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Fosforilasa de polinucleótido

La polinucleótido fosforilasa ( PNPase ) es una enzima bifuncional con una actividad exorribonucleasa fosfolítica de 3' a 5' y una actividad oligonucleótido polimerasa de 3'-terminal. [2] Es decir, desmantela la cadena de ARN comenzando en el extremo 3' y trabajando hacia el extremo 5'. [1] También sintetiza colas largas y altamente heteropoliméricas in vivo . Representa toda la poliadenilación residual observada en cepas de Escherichia coli que carecen de la enzima de poliadenilación normal. [1] Descubierta por Marianne Grunberg-Manago trabajando en el laboratorio de Severo Ochoa en 1955, inicialmente se creyó que la actividad de polimerización de ARN de la PNPasa era responsable de la síntesis dependiente de ADN del ARN mensajero, una noción que fue refutada a fines de la década de 1950. [3] [4]

Participa en el procesamiento y degradación del ARNm en bacterias, plantas [5] y animales. [6]

En los seres humanos, la enzima está codificada por el gen PNPT1 . En su forma activa, la proteína forma una estructura de anillo que consta de tres moléculas de PNPasa. Cada molécula de PNPasa consta de dos dominios PH de ARNasa , un dominio de unión a ARN S1 y un dominio de homología K. La proteína está presente en bacterias y en los cloroplastos [2] y mitocondrias [7] de algunas células eucariotas . En eucariotas y arqueas , existe un complejo estructural y evolutivamente relacionado, llamado complejo de exosomas . [7]

La misma abreviatura ( PNPase ) también se utiliza para otra enzima no relacionada, la purina nucleósido fosforilasa .

Referencias

  1. ^ abc Symmons MF, Jones GH, Luisi BF (noviembre de 2000). "Un pliegue duplicado es la base estructural de la actividad catalítica, la procesividad y la regulación de la polinucleótido fosforilasa". Structure . 8 (11): 1215–26. doi : 10.1016/S0969-2126(00)00521-9 . PMID  11080643.
  2. ^ ab Yehudai-Resheff S, Hirsh M, Schuster G (agosto de 2001). "La polinucleótido fosforilasa funciona como exonucleasa y poli(A) polimerasa en cloroplastos de espinaca". Biología molecular y celular . 21 (16): 5408–16. doi :10.1128/MCB.21.16.5408-5416.2001. PMC 87263 . PMID  11463823. 
  3. ^ Grunberg-Manago M, Ortiz PJ, Ochoa S (abril de 1956). "Síntesis enzimática de polinucleótidos. I. Fosforilasa de polinucleótidos de Azotobacter vinelandii". Biochimica et Biophysica Acta . 20 (1): 269–85. doi :10.1016/0006-3002(56)90286-4. PMID  13315374.
  4. ^ Furth JJ, Hurwitz J, Anders M (agosto de 1962). "El papel del ácido desoxirribonucleico en la síntesis del ácido ribonucleico. I. La purificación y las propiedades de la polimerasa del ácido ribonucleico" (PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 237 (8): 2611–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)73796-X . PMID  13895983.
  5. ^ Yehudai-Resheff S, Zimmer SL, Komine Y, Stern DB (marzo de 2007). "Integración del metabolismo del ácido nucleico del cloroplasto en la respuesta a la privación de fosfato en Chlamydomonas reinhardtii". The Plant Cell . 19 (3): 1023–38. doi :10.1105/tpc.106.045427. PMC 1867357 . PMID  17351118. 
  6. ^ Sarkar D, Fisher PB (mayo de 2006). "Fosforilasa de polinucleótidos humana (hPNPasa antigua-35): una enzima de degradación de ARN con efectos biológicos pleiotróficos" (PDF) . Cell Cycle . 5 (10): 1080–4. doi : 10.4161/cc.5.10.2741 . PMID  16687933. S2CID  42371805.
  7. ^ ab Schilders G, van Dijk E, Raijmakers R, Pruijn GJ (2006). Biología celular y molecular del exosoma: cómo crear o destruir un ARN . Revista Internacional de Citología. Vol. 251. págs. 159–208. doi :10.1016/S0074-7696(06)51005-8. ISBN 9780123646552. Número de identificación personal  16939780.

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