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Proteína antigua

Una cronología del análisis clave de proteínas antiguas desde la década de 1950.

Las proteínas antiguas son mezclas complejas y el término paleoproteómica se utiliza para caracterizar el estudio de los proteomas en el pasado. [1] Se han recuperado proteínas antiguas de una amplia gama de materiales arqueológicos, incluidos huesos , [2] dientes , [3] cáscaras de huevo , [4] cueros , [5] pergaminos , [6] cerámicas , [7] aglutinantes de pinturas [8] y tejidos blandos bien conservados como intestinos . [9] Estas proteínas conservadas han proporcionado información valiosa sobre la identificación taxonómica , la historia de la evolución ( filogenia ), la dieta, la salud, la enfermedad, la tecnología y la dinámica social en el pasado.

Al igual que la proteómica moderna, el estudio de las proteínas antiguas también se ha visto facilitado por los avances tecnológicos. Se han utilizado diversas técnicas analíticas, por ejemplo, el perfil de aminoácidos, la datación por racemización , la inmunodetección, la secuenciación de Edman , la huella de masa de péptidos y la espectrometría de masas en tándem para analizar proteínas antiguas. [10] La introducción de la espectrometría de masas de alto rendimiento (por ejemplo, Orbitrap ) en 2000 ha revolucionado el campo, ya que se pueden caracterizar todas las secuencias conservadas de proteomas complejos. [11]

Durante la última década, el estudio de las proteínas antiguas se ha convertido en un campo bien establecido en la ciencia arqueológica. Sin embargo, al igual que la investigación del ADN antiguo (ADN antiguo preservado en restos arqueológicos), se ha visto limitada por varios desafíos, como la cobertura de bases de datos de referencia, la identificación, la contaminación y la autenticación. [12] Los investigadores han estado trabajando en la estandarización del muestreo, la extracción, el análisis de datos y la presentación de informes para proteínas antiguas. [13] Las nuevas herramientas computacionales como la secuenciación de novo [14] y la investigación abierta [15] también pueden mejorar la identificación de proteomas antiguos.

Historia: los pioneros del estudio de las proteínas antiguas

Philip Abelson, Edgar Hare y Thomas Hoering

Abelson , Hare y Hoering lideraron los estudios de proteínas antiguas entre los años 1950 y principios de los años 1970. [16] Abelson dirigió el Laboratorio Geofísico en el Instituto Carnegie (Washington, DC) entre 1953 y 1971, y fue el primero en descubrir aminoácidos en fósiles. [17] Hare se unió al equipo y se especializó en racemización de aminoácidos (la conversión de L- a D-aminoácidos después de la muerte de los organismos). Las proporciones D/L se utilizaron para datar varios tejidos antiguos como huesos, conchas y sedimentos marinos. [18] Hoering fue otro miembro destacado, que contribuyó al avance de los isótopos y la espectrometría de masas. [19] Este trío dorado atrajo a muchos biólogos, geólogos, químicos y físicos talentosos al campo, incluidos Marilyn Fogel , [20] John Hedges [21] y Noreen Tuross. [22]

Ralph Wyckoff

Wyckoff fue un pionero en la cristalografía de rayos X y la microscopía electrónica . [23] Utilizando imágenes microscópicas, demostró la variabilidad y el daño de las fibras de colágeno en huesos y conchas antiguas. [24] Su investigación contribuyó a la comprensión de la diagénesis (degradación) de proteínas a fines de la década de 1960 y destacó que los perfiles de aminoácidos antiguos por sí solos podrían no ser suficientes para la identificación de proteínas. [25]

Margaret Jope y Peter Wesbroek

Jope y Wesbroek fueron expertos líderes en proteínas de concha y cristalización . [26] Wesbroek estableció más tarde un laboratorio de geobioquímica en la Universidad de Leiden, centrándose en la biomineralización y en cómo este proceso facilitaba la supervivencia de las proteínas. [27] También fue pionero en el uso de anticuerpos para el estudio de proteínas antiguas en los años 1970 y 1980, utilizando diferentes técnicas inmunológicas como la doble inmunodifusión de Ouchterlony (interacciones de anticuerpos y antígenos en un gel). [28]

Peggy Ostrom

Ostrom defendió el uso de la espectrometría de masas desde la década de 1990. [29] Fue la primera en mejorar la cobertura de secuencias de proteínas antiguas combinando diferentes técnicas como la huella de masa de péptidos y la cromatografía líquida-espectrometría de masas en tándem (LC-MS/MS). [30]

La bioquímica de las proteínas antiguas

Formación e incorporación

Comprender cómo se forman las proteínas antiguas y cómo se incorporan a los materiales arqueológicos es esencial para el muestreo, la evaluación de la contaminación y la planificación de los análisis. [1] En general, las proteínas antiguas en los tejidos proteínicos, en particular los colágenos en los huesos, las queratinas en la lana , las amelogeninas en el esmalte dental y las proteínas intracristalinas en las conchas, pueden incorporarse durante el tiempo de formación del tejido. [31] [32] [33] Sin embargo, la formación de tejidos proteínicos suele ser compleja, dinámica y afectada por diversos factores como el pH, los metales, la concentración de iones, la dieta y otros parámetros biológicos, químicos y físicos. [34] Uno de los fenómenos más caracterizados es la mineralización ósea , un proceso por el cual los cristales de hidroxiapatita se depositan dentro de las fibras de colágeno, formando una matriz. [35] A pesar de la amplia investigación, el andamiaje óseo sigue siendo un desafío y el papel de las proteínas no colágenas (una amplia gama de proteoglicanos y otras proteínas) sigue siendo poco conocido. [36]

Otra categoría son los tejidos complejos y potencialmente mineralizados, como los cálculos dentales humanos antiguos y los vasos cerámicos. Los cálculos dentales se definen como biopelículas calcificadas , creadas y mediadas por interacciones entre iones de fosfato de calcio y una amplia gama de proteínas microbianas orales , humanas y alimentarias durante la biomineralización episódica . [37] [38] De manera similar, los minerales de una matriz cerámica podrían interactuar con las proteínas de los alimentos durante el procesamiento y la cocción de los alimentos. Esto se explica mejor por los depósitos de calcita que se adhieren al interior de los vasos cerámicos arqueológicos. [7] Estos depósitos mineralizados ricos en proteínas podrían formarse durante la cocción repetida con agua dura y la posterior formación de incrustaciones. [39]

Preservación  

Las biomoléculas orgánicas (que contienen carbono) como las proteínas son propensas a la degradación. [40] Por ejemplo, estudios experimentales demuestran que las queratinas robustas, fibrosas e hidrófobas como las plumas y los tejidos de lana se descomponen rápidamente a temperatura ambiente. [41] [42] De hecho, las proteínas antiguas son excepcionales y a menudo se recuperan de contextos de enterramiento extremos, especialmente entornos secos y fríos. [43] [44] Esto se debe a que la falta de agua y la baja temperatura pueden ralentizar la hidrólisis, el ataque microbiano y las actividades enzimáticas. [31]

También existen proteínas cuyas propiedades químicas y físicas pueden permitir su conservación a largo plazo. El mejor ejemplo es el colágeno tipo 1 ; es una de las proteínas más abundantes en las matrices extracelulares de la piel (80-85%) y los huesos (80-90%) . [45] También está mineralizado, organizado en una triple hélice y estabilizado por enlaces de hidrógeno . [46] El colágeno tipo 1 se ha extraído rutinariamente de huesos, cueros y pergaminos antiguos; estas características pueden contribuir a su estabilidad en el tiempo. [47] [48] Otra proteína común en el registro arqueológico es la beta-lactoglobulina de la leche , a menudo recuperada de cálculos dentales antiguos. [49] La beta-lactoglobulina es una pequeña proteína de suero con una masa molecular de alrededor de 18400 Da ( dalton ). [50] Es resistente al calentamiento y a la degradación enzimática; estructuralmente, tiene un barril beta asociado con la unión a pequeñas moléculas hidrófobas como los ácidos grasos , formando polímeros estables . [51] [52]

Dado que las proteínas varían en abundancia, tamaño, hidrofobicidad (insolubilidad en agua), estructura, conformación (forma), función y estabilidad, comprender la preservación de las proteínas es un desafío. [12] Si bien existen determinantes comunes de la supervivencia de las proteínas, incluida la historia térmica (temperatura/tiempo), las condiciones de enterramiento (pH/ química del suelo / nivel freático ) y las propiedades de las proteínas ( aminoácidos vecinos / estructura secundaria / plegamiento terciario / contenido del proteoma ), no hay una respuesta clara y la diagénesis de proteínas sigue siendo un campo de investigación activo. [1]

Patrones de estructura y daños

En general, las proteínas tienen cuatro niveles de complejidad estructural: cuaternaria (múltiples polipéptidos o subunidades ), terciaria (el plegamiento 3D de un polipéptido), secundaria ( hélices alfa / láminas beta / bobinas aleatorias) y estructura primaria (secuencias lineales de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos ). [53] Se espera que las proteínas antiguas pierdan su integridad estructural con el tiempo, debido a la desnaturalización (desplegamiento de proteínas) u otros procesos diagenéticos. [54]

Las proteínas antiguas también tienden a fragmentarse, dañarse y alterarse. Las proteínas pueden escindirse en pequeños fragmentos con el tiempo, ya que la hidrólisis (la adición de agua) rompe los enlaces peptídicos ( enlaces covalentes entre dos alfa-aminoácidos vecinos ). [55] En términos de modificaciones postraduccionales (los cambios ocurren después de la traducción del ARN ), las proteínas antiguas a menudo se caracterizan por daños extensos como oxidación ( metionina ), hidroxilación ( prolina ), desamidación ( glutamina / asparagina ), citrulinación ( arginina ), fosforilación ( serina / treonina / tirosina ), glutamato N-terminal a piroglutamato y la adición de productos de glicación avanzada a lisina o arginina . [56] [12] Entre estas modificaciones, la desamidación de glutamina es uno de los procesos más dependientes del tiempo. [57] La ​​desamidación de glutamina es principalmente un proceso no enzimático, por el cual la glutamina se convierte en ácido glutámico (+0,98406 Da) a través de la hidrólisis de la cadena lateral o la formación de un anillo de glutarimida . [58] Es una conversión lenta con un tiempo medio largo , que depende de los aminoácidos adyacentes , las estructuras secundarias , el plegamiento 3D, el pH , la temperatura y otros factores. [59] Hay herramientas bioinformáticas disponibles para calcular las tasas de desamidación en masa y específicas del sitio de proteínas antiguas. [60] La manifestación estructural de estos cambios químicos en las proteínas antiguas se documentó por primera vez mediante microscopía electrónica de barrido (MEB). Se obtuvieron imágenes directas de las fibrillas de proteína de colágeno tipo 1 de un mamut lanudo preservado en permafrost (Yukón, Canadá) y se demostró que conservaban su patrón de bandas característico. Se compararon con las fibrillas de colágeno tipo 1 de un espécimen de mamut colombino templado (Montana, EE. UU.). Las fibrillas de colágeno del mamut colombino, a diferencia de las del mamut lanudo congelado en permafrost, habían perdido sus bandas, lo que indica una degradación química sustancial de las secuencias peptídicas constituyentes. Esta también constituye la primera vez que las bandas de colágeno, o la estructura molecular de cualquier proteína antigua, se han obtenido directamente mediante microscopía electrónica de barrido. [47]

Paleoproteómica

Descripción general

La paleoproteómica es un campo en rápido desarrollo que combina la arqueología , la biología , la química y los estudios patrimoniales . En comparación con su campo hermano de alto perfil, el análisis del ADN antiguo , la extracción, identificación y autenticación de proteínas antiguas son un desafío, ya que tanto el ADN como las proteínas antiguas tienden a ser ultracortos, altamente fragmentados, extensamente dañados y modificados químicamente. [1] [61]

Sin embargo, las proteínas antiguas siguen siendo una de las biomoléculas más informativas. Las proteínas tienden a degradarse más lentamente que el ADN, especialmente las proteínas biomineralizadas. [32] [62] Si bien los lípidos antiguos se pueden utilizar para diferenciar entre grasas marinas, vegetales y animales, [63] los datos de proteínas antiguas son de alta resolución con especificidades de taxón y tejido.

Hasta la fecha, se han extraído con éxito y caracterizado de forma segura secuencias de péptidos antiguos de varios restos arqueológicos, incluida una cáscara de huevo de avestruz de 3,8 Ma (millones de años), [32] dientes de Homo erectus de 1,77 Ma , [64] una mandíbula de Denisovan de 0,16 Ma [65] y varias vasijas neolíticas (6000-5600 cal AC). [7] Por lo tanto, la paleoproteómica ha proporcionado información valiosa sobre relaciones evolutivas pasadas, especies extintas y sociedades.

Extracción

En general, existen dos enfoques: un método descendente sin digestión y un método proteómico ascendente . El método descendente rara vez se utiliza para analizar proteínas antiguas debido a dificultades analíticas y computacionales. [66] En el caso de la proteómica ascendente o shotgun , las proteínas antiguas se digieren en péptidos utilizando enzimas, por ejemplo, tripsina . Los restos arqueológicos mineralizados, como huesos, dientes, conchas, cálculos dentales y cerámicas, requieren un paso de desmineralización adicional para liberar las proteínas de las matrices minerales. [1] Esto a menudo se logra utilizando un ácido débil ( ácido etilendiaminotetraacético , EDTA) o ácido clorhídrico (HCl) frío (4 °C ) para minimizar las modificaciones químicas que pueden introducirse durante la extracción. [67]

Para hacer solubles las proteínas antiguas, se pueden utilizar calor, sonicación , agentes caotrópicos ( urea / clorhidrato de guanidina , GnHCl), detergentes u otros tampones. [1] A menudo se incluyen la alquilación y la reducción de la cisteína para romper los enlaces disulfuro y evitar la reticulación . [68]

Después de la desmineralización, la solubilización de proteínas, la alquilación y la reducción, es necesario el intercambio de tampón para garantizar que los extractos sean compatibles con el análisis posterior. Actualmente, existen tres protocolos ampliamente utilizados para proteínas antiguas y geles (GASP), [69] filtros (FASP) [70] y perlas magnéticas (SP3) [71] que se pueden utilizar para este propósito. Una vez que se completa el intercambio de tampón, los extractos se incuban con enzimas de digestión, luego se concentran, se purifican y se desalan.

En el caso de materiales arqueológicos no mineralizados, como pergaminos, cueros y pinturas, no es necesaria la desmineralización y los protocolos pueden modificarse dependiendo de la conservación de la muestra y del tamaño de la misma. [6]

Instrumentación y análisis de datos

En la actualidad, la paleoproteómica está dominada por dos técnicas basadas en espectrometría de masas: MALDI-ToF (desorción/ionización láser asistida por matriz-tiempo de vuelo) y LC-MS/MS . MALDI-ToF se utiliza para determinar las relaciones masa-carga (m/z) de iones y sus patrones de pico. [72] Los péptidos digeridos se colocan en una placa MALDI, se cocristalizan con una matriz (principalmente ácido α-ciano-4-hidroxicinámico , CHCA); un láser excita e ioniza la matriz, luego se mide su tiempo para viajar a través de un tubo de vacío y se convierte en un espectro de relaciones m/z e intensidades. [73]

Dado que solo se caracterizan los patrones de picos, no las secuencias completas de aminoácidos de los péptidos digeridos, se necesitan marcadores de péptidos para la comparación de patrones y la identificación de proteínas antiguas. [72] En contextos arqueológicos, MALDI-ToF se ha utilizado rutinariamente para huesos y colágenos en un campo conocido como ZooMS (zooarqueología por espectrometría de masas). [2]

La cromatografía líquida-espectrometría de masas ( LC-MS/MS) es otro método ampliamente utilizado. Se trata de una potente técnica analítica para separar, secuenciar y cuantificar mezclas complejas de proteínas. [74] El primer paso de la cromatografía líquida-espectrometría de masas (LC-MS/MS) es la cromatografía líquida. Las mezclas de proteínas se separan en una fase móvil líquida utilizando una columna estacionaria. [75] La forma en que los analitos líquidos interactúan con una fase estacionaria depende de su tamaño, carga, hidrofobicidad y afinidad. [76] Estas diferencias dan lugar a distintos tiempos de elución y retención (cuando un componente de una mezcla sale de una columna). Tras la separación cromatográfica, los componentes proteicos se ionizan y se introducen en espectrómetros de masas. [77] Durante un primer barrido de masas (MS1), se miden las relaciones m/z de los iones precursores. Los precursores seleccionados se fragmentan aún más y las relaciones m/z de los iones fragmento se determinan en un segundo barrido de masas (MS2). Existen diferentes métodos de fragmentación, por ejemplo, la disociación por trampa C de alta energía (HCD) y la disociación inducida por colisión (CID), pero los iones b e y son los más frecuentemente atacados. [78]

Los motores de búsqueda y las herramientas de software se utilizan a menudo para procesar datos MS/MS antiguos, incluidos MaxQuant, Mascot y PEAKS. [79] [80] [81] Los datos de secuencias de proteínas se pueden descargar de bancos de genes públicos ( UniProt / NCBI ) y exportar como archivos FASTA para algoritmos de secuenciación. [13] Recientemente, los motores de búsqueda abiertos como MetaMorpheus, pFind y Fragpipe han recibido atención, porque permiten identificar todas las modificaciones asociadas con las coincidencias espectrales de péptidos (PSM). [82] [83] [84]

La secuenciación de novo también es posible para el análisis de espectros MS/MS antiguos. Es una técnica de secuenciación que ensambla secuencias de aminoácidos directamente a partir de espectros sin bases de datos de referencia. [85] Los avances en el aprendizaje profundo también conducen al desarrollo de múltiples canales como DeNovoGUI, DeepNovo2 y Casanovo. [86] [87] [88] Sin embargo, puede resultar complicado evaluar los resultados de las secuencias de novo y puede ser necesaria la optimización de las proteínas antiguas para minimizar los falsos positivos y el sobreajuste. [1]

Aplicaciones

Paleoproteomas

Otras mezclas complejas

Desafíos analíticos

Si bien la paleoproteómica es una herramienta útil para una amplia gama de cuestiones de investigación, existen algunos desafíos analíticos que impiden que el campo alcance su potencial. El primer problema es la conservación. La unión de minerales parece estabilizar las proteínas, pero se trata de un proceso complejo y dinámico que no se ha investigado sistemáticamente en diferentes contextos arqueológicos y funerarios. [12] [32]

El muestreo destructivo es otro problema que puede causar daños irreparables a los materiales arqueológicos. Aunque se están desarrollando métodos de muestreo mínimamente destructivos o no destructivos para pergaminos, huesos, tejidos momificados y cueros, no está claro si son adecuados para otros tipos de restos, como cálculos dentales, cerámicas y costras de alimentos. [102] [103] [104]

Es igualmente difícil extraer proteínas unidas a minerales debido a su baja abundancia, degradación extensa y, a menudo, interacciones intermoleculares fuertes (enlaces de hidrógeno, dispersión, interacciones ion-dipolo y dipolo-dipolo) con la matriz mineral. [105] Las proteínas antiguas también varían en estados de conservación, hidrofobicidad, solubilidad y valores de pH óptimos; aún se requiere desarrollo metodológico para maximizar la recuperación de proteínas. [106] [107]

La identificación de proteínas antiguas sigue siendo un desafío, porque los algoritmos de búsqueda de bases de datos no están optimizados para proteínas antiguas de baja intensidad y dañadas, lo que aumenta las probabilidades de falsos positivos y falsos negativos. [12] También está el problema de los proteomas oscuros (regiones proteicas desconocidas que no se pueden secuenciar); aproximadamente el 44-54% de las proteínas en eucariotas como animales y plantas son oscuras. [108] Las bases de datos de referencia también están sesgadas hacia organismos modelo como levaduras y ratones , [109] y los datos de secuencia actuales pueden no cubrir todos los materiales arqueológicos.  

Por último, si bien la desaminación de la citosina (la citosina se convierte en uracilo con el tiempo, lo que provoca lecturas erróneas) se ha utilizado ampliamente en la autenticación de ADNa, no existen procedimientos estandarizados para autenticar proteínas antiguas. [61] [110] [111] Este problema de autenticación se destaca por la identificación de péptidos de colágeno de 78 Ma de Brachylophosaurus canadensis ( hadrosaurio ) y 68 Ma de Tyrannosaurus rex . [112] [113] La falta de modificaciones postraduccionales y estudios experimentales posteriores demuestran que estas secuencias pueden derivar de biopelículas bacterianas , la contaminación cruzada de muestras de control o procedimientos de laboratorio modernos. [114]

Direcciones futuras

A pesar de los importantes desafíos analíticos, la paleoproteómica está en constante evolución y adopta nuevas tecnologías. La última espectrometría de masas de alto rendimiento, por ejemplo, TimsToF (movilidad de iones atrapados-tiempo de vuelo) en un modo DIA (adquisición independiente de datos) puede ayudar con la separación, selección y resolución de datos MS/MS antiguos. [1] Los nuevos protocolos de extracción, como los procedimientos asistidos por DES ( disolvente eutéctico profundo ), pueden aumentar la cantidad y los tipos de paleoproteomas extraídos. [115] Las herramientas de identificación también están mejorando gracias al progreso de la bioinformática, el aprendizaje automático y la inteligencia artificial. [116]

Herramientas útiles

Depósitos públicos de datos brutos

Bases de datos de referencia

Búsqueda en base de datos

Abrir búsqueda

Programas de novo

Véase también

Lectura adicional

Páginas de Wikipedia

Referencias

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