Clase de péptidos que tienen actividad antimicrobiana.
Los péptidos antimicrobianos ( AMP ), también llamados péptidos de defensa del huésped ( HDP ), son parte de la respuesta inmune innata que se encuentra en todas las clases de vida. Existen diferencias fundamentales entre las células procarióticas y eucariotas que pueden representar objetivos para los péptidos antimicrobianos . Estos péptidos son antimicrobianos potentes y de amplio espectro que demuestran potencial como nuevos agentes terapéuticos. Se ha demostrado que los péptidos antimicrobianos matan bacterias Gram negativas y Gram positivas , [1] virus envueltos, hongos e incluso células transformadas o cancerosas. [2] A diferencia de la mayoría de los antibióticos convencionales, parece que los péptidos antimicrobianos con frecuencia desestabilizan las membranas biológicas , pueden formar canales transmembrana y también pueden tener la capacidad de mejorar la inmunidad al funcionar como inmunomoduladores .
Estructura
Los péptidos antimicrobianos son un grupo único y diverso de moléculas, que se dividen en subgrupos según su composición y estructura de aminoácidos. [3] Los péptidos antimicrobianos generalmente tienen entre 12 y 50 aminoácidos. Estos péptidos incluyen dos o más residuos cargados positivamente proporcionados por arginina , lisina o, en ambientes ácidos, histidina , y una gran proporción (generalmente >50%) de residuos hidrofóbicos. [4] [5] [6] Las estructuras secundarias de estas moléculas siguen 4 temas, que incluyen i) hélice α , ii) cadena β debido a la presencia de 2 o más enlaces disulfuro , iii) horquilla β o bucle debido a la presencia de un único enlace disulfuro y/o ciclación de la cadena peptídica, y iv) extendida. [7] Muchos de estos péptidos no están estructurados en solución libre y se pliegan en su configuración final al dividirse en membranas biológicas. Los péptidos contienen residuos de aminoácidos hidrófilos alineados a lo largo de un lado y residuos de aminoácidos hidrófobos alineados a lo largo del lado opuesto de una molécula helicoidal. [3] Esta anfipatía de los péptidos antimicrobianos les permite dividirse en la bicapa lipídica de la membrana. La capacidad de asociarse con membranas es una característica definitiva de los péptidos antimicrobianos, [8] [9] aunque la permeabilización de la membrana no es necesaria. Estos péptidos tienen una variedad de actividades antimicrobianas que van desde la permeabilización de la membrana hasta la acción sobre una variedad de objetivos citoplasmáticos. [ cita necesaria ]
Actividades
Los modos de acción mediante los cuales los péptidos antimicrobianos matan a los microbios son variados [10] y pueden diferir para diferentes especies bacterianas. [11] Algunos péptidos antimicrobianos matan tanto bacterias como hongos, por ejemplo, la psoriasina mata E. coli y varios hongos filamentosos. [12] La membrana citoplasmática es un objetivo frecuente, pero los péptidos también pueden interferir con la síntesis de ADN y proteínas , el plegamiento de proteínas y la síntesis de la pared celular. [10] El contacto inicial entre el péptido y el organismo objetivo es electrostático, ya que la mayoría de las superficies bacterianas son aniónicas o hidrófobas, como en el péptido antimicrobiano piscidina. Su composición de aminoácidos, anfipaticidad, carga catiónica y tamaño les permiten unirse e insertarse en bicapas de membrana para formar poros mediante mecanismos de "barril-duela", "alfombra" o "poro toroidal". Alternativamente, pueden penetrar en la célula para unirse a moléculas intracelulares que son cruciales para la vida celular. [13] Los modelos de unión intracelular incluyen la inhibición de la síntesis de la pared celular, la alteración de la membrana citoplasmática, la activación de la autolisina, la inhibición de la síntesis de ADN, ARN y proteínas, y la inhibición de ciertas enzimas. En muchos casos, se desconoce el mecanismo exacto de la muerte. Una técnica emergente para el estudio de tales mecanismos es la interferometría de polarización dual . [14] [15] A diferencia de muchos antibióticos convencionales, estos péptidos parecen ser bactericidas [2] en lugar de bacteriostáticos . En general, la actividad antimicrobiana de estos péptidos se determina midiendo la concentración mínima inhibidora (CIM), que es la concentración más baja de fármaco que inhibe el crecimiento bacteriano. [dieciséis]
Los AMP pueden poseer múltiples actividades, incluidas actividades bacterianas antigrampositivas, bacterianas antigramnegativas, antifúngicas, antivirales, antiparasitarias y anticancerígenas. Un gran análisis funcional de AMP indica que entre todas las actividades de AMP, la anfipatía y la carga, dos propiedades principales de los AMP, distinguen mejor entre los AMP con y sin actividades bacterianas antigramnegativas. [17] Esto implica que ser AMP con actividades bacterianas antigramnegativas puede preferir o incluso requerir una fuerte anfipaticidad y carga neta positiva. [ cita necesaria ]
Inmunomodulación
Además de matar bacterias directamente, se ha demostrado que tienen una serie de funciones inmunomoduladoras que pueden estar implicadas en la eliminación de la infección, incluida la capacidad de alterar la expresión genética del huésped, actuar como quimiocinas y/o inducir la producción de quimiocinas , inhibiendo la producción inducida por lipopolisacáridos . -producción de citocinas inflamatorias , favoreciendo la cicatrización de heridas y modulando las respuestas de las células dendríticas y de las células de la respuesta inmune adaptativa. Los modelos animales indican que los péptidos de defensa del huésped son cruciales tanto para la prevención como para la eliminación de la infección. Parece que muchos péptidos inicialmente aislados y denominados "péptidos antimicrobianos" han demostrado tener funciones alternativas más significativas in vivo (por ejemplo, hepcidina [18] ). Dusquetide, por ejemplo, es un inmunomodulador que actúa a través de p62, una proteína implicada en la señalización de infección basada en receptores tipo peaje. Soligenix (SGNX) está examinando el péptido en un ensayo clínico de fase III para determinar si puede ayudar en la reparación del daño inducido por la radiación en la mucosa oral que surge durante la radioterapia contra el cáncer de cabeza y cuello. [19]
Mecanismos de acción
Los péptidos antimicrobianos generalmente tienen una carga neta positiva, lo que les permite interactuar con las moléculas cargadas negativamente expuestas en las superficies de las bacterias y las células cancerosas, como los fosfolípidos fosfatidilserina, las mucinas O-glicosiladas, los gangliósidos sialilados y los sulfatos de heparina. El mecanismo de acción de estos péptidos varía ampliamente, pero se puede simplificar en dos categorías: péptidos antimicrobianos membranolíticos y no membranolíticos. [20] La alteración de las membranas por péptidos antimicrobianos membranolíticos se puede describir mediante cuatro modelos: [20]
Modelo de duela de barril: El modelo de duela de barril propone que los AMP interactúen con la bicapa lipídica de la membrana celular microbiana para formar canales transmembrana o "duelas de barril". Se cree que estos canales alteran la integridad de la membrana, provocando la muerte del microbio.
Modelo de alfombra: el modelo de alfombra propone que los AMP se adsorban en la bicapa lipídica de la membrana celular microbiana, formando una capa densa que hace que la membrana se permeabilice. Este modelo sugiere que el AMP actúa como una "alfombra" que cubre la superficie de la célula, impidiendo que el microbio funcione correctamente.
Modelo toroidal: El modelo toroidal propone que los AMP interactúan con la bicapa lipídica de la membrana celular microbiana para formar estructuras toroidales, que se cree que pellizcan secciones de la membrana y conducen a la formación de vesículas. Se cree que este proceso altera la integridad de la membrana y provoca la muerte del microbio.
Modelo de poro toroidal desordenado: según este modelo, los AMP desordenados se envuelven alrededor de la bicapa lipídica y crean un poro, lo que altera la integridad de la membrana y conduce a la muerte del microbio. A diferencia del modelo toroidal, que sugiere que el AMP crea una estructura toroidal estable, el modelo de poros toroidales desordenados sugiere que el AMP es flexible y no forma una estructura toroidal estable. El complejo de poros péptido-lípido se vuelve intrínsecamente desordenado y la orientación del péptido no está bien definida. [21]
Se han utilizado varios métodos para determinar los mecanismos de la actividad de los péptidos antimicrobianos. [11] [13] En particular, los estudios de RMN de estado sólido han proporcionado una explicación de resolución a nivel atómico de la alteración de la membrana por péptidos antimicrobianos. [23] [24] En años más recientes, la cristalografía de rayos X se ha utilizado para delinear con detalle atómico cómo la familia de defensinas vegetales rompe las membranas mediante la identificación de fosfolípidos clave en las membranas celulares del patógeno. [25] [26] Se cree que las defensinas humanas actúan a través de un mecanismo similar, dirigiéndose a los lípidos de la membrana celular como parte de su función. De hecho, ahora se ha demostrado que la beta-defensina 2 humana mata el hongo patógeno Candida albicans mediante interacciones con fosfolípidos específicos. [27] Desde el punto de vista computacional, las simulaciones de dinámica molecular pueden proporcionar información detallada sobre la estructura y dinámica de las interacciones péptido-membrana, incluida la orientación, conformación e inserción del péptido en la membrana, así como interacciones peptídicas específicas. con lípidos, iones y disolvente. [28]
Investigación y uso terapéutico.
Se han utilizado péptidos antimicrobianos como agentes terapéuticos; su uso generalmente se limita a la administración intravenosa o aplicaciones tópicas debido a su corta vida media. En enero de 2018, los siguientes péptidos antimicrobianos estaban en uso clínico: [29]
Guavanina 2, infección bacteriana contra Gram positivos y también Gram negativos.
Actividad más allá de las funciones antibacterianas.
Se ha observado que los AMP tienen funciones distintas a la destrucción de bacterias y hongos. Estas actividades incluyen efectos antivirales, pero también funciones en la defensa del huésped, como funciones anticancerígenas y funciones en neurología. [30] Esto ha llevado a un movimiento para cambiar la marca de los AMP como "péptidos de defensa del huésped" para abarcar el amplio alcance de actividades que pueden tener los AMP. [31]
Propiedades anticancerígenas
Algunas cecropinas (por ejemplo, cecropina A y cecropina B) tienen propiedades anticancerígenas y se denominan péptidos anticancerígenos (ACP). [32] : Se han estudiado 3 ACP híbridos basados en Cecropin A para determinar sus propiedades anticancerígenas. [32] : 7.1 La mosca de la fruta, la defensina, previene el crecimiento tumoral, y se sospecha que se une a las células tumorales debido a modificaciones de la membrana celular comunes a la mayoría de las células cancerosas, como la exposición a la fosfatidilserina . [33]
Propiedades antibiopelículas
La cecropina A puede destruir células de E. coli uropatógenas (UPEC) formadoras de biopelículas planctónicas y sésiles , ya sea sola o en combinación con el antibiótico ácido nalidíxico , eliminando sinérgicamente la infección in vivo (en el insecto huésped Galleria mellonella ) sin citotoxicidad fuera del objetivo. El mecanismo de acción multiobjetivo implica la permeabilización de la membrana externa seguida de la alteración de la biopelícula provocada por la inhibición de la actividad de la bomba de eflujo y las interacciones con los ácidos nucleicos extracelulares e intracelulares. [34]
Otras investigaciones
Recientemente se han realizado algunas investigaciones para identificar posibles péptidos antimicrobianos de procariotas, [35] organismos acuáticos como peces, [36] [37] y mariscos, [38] y monotremas como los equidnas. [39] [40]
Selectividad
En la competencia de las células bacterianas y las células huésped con los péptidos antimicrobianos, los péptidos antimicrobianos interactuarán preferentemente con la célula bacteriana y las células de mamífero, lo que les permite matar microorganismos sin ser significativamente tóxicos para las células de mamífero. [41]
Con respecto a las células cancerosas , ellas mismas también secretan péptidos antimicrobianos humanos, incluida la defensina , y en algunos casos, se informa que son más resistentes que las células normales circundantes. Por lo tanto, no podemos concluir que la selectividad sea siempre alta contra las células cancerosas. [42] [43]
Factores
Hay algunos factores que están estrechamente relacionados con la propiedad de selectividad de los péptidos antimicrobianos, entre los cuales la propiedad catiónica contribuye más. Dado que la superficie de las membranas bacterianas está más cargada negativamente que las células de los mamíferos, los péptidos antimicrobianos mostrarán diferentes afinidades hacia las membranas bacterianas y las membranas de las células de los mamíferos. [44]
Además, también existen otros factores que afectarán a la selectividad. Es bien sabido que el colesterol normalmente se distribuye ampliamente en las membranas celulares de los mamíferos como agente estabilizador de membranas, pero está ausente en las membranas celulares bacterianas (excepto cuando es secuestrado por H. pylori ); [45] y la presencia de estos colesteroles también generalmente reducirá las actividades de los péptidos antimicrobianos, debido a la estabilización de la bicapa lipídica o a las interacciones entre el colesterol y el péptido. Entonces, el colesterol en las células de los mamíferos protegerá a las células del ataque de los péptidos antimicrobianos. [46]
Además, es bien sabido que el potencial transmembrana afecta las interacciones péptido-lípido. [47] Existe un potencial transmembrana interno negativo que existe desde la valva externa hasta la valva interna de las membranas celulares y este potencial transmembrana interno negativo facilitará la permeabilización de la membrana, probablemente al facilitar la inserción de péptidos cargados positivamente en las membranas. En comparación, el potencial transmembrana de las células bacterianas es más negativo que el de las células de mamíferos normales, por lo que la membrana bacteriana será propensa a ser atacada por péptidos antimicrobianos cargados positivamente. [ cita necesaria ]
De manera similar, también se cree que el aumento de la fuerza iónica , [46] que en general reduce la actividad de la mayoría de los péptidos antimicrobianos, contribuye parcialmente a la selectividad de los péptidos antimicrobianos al debilitar las interacciones electrostáticas requeridas para la interacción inicial.
Por el contrario, la parte exterior de las membranas de plantas y mamíferos está compuesta principalmente de lípidos sin carga neta, ya que la mayoría de los lípidos con grupos de cabeza cargados negativamente están principalmente secuestrados en la valva interna de las membranas plasmáticas. [44] Así, en el caso de las células de mamíferos, las superficies exteriores de las membranas suelen estar hechas de fosfatidilcolina zwitteriónica y esfingomielina , aunque una pequeña porción de las superficies exteriores de la membrana contienen algunos gangliósidos cargados negativamente . Por lo tanto, la interacción hidrofóbica entre la cara hidrofóbica de los péptidos antimicrobianos anfipáticos y los fosfolípidos zwitteriónicos en la superficie celular de las membranas celulares de mamíferos juega un papel importante en la formación de la unión péptido-célula. [49]
La interferometría de polarización dual se ha utilizado in vitro para estudiar y cuantificar la asociación con el grupo de cabeza, la inserción en la bicapa, la formación de poros y la eventual rotura de la membrana. [50] [51]
Control
Se han puesto muchos esfuerzos en controlar la selectividad celular. Por ejemplo, se han intentado modificar y optimizar los parámetros fisicoquímicos de los péptidos para controlar las selectividades, incluyendo carga neta, helicidad , hidrofobicidad por residuo (H), momento hidrofóbico (μ) y el ángulo subtendido por la hélice polar cargada positivamente. cara (Φ). [47] Se cree que otros mecanismos, como la introducción de D- aminoácidos y aminoácidos fluorados en la fase hidrofóbica, rompen la estructura secundaria y, por lo tanto, reducen la interacción hidrofóbica con las células de mamíferos. También se ha descubierto que la sustitución de Pro→Nlys en péptidos antimicrobianos de giro β que contienen Pro era una estrategia prometedora para el diseño de nuevos péptidos antimicrobianos selectivos de células bacterianas pequeñas con mecanismos de acción intracelular. [52] Se ha sugerido que la unión directa de magainina a la superficie del sustrato disminuyó la unión celular inespecífica y condujo a un límite de detección mejorado para células bacterianas como Salmonella y E. coli . [53]
Resistencia bacteriana
Las bacterias utilizan diversas estrategias de resistencia para evitar la muerte de los péptidos antimicrobianos. [13]
Algunos microorganismos alteran las cargas superficiales netas. Staphylococcus aureus transporta D-alanina desde el citoplasma al ácido teicoico de la superficie, que reduce la carga negativa neta mediante la introducción de grupos amino básicos. [54] S. aureus también modifica sus membranas aniónicas a través de MprF con L-lisina, aumentando la carga neta positiva. [54]
La interacción de los péptidos antimicrobianos con objetivos de membrana puede verse limitada por el polisacárido de la cápsula de Klebsiella pneumoniae . [55]
Las especies de Salmonella reducen la fluidez de su membrana externa al aumentar las interacciones hidrofóbicas entre un mayor número de colas acilo del lípido A agregando miristato al lípido A con 2-hidroximiristato y formando lípido A heptaacilado agregando palmitato. Se cree que el aumento del momento hidrofóbico retarda o suprime la inserción de péptidos antimicrobianos y la formación de poros. Los residuos sufren alteraciones en las proteínas de la membrana. En algunas bacterias Gram negativas, la alteración en la producción de proteínas de la membrana externa se correlaciona con la resistencia a la destrucción por péptidos antimicrobianos. [56]
El Hemophilus influenzae no tipificable transporta AMP al interior de la célula, donde se degradan. Además, H. influenzae remodela sus membranas para que parezca que la bacteria ya ha sido atacada con éxito por AMP, protegiéndola de ser atacada por más AMP. [57]
Los transportadores de casetes de unión a ATP importan péptidos antimicrobianos y la bomba de eflujo de división celular de nodulación de resistencia exporta péptidos antimicrobianos. [58] Ambos transportadores se han asociado con la resistencia a los péptidos antimicrobianos.
Las bacterias producen enzimas proteolíticas, que pueden degradar los péptidos antimicrobianos y provocar su resistencia. [59]
Las vesículas de la membrana externa producidas por bacterias gramnegativas se unen a los péptidos antimicrobianos y los secuestran lejos de las células, protegiéndolas así. [60] También se sabe que las vesículas de la membrana externa contienen varias proteasas, peptidasas y otras enzimas líticas, que pueden tener un papel en la degradación de las moléculas de péptidos y ácidos nucleicos extracelulares, que si se les permite llegar a las células bacterianas pueden ser peligrosas para la células.
Si bien estos ejemplos muestran que la resistencia puede evolucionar de forma natural, existe una creciente preocupación de que el uso de copias farmacéuticas de péptidos antimicrobianos pueda hacer que la resistencia se produzca con mayor frecuencia y rapidez. En algunos casos, la resistencia a estos péptidos utilizados como productos farmacéuticos para tratar problemas médicos puede provocar resistencia, no sólo a la aplicación médica de los péptidos, sino a la función fisiológica de esos péptidos. [62] [63]
El enfoque del "caballo de Troya" para resolver este problema aprovecha la necesidad innata de hierro de los patógenos. El “contrabando” de antimicrobianos hacia el patógeno se logra vinculándolos a sideróforos para su transporte. Si bien su concepto es simple, se han necesitado muchas décadas de trabajo para superar el difícil obstáculo de transportar antimicrobianos a través de las membranas celulares de los patógenos. Se han revisado las lecciones aprendidas de los éxitos y fracasos de los fármacos conjugados de sideróforo evaluados durante el desarrollo de nuevos agentes utilizando el enfoque del "caballo de Troya". [64]
Ejemplos
Los péptidos antimicrobianos son producidos por especies del árbol de la vida, que incluyen:
bacterias ( por ejemplo , bacteriocina y muchas otras)
En los últimos años ha aumentado la investigación para desarrollar imitadores de péptidos antimicrobianos diseñados artificialmente como SNAPP , en parte debido al costo prohibitivo de producir AMP de origen natural. [69] Un ejemplo de esto es el péptido catiónico facial C18G, que fue diseñado a partir del dominio C-terminal del factor IV plaquetario humano. [70] Actualmente, el péptido antimicrobiano más utilizado es la nisina ; Al ser el único péptido antimicrobiano aprobado por la FDA , se usa comúnmente como conservante artificial. [71]
Bioinformática
Existen varias bases de datos bioinformáticas para catalogar los péptidos antimicrobianos. ElLa base de datos de péptidos antimicrobianos ( APD ) es la base de datos original y modelo para péptidos antimicrobianos (https://aps.unmc.edu). Sobre la base de la APD, también se han creado otras bases de datos, incluida ADAM (una base de datos de péptidos antimicrobianos), [72] BioPD (base de datos de péptidos biológicamente activos), CAMP (colección de secuencias y estructuras de péptidos antimicrobianos), [73] DBAASP (Base de datos de actividad antimicrobiana y estructura de péptidos), DRAMP (Repositorio de datos de péptidos antimicrobianos) Bienvenido a la base de datos Dramp, [74] y LAMP (Linking AMP).
Las bases de datos de péptidos antimicrobianos se pueden dividir en dos categorías según la fuente de péptidos que contienen, como bases de datos específicas y bases de datos generales. Estas bases de datos cuentan con diversas herramientas para el análisis y predicción de péptidos antimicrobianos. Por ejemplo, la APD tiene una interfaz de cálculo muy utilizada. También proporciona enlaces a muchas otras herramientas. CAMP contiene predicción de AMP, calculadora de funciones, búsqueda BLAST, ClustalW, VAST, PRATT, rueda helicoidal, etc. Además, ADAM permite a los usuarios buscar o navegar a través de relaciones secuencia-estructura de AMP. Los péptidos antimicrobianos a menudo abarcan una amplia gama de categorías, como péptidos antifúngicos, antibacterianos y antituberculosos.
dbAMP: [75] Proporciona una plataforma en línea para explorar péptidos antimicrobianos con actividades funcionales y propiedades fisicoquímicas en datos de transcriptomas y proteomas. dbAMP es un recurso en línea que aborda diversos temas, como anotaciones de péptidos antimicrobianos (AMP), incluida información de secuencia, actividades antimicrobianas, modificaciones postraduccionales (PTM), visualización estructural, potencia antimicrobiana, especies objetivo con concentración inhibidora mínima (MIC), fisicoquímicas. propiedades o interacciones AMP-proteína. [ cita necesaria ]
Herramientas como PeptideRanker, [76] PeptideLocator, [77] y AntiMPmod [78] [79] permiten la predicción de péptidos antimicrobianos, mientras que se han desarrollado otras para predecir actividades antifúngicas y antituberculosas. [80] [81]
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enlaces externos
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Predicción AntiFP de péptidos antifúngicos.
AntiMPmod Predicción del potencial antimicrobiano de péptidos modificados.
Paquete modlAMP Python para trabajo computacional con péptidos antimicrobianos, incluido el manejo de secuencias, diseño, predicción, cálculo de descriptores y trazado