La proteína de suero es una mezcla de proteínas aisladas del suero , el material líquido creado como subproducto de la producción de queso . Las proteínas consisten en α-lactoalbúmina , β-lactoglobulina , albúmina sérica e inmunoglobulinas . [1] El glicomacropéptido también constituye el tercer componente más grande, pero no es una proteína. La proteína de suero se comercializa comúnmente como un suplemento proteico y se le han atribuido varias afirmaciones sobre la salud. Una revisión publicada en 2010 en el European Food Safety Authority Journal concluyó que la literatura proporcionada no respaldaba adecuadamente las afirmaciones propuestas. [2]
Producción de suero
El suero es el que queda cuando se coagula la leche durante el proceso de producción del queso. La coagulación puede realizarse añadiendo ácido o cuajo. Es una solución al 5% de lactosa en agua y contiene las proteínas solubles en agua de la leche, así como algo de contenido lipídico . [3] El procesamiento puede realizarse mediante un simple secado, o se puede aumentar el contenido proteico relativo eliminando la lactosa, los lípidos y otros materiales no proteicos. [4]
El método principal para extraer proteínas del suero es la filtración por membrana. Se pueden utilizar distintos tamaños de poros de membrana para permitir que los distintos componentes del suero pasen o queden retenidos de forma selectiva. El suero puede pasar por una "microfiltración" que bloquea las bacterias, las micelas de caseína y la grasa, y luego por una "ultrafiltración" (UF) que bloquea las proteínas. La parte que no pasa por la UF se seca por aspersión para obtener una proteína de suero concentrada. [5] También existen otras formas de concentrar proteínas mediante membranas de filtración. [6]
La cromatografía de intercambio iónico es otro método importante para la extracción de proteínas de suero. Entre los métodos en desarrollo se incluyen la extracción acuosa en dos fases y la pesca magnética. [6]
Producción microbiana
Los microbios han sido diseñados para producir proteínas similares o incluso "bioidénticas" a las del suero de leche. [7] Entre las empresas que están innovando con el suero de leche y el queso producidos a partir de microbios se encuentran Perfect Day , California Performance, New Culture y Motif Ingredients. Ninguna de estas empresas estipula la composición proteica de sus productos, pero sí contienen algunos de los genes necesarios para elaborar proteínas del suero de leche. [8] [9]
Composición
La proteína en la leche de vaca es aproximadamente 20% suero y 80% caseína . [10] La proteína en la leche humana es aproximadamente 60% suero y 40% caseína. [11] La fracción proteica en el suero constituye aproximadamente el 10% de los sólidos secos totales en el suero. Esta proteína es típicamente una mezcla de beta-lactoglobulina (~65%), alfa-lactoalbúmina (~25%), albúmina de suero bovino (~8%) (ver también albúmina de suero ) e inmunoglobulinas . [12] El tercer fragmento más grande del aislado de proteína de suero derivado del suero dulce es el glicomacropéptido o GMP. Sin embargo, el GMP carece de la estructura secundaria necesaria para que sea clasificado como una proteína y se considera una cadena larga de aminoácidos. Todos estos péptidos son solubles en agua en sus formas nativas, independientemente del pH.
Principales formas y usos
Existen cuatro tipos principales de proteína de suero producida comercialmente: [13]
Los concentrados de proteína de suero (WPC) suelen tener niveles bajos (aunque no nulos) de grasa y colesterol . También contienen carbohidratos en forma de lactosa . Los polvos suelen tener entre un 29 % y un 89 % de proteína en peso seco.
Los aislados de proteína de suero (WPI) se procesan para eliminar la grasa y la lactosa y, como resultado, los polvos de WPI suelen tener más del 90 % de proteína en peso seco. Al igual que los WPC, los WPI tienen un sabor suave y ligeramente lechoso.
Los hidrolizados de proteína de suero (WPH) son proteínas de suero predigeridas y parcialmente hidrolizadas con el fin de metabolizarlas más fácilmente. Su costo es generalmente más alto que el de los hidrolizados de proteína de suero o proteína de suero de leche. [4] El suero altamente hidrolizado puede ser menos alergénico que otras formas de suero, debido a que sus cadenas de péptidos son mucho más pequeñas y simples. Por esta razón, es un componente común en las fórmulas de leche para bebés hipoalergénicas y en los alimentos médicos. [14]
La proteína de suero nativa se extrae de la leche desnatada , en lugar de recolectarse como subproducto de la producción de queso . Este tipo de suero no contiene glicomacropéptido, que se forma solo después de la adición de cuajo. [15] [16] [17]
Existe evidencia de que la proteína de suero es más biodisponible que la caseína o la proteína de soja. [18] [19]
La proteína de suero se comercializa comúnmente como un suplemento dietético , generalmente se vende en forma de polvo para mezclar en bebidas. [2] La proteína de suero también se usa comúnmente como espesante para mejorar la textura y disminuir la sinéresis en muchos tipos de yogur . El yogur con altas cantidades de proteína se ha encontrado con mayor frecuencia en los estantes debido a la creciente popularidad del yogur griego . [20]
Úselo para entrenamiento de fuerza y desarrollo muscular.
El uso principal de los suplementos de proteína de suero es para el crecimiento y desarrollo muscular. Consumir suplementos de proteína de suero antes del ejercicio no ayudará al rendimiento atlético, pero mejorará la recuperación y síntesis de proteínas del cuerpo después del ejercicio porque aumenta los aminoácidos libres en el acervo de aminoácidos libres del cuerpo. [20]
En 2010, un panel de la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (AESA) examinó los efectos de la proteína de suero en la pérdida de peso (tanto a través de la pérdida de grasa como del aumento de la saciedad) y en el desarrollo de la fuerza y la masa muscular. El panel concluyó que no hay evidencia que respalde ninguna afirmación sobre la pérdida de peso y que la proteína de suero es aproximadamente tan efectiva para desarrollar fuerza, músculo y masa corporal magra como otras fuentes de proteína. [2]
Aunque las proteínas del suero son responsables de algunas alergias a la leche , los principales alérgenos de la leche son las caseínas . [21] [22]
Queso de suero
El queso de suero, como el ricotta , se produce a partir del suero y es rico en proteínas de suero (excepto el brunost ). La proteína de suero representa aproximadamente el 40-45% del contenido de sólidos del ricotta.
Referencias
^ Farrell, HM; Jiménez-Flores, R; Bleck, GT; et al. (2004). "Nomenclatura de las proteínas de la leche de vaca: sexta revisión". Journal of Dairy Science . 87 (6): 1641–1674. doi : 10.3168/jds.s0022-0302(04)73319-6 . ISSN 0022-0302. PMID 15453478.
^ abc Panel de la EFSA sobre productos dietéticos, nutrición y alergias (2010). «Opinión científica sobre la fundamentación de las declaraciones de propiedades saludables relacionadas con la proteína de suero». Revista de la EFSA . 8 (10): 1818. doi : 10.2903/j.efsa.2010.1818 .
^ "Suero de leche". Enciclopedia Británica, 15.ª edición, 1994
^ ab Foegeding, EA; Davis, JP; Doucet, D; McGuffey, MK (2002). "Avances en la modificación y comprensión de la funcionalidad de la proteína de suero". Tendencias en ciencia y tecnología de los alimentos . 13 (5): 151–159. doi :10.1016/S0924-2244(02)00111-5.
^ Tunick MH (2008). "Producción y utilización de proteína de suero". (Resumen) . En Onwulata CI, Huth PJ (eds.). Procesamiento de suero, funcionalidad y beneficios para la salud . Ames, Iowa: Blackwell Publishing; IFT Press. págs. 1–13.
^ ab Buchanan, Dominic; Martindale, Wayne; Romeih, Ehab; Hebishy, Essam (mayo de 2023). "Avances recientes en el procesamiento y valorización del suero: perspectivas tecnológicas y ambientales". Revista internacional de tecnología láctea . 76 (2): 291–312. doi : 10.1111/1471-0307.12935 .
^ Lerissa Zimberoff (11 de julio de 2019). "Llega la leche cultivada en laboratorio: proteínas de leche producidas sin animales". LA Times .
^ "Suero de leche vegano California Performance" . Consultado el 3 de mayo de 2022 .
^ US9924728B2, Ryan Pandya, Perumal Gandhi, Shaowen Ji, Derek Beauchamp, Louis Hom, "Composiciones alimentarias que comprenden una o ambas de proteína beta-lactoglobulina recombinante y proteína alfa-lactoalbúmina recombinante", publicada el 27 de marzo de 2018, asignada a Perfect Day Inc.
^ Jay R. Hoffman y Michael J. Falvo (2004). "Proteína: ¿cuál es la mejor?". Revista de Ciencias y Medicina del Deporte (3): 118–130.
^ Luhovyy BL, Akhavan T, Anderson GH (2007). "Proteínas de suero en la regulación de la ingesta de alimentos y la saciedad". Journal of the American College of Nutrition . 26 (6): 704S–712S. doi :10.1080/07315724.2007.10719651. PMID 18187437. S2CID 25573353.
^ Haug, A; Høstmark, AT; Harstad, OM (2007). "La leche bovina en la nutrición humana - una revisión". Enfermedades de salud de lípidos . 6 : 25. doi : 10.1186/1476-511X-6-25 . PMC 2039733 . PMID 17894873.
^ Rawat, Manas. "Tipos de proteína de suero y cuál es la mejor para ti". shreddedyouth . Manas Rawat . Consultado el 17 de septiembre de 2022 .
^ Lee YH (noviembre de 1992). "Enfoques de procesamiento de alimentos para alterar el potencial alergénico de la fórmula a base de leche". J. Pediatr . 121 (5 Pt 2): S47–50. doi :10.1016/S0022-3476(05)81406-4. PMID 1447634.
^ Alan L. Kelly; Seamus A. O'Mahony. "Tecnologías para el procesamiento del suero: "¿Existe un suero mejor?"" (PDF) . Dairyaustralia.com.au . Consultado el 19 de mayo de 2016 .
^ Burrington, Kimberlee. "Informe técnico: Tecnología de fraccionamiento de leche y oportunidades emergentes en materia de proteínas lácteas" (PDF) . USDairy . Consejo de Exportación de Productos Lácteos de los Estados Unidos . Consultado el 23 de mayo de 2016 .
^ "Leprino Foods ingresa al mercado de proteína de suero de leche de venta directa al consumidor con Ascent Protein". 23 de mayo de 2016. Consultado el 1 de junio de 2016 .
^ Morifuji, Masashi (2010). "Comparación de diferentes fuentes y grados de hidrólisis de proteínas dietéticas: efecto sobre los aminoácidos plasmáticos, los dipéptidos y las respuestas a la insulina en sujetos humanos". J. Agric. Food Chem. 58 (15): 8788–8797.
^ Calbet, JA (2002). "Las respuestas plasmáticas de glucagón e insulina dependen de la tasa de aparición de aminoácidos después de la ingestión de diferentes soluciones proteicas en humanos". J Nutr. 132 (8): 2174–82.
^ ab Guo, Mingruo (2019). Producción, química, funcionalidad y aplicaciones de proteína de suero . Universidad de Temple: John Wiley & Sons Ltd. págs. 119-122. ISBN9781119256052.
^ Wal JM (2004). "Alergenicidad de la leche bovina". Ann. Allergy Asthma Immunol . 93 (5 Suppl 3): S2–11. doi :10.1016/S1081-1206(10)61726-7. PMID 15562868.
^ Burks W, Helm R, Stanley S, Bannon GA (2001). "Alergenos alimentarios". Curr Opin Allergy Clin Immunol . 1 (3): 243–248. doi :10.1097/01.all.0000011021.73682.01. PMID 11964696. S2CID 26812470.