodificar el mensaje y formar enlaces peptídicos. Estas dos funciones residen en las subunidades ribosómicas. Cada subunidad está formada por uno o más ARNr y muchas proteínas r. La subunidad pequeña (30S en bacterias y arqueas, 40S en eucariotas) tiene la función de decodificación, mientras que la subunidad grande (50S en bacterias y arqueas, 60S en eucariotas) cataliza la formación de enlaces peptídicos, denominada actividad peptidil-transferasa. La subunidad pequeña bacteriana (y arquea) contiene el ARNr 16S y las proteínas 21 ( Escherichia coli ), mientras que la subunidad pequeña eucariótica contiene el ARNr 18S y las proteínas 32 (Saccharomyces cerevisiae, aunque los números varían entre especies). La subunidad grande bacteriana contiene los ARNr 5S y 23S y 34 proteínas r ( E. coli ), mientras que la subunidad grande eucariótica contiene los ARNr 5S, 5.8S y 25S/28S y 46 proteínas r ( S. cerevisiae ; nuevamente, los números exactos varían entre especies). [48]

Traducción

Los ribosomas son los lugares de trabajo de la biosíntesis de proteínas , el proceso de traducción del ARNm en proteína . El ARNm comprende una serie de codones que son decodificados por el ribosoma para producir la proteína. Utilizando el ARNm como plantilla, el ribosoma atraviesa cada codón (3  nucleótidos ) del ARNm, emparejándolo con el aminoácido apropiado proporcionado por un aminoacil-ARNt . El aminoacil-ARNt contiene un anticodón complementario en un extremo y el aminoácido apropiado en el otro. Para un reconocimiento rápido y preciso del ARNt apropiado, el ribosoma utiliza grandes cambios conformacionales ( corrección conformacional ). [49] La subunidad ribosomal pequeña, típicamente unida a un aminoacil-ARNt que contiene el primer aminoácido metionina , se une a un codón AUG en el ARNm y recluta la subunidad ribosómica grande. El ribosoma contiene tres sitios de unión de ARN, denominados A, P y E. El sitio A se une a un aminoacil-ARNt o factores de liberación de terminación; [50] [51] el sitio P se une a un peptidil-ARNt (un ARNt unido a la cadena polipeptídica); y el sitio E (salida) se une a un ARNt libre. La síntesis de proteínas comienza en un codón de inicio AUG cerca del extremo 5' del ARNm. El ARNm se une primero al sitio P del ribosoma. El ribosoma reconoce el codón de inicio utilizando la secuencia Shine-Dalgarno del ARNm en procariotas y la caja Kozak en eucariotas.

Aunque la catálisis del enlace peptídico involucra al hidroxilo C2 de la adenosina del sitio P del ARN en un mecanismo de lanzadera de protones, otros pasos en la síntesis de proteínas (como la translocación) son causados ​​por cambios en las conformaciones de las proteínas. Dado que su núcleo catalítico está hecho de ARN, los ribosomas se clasifican como " ribozimas " [52] y se cree que podrían ser restos del mundo del ARN . [53]

Figura 5: Traducción de ARNm (1) por un ribosoma (2) (mostrado como subunidades pequeñas y grandes ) en una cadena polipeptídica (3). El ribosoma comienza en el codón de inicio del ARN ( AUG ) y termina en el codón de parada ( UAG ).

En la Figura 5, ambas subunidades ribosómicas ( pequeña y grande ) se ensamblan en el codón de inicio (hacia el extremo 5' del ARNm ). El ribosoma utiliza ARNt que coincide con el codón actual (triplete) del ARNm para añadir un aminoácido a la cadena polipeptídica. Esto se hace para cada triplete del ARNm, mientras el ribosoma se mueve hacia el extremo 3' del ARNm. Generalmente en las células bacterianas, varios ribosomas trabajan en paralelo sobre un único ARNm, formando lo que se llama polirribosoma o polisoma .

Plegado cotraduccional

Se sabe que el ribosoma participa activamente en el plegamiento de proteínas . [54] [55] Las estructuras obtenidas de esta manera suelen ser idénticas a las obtenidas durante el replegamiento químico de proteínas; sin embargo, los caminos que conducen al producto final pueden ser diferentes. [56] [57] En algunos casos, el ribosoma es crucial para obtener la forma de proteína funcional. Por ejemplo, uno de los posibles mecanismos de plegamiento de las proteínas profundamente anudadas se basa en que el ribosoma empuje la cadena a través del bucle adjunto. [58]

Adición de aminoácidos independientes de la traducción.

La presencia de una proteína de control de calidad de ribosomas, Rqc2, está asociada con el alargamiento de la proteína independiente del ARNm. [59] [60] Este alargamiento es el resultado de la adición ribosómica (a través de ARNt aportados por Rqc2) de las colas de CAT : los ribosomas extienden el extremo C terminal de una proteína estancada con secuencias aleatorias e independientes de la traducción de a laninas y treoninas . [61] [62]

Ubicaciones de los ribosomas

Los ribosomas se clasifican en "libres" o "unidos a membranas".

Figura 6: Un ribosoma que traduce una proteína que se secreta en el retículo endoplásmico .

Los ribosomas libres y unidos a membranas difieren sólo en su distribución espacial; son idénticos en estructura. El hecho de que el ribosoma exista en estado libre o unido a una membrana depende de la presencia de una secuencia señal dirigida al RE en la proteína que se sintetiza, por lo que un ribosoma individual podría estar unido a una membrana cuando produce una proteína, pero libre en el citosol. cuando produce otra proteína.

Los ribosomas a veces se denominan orgánulos , pero el uso del término orgánulo a menudo se limita a describir componentes subcelulares que incluyen una membrana de fosfolípidos, algo que los ribosomas, al ser completamente particulados, no tienen. Por esta razón, los ribosomas a veces pueden describirse como "orgánulos no membranosos".

ribosomas libres

Los ribosomas libres pueden moverse por cualquier parte del citosol , pero están excluidos del núcleo celular y otros orgánulos. Las proteínas que se forman a partir de ribosomas libres se liberan en el citosol y se utilizan dentro de la célula. Dado que el citosol contiene altas concentraciones de glutatión y es, por tanto, un entorno reductor , en su interior no se pueden producir proteínas que contengan enlaces disulfuro , que se forman a partir de residuos de cisteína oxidados.

Ribosomas unidos a membranas

Cuando un ribosoma comienza a sintetizar proteínas que se necesitan en algunos orgánulos, el ribosoma que produce esta proteína puede quedar "unido a la membrana". En las células eucariotas, esto sucede en una región del retículo endoplásmico (RE) llamada "RE rugoso". Las cadenas polipeptídicas recién producidas se insertan directamente en el RE mediante la síntesis vectorial del ribosoma y luego se transportan a sus destinos, a través de la vía secretora . Los ribosomas unidos generalmente producen proteínas que se utilizan dentro de la membrana plasmática o se expulsan de la célula mediante exocitosis . [63]

Biogénesis

En las células bacterianas, los ribosomas se sintetizan en el citoplasma mediante la transcripción de múltiples operones de genes de ribosomas . En los eucariotas, el proceso tiene lugar tanto en el citoplasma celular como en el nucléolo , que es una región dentro del núcleo celular . El proceso de ensamblaje implica la función coordinada de más de 200 proteínas en la síntesis y procesamiento de los cuatro ARNr, así como el ensamblaje de esos ARNr con las proteínas ribosómicas. [64]

Origen

Es posible que el ribosoma se haya originado primero como un protorribosoma, [65] que posiblemente contenga un centro de peptidil transferasa (PTC), en un mundo de ARN , apareciendo como un complejo autorreplicante que solo más tarde desarrolló la capacidad de sintetizar proteínas cuando comenzaron a aparecer los aminoácidos. . [66] Los estudios sugieren que los ribosomas antiguos construidos únicamente con ARNr podrían haber desarrollado la capacidad de sintetizar enlaces peptídicos . [67] [68] [69] [70] [71] Además, la evidencia apunta fuertemente a los ribosomas antiguos como complejos autorreplicantes, donde el ARNr en los ribosomas tenía propósitos informativos, estructurales y catalíticos porque podría haber codificado para ARNt y proteínas necesarios para la autorreplicación ribosómica. [72] Los organismos celulares hipotéticos con ARN autorreplicante pero sin ADN se denominan ribocitos (o ribocélulas). [73] [74]

A medida que los aminoácidos aparecieron gradualmente en el mundo del ARN en condiciones prebióticas, [75] [76] sus interacciones con el ARN catalítico aumentarían tanto el alcance como la eficiencia de la función de las moléculas de ARN catalítico. [66] Por lo tanto, la fuerza impulsora para la evolución del ribosoma desde una antigua máquina autorreplicante a su forma actual como máquina traslacional puede haber sido la presión selectiva para incorporar proteínas en los mecanismos autorreplicantes del ribosoma, a fin de aumentar su capacidad de autorreplicación. [72] [77] [78]

Ribosomas heterogéneos

Los ribosomas tienen una composición heterogénea entre especies e incluso dentro de la misma célula, como lo demuestra la existencia de ribosomas citoplasmáticos y mitocondriales dentro de las mismas células eucariotas. Ciertos investigadores han sugerido que la heterogeneidad en la composición de las proteínas ribosómicas en los mamíferos es importante para la regulación genética, es decir , la hipótesis de los ribosomas especializados. [79] [80] Sin embargo, esta hipótesis es controvertida y es un tema de investigación en curso. [81] [82]

Vince Mauro y Gerald Edelman propusieron por primera vez que la heterogeneidad en la composición de los ribosomas estaba involucrada en el control traslacional de la síntesis de proteínas . [83] Propusieron la hipótesis del filtro de ribosomas para explicar las funciones reguladoras de los ribosomas. La evidencia ha sugerido que los ribosomas especializados específicos de diferentes poblaciones de células pueden afectar la forma en que se traducen los genes. [84] Algunas proteínas ribosómicas se intercambian del complejo ensamblado con copias citosólicas [85], lo que sugiere que la estructura del ribosoma in vivo puede modificarse sin sintetizar un ribosoma completamente nuevo.

Ciertas proteínas ribosomales son absolutamente críticas para la vida celular mientras que otras no lo son. En la levadura en ciernes , 14/78 proteínas ribosómicas no son esenciales para el crecimiento, mientras que en los humanos esto depende de la célula de estudio. [86] Otras formas de heterogeneidad incluyen modificaciones postraduccionales de proteínas ribosómicas como la acetilación, metilación y fosforilación. [87] Arabidopsis , [88] [89] [90] [91] Los sitios de entrada de ribosomas internos virales (IRES) pueden mediar en las traducciones mediante ribosomas de composición distinta. Por ejemplo, las unidades ribosómicas 40S sin eS25 en células de levadura y mamíferos no pueden reclutar CrPV IGR IRES . [92]

La heterogeneidad de las modificaciones del ARN ribosómico juega un papel importante en el mantenimiento estructural y/o la función y la mayoría de las modificaciones del ARNm se encuentran en regiones altamente conservadas. [93] [94] Las modificaciones más comunes del ARNr son la pseudouridilación y la 2'-O-metilación de la ribosa. [95]

Ver también

Referencias

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