La ingeniería biomolecular es la aplicación de principios y prácticas de ingeniería a la manipulación intencionada de moléculas de origen biológico. Los ingenieros biomoleculares integran el conocimiento de los procesos biológicos con el conocimiento básico de la ingeniería química para centrarse en soluciones a nivel molecular a cuestiones y problemas en las ciencias de la vida relacionados con el medio ambiente , la agricultura , la energía , la industria , la producción de alimentos , la biotecnología y la medicina.
Los ingenieros biomoleculares manipulan intencionadamente carbohidratos , proteínas , ácidos nucleicos y lípidos en el marco de la relación entre su estructura (ver: estructura de ácidos nucleicos , química de carbohidratos , estructura de proteínas ), función (ver: función de proteínas ) y propiedades y en relación con su aplicabilidad. a áreas como la remediación ambiental , la producción agrícola y ganadera, las células de biocombustibles y el diagnóstico biomolecular. Se estudia la termodinámica y cinética del reconocimiento molecular en enzimas , anticuerpos , hibridación de ADN , bioconjugación/bioinmovilización y bioseparaciones. También se presta atención a los rudimentos de biomoléculas diseñadas en señalización celular , cinética de crecimiento celular, ingeniería de vías bioquímicas e ingeniería de biorreactores.
Durante la Segunda Guerra Mundial, [1] la necesidad de grandes cantidades de penicilina de calidad aceptable reunió a ingenieros químicos y microbiólogos para centrarse en la producción de penicilina. Esto creó las condiciones adecuadas para iniciar una cadena de reacciones que condujeron a la creación del campo de la ingeniería biomolecular. La ingeniería biomolecular fue definida por primera vez en 1992 por los Institutos Nacionales de Salud de EE. UU. como una investigación en la interfaz de la ingeniería química y la biología con énfasis en el nivel molecular". Aunque inicialmente se definió como investigación, desde entonces la ingeniería biomolecular se ha convertido en una disciplina académica y un campo. Herceptin , un Mab humanizado para el tratamiento del cáncer de mama, se convirtió en el primer fármaco diseñado mediante un enfoque de ingeniería biomolecular y fue aprobado por la FDA de EE. UU . Además, Biomolecular Engineering era el nombre anterior de la revista New Biotechnology .
Las tecnologías bioinspiradas del futuro pueden ayudar a explicar la ingeniería biomolecular. Si nos fijamos en la "predicción" de la ley de Moore , en el futuro los procesadores cuánticos y biológicos serán tecnologías "grandes". Con el uso de la ingeniería biomolecular, la forma en que funcionan nuestros procesadores se puede manipular para que funcionen en el mismo sentido que lo hace una célula biológica. La ingeniería biomolecular tiene el potencial de convertirse en una de las disciplinas científicas más importantes debido a sus avances en el análisis de patrones de expresión genética, así como a la manipulación intencionada de muchas biomoléculas importantes para mejorar la funcionalidad. La investigación en este campo puede conducir al descubrimiento de nuevos fármacos, terapias mejoradas y avances en nuevas tecnologías de bioprocesos. Con el creciente conocimiento de las biomoléculas, la tasa de encontrar nuevas moléculas de alto valor, incluidos, entre otros, anticuerpos , enzimas , vacunas y péptidos terapéuticos , seguirá acelerándose. La ingeniería biomolecular producirá nuevos diseños de fármacos terapéuticos y biomoléculas de alto valor para el tratamiento o prevención de cánceres, enfermedades genéticas y otros tipos de enfermedades metabólicas . Además, se anticipan enzimas industriales diseñadas para tener propiedades deseables para la mejora de procesos, así como para la fabricación de productos biomoleculares de alto valor a un costo de producción mucho menor. Mediante tecnología recombinante también se producirán nuevos antibióticos activos contra cepas resistentes. [2]
La ingeniería biomolecular se ocupa de la manipulación de muchas biomoléculas clave. Estos incluyen, entre otros, proteínas, carbohidratos, ácidos nucleicos y lípidos. Estas moléculas son los componentes básicos de la vida y, al controlar, crear y manipular su forma y función, existen muchas nuevas vías y ventajas disponibles para la sociedad. Dado que cada biomolécula es diferente, existen varias técnicas que se utilizan para manipular cada una de ellas, respectivamente.
Las proteínas son polímeros que están formados por cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos . Tienen cuatro niveles distintos de estructura: primario, secundario, terciario y cuaternario. La estructura primaria se refiere a la secuencia principal de aminoácidos. La estructura secundaria se centra en conformaciones menores que se desarrollan como resultado del enlace de hidrógeno entre la cadena de aminoácidos. Si la mayor parte de la proteína contiene enlaces de hidrógeno intermoleculares se dice que es fibrilar, y la mayor parte de su estructura secundaria serán láminas beta . Sin embargo, si la mayor parte de la orientación contiene enlaces de hidrógeno intramoleculares, entonces la proteína se denomina globular y se compone principalmente de hélices alfa . También hay conformaciones que consisten en una mezcla de hélices alfa y láminas beta, así como hélices beta con láminas alfa .
La estructura terciaria de las proteínas se ocupa de su proceso de plegamiento y de cómo está dispuesta la molécula en general. Finalmente, una estructura cuaternaria es un grupo de proteínas terciarias que se unen y se unen. Con todos estos niveles, las proteínas tienen una amplia variedad de lugares en los que pueden manipularse y ajustarse. Se utilizan técnicas para afectar la secuencia de aminoácidos de la proteína (mutagénesis dirigida al sitio), el plegamiento y la conformación de la proteína, o el plegamiento de una única proteína terciaria dentro de una matriz de proteína cuaternaria. Las proteínas que son el foco principal de manipulación suelen ser enzimas . Se trata de proteínas que actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas . Al manipular estos catalizadores, se pueden controlar las velocidades de reacción, los productos y los efectos. Las enzimas y las proteínas son importantes para el campo biológico y la investigación, por lo que existen divisiones específicas de ingeniería que se centran únicamente en las proteínas y las enzimas.
Los carbohidratos son otra biomolécula importante. Se trata de polímeros, llamados polisacáridos , que están formados por cadenas de azúcares simples conectadas mediante enlaces glicosídicos . Estos monosacáridos constan de un anillo de cinco a seis carbonos que contiene carbono, hidrógeno y oxígeno, normalmente en una proporción de 1:2:1, respectivamente. Los monosacáridos comunes son la glucosa , la fructosa y la ribosa. Cuando se unen, los monosacáridos pueden formar disacáridos , oligosacáridos y polisacáridos: la nomenclatura depende del número de monosacáridos unidos. Los disacáridos comunes, dos monosacáridos unidos, son la sacarosa , la maltosa y la lactosa . Los polisacáridos importantes, enlaces de muchos monosacáridos, son la celulosa , el almidón y la quitina .
La celulosa es un polisacárido formado por enlaces beta 1-4 entre monómeros repetidos de glucosa. Es la fuente más abundante de azúcar en la naturaleza y es una parte importante de la industria del papel. El almidón también es un polisacárido formado por monómeros de glucosa; sin embargo, están conectados mediante un enlace alfa 1-4 en lugar de beta. Los almidones, particularmente la amilasa , son importantes en muchas industrias, incluidas la papelera, la cosmética y la alimentaria. La quitina es una derivación de la celulosa y posee un grupo acetamida en lugar de un –OH en uno de sus carbonos. El grupo acetimida se desacetila y la cadena polimérica se denomina quitosano . Ambos derivados de celulosa son una fuente importante de investigación para las industrias biomédica y alimentaria . Se ha demostrado que ayudan con la coagulación de la sangre , tienen propiedades antimicrobianas y aplicaciones dietéticas. Gran parte de la ingeniería y la investigación se centran en el grado de desacetilación que proporciona el resultado más eficaz para aplicaciones específicas.
Los ácidos nucleicos son macromoléculas que constan de ADN y ARN que son biopolímeros que constan de cadenas de biomoléculas. Estas dos moléculas son el código genético y la plantilla que hacen posible la vida. La manipulación de estas moléculas y estructuras provoca cambios importantes en la función y expresión de otras macromoléculas. Los nucleósidos son glicosilaminas que contienen una nucleobase unida a ribosa o desoxirribosa mediante un enlace beta-glucosídico. La secuencia de las bases determina el código genético. Los nucleótidos son nucleósidos que son fosforilados por quinasas específicas mediante un enlace fosfodiéster . [3] Los nucleótidos son las unidades estructurales repetidas de los ácidos nucleicos. Los nucleótidos están formados por una base nitrogenada, una pentosa (ribosa para el ARN o desoxirribosa para el ADN) y tres grupos fosfato. Véase Mutagénesis dirigida al sitio , ADN recombinante y ELISA .
Los lípidos son biomoléculas que están formadas por derivados de glicerol unidos a cadenas de ácidos grasos . El glicerol es un poliol simple que tiene una fórmula de C 3 H 5 (OH) 3 . Los ácidos grasos son largas cadenas de carbonos que tienen un grupo ácido carboxílico al final. Las cadenas de carbono pueden estar saturadas con hidrógeno; cada enlace de carbono está ocupado por un átomo de hidrógeno o un enlace simple con otro carbono en la cadena de carbono, o pueden estar insaturados; es decir, hay dobles enlaces entre los átomos de carbono de la cadena. Los ácidos grasos comunes incluyen el ácido láurico , el ácido esteárico y el ácido oleico . El estudio y la ingeniería de lípidos normalmente se centran en la manipulación de membranas lipídicas y su encapsulación. Las membranas celulares y otras membranas biológicas normalmente consisten en una membrana bicapa de fosfolípidos o un derivado de la misma. Además del estudio de las membranas celulares, los lípidos también son moléculas importantes para el almacenamiento de energía. Al utilizar propiedades de encapsulación y características termodinámicas , los lípidos se convierten en activos importantes en la estructura y el control de la energía al diseñar moléculas.
El ADN recombinante son biomoléculas de ADN que contienen secuencias genéticas que no son nativas del genoma del organismo. Utilizando técnicas recombinantes, es posible insertar, eliminar o alterar una secuencia de ADN con precisión sin depender de la ubicación de los sitios de restricción. El ADN recombinante se utiliza para una amplia gama de aplicaciones.
El método tradicional para crear ADN recombinante normalmente implica el uso de plásmidos en la bacteria huésped. El plásmido contiene una secuencia genética correspondiente al sitio de reconocimiento de una endonucleasa de restricción, como EcoR1 . Después de insertar en la célula huésped fragmentos de ADN extraños, que también han sido cortados con la misma endonucleasa de restricción, se expresa el gen de la endonucleasa de restricción aplicando calor [4] o introduciendo una biomolécula, como la arabinosa. [5] Tras la expresión, la enzima escindirá el plásmido en su sitio de reconocimiento correspondiente creando extremos pegajosos en el plásmido. Luego, las ligasas unen los extremos adhesivos a los extremos adhesivos correspondientes de los fragmentos de ADN extraños creando un plásmido de ADN recombinante.
Los avances en ingeniería genética han hecho que la modificación de genes en microbios sea bastante eficiente, lo que permite realizar construcciones en aproximadamente una semana. También ha permitido modificar el propio genoma del organismo. Específicamente, el uso de genes del bacteriófago lambda se utiliza en recombinación. [6] Este mecanismo, conocido como recombinación , utiliza las tres proteínas Exo, Beta y Gam, que son creadas por los genes exo, bet y gam respectivamente. Exo es una exonucleasa de ADN de doble cadena con actividad de 5' a 3'. Corta el ADN bicatenario dejando salientes 3'. Beta es una proteína que se une al ADN monocatenario y ayuda a la recombinación homóloga al promover el recocido entre las regiones de homología del ADN insertado y el ADN cromosómico. Gam funciona para proteger el inserto de ADN de la destrucción por nucleasas nativas dentro de la célula.
El ADN recombinante se puede diseñar para una amplia variedad de propósitos. Las técnicas utilizadas permiten modificar genes específicos permitiendo modificar cualquier biomolécula. Puede diseñarse para fines de laboratorio, donde puede usarse para analizar genes en un organismo determinado. En la industria farmacéutica, las proteínas se pueden modificar mediante técnicas de recombinación. Algunas de estas proteínas incluyen la insulina humana . La insulina recombinante se sintetiza insertando el gen de la insulina humana en E. coli , que luego produce insulina para uso humano. [7] [8] Otras proteínas, como la hormona del crecimiento humano , [9] el factor VIII y la vacuna contra la hepatitis B se producen utilizando medios similares. El ADN recombinante también se puede utilizar para métodos de diagnóstico que implican el uso del método ELISA . Esto hace posible diseñar antígenos, así como las enzimas adjuntas, para reconocer diferentes sustratos o modificarlos para su bioinmovilización. El ADN recombinante también es responsable de muchos productos que se encuentran en la industria agrícola. Los alimentos genéticamente modificados , como el arroz dorado , [10] han sido diseñados para aumentar la producción de vitamina A para su uso en sociedades y culturas donde la vitamina A en la dieta es escasa. Otras propiedades que se han incorporado a los cultivos incluyen la resistencia a los herbicidas [11] y la resistencia a los insectos. [12]
La mutagénesis dirigida al sitio es una técnica que existe desde la década de 1970. Los primeros días de la investigación en este campo produjeron descubrimientos sobre el potencial de ciertas sustancias químicas como el bisulfito y la aminopurina para cambiar ciertas bases en un gen. Esta investigación continuó y se desarrollaron otros procesos para crear ciertas secuencias de nucleótidos en un gen, como el uso de enzimas de restricción para fragmentar ciertas cadenas virales y usarlas como cebadores para plásmidos bacterianos. El método moderno, desarrollado por Michael Smith en 1978, utiliza un oligonucleótido que es complementario a un plásmido bacteriano con un desajuste de un solo par de bases o una serie de desajustes. [13]
La mutagénesis dirigida al sitio es una técnica valiosa que permite la sustitución de una única base en un oligonucleótido o gen. Los conceptos básicos de esta técnica implican la preparación de un cebador que será una hebra complementaria de un plásmido bacteriano de tipo salvaje. Este cebador tendrá una falta de coincidencia de pares de bases en el sitio donde se desea el reemplazo. El cebador también debe ser lo suficientemente largo como para que se hibride con el plásmido de tipo salvaje. Después de que el cebador se hibrida, una ADN polimerasa completará el cebador. Cuando se replica el plásmido bacteriano, la cadena mutada también se replicará. Se puede utilizar la misma técnica para crear una inserción o eliminación de un gen. A menudo, se inserta un gen resistente a los antibióticos junto con la modificación de interés y las bacterias se cultivan en un medio antibiótico. Las bacterias que no fueron mutadas con éxito no sobrevivirán en este medio y las bacterias mutadas pueden cultivarse fácilmente.
La mutagénesis dirigida al sitio puede resultar útil por muchas razones diferentes. Un reemplazo de un solo par de bases cambiará el codón , reemplazando potencialmente un aminoácido en una proteína. La mutagénesis puede ayudar a determinar la función de las proteínas y las funciones de aminoácidos específicos. Si un aminoácido cercano al sitio activo sufre una mutación, los parámetros cinéticos pueden cambiar drásticamente o la enzima podría comportarse de manera diferente. Otra aplicación de la mutagénesis dirigida a un sitio es el intercambio de un residuo de aminoácido alejado del sitio activo por un residuo de lisina o un residuo de cisteína . Estos aminoácidos facilitan la unión covalente de la enzima a una superficie sólida, lo que permite la reutilización de la enzima y el uso de enzimas en procesos continuos. A veces, se añaden a las proteínas aminoácidos con grupos funcionales no naturales (como un aldehído introducido a través de una etiqueta de aldehído ). [14] Estas adiciones pueden ser para facilitar la bioconjugación o para estudiar los efectos de los cambios de aminoácidos en la forma y función de las proteínas. Un ejemplo de cómo se utiliza la mutagénesis se encuentra en el acoplamiento de mutagénesis dirigida y PCR para reducir la actividad de la interleucina-6 en células cancerosas. [15] En otro ejemplo, Bacillus subtilis se utiliza en mutagénesis dirigida al sitio, para secretar la enzima subtilisina a través de la pared celular. [16] Los ingenieros biomoleculares pueden manipular intencionalmente este gen para esencialmente hacer de la célula una fábrica para producir cualquier proteína que la inserción en el gen codifique.
La bioinmovilización y la bioconjugación es la manipulación intencionada de la movilidad de una biomolécula por medios químicos o físicos para obtener una propiedad deseada. La inmovilización de biomoléculas permite explotar características de la molécula en ambientes controlados. Por ejemplo [17] , la inmovilización de glucosa oxidasa en perlas de gel de alginato de calcio se puede utilizar en un biorreactor. El producto resultante no necesitará purificación para eliminar la enzima porque permanecerá unido a las perlas de la columna. Ejemplos de tipos de biomoléculas que se inmovilizan son enzimas, orgánulos y células completas. Las biomoléculas se pueden inmovilizar mediante diversas técnicas. Los más populares son el atrapamiento físico, la adsorción y la modificación covalente.
Debido a que la inmovilización restringe la biomolécula, se debe tener cuidado para garantizar que no se pierda por completo la funcionalidad. Las variables a considerar son pH, [20] temperatura, elección de solvente, fuerza iónica, orientación de los sitios activos debido a la conjugación. Para las enzimas, la conjugación reducirá la tasa cinética debido a un cambio en la estructura tridimensional, por lo que se debe tener cuidado para garantizar que no se pierda la funcionalidad. La bioinmovilización se utiliza en tecnologías como bioensayos de diagnóstico , biosensores , ELISA y bioseparaciones. La interleucina (IL-6) también se puede bioinmovilizar en biosensores. La capacidad de observar estos cambios en los niveles de IL-6 es importante para diagnosticar una enfermedad. Un paciente con cáncer tendrá un nivel elevado de IL-6 y el control de esos niveles permitirá al médico observar el progreso de la enfermedad. Una inmovilización directa de IL-6 en la superficie de un biosensor ofrece una alternativa rápida al ELISA . [21]
La reacción en cadena de la polimerasa (PCR) es una técnica científica que se utiliza para replicar un fragmento de una molécula de ADN en varios órdenes de magnitud. La PCR implementa un ciclo de calentamiento y enfriamiento repetido conocido como ciclo térmico junto con la adición de cebadores de ADN y ADN polimerasas para replicar selectivamente el fragmento de ADN de interés. La técnica fue desarrollada por Kary Mullis en 1983 mientras trabajaba para Cetus Corporation . Mullis ganaría el Premio Nobel de Química en 1993 como resultado del impacto que tuvo la PCR en muchas áreas como la clonación de ADN , la secuenciación de ADN y el análisis de genes. [22]
Varias estrategias de ingeniería biomolecular han desempeñado un papel muy importante en el desarrollo y la práctica de la PCR . Por ejemplo, un paso crucial para garantizar la replicación precisa del fragmento de ADN deseado es la creación del cebador de ADN correcto . El método más común de síntesis de cebadores es el método de la fosforamidita . Este método incluye la ingeniería biomolecular de varias moléculas para lograr la secuencia del cebador deseada. La técnica de ingeniería biomolecular más destacada vista en este método de diseño de cebadores es la bioinmovilización inicial de un nucleótido en un soporte sólido. Este paso se realiza comúnmente mediante la formación de un enlace covalente entre el grupo 3'-hidroxi del primer nucleótido del cebador y el material de soporte sólido. [23]
Además, a medida que se crea el cebador de ADN , ciertos grupos funcionales de nucleótidos que se agregarán al cebador en crecimiento requieren bloqueo para evitar reacciones secundarias no deseadas. Este bloqueo de grupos funcionales, así como el posterior desbloqueo de los grupos, el acoplamiento de nucleótidos posteriores y la eventual escisión del soporte sólido [23] son todos métodos de manipulación de biomoléculas que pueden atribuirse a la ingeniería biomolecular. El aumento de los niveles de interleucina es directamente proporcional al aumento de la tasa de mortalidad en pacientes con cáncer de mama. La PCR combinada con transferencia Western y ELISA ayudan a definir la relación entre las células cancerosas y la IL-6. [24]
El ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas es un ensayo que utiliza el principio de reconocimiento de anticuerpos y antígenos para detectar la presencia de determinadas sustancias. Los tres tipos principales de pruebas ELISA , que son ELISA indirecto , ELISA sándwich y ELISA competitivo , se basan en el hecho de que los anticuerpos tienen afinidad por un solo antígeno específico . Además, estos antígenos o anticuerpos pueden unirse a enzimas que pueden reaccionar para crear un resultado colorimétrico que indique la presencia del anticuerpo o antígeno de interés. [25] Los ensayos inmunoabsorbentes ligados a enzimas se utilizan más comúnmente como pruebas de diagnóstico para detectar anticuerpos contra el VIH en muestras de sangre para detectar el VIH, moléculas de gonadotropina coriónica humana en la orina para indicar el embarazo y anticuerpos contra Mycobacterium tuberculosis en la sangre para detectar la tuberculosis en los pacientes. Además, ELISA también se utiliza ampliamente como análisis toxicológico para analizar el suero de las personas en busca de drogas ilegales.
Aunque existen tres tipos diferentes de ensayos inmunoabsorbentes ligados a enzimas en estado sólido , los tres tipos comienzan con la bioinmovilización de un anticuerpo o antígeno en una superficie. Esta bioinmovilización es la primera instancia de ingeniería biomolecular que se puede ver en la implementación de ELISA . Este paso se puede realizar de varias maneras, incluido un enlace covalente a una superficie que puede estar recubierta con proteína u otra sustancia. La bioinmovilización también se puede realizar mediante interacciones hidrófobas entre la molécula y la superficie. Debido a que existen muchos tipos diferentes de ELISA que se utilizan para muchos propósitos diferentes, la ingeniería biomolecular que requiere este paso varía según el propósito específico del ELISA .
Otra técnica de ingeniería biomolecular que se utiliza en el desarrollo de ELISA es la bioconjugación de una enzima con un anticuerpo o antígeno , según el tipo de ELISA . Hay mucho que considerar en esta bioconjugación de enzimas, como evitar la interferencia con el sitio activo de la enzima , así como con el sitio de unión del anticuerpo en el caso de que el anticuerpo esté conjugado con la enzima . Esta bioconjugación se realiza comúnmente mediante la creación de enlaces cruzados entre las dos moléculas de interés y puede requerir una amplia variedad de reactivos diferentes según la naturaleza de las moléculas específicas. [26]
La interleucina (IL-6) es una proteína de señalización que se sabe que está presente durante una respuesta inmune. El uso del ELISA tipo sándwich cuantifica la presencia de esta citocina en muestras de líquido cefalorraquídeo o médula ósea. [27]
La ingeniería biomolecular es una disciplina extensa con aplicaciones en muchas industrias y campos diferentes. Como tal, es difícil señalar una perspectiva general sobre la profesión de ingeniería biomolecular. La industria de la biotecnología, sin embargo, ofrece una representación adecuada. La industria biotecnológica, o industria biotecnológica, abarca todas las empresas que utilizan la biotecnología para producir bienes o servicios o para realizar investigación y desarrollo biotecnológico. [28] De esta manera, abarca muchas de las aplicaciones industriales de la disciplina de ingeniería biomolecular. Al examinar la industria biotecnológica, se puede deducir que el principal líder de la industria es Estados Unidos, seguido de Francia y España. [28] También es cierto que el enfoque de la industria biotecnológica y la aplicación de la ingeniería biomolecular es principalmente clínico y médico. La gente está dispuesta a pagar por una buena salud, por lo que la mayor parte del dinero destinado a la industria biotecnológica se queda en empresas relacionadas con la salud. [ cita necesaria ]
La ampliación de un proceso implica utilizar datos de una operación a escala experimental (planta modelo o piloto) para el diseño de una unidad grande (ampliada), de tamaño comercial. La ampliación de escala es una parte crucial de la comercialización de un proceso. Por ejemplo, la insulina producida por la bacteria Escherichia coli modificada genéticamente se inicializó a escala de laboratorio, pero para que fuera comercialmente viable tuvo que ampliarse a un nivel industrial. Para lograr esta ampliación, se tuvieron que utilizar muchos datos de laboratorio para diseñar unidades de tamaño comercial. Por ejemplo, uno de los pasos en la producción de insulina implica la cristalización de insulina glargina de alta pureza. [30] Para lograr este proceso a gran escala, queremos mantener la misma relación potencia/volumen tanto de los cristalizadores a escala de laboratorio como a los de gran escala para lograr una mezcla homogénea. [31] También asumimos que el cristalizador a escala de laboratorio tiene una similitud geométrica con el cristalizador a gran escala. Por lo tanto,
P/V α N i 3 d i 3
donde d i = diámetro del impulsor del cristalizador
Ni = velocidad de rotación del impulsor
Un término amplio que abarca toda la ingeniería aplicada a las ciencias de la vida. Este campo de estudio utiliza los principios de la biología junto con los principios de la ingeniería para crear productos comercializables. Algunas aplicaciones de bioingeniería incluyen:
La bioquímica es el estudio de los procesos químicos en los organismos vivos, incluida, entre otros, la materia viva. Los procesos bioquímicos gobiernan todos los organismos vivos y los procesos vivos y el campo de la bioquímica busca comprender y manipular estos procesos.
La ingeniería bioeléctrica involucra los campos eléctricos generados por células u organismos vivos. Los ejemplos incluyen el potencial eléctrico desarrollado entre músculos o nervios del cuerpo. Esta disciplina requiere conocimientos en los campos de la electricidad y la biología para comprender y utilizar estos conceptos para mejorar o mejorar los bioprocesos o la tecnología actuales.
La ingeniería biomédica es una subcategoría de bioingeniería que utiliza muchos de los mismos principios pero se centra más en las aplicaciones médicas de los diversos desarrollos de ingeniería. Algunas aplicaciones de la ingeniería biomédica incluyen:
La ingeniería química es el procesamiento de materias primas en productos químicos. Implica la preparación de materias primas para producir reactivos, la reacción química de estos reactivos en condiciones controladas, la separación de productos, el reciclaje de subproductos y la eliminación de desechos. Cada paso implica ciertos componentes básicos llamados "operaciones unitarias", como extracción, filtración y destilación. [32] Estas operaciones unitarias se encuentran en todos los procesos químicos. La ingeniería biomolecular es un subconjunto de la ingeniería química que aplica estos mismos principios al procesamiento de sustancias químicas producidas por organismos vivos.
Los programas universitarios recientemente desarrollados y ofrecidos en los Estados Unidos, a menudo combinados con el programa de ingeniería química, permiten a los estudiantes obtener una licenciatura . Según ABET (Junta de Acreditación de Ingeniería y Tecnología), los planes de estudios de ingeniería biomolecular "deben proporcionar una base sólida en las ciencias básicas, incluidas la química, la física y la biología, con algún contenido a un nivel avanzado... [y] la aplicación de ingeniería de estas ciencias básicas para diseño, análisis y control de procesos químicos, físicos y/o biológicos”. [33] Los planes de estudio comunes consisten en importantes cursos de ingeniería que incluyen transporte, termodinámica, separaciones y cinética, con adiciones de cursos de ciencias biológicas que incluyen biología y bioquímica, e incluyen cursos biomoleculares especializados centrados en biología celular, nanotecnología y biotecnología, biopolímeros, etc. [34]
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