La aspartato quinasa o aspartoquinasa ( AK ) es una enzima que cataliza la fosforilación del aminoácido aspartato . Esta reacción es el primer paso en la biosíntesis de otros tres aminoácidos: metionina , lisina y treonina , conocidos como la "familia de los aspartatos". Las aspartoquinasas están presentes únicamente en microorganismos y plantas , pero no en animales , que deben obtener aminoácidos de la familia del aspartato de su dieta . En consecuencia, la metionina, la lisina y la treonina son aminoácidos esenciales en los animales.
La abreviatura genérica de las aspartoquinasas es AK. Sin embargo, la nomenclatura de los genes y proteínas de las aspartoquinasas varía considerablemente entre especies. Las principales aspartoquinasas son lysC ( Bacillus subtilis , Escherichia coli y muchas otras bacterias), ask ( Mycobacterium bovis , Thermus thermophilus ), AK1 – AK3 ( Arabidopsis thaliana ), FUB3 ( Fusarium y Gibberella ) y HOM3 ( Saccharomyces cerevisiae ). Además, apk es un sinónimo de lysC . [1]
Las aspartoquinasas pueden utilizar el modelo de morfeína de regulación alostérica . [2]
En Escherichia coli , la aspartoquinasa está presente en forma de tres isoenzimas reguladas independientemente (thrA, metLM y lysC), cada una de las cuales es específica de una de las tres vías bioquímicas posteriores. Esto permite la regulación independiente de las tasas de producción de metionina, lisina y treonina. Las formas que producen treonina y lisina están sujetas a inhibición por retroalimentación , y las tres pueden ser reprimidas a nivel de expresión génica por altas concentraciones de sus productos finales. [3] La ausencia de animales hace que estas enzimas sean objetivos clave para nuevos herbicidas y biocidas y para mejoras en el valor nutricional de los cultivos. [4]
