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Poliadenilación

Estructura típica de un ARNm eucariota maduro

La poliadenilación es la adición de una cola de poli(A) a un transcrito de ARN, típicamente un ARN mensajero (ARNm). La cola de poli(A) consta de múltiples monofosfatos de adenosina ; en otras palabras, es un tramo de ARN que solo tiene bases de adenina . En eucariotas , la poliadenilación es parte del proceso que produce ARNm maduro para la traducción . En muchas bacterias , la cola de poli(A) promueve la degradación del ARNm. Por lo tanto, forma parte del proceso más amplio de expresión génica .

El proceso de poliadenilación comienza cuando termina la transcripción de un gen . El segmento 3′ más alejado del pre-ARNm recién formado es primero escindido por un conjunto de proteínas ; estas proteínas luego sintetizan la cola de poli(A) en el extremo 3′ del ARN. En algunos genes, estas proteínas agregan una cola de poli(A) en uno de varios sitios posibles. Por lo tanto, la poliadenilación puede producir más de una transcripción a partir de un solo gen ( poliadenilación alternativa ), similar al splicing alternativo . [1]

La cola de poli(A) es importante para la exportación nuclear, la traducción y la estabilidad del ARNm. La cola se acorta con el tiempo y, cuando es lo suficientemente corta, el ARNm se degrada enzimáticamente. [2] Sin embargo, en algunos tipos de células, los ARNm con colas de poli(A) cortas se almacenan para su posterior activación mediante repoliadenilación en el citosol. [3] Por el contrario, cuando la poliadenilación ocurre en las bacterias, promueve la degradación del ARN. [4] Esto también sucede a veces con los ARN no codificantes eucariotas . [5] [6]

Las moléculas de ARNm tanto en procariotas como en eucariotas tienen extremos 3' poliadenilados, siendo las colas poli(A) procariotas generalmente más cortas y hay menos moléculas de ARNm poliadeniladas. [7]

Antecedentes sobre el ARN

Estructura química del ARN. La secuencia de bases difiere entre las moléculas de ARN.

Los ARN son un tipo de moléculas biológicas grandes, cuyos bloques de construcción individuales se denominan nucleótidos. El nombre cola de poli(A) (por cola de ácido poliadenílico) [8] refleja la forma en que se abrevian los nucleótidos de ARN, con una letra para la base que contiene el nucleótido (A para adenina , C para citosina , G para guanina y U para uracilo ). Los ARN se producen ( transcriben ) a partir de una plantilla de ADN . Por convención, las secuencias de ARN se escriben en una dirección de 5′ a 3′. El extremo 5′ es la parte de la molécula de ARN que se transcribe primero, y el extremo 3′ se transcribe al final. El extremo 3′ es también donde se encuentra la cola de poli(A) en los ARN poliadenilados. [1] [9]

El ARN mensajero (ARNm) es un ARN que tiene una región codificante que actúa como plantilla para la síntesis de proteínas ( traducción ). El resto del ARNm, las regiones no traducidas , regulan la actividad del ARNm. [10] También hay muchos ARN que no se traducen, llamados ARN no codificantes. Al igual que las regiones no traducidas, muchos de estos ARN no codificantes tienen funciones reguladoras. [11]

Poliadenilación nuclear

Función

En la poliadenilación nuclear, se añade una cola de poli(A) a un ARN al final de la transcripción. En los ARNm, la cola de poli(A) protege a la molécula de ARNm de la degradación enzimática en el citoplasma y ayuda a la terminación de la transcripción, la exportación del ARNm desde el núcleo y la traducción. [2] Casi todos los ARNm eucariotas están poliadenilados, [12] con la excepción de los ARNm de histonas dependientes de la replicación animal . [13] Estos son los únicos ARNm en eucariotas que carecen de una cola de poli(A), terminando en su lugar en una estructura de tallo-bucle seguida de una secuencia rica en purinas, denominada elemento descendente de histonas, que dirige dónde se corta el ARN para que se forme el extremo 3' del ARNm de histonas. [14]

Muchos ARN eucariotas no codificantes siempre están poliadenilados al final de la transcripción. Hay ARN pequeños en los que la cola de poli(A) se ve solo en formas intermedias y no en el ARN maduro, ya que los extremos se eliminan durante el procesamiento; los más notables son los microARN . [15] [16] Pero, para muchos ARN no codificantes largos  (un grupo aparentemente grande de ARN reguladores que, por ejemplo, incluye el ARN Xist , que media la inactivación del cromosoma X)  , una cola de poli(A) es parte del ARN maduro. [17]

Mecanismo

El complejo de poliadenilación procesiva en el núcleo de los eucariotas actúa sobre productos de la ARN polimerasa II , como el ARNm precursor . Aquí, un complejo multiproteico (ver componentes a la derecha) [18] escinde la parte más 3' de un ARN recién producido y poliadenila el extremo producido por esta escisión. La escisión es catalizada por la enzima CPSF [13] [18] y ocurre entre 10 y 30 nucleótidos aguas abajo de su sitio de unión. [19] Este sitio a menudo tiene la secuencia de señal de poliadenilación AAUAAA en el ARN, pero existen variantes de la misma que se unen más débilmente a CPSF . [18] [20] Otras dos proteínas añaden especificidad a la unión a un ARN: CstF y CFI. CstF se une a una región rica en GU más abajo del sitio de CPSF. [21] CFI reconoce un tercer sitio en el ARN (un conjunto de secuencias UGUAA en mamíferos [22] [23] [24] ) y puede reclutar CPSF incluso si falta la secuencia AAUAAA. [25] [26] La señal de poliadenilación (el motivo de secuencia reconocido por el complejo de escisión del ARN) varía entre grupos de eucariotas. La mayoría de los sitios de poliadenilación humanos contienen la secuencia AAUAAA, [21] pero esta secuencia es menos común en plantas y hongos. [27]

El ARN se escinde típicamente antes de la terminación de la transcripción, ya que CstF también se une a la ARN polimerasa II. [28] A través de un mecanismo poco comprendido (hasta 2002), envía señales a la ARN polimerasa II para que se deslice fuera de la transcripción. [29] La escisión también involucra a la proteína CFII, aunque se desconoce cómo. [30] El sitio de escisión asociado con una señal de poliadenilación puede variar hasta unos 50 nucleótidos. [31]

Cuando se corta el ARN, comienza la poliadenilación, catalizada por la poliadenilato polimerasa. La poliadenilato polimerasa construye la cola de poli(A) añadiendo unidades de monofosfato de adenosina a partir del trifosfato de adenosina al ARN, escindiendo el pirofosfato . [32] Otra proteína, PAB2, se une a la nueva cola corta de poli(A) y aumenta la afinidad de la poliadenilato polimerasa por el ARN. Cuando la cola de poli(A) tiene aproximadamente 250 nucleótidos de longitud, la enzima ya no puede unirse a CPSF y la poliadenilación se detiene, determinando así la longitud de la cola de poli(A). [33] [34] El CPSF está en contacto con la ARN polimerasa II, lo que le permite enviar señales a la polimerasa para que termine la transcripción. [35] [36] Cuando la ARN polimerasa II alcanza una "secuencia de terminación" (⁵'TTTATT 3 ' en la plantilla de ADN y ⁵'AAUAAA 3 ' en la transcripción primaria), se señala el final de la transcripción. [37] La ​​maquinaria de poliadenilación también está físicamente vinculada al espliceosoma , un complejo que elimina intrones de los ARN. [26]

Efectos posteriores

La cola de poli(A) actúa como el sitio de unión para la proteína de unión a poli(A) . La proteína de unión a poli(A) promueve la exportación desde el núcleo y la traducción, e inhibe la degradación. [38] Esta proteína se une a la cola de poli(A) antes de la exportación del ARNm desde el núcleo y en la levadura también recluta la nucleasa de poli(A), una enzima que acorta la cola de poli(A) y permite la exportación del ARNm. La proteína de unión a poli(A) se exporta al citoplasma con el ARN. Los ARNm que no se exportan son degradados por el exosoma . [39] [40] La proteína de unión a poli(A) también puede unirse a, y por lo tanto reclutar, varias proteínas que afectan la traducción, [39] una de estas es el factor de iniciación -4G, que a su vez recluta la subunidad ribosómica 40S . [41] Sin embargo, no se requiere una cola de poli(A) para la traducción de todos los ARNm. [42] Además, la oligoadenilación puede determinar el destino de las moléculas de ARN que normalmente no tienen cola de poli(A) (como los ARN pequeños no codificantes (sn), etc.) y, por lo tanto, inducir su descomposición. [43]

Deadenilación

En las células somáticas eucariotas , las colas de poli(A) de la mayoría de los ARNm en el citoplasma se acortan gradualmente, y los ARNm con cola de poli(A) más corta se traducen menos y se degradan antes. [44] Sin embargo, pueden pasar muchas horas antes de que un ARNm se degrade. [45] Este proceso de deadenilación y degradación puede acelerarse mediante microARN complementarios a la región no traducida 3' de un ARNm. [46] En los óvulos inmaduros , los ARNm con colas de poli(A) acortadas no se degradan, sino que se almacenan y son traduccionalmente inactivos. Estos ARNm de cola corta se activan mediante poliadenilación citoplasmática después de la fertilización, durante la activación del óvulo . [47]

En animales, la poli(A) ribonucleasa ( PARN ) puede unirse a la tapa 5' y eliminar nucleótidos de la cola de poli(A). El nivel de acceso a la tapa 5' y la cola de poli(A) es importante para controlar la rapidez con la que se degrada el ARNm. La PARN se desadenila menos si el ARN está unido por los factores de iniciación 4E (en la tapa 5') y 4G (en la cola de poli(A)), por lo que la traducción reduce la desadenilación. La tasa de desadenilación también puede estar regulada por proteínas de unión al ARN. Además, las estructuras de triple hélice del ARN y los motivos del ARN como el bolsillo de unión del extremo 3' de la cola de poli(A) retardan el proceso de desadenilación e inhiben la eliminación de la cola de poli(A). [48] Una vez que se elimina la cola de poli(A), el complejo de desadenilación elimina la tapa 5', lo que lleva a una degradación del ARN. Varias otras proteínas están involucradas en la desadenilación en levaduras en ciernes y células humanas, más notablemente el complejo CCR4-Not . [49]

Poliadenilación citoplasmática

En el citosol de algunos tipos de células animales, concretamente en la línea germinal , durante la embriogénesis temprana y en los sitios postsinápticos de las células nerviosas , se produce poliadenilación , que alarga la cola poli(A) de un ARNm con una cola poli(A) acortada, de modo que el ARNm se traduzca . [ 44] [50] Estas colas poli(A) acortadas suelen tener menos de 20 nucleótidos y se alargan hasta alrededor de 80-150 nucleótidos. [3]

En el embrión temprano del ratón, la poliadenilación citoplasmática de los ARN maternos del óvulo permite que la célula sobreviva y crezca aunque la transcripción no comienza hasta la mitad de la etapa de 2 células (etapa de 4 células en humanos). [51] [52] En el cerebro, la poliadenilación citoplasmática está activa durante el aprendizaje y podría desempeñar un papel en la potenciación a largo plazo , que es el fortalecimiento de la transmisión de señales de una célula nerviosa a otra en respuesta a los impulsos nerviosos y es importante para el aprendizaje y la formación de la memoria. [3] [53]

La poliadenilación citoplasmática requiere las proteínas de unión al ARN CPSF y CPEB , y puede involucrar otras proteínas de unión al ARN como Pumilio . [54] Dependiendo del tipo de célula, la polimerasa puede ser el mismo tipo de poliadenilato polimerasa (PAP) que se utiliza en el proceso nuclear, o la polimerasa citoplasmática GLD-2 . [55]

Resultados del uso de diferentes sitios de poliadenilación en el mismo gen

Poliadenilación alternativa

Muchos genes codificadores de proteínas tienen más de un sitio de poliadenilación, por lo que un gen puede codificar varios ARNm que difieren en su extremo 3' . [27] [56] [57] La ​​región 3' de una transcripción contiene muchas señales de poliadenilación (PAS). Cuando se utilizan sitios PAS más proximales (más cerca del extremo 5'), esto acorta la longitud de la región no traducida 3' (3' UTR) de una transcripción. [58] Los estudios tanto en humanos como en moscas han demostrado APA específica de tejido. Los tejidos neuronales prefieren el uso de PAS distal, lo que lleva a UTR 3' más largos y los tejidos de testículos prefieren PAS proximal, lo que lleva a UTR 3' más cortos. [59] [60] Los estudios han demostrado que existe una correlación entre el nivel de conservación de un gen y su tendencia a realizar poliadenilación alternativa, con genes altamente conservados que exhiben más APA. De manera similar, los genes altamente expresados ​​siguen este mismo patrón. [61] Los datos de ribosecuenciación (secuenciación únicamente de ARNm dentro de los ribosomas) han demostrado que las isoformas de ARNm con UTR 3' más cortos tienen más probabilidades de ser traducidas. [58]

Dado que la poliadenilación alternativa cambia la longitud del UTR 3' , [62] también puede cambiar qué sitios de unión están disponibles para los microARN en el UTR 3'. [19] [63] Los microARN tienden a reprimir la traducción y promover la degradación de los ARNm a los que se unen, aunque hay ejemplos de microARN que estabilizan las transcripciones. [64] [65] La poliadenilación alternativa también puede acortar la región codificante, haciendo que el ARNm codifique una proteína diferente, [66] [67] pero esto es mucho menos común que simplemente acortar la región 3' no traducida. [27]

La elección del sitio poli(A) puede verse influenciada por estímulos extracelulares y depende de la expresión de las proteínas que participan en la poliadenilación. [68] [69] Por ejemplo, la expresión de CstF-64 , una subunidad del factor estimulador de escisión (CstF), aumenta en los macrófagos en respuesta a lipopolisacáridos (un grupo de compuestos bacterianos que desencadenan una respuesta inmunitaria). Esto da como resultado la selección de sitios poli(A) débiles y, por lo tanto, transcripciones más cortas. Esto elimina elementos reguladores en las regiones no traducidas 3' de los ARNm para productos relacionados con la defensa como la lisozima y el TNF-α . Estos ARNm tienen entonces vidas medias más largas y producen más de estas proteínas. [68] Las proteínas de unión al ARN distintas de las de la maquinaria de poliadenilación también pueden afectar si se utiliza un sitio de poliadenilación, [70] [71] [72] [73] al igual que la metilación del ADN cerca de la señal de poliadenilación. [74] Además, numerosos otros componentes involucrados en la transcripción, empalme u otros mecanismos que regulan la biología del ARN pueden afectar a la APA. [75]

Etiquetado para degradación en eucariotas

Para muchos ARN no codificantes , incluidos ARNt , ARNr , ARNsn y ARNsno , la poliadenilación es una forma de marcar el ARN para su degradación, al menos en levaduras . [76] Esta poliadenilación se realiza en el núcleo por el complejo TRAMP , que mantiene una cola de alrededor de 4 nucleótidos de longitud hasta el extremo 3'. [77] [78] Luego, el ARN es degradado por el exosoma . [79] También se han encontrado colas de poli(A) en fragmentos de ARNr humanos, tanto en forma de colas homopoliméricas (solo A) como heteropoliméricas (principalmente A). [80]

En procariotas y orgánulos

La poliadenilación en bacterias ayuda a la fosforilasa de polinucleótidos a degradar la estructura secundaria.

En muchas bacterias, tanto los ARNm como los ARN no codificantes pueden ser poliadenilados. Esta cola de poli(A) promueve la degradación por el degradosoma , que contiene dos enzimas que degradan el ARN: la polinucleótido fosforilasa y la ARNasa E. La polinucleótido fosforilasa se une al extremo 3′ de los ARN y la extensión 3′ proporcionada por la cola de poli(A) le permite unirse a los ARN cuya estructura secundaria de otro modo bloquearía el extremo 3′. Las rondas sucesivas de poliadenilación y degradación del extremo 3′ por la polinucleótido fosforilasa permiten que el degradosoma supere estas estructuras secundarias. La cola de poli(A) también puede reclutar ARNasas que cortan el ARN en dos. [81] Estas colas de poli(A) bacterianas tienen una longitud de unos 30 nucleótidos. [82]

En grupos tan diferentes como los animales y los tripanosomas , las mitocondrias contienen colas de poli(A) tanto estabilizadoras como desestabilizadoras. La poliadenilación desestabilizadora afecta tanto al ARNm como al ARN no codificante. Las colas de poli(A) tienen una longitud media de 43 nucleótidos. Las estabilizadoras comienzan en el codón de terminación, y sin ellas el codón de terminación (UAA) no está completo ya que el genoma solo codifica la parte U o UA. Las mitocondrias de las plantas solo tienen poliadenilación desestabilizadora. La poliadenilación mitocondrial nunca se ha observado ni en levaduras en ciernes ni en levaduras de fisión. [83] [84]

Si bien muchas bacterias y mitocondrias poseen poliadenilato polimerasas, también tienen otro tipo de poliadenilación, realizada por la propia polinucleótido fosforilasa . Esta enzima se encuentra en bacterias, [85] mitocondrias, [86] plástidos [87] y como constituyente del exosoma de las arqueas (en aquellas arqueas que poseen un exosoma ). [88] Puede sintetizar una extensión 3' donde la gran mayoría de las bases son adeninas. Al igual que en las bacterias, la poliadenilación por la polinucleótido fosforilasa promueve la degradación del ARN en los plástidos [89] y probablemente también en las arqueas. [83]

Evolución

Aunque la poliadenilación se observa en casi todos los organismos, no es universal. [7] [90] Sin embargo, la amplia distribución de esta modificación y el hecho de que esté presente en organismos de los tres dominios de la vida implica que se presume que el último ancestro común universal de todos los organismos vivos tenía alguna forma de sistema de poliadenilación. [82] Unos pocos organismos no poliadenilan el ARNm, lo que implica que han perdido sus mecanismos de poliadenilación durante la evolución. Aunque no se conocen ejemplos de eucariotas que carezcan de poliadenilación, los ARNm de la bacteria Mycoplasma gallisepticum y la arquea tolerante a la sal Haloferax volcanii carecen de esta modificación. [91] [92]

La enzima poliadenilante más antigua es la polinucleótido fosforilasa . Esta enzima forma parte tanto del degradosoma bacteriano como del exosoma arqueológico , [93] dos complejos estrechamente relacionados que reciclan el ARN en nucleótidos. Esta enzima degrada el ARN atacando el enlace entre los nucleótidos más 3' con un fosfato, rompiendo un nucleótido difosfato. Esta reacción es reversible, por lo que la enzima también puede extender el ARN con más nucleótidos. La cola heteropolimérica añadida por la polinucleótido fosforilasa es muy rica en adenina. La elección de la adenina es muy probablemente el resultado de concentraciones más altas de ADP que otros nucleótidos como resultado del uso de ATP como moneda de energía, lo que hace más probable que se incorpore en esta cola en las primeras formas de vida. Se ha sugerido que la participación de colas ricas en adenina en la degradación del ARN impulsó la evolución posterior de las poliadenilato polimerasas (las enzimas que producen colas de poli(A) sin otros nucleótidos en ellas). [94]

Las poliadenilpolimerasas no son tan antiguas. Han evolucionado por separado tanto en bacterias como en eucariotas a partir de la enzima que añade CCA , que es la enzima que completa los extremos 3′ de los ARNt . Su dominio catalítico es homólogo al de otras polimerasas . [79] Se presume que la transferencia horizontal de la enzima que añade CCA bacteriana a los eucariotas permitió que la enzima que añade CCA similar a la de las arqueas cambiara su función a una poli(A) polimerasa. [82] Algunos linajes, como las arqueas y las cianobacterias , nunca desarrollaron una poliadenilpolimerasa. [94]

Se observan colas de poliadenilato en varios virus de ARN , incluidos la influenza A , [95] el coronavirus , [96] el virus del mosaico de la alfalfa , [97] y la hepatitis A del pato . [98] Algunos virus, como el VIH-1 y el poliovirus , inhiben la proteína de unión a poli-A de la célula ( PABPC1 ) para enfatizar la expresión de sus propios genes sobre la de la célula huésped. [99]

Historia

La poli(A)polimerasa se identificó por primera vez en 1960 como una actividad enzimática en extractos hechos a partir de núcleos celulares que podían polimerizar ATP, pero no ADP, en poliadenina. [100] [101] Aunque se identificó en muchos tipos de células, esta actividad no tenía una función conocida hasta 1971, cuando se encontraron secuencias de poli(A) en ARNm. [102] [103] Al principio se pensó que la única función de estas secuencias era la protección del extremo 3' del ARN de las nucleasas, pero más tarde se identificaron los roles específicos de la poliadenilación en la exportación nuclear y la traducción. Las polimerasas responsables de la poliadenilación se purificaron y caracterizaron por primera vez en los años 1960 y 1970, pero la gran cantidad de proteínas accesorias que controlan este proceso se descubrieron recién a principios de los años 1990. [102]

Véase también

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