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Ribosoma

Subunidades grandes (rojas) y pequeñas (azules) de un ribosoma

Los ribosomas ( / ˈraɪbəzoʊm , -sooʊm / ) son máquinas macromoleculares , que se encuentran dentro de todas las células , que realizan la síntesis de proteínas biológicas ( traducción del ARN mensajero ) . Los ribosomas unen los aminoácidos en el orden especificado por los codones de las moléculas de ARN mensajero para formar cadenas polipeptídicas . Los ribosomas constan de dos componentes principales: las subunidades ribosómicas pequeñas y grandes. Cada subunidad consta de una o más moléculas de ARN ribosómico y muchas proteínas ribosómicas ( proteínas r ). [1] [2] [3] Los ribosomas y las moléculas asociadas también se conocen como el aparato de traducción .

Descripción general

La secuencia de ADN que codifica la secuencia de aminoácidos de una proteína se transcribe en una cadena de ARN mensajero (ARNm). Los ribosomas se unen a las moléculas de ARN mensajero y utilizan la secuencia de nucleótidos del ARN para determinar la secuencia de aminoácidos necesaria para generar una proteína. Los aminoácidos son seleccionados y transportados al ribosoma por moléculas de ARN de transferencia (ARNt), que entran en el ribosoma y se unen a la cadena de ARN mensajero a través de un bucle de tallo anticodón . Para cada triplete codificante ( codón ) en el ARN mensajero, hay un ARN de transferencia único que debe tener la coincidencia exacta con el anticodón y lleva el aminoácido correcto para incorporarse a una cadena polipeptídica en crecimiento . Una vez que se produce la proteína, puede plegarse para producir una estructura tridimensional funcional.

Un ribosoma está formado por complejos de ARN y proteínas y, por lo tanto, es un complejo ribonucleoproteico . En los procariotas, cada ribosoma está compuesto por componentes pequeños (30 S ) y grandes (50 S ), llamados subunidades, que están unidos entre sí:

  1. (30S) tiene principalmente una función de decodificación y también está unido al ARNm.
  2. (50S) tiene principalmente una función catalítica y también está unido a los ARNt aminoacilados.

La síntesis de proteínas a partir de sus componentes básicos se lleva a cabo en cuatro fases: iniciación, elongación, terminación y reciclaje. El codón de inicio en todas las moléculas de ARNm tiene la secuencia AUG. El codón de terminación es uno de los siguientes: UAA, UAG o UGA; dado que no hay moléculas de ARNt que reconozcan estos codones, el ribosoma reconoce que la traducción está completa. [4] Cuando un ribosoma termina de leer una molécula de ARNm, las dos subunidades se separan y, por lo general, se rompen, pero se pueden reutilizar. Los ribosomas son un tipo de enzima , llamadas ribozimas porque la actividad catalítica de la peptidil transferasa que une los aminoácidos la realiza el ARN ribosómico. [5]

En las células eucariotas , los ribosomas a menudo se asocian con las membranas intracelulares que forman el retículo endoplásmico rugoso .

Los ribosomas de las bacterias , arqueas y eucariotas (en el sistema de tres dominios ) se parecen entre sí en un grado notable, evidencia de un origen común. Difieren en su tamaño, secuencia, estructura y la proporción de proteína a ARN. Las diferencias en la estructura permiten que algunos antibióticos maten bacterias inhibiendo sus ribosomas mientras que dejan intactos los ribosomas humanos. En todas las especies, más de un ribosoma puede moverse a lo largo de una sola cadena de ARNm a la vez (como un polisoma ), cada uno "leyendo" una secuencia específica y produciendo una molécula de proteína correspondiente.

Los ribosomas mitocondriales de las células eucariotas son distintos de los demás ribosomas. Funcionalmente se parecen a los de las bacterias, lo que refleja el origen evolutivo de las mitocondrias como bacterias endosimbióticas . [6] [7]

Descubrimiento

Los ribosomas fueron observados por primera vez a mediados de la década de 1950 por el biólogo celular rumano-estadounidense George Emil Palade , utilizando un microscopio electrónico , como partículas densas o gránulos. [8] Inicialmente se los llamó gránulos de Palade debido a su estructura granular. El término "ribosoma" fue propuesto en 1958 por Howard M. Dintzis: [9]

Durante el simposio se hizo evidente una dificultad semántica. Para algunos de los participantes, "microsomas" significa las partículas de ribonucleoproteína de la fracción de microsomas contaminadas por otro material proteico y lipídico; para otros, los microsomas consisten en proteínas y lípidos contaminados por partículas. La frase "partículas microsomales" no parece adecuada, y "partículas de ribonucleoproteína de la fracción de microsomas" es demasiado extraña. Durante la reunión, se sugirió la palabra "ribosoma", que tiene un nombre muy satisfactorio y un sonido agradable. La confusión actual se eliminaría si se adoptara "ribosoma" para designar partículas de ribonucleoproteína en tamaños que van desde 35 a 100S.

—  Albert Claude, Partículas microsomales y síntesis de proteínas [10]

Albert Claude , Christian de Duve y George Emil Palade recibieron conjuntamente el Premio Nobel de Fisiología o Medicina , en 1974, por el descubrimiento del ribosoma. [11] El Premio Nobel de Química de 2009 fue otorgado a Venkatraman Ramakrishnan , Thomas A. Steitz y Ada E. Yonath por determinar la estructura y el mecanismo detallados del ribosoma. [12]

Estructura

Los ribosomas ensamblan moléculas de proteínas poliméricas , cuyo orden está controlado por la secuencia de moléculas del ARN mensajero .
Composición del ARN ribosómico para procariotas y eucariotas

El ribosoma es una máquina celular compleja. Está formado principalmente por ARN especializado, conocido como ARN ribosómico (ARNr), así como por docenas de proteínas distintas (el número exacto varía ligeramente entre especies). Las proteínas ribosómicas y los ARNr están dispuestos en dos partes ribosómicas distintas de diferentes tamaños, conocidas generalmente como subunidades grande y pequeña del ribosoma. Los ribosomas constan de dos subunidades que encajan entre sí y funcionan como una sola para traducir el ARNm en una cadena polipeptídica durante la síntesis de proteínas. Debido a que están formados por dos subunidades de tamaño desigual, son ligeramente más largos en el eje que en el diámetro.

Ribosomas procariotas

Los ribosomas procariotas tienen alrededor de 20  nm (200  Å ) de diámetro y están compuestos de 65% de ARNr y 35% de proteínas ribosómicas . [13] Los ribosomas eucariotas tienen entre 25 y 30 nm (250–300 Å) de diámetro con una relación ARNr-proteína cercana a 1. [14] El trabajo cristalográfico [15] ha demostrado que no hay proteínas ribosómicas cerca del sitio de reacción para la síntesis de polipéptidos. Esto sugiere que los componentes proteicos de los ribosomas no participan directamente en la catálisis de formación de enlaces peptídicos, sino que estas proteínas actúan como un andamiaje que puede mejorar la capacidad del ARNr para sintetizar proteínas (ver: Ribozima ).

Estructura molecular de la subunidad 30S de Thermus thermophilus . [16] Las proteínas se muestran en azul y la cadena única de ARN en marrón.

Las subunidades ribosómicas de procariotas y eucariotas son bastante similares. [17]

La unidad de medida utilizada para describir las subunidades ribosómicas y los fragmentos de ARNr es la unidad Svedberg , una medida de la velocidad de sedimentación en la centrifugación en lugar del tamaño. Esto explica por qué los nombres de los fragmentos no cuadran: por ejemplo, los ribosomas bacterianos 70S están formados por subunidades 50S y 30S.

Los procariotas tienen 70 ribosomas S , cada uno de los cuales consta de una subunidad pequeña ( 30S ) y una grande ( 50S ). E. coli , por ejemplo, tiene una subunidad de ARN 16S (que consta de 1540 nucleótidos) que está unida a 21 proteínas. La subunidad grande está compuesta por una subunidad de ARN 5S (120 nucleótidos), una subunidad de ARN 23S (2900 nucleótidos) y 31 proteínas . [17]

La etiqueta de afinidad para los sitios de unión del ARNt en el ribosoma de E. coli permitió la identificación de las proteínas del sitio A y P probablemente asociadas con la actividad de la peptidiltransferasa; [5] las proteínas marcadas son L27, L14, L15, L16, L2; al menos L27 se encuentra en el sitio donante, como lo demostraron E. Collatz y AP Czernilofsky. [19] [20] Investigaciones adicionales han demostrado que las proteínas S1 y S21, en asociación con el extremo 3' del ARN ribosómico 16S, están involucradas en el inicio de la traducción. [21]

Ribosomas arqueales

Los ribosomas de las arqueas comparten las mismas dimensiones generales que los de las bacterias, siendo un ribosoma 70S formado por una subunidad grande 50S, una subunidad pequeña 30S y que contiene tres cadenas de ARNr. Sin embargo, a nivel de secuencia, son mucho más parecidos a los eucariotas que a los bacterianos. Cada proteína ribosomal adicional que tienen las arqueas en comparación con las bacterias tiene una contraparte eucariota, mientras que no se aplica tal relación entre las arqueas y las bacterias. [22] [23] [24]

Ribosomas eucariotas

Los eucariotas tienen ribosomas 80S ubicados en su citosol, cada uno de los cuales consta de una subunidad pequeña (40S) y una grande (60S) . Su subunidad 40S tiene un ARN 18S (1900 nucleótidos) y 33 proteínas. [25] [26] La subunidad grande está compuesta por una subunidad de ARN 5S (120 nucleótidos), ARN 28S (4700 nucleótidos), ARN 5.8S (160 nucleótidos) y 49 proteínas. [17] [25] [27]

En 1977, Czernilofsky publicó una investigación en la que utilizó el etiquetado por afinidad para identificar los sitios de unión del ARNt en los ribosomas del hígado de ratas. Varias proteínas, entre ellas L32/33, L36, L21, L23, L28/29 y L13, se consideraron implicadas en el centro de la peptidil transferasa o cerca de él . [28]

Plastoribosomas y mitoribosomas

En los eucariotas, los ribosomas están presentes en las mitocondrias (a veces llamadas mitoribosomas ) y en plástidos como los cloroplastos (también llamados plastorribosomas). También consisten en subunidades grandes y pequeñas unidas con proteínas en una partícula 70S. [17] Estos ribosomas son similares a los de las bacterias y se cree que estos orgánulos se originaron como bacterias simbióticas . [17] De los dos, los ribosomas cloroplásticos son más cercanos a los bacterianos que a los mitocondriales. Muchos fragmentos de ARN ribosómico en las mitocondrias se acortan y, en el caso del ARNr 5S , se reemplazan por otras estructuras en animales y hongos. [29] En particular, Leishmania tarentolae tiene un conjunto minimizado de ARNr mitocondrial. [30] Por el contrario, los mitoribosomas de las plantas tienen ARNr extendido y proteínas adicionales en comparación con las bacterias, en particular, muchas proteínas de repetición de pentatricopéptidos. [31]

Las algas criptomonas y cloraracniofitas pueden contener un nucleomorfo que se asemeja a un núcleo eucariota vestigial. [32] Los ribosomas 80S eucariotas pueden estar presentes en el compartimento que contiene el nucleomorfo. [33]

Aprovechar las diferencias

Las diferencias entre los ribosomas bacterianos y eucariotas son explotadas por los químicos farmacéuticos para crear antibióticos que pueden destruir una infección bacteriana sin dañar las células de la persona infectada. Debido a las diferencias en sus estructuras, los ribosomas bacterianos 70S son vulnerables a estos antibióticos mientras que los ribosomas eucariotas 80S no lo son. [34] Aunque las mitocondrias poseen ribosomas similares a los bacterianos, las mitocondrias no se ven afectadas por estos antibióticos porque están rodeadas por una doble membrana que no admite fácilmente estos antibióticos en el orgánulo . [35] Un contraejemplo notable es el antibiótico antineoplásico cloranfenicol , que inhibe los ribosomas bacterianos 50S y los mitocondriales eucariotas 50S. [36] Sin embargo, los ribosomas en los cloroplastos son diferentes: la resistencia a los antibióticos en las proteínas ribosómicas del cloroplasto es un rasgo que debe introducirse como marcador, con ingeniería genética. [37]

Propiedades comunes

Los diversos ribosomas comparten una estructura central, que es bastante similar a pesar de las grandes diferencias de tamaño. Gran parte del ARN está altamente organizado en varios motivos estructurales terciarios , por ejemplo, pseudonudos que exhiben apilamiento coaxial . El ARN adicional en los ribosomas más grandes se encuentra en varias inserciones largas y continuas, [38] de modo que forman bucles a partir de la estructura central sin alterarla ni cambiarla. [17] Toda la actividad catalítica del ribosoma la lleva a cabo el ARN ; las proteínas residen en la superficie y parecen estabilizar la estructura. [17]

Estructura de alta resolución

Figura 4: Estructura atómica de la subunidad 50S de Haloarcula marismortui . Las proteínas se muestran en azul y las dos cadenas de ARN en marrón y amarillo. [39] La pequeña mancha verde en el centro de la subunidad es el sitio activo.

La estructura molecular general del ribosoma se conoce desde principios de la década de 1970. A principios de la década de 2000, la estructura se logró con altas resoluciones, del orden de unos pocos ångströms .

Los primeros artículos que dieron la estructura del ribosoma con resolución atómica se publicaron casi simultáneamente a finales de 2000. La subunidad 50S (procariota grande) se determinó a partir de la arqueona Haloarcula marismortui [39] y la bacteria Deinococcus radiodurans , y la estructura de la subunidad 30S se determinó a partir de la bacteria Thermus thermophilus . [16] [40] Estos estudios estructurales fueron galardonados con el Premio Nobel de Química en 2009. En mayo de 2001, estas coordenadas se utilizaron para reconstruir la partícula 70S completa de T. thermophilus con una resolución de 5,5  Å . [41]

En noviembre de 2005 se publicaron dos artículos con estructuras del ribosoma 70S de Escherichia coli . Las estructuras de un ribosoma vacante se determinaron con una resolución de 3,5  Å mediante cristalografía de rayos X. [42] Luego, dos semanas después, se publicó una estructura basada en criomicroscopía electrónica , [43] que representa al ribosoma con una resolución de 11–15  Å en el acto de pasar una cadena de proteína recién sintetizada al canal conductor de proteínas.

Las primeras estructuras atómicas del ribosoma complejado con moléculas de ARNt y ARNm fueron resueltas mediante cristalografía de rayos X por dos grupos de forma independiente, a 2,8  Å [44] y a 3,7  Å . [45] Estas estructuras permiten ver los detalles de las interacciones del ribosoma de Thermus thermophilus con el ARNm y con los ARNt unidos a los sitios ribosomales clásicos. Las interacciones del ribosoma con ARNm largos que contienen secuencias de Shine-Dalgarno se visualizaron poco después con una resolución de 4,5–5,5  Å . [46]

En 2011, se obtuvo la primera estructura atómica completa del ribosoma eucariota 80S de la levadura Saccharomyces cerevisiae mediante cristalografía. [25] El modelo revela la arquitectura de elementos específicos de eucariotas y su interacción con el núcleo universalmente conservado. Al mismo tiempo, se publicó el modelo completo de una estructura ribosomal eucariota 40S en Tetrahymena thermophila y se describió la estructura de la subunidad 40S , así como mucho sobre la interacción de la subunidad 40S con eIF1 durante la iniciación de la traducción . [26] De manera similar, también se determinó la estructura de la subunidad eucariota 60S de Tetrahymena thermophila en complejo con eIF6 . [27]

Función

Los ribosomas son partículas diminutas que consisten en ARN y proteínas asociadas que funcionan para sintetizar proteínas. Las proteínas son necesarias para muchas funciones celulares, como reparar daños o dirigir procesos químicos. Los ribosomas pueden encontrarse flotando dentro del citoplasma o adheridos al retículo endoplasmático . Su función principal es convertir el código genético en una secuencia de aminoácidos y construir polímeros proteicos a partir de monómeros de aminoácidos.

Los ribosomas actúan como catalizadores en dos procesos biológicos extremadamente importantes llamados transferencia de peptidilos e hidrólisis de peptidilos. [5] [47] El "centro PT es responsable de producir enlaces proteicos durante la elongación de las proteínas". [47]

En resumen, los ribosomas tienen dos funciones principales: decodificar el mensaje y formar enlaces peptídicos. Estas dos funciones residen en las subunidades ribosómicas. Cada subunidad está formada por uno o más ARNr y muchas proteínas r. La subunidad pequeña (30S en bacterias y arqueas, 40S en eucariotas) tiene la función de decodificación, mientras que la subunidad grande (50S en bacterias y arqueas, 60S en eucariotas) cataliza la formación de enlaces peptídicos, conocida como actividad peptidil-transferasa. La subunidad pequeña bacteriana (y arqueal) contiene el ARNr 16S y 21 proteínas r ( Escherichia coli ), mientras que la subunidad pequeña eucariota contiene el ARNr 18S y 32 proteínas r (Saccharomyces cerevisiae, aunque los números varían entre especies). La subunidad grande bacteriana contiene los ARNr 5S y 23S y 34 proteínas r ( E. coli ), mientras que la subunidad grande eucariota contiene los ARNr 5S, 5.8S y 25S/28S y 46 proteínas r ( S. cerevisiae ; nuevamente, los números exactos varían entre especies). [48]

Traducción

Los ribosomas son los lugares de trabajo de la biosíntesis de proteínas , el proceso de traducir el ARNm en proteína . El ARNm comprende una serie de codones que son decodificados por el ribosoma para fabricar la proteína. Usando el ARNm como plantilla, el ribosoma atraviesa cada codón (3  nucleótidos ) del ARNm, emparejándolo con el aminoácido apropiado proporcionado por un aminoacil-ARNt . El aminoacil-ARNt contiene un anticodón complementario en un extremo y el aminoácido apropiado en el otro. Para un reconocimiento rápido y preciso del ARNt apropiado, el ribosoma utiliza grandes cambios conformacionales ( corrección conformacional ). [49] La subunidad ribosómica pequeña, típicamente unida a un aminoacil-ARNt que contiene el primer aminoácido metionina , se une a un codón AUG en el ARNm y recluta a la subunidad ribosómica grande. El ribosoma contiene tres sitios de unión del ARN, denominados A, P y E. El sitio A se une a un aminoacil-ARNt o a factores de liberación de terminación; [50] [51] el sitio P se une a un peptidil-ARNt (un ARNt unido a la cadena polipeptídica); y el sitio E (salida) se une a un ARNt libre. La síntesis de proteínas comienza en un codón de inicio AUG cerca del extremo 5' del ARNm. El ARNm se une primero al sitio P del ribosoma. El ribosoma reconoce el codón de inicio utilizando la secuencia Shine-Dalgarno del ARNm en procariotas y la caja Kozak en eucariotas.

Aunque la catálisis del enlace peptídico implica el hidroxilo C2 de la adenosina del sitio P del ARN en un mecanismo de transporte de protones, otros pasos en la síntesis de proteínas (como la translocación) son causados ​​por cambios en las conformaciones de las proteínas. Dado que su núcleo catalítico está hecho de ARN, los ribosomas se clasifican como " ribozimas ", [52] y se piensa que podrían ser restos del mundo del ARN . [53]

Figura 5: Traducción del ARNm (1) por un ribosoma (2) (mostrados como subunidades pequeña y grande ) en una cadena polipeptídica (3). El ribosoma comienza en el codón de inicio del ARN ( AUG ) y termina en el codón de terminación ( UAG ).

En la Figura 5, ambas subunidades ribosomales ( pequeña y grande ) se ensamblan en el codón de inicio (hacia el extremo 5' del ARNm ). El ribosoma utiliza ARNt que coincide con el codón actual (triplete) en el ARNm para agregar un aminoácido a la cadena polipeptídica. Esto se hace para cada triplete en el ARNm, mientras que el ribosoma se mueve hacia el extremo 3' del ARNm. Por lo general, en las células bacterianas, varios ribosomas trabajan en paralelo en un solo ARNm, formando lo que se llama un polirribosoma o polisoma .

Plegado cotraduccional

Se sabe que el ribosoma participa activamente en el plegamiento de proteínas . [54] [55] Las estructuras obtenidas de esta manera suelen ser idénticas a las obtenidas durante el replegamiento químico de proteínas; sin embargo, las vías que conducen al producto final pueden ser diferentes. [56] [57] En algunos casos, el ribosoma es crucial para obtener la forma funcional de la proteína. Por ejemplo, uno de los posibles mecanismos de plegamiento de las proteínas profundamente anudadas se basa en que el ribosoma empuje la cadena a través del bucle adjunto. [58]

Adición de aminoácidos independientes de la traducción

La presencia de una proteína de control de calidad de ribosoma Rqc2 está asociada con la elongación de proteínas independiente del ARNm. [59] [60] Esta elongación es el resultado de la adición ribosomal (a través de ARNt traídos por Rqc2) de colas CAT : los ribosomas extienden el extremo C de una proteína bloqueada con secuencias aleatorias independientes de la traducción de a- laninas y treoninas . [61] [ 62]

Ubicación de los ribosomas

Los ribosomas se clasifican como "libres" o "unidos a la membrana".

Figura 6: Un ribosoma que traduce una proteína que se secreta en el retículo endoplásmico .

Los ribosomas libres y unidos a la membrana difieren únicamente en su distribución espacial; son idénticos en estructura. El que el ribosoma exista en estado libre o unido a la membrana depende de la presencia de una secuencia señal que se dirija al RE en la proteína que se está sintetizando, por lo que un ribosoma individual podría estar unido a la membrana cuando está produciendo una proteína, pero libre en el citosol cuando produce otra proteína.

A veces se hace referencia a los ribosomas como orgánulos , pero el uso del término orgánulo suele restringirse a la descripción de componentes subcelulares que incluyen una membrana fosfolipídica, que los ribosomas, al ser totalmente particulados, no tienen. Por este motivo, a veces se los puede describir como "orgánulos no membranosos".

Ribosomas libres

Los ribosomas libres pueden moverse por cualquier parte del citosol , pero quedan excluidos del núcleo celular y otros orgánulos. Las proteínas que se forman a partir de ribosomas libres se liberan en el citosol y se utilizan dentro de la célula. Dado que el citosol contiene altas concentraciones de glutatión y es, por lo tanto, un entorno reductor , las proteínas que contienen enlaces disulfuro , que se forman a partir de residuos de cisteína oxidada, no se pueden producir en su interior.

Ribosomas unidos a la membrana

Cuando un ribosoma comienza a sintetizar proteínas que son necesarias en algunos orgánulos, el ribosoma que produce esta proteína puede quedar "ligado a la membrana". En las células eucariotas esto sucede en una región del retículo endoplasmático (RE) llamada "RE rugoso". Las cadenas polipeptídicas recién producidas son insertadas directamente en el RE por el ribosoma que realiza la síntesis vectorial y luego son transportadas a sus destinos, a través de la vía secretora . Los ribosomas ligados generalmente producen proteínas que se utilizan dentro de la membrana plasmática o se expulsan de la célula a través de la exocitosis . [63]

Biogénesis

En las células bacterianas, los ribosomas se sintetizan en el citoplasma a través de la transcripción de múltiples operones de genes ribosómicos . En los eucariotas, el proceso tiene lugar tanto en el citoplasma celular como en el nucléolo , que es una región dentro del núcleo celular . El proceso de ensamblaje implica la función coordinada de más de 200 proteínas en la síntesis y procesamiento de los cuatro ARNr, así como el ensamblaje de esos ARNr con las proteínas ribosómicas. [64]

Origen

El ribosoma puede haberse originado primero como un protorribosoma, [65] posiblemente conteniendo un centro de peptidil transferasa (PTC), en un mundo de ARN , apareciendo como un complejo autorreplicante que solo más tarde desarrolló la capacidad de sintetizar proteínas cuando comenzaron a aparecer los aminoácidos . [66] Los estudios sugieren que los ribosomas antiguos construidos únicamente de ARNr podrían haber desarrollado la capacidad de sintetizar enlaces peptídicos . [67] [68] [69] [70] [71] Además, la evidencia apunta firmemente a los ribosomas antiguos como complejos autorreplicantes, donde el ARNr en los ribosomas tenía propósitos informativos, estructurales y catalíticos porque podría haber codificado ARNt y proteínas necesarias para la autorreplicación ribosómica. [72] Los organismos celulares hipotéticos con ARN autorreplicante pero sin ADN se denominan ribocitos (o ribocélulas). [73] [74]

A medida que los aminoácidos aparecieron gradualmente en el mundo del ARN en condiciones prebióticas, [75] [76] sus interacciones con el ARN catalítico aumentarían tanto el rango como la eficiencia de la función de las moléculas de ARN catalítico. [66] Por lo tanto, la fuerza impulsora para la evolución del ribosoma desde una antigua máquina de autorreplicación a su forma actual como máquina de traducción puede haber sido la presión selectiva para incorporar proteínas a los mecanismos de autorreplicación del ribosoma, a fin de aumentar su capacidad de autorreplicación. [72] [77] [78]

Ribosomas heterogéneos

Los ribosomas son heterogéneos en su composición entre especies e incluso dentro de la misma célula, como lo demuestra la existencia de ribosomas citoplasmáticos y mitocondriales dentro de las mismas células eucariotas. Algunos investigadores han sugerido que la heterogeneidad en la composición de las proteínas ribosómicas en los mamíferos es importante para la regulación genética, es decir , la hipótesis del ribosoma especializado. [79] [80] Sin embargo, esta hipótesis es controvertida y es tema de investigación en curso. [81] [82]

Vince Mauro y Gerald Edelman fueron los primeros en proponer que la heterogeneidad en la composición de los ribosomas estaba involucrada en el control traduccional de la síntesis de proteínas . [83] Propusieron la hipótesis del filtro ribosomal para explicar las funciones reguladoras de los ribosomas. La evidencia ha sugerido que los ribosomas especializados específicos de diferentes poblaciones celulares pueden afectar la forma en que se traducen los genes. [84] Algunas proteínas ribosomales se intercambian del complejo ensamblado con copias citosólicas [85], lo que sugiere que la estructura del ribosoma in vivo se puede modificar sin sintetizar un ribosoma nuevo completo.

Ciertas proteínas ribosómicas son absolutamente críticas para la vida celular mientras que otras no lo son. En la levadura en ciernes , 14/78 proteínas ribosómicas no son esenciales para el crecimiento, mientras que en los humanos esto depende de la célula de estudio. [86] Otras formas de heterogeneidad incluyen modificaciones postraduccionales a las proteínas ribosómicas como la acetilación, metilación y fosforilación. [87] Arabidopsis , [88] [ 89] [90] [91] Los sitios de entrada interna al ribosoma viral (IRES) pueden mediar traducciones por ribosomas compositivamente distintos. Por ejemplo, las unidades ribosómicas 40S sin eS25 en levaduras y células de mamíferos son incapaces de reclutar el IRES del IGR de CrPV . [92]

La heterogeneidad de las modificaciones del ARN ribosómico desempeña un papel importante en el mantenimiento estructural y/o la función y la mayoría de las modificaciones del ARNm se encuentran en regiones altamente conservadas. [93] [94] Las modificaciones más comunes del ARNr son la pseudouridilación y la 2'-O-metilación de la ribosa. [95]

Véase también

Referencias

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