La treonina (símbolo Thr o T ) [2] es un aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que está en el −NH protonado+ 3se forma cuando se disuelve en agua), un grupo carboxilo (que está en la forma desprotonada -COO- cuando se disuelve en agua) y una cadena lateral que contiene un grupo hidroxilo , lo que lo convierte en un aminoácido polar sin carga. Es esencial en el ser humano, es decir, el organismo no puede sintetizarlo: debe obtenerse de la dieta. La treonina se sintetiza a partir del aspartato en bacterias como E. coli . [3] Está codificado por todos los codones que comienzan con AC (ACU, ACC, ACA y ACG).
Las cadenas laterales de treonina suelen estar unidas por enlaces de hidrógeno; Los pequeños motivos más comunes formados se basan en interacciones con serina : giros ST , motivos ST (a menudo al comienzo de las hélices alfa ) y grapas ST (generalmente en la mitad de las hélices alfa).
Modificaciones
El residuo de treonina es susceptible a numerosas modificaciones postraduccionales . La cadena lateral de hidroxilo puede sufrir una glicosilación ligada a O. Además, los residuos de treonina se fosforilan mediante la acción de una treonina quinasa . En su forma fosforilada, se le puede denominar fosfotreonina. La fosfotreonina tiene tres sitios de coordinación potenciales (grupo carboxilo, amina y fosfato) y la determinación del modo de coordinación entre ligandos fosforilados e iones metálicos que ocurren en un organismo es importante para explicar la función de la fosfotreonina en los procesos biológicos. [4]
Historia
La treonina fue el último de los 20 aminoácidos proteinogénicos comunes en ser descubierto. Fue descubierto en 1936 por William Cumming Rose , [5] en colaboración con Curtis Meyer. El aminoácido recibió el nombre de treonina porque tenía una estructura similar al ácido treónico , un monosacárido de cuatro carbonos con fórmula molecular C 4 H 8 O 5 [6]
Estereoisómeros
La treonina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos con dos centros estereogénicos , siendo el otro la isoleucina . La treonina puede existir en cuatro posibles estereoisómeros con las siguientes configuraciones: (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) y (2 R ,3 R ). Sin embargo, el nombre L -treonina se utiliza para un solo estereoisómero , el ácido (2 S , 3 R ) -2-amino-3-hidroxibutanoico. El estereoisómero (2 S , 3 S ), que rara vez está presente en la naturaleza, se llama L - alotreonina . [7]
Biosíntesis
Como aminoácido esencial, la treonina no se sintetiza en los humanos y debe estar presente en las proteínas de la dieta. Los seres humanos adultos necesitan alrededor de 20 mg/kg de peso corporal/día. [8] En plantas y microorganismos, la treonina se sintetiza a partir del ácido aspártico a través de α-aspartil-semialdehído y homoserina . La homoserina sufre O -fosforilación; este éster de fosfato sufre hidrólisis concomitante con la reubicación del grupo OH. [9] Las enzimas involucradas en una biosíntesis típica de treonina incluyen:
En los seres humanos, el gen de la treonina deshidrogenasa es un pseudogén inactivo , [10] por lo que la treonina se convierte en α-cetobutirato . El mecanismo del primer paso es análogo al catalizado por la serina deshidratasa , y las reacciones de la serina y la treonina deshidratasa probablemente estén catalizadas por la misma enzima. [11]
Investigación de treonina como suplemento dietético en animales
Se han investigado los efectos de la suplementación dietética con treonina en pollos de engorde. [17]
La treonina, un aminoácido esencial, participa en el metabolismo de las grasas, la creación de proteínas, la proliferación y diferenciación de las células madre embrionarias y la salud y función de los intestinos. La salud y las enfermedades animales están fuertemente correlacionadas con la necesidad y el metabolismo de la treonina. La inflamación intestinal y los trastornos del metabolismo energético en animales pueden aliviarse con cantidades adecuadas de treonina en la dieta. Sin embargo, debido a que estos efectos pertenecen al control del metabolismo de la nutrición, se requiere más investigación para confirmar los resultados en varios modelos animales. Además, se necesita más investigación para comprender cómo la treonina controla el equilibrio dinámico de la función de barrera intestinal, la respuesta inmunológica y la flora intestinal. [18]
^ Dawson, RMC y otros, Datos para la investigación bioquímica , Oxford, Clarendon Press, 1959.
^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos". Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
^ Raïs, Badr; Chassagnole, Christophe; Lettelier, Thierry; Cayó, David; Mazat, Jean-Pierre (2001). "Síntesis de treonina a partir de aspartato en extractos libres de células de Escherichia coli: dinámica de la vía". Bioquímica J. 356 (parte 2): 425–32. doi :10.1042/bj3560425. PMC 1221853 . PMID 11368769.
^ Jastrzab, Renata (2013). "Estudios de nuevos complejos de fosfotreonina formados en sistemas binarios y ternarios, incluidas aminas biogénicas y cobre (II)". Revista de Química de Coordinación . 66 (1): 98-113. doi :10.1080/00958972.2012.746678
^ Un diccionario de científicos. Daintith, John., Gjertsen, Derek. Oxford: Prensa de la Universidad de Oxford. 1999. pág. 459.ISBN9780192800862. OCLC 44963215.{{cite book}}: Mantenimiento CS1: otros ( enlace )
^ Meyer, Curtis (20 de julio de 1936). "La configuración espacial del ácido alfa-amino-beta-hidroxi-n-butírico" (PDF) . Revista de Química Biológica . 115 (3): 721–729. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74711-X .
^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos (Recomendaciones 1983)". Química Pura y Aplicada . 56 (5): 601, 603, 608. 1 de enero de 1984. doi : 10.1351/pac198456050595 .
^ Instituto de Medicina (2002). "Proteínas y aminoácidos". Ingestas dietéticas de referencia de energía, carbohidratos, fibra, grasas, ácidos grasos, colesterol, proteínas y aminoácidos . Washington, DC: Prensa de las Academias Nacionales. págs. 589–768. doi :10.17226/10490. ISBN978-0-309-08525-0.
^ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Principios de bioquímica (3ª ed.). Nueva York: W. H. Freeman. ISBN1-57259-153-6..
^ Stipanuk, Martha H.; Caudill, Marie A. (2013). Aspectos bioquímicos, fisiológicos y moleculares de la nutrición humana - Libro electrónico. Ciencias de la Salud Elsevier. ISBN9780323266956.
^ Bhardwaj, Uma; Bhardwaj, Ravindra. Bioquímica para enfermeras. Educación Pearson India. ISBN9788131795286.
^ Colmillo, H; Kang, J; Zhang, D (30 de enero de 2017). "Producción microbiana de vitamina B12: una revisión y perspectivas de futuro". Fábricas de células microbianas . 16 (1): 15. doi : 10.1186/s12934-017-0631-y . PMC 5282855 . PMID 28137297.
^ Adeva-Andany, M; Souto-Adeva, G; Ameneiros-Rodríguez, E; Fernández-Fernández, C; Donapetry-García, C; Domínguez-Montero, A (enero 2018). "Resistencia a la insulina y metabolismo de la glicina en humanos". Aminoácidos . 50 (1): 11–27. doi :10.1007/s00726-017-2508-0. PMID 29094215. S2CID 3708658.
^ Dalangin, R; Kim, A; Campbell, RE (27 de agosto de 2020). "El papel de los aminoácidos en la neurotransmisión y herramientas fluorescentes para su detección". Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 21 (17): 6197. doi : 10.3390/ijms21176197 . PMC 7503967 . PMID 32867295.
^ ab Manoli, Irini; Sloan, Jennifer L.; Venditti, Charles P. (1993), Adam, Margaret P.; Feldman, Jerry; Mirzaa, Ghayda M.; Pagon, Roberta A. (eds.), "Acidemia metilmalónica aislada", GeneReviews® , Seattle (WA): Universidad de Washington, Seattle, PMID 20301409 , consultado el 9 de marzo de 2024
^ Shchelochkov, Oleg A.; Carrillo, Nuria; Venditti, Charles (1993), Adam, Margaret P.; Feldman, Jerry; Mirzaa, Ghayda M.; Pagon, Roberta A. (eds.), "Propionic Acidemia", GeneReviews® , Seattle (WA): Universidad de Washington, Seattle, PMID 22593918 , consultado el 9 de marzo de 2024
^ Qaisrani, Shafqat Nawaz; Ahmed, Ibrar; Azam, Fahim; Bibi, Fehmida; Saima; Pasha, Talat Naseer; Azam, Farooq (1 de julio de 2018). "Treonina en dietas para pollos de engorde: una revisión actualizada". Anales de ciencia animal . 18 (3): 659–674. doi : 10.2478/aoas-2018-0020 . ISSN 2300-8733.
^ Espiga, Qi; Peng, bronceado; Ning, mamá; Xi, mamá (28 de julio de 2021). "Funciones fisiológicas de la treonina en animales: más allá del metabolismo nutricional". Nutrientes . 13 (8): 2592 - vía NCBI.
^ "Error". ndb.nal.usda.gov . Archivado desde el original el 16 de noviembre de 2018 . Consultado el 29 de mayo de 2013 .
^ "Datos nutricionales propios: datos alimentarios, información y calculadora de calorías". nutricióndata.self.com . Consultado el 27 de marzo de 2018 .
