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Disulfuro

En química , un disulfuro (o disulfuro en inglés británico ) es un compuesto que contiene un grupo funcional R− S−S −R′ o el S2−
2 anión . El enlace también se denomina enlace SS o, a veces, puente disulfuro y, por lo general, se deriva de dos grupos tiol .

En química inorgánica , el anión aparece en unos pocos minerales raros, pero el grupo funcional tiene una importancia enorme en bioquímica . Los puentes disulfuro formados entre grupos tiol en dos residuos de cisteína son un componente importante de la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas .

Los compuestos de la forma R−S−S−H suelen denominarse persulfuros .

Disulfuros orgánicos

Una selección de disulfuros orgánicos

Estructura

Los disulfuros tienen un ángulo diedro CSSC cercano a los 90°. La longitud del enlace SS es de 2,03 Å en el disulfuro de difenilo , [1] similar a la del azufre elemental.

Se reconocen dos tipos de disulfuros, simétricos y asimétricos. Los disulfuros simétricos son compuestos de fórmula RSSR . La mayoría de los disulfuros que se encuentran en la química de los organosulfurados son disulfuros simétricos. Los disulfuros asimétricos (también llamados heterodisulfuros o disulfuros mixtos ) son compuestos de fórmula RSSR' . Los disulfuros asimétricos son menos comunes en la química orgánica, pero muchos disulfuros en la naturaleza son asimétricos. Un ejemplo ilustrativo de un disulfuro simétrico es la cistina .

Propiedades

Los enlaces disulfuro son fuertes, con una energía de disociación típica de 60 kcal/mol (251 kJ mol −1 ). Sin embargo, al ser aproximadamente un 40% más débil que los enlaces C−C y C−H , el enlace disulfuro es a menudo el "eslabón débil" en muchas moléculas. Además, reflejando la polarizabilidad del azufre divalente, el enlace S−S es susceptible de escisión por reactivos polares, tanto electrófilos como especialmente nucleófilos (Nu): [2]

El enlace disulfuro tiene  una longitud de aproximadamente 2,05 Å , aproximadamente 0,5 Å más que un enlace C−C . La rotación sobre el eje S−S está sujeta a una barrera baja. Los disulfuros muestran una marcada preferencia por los ángulos diedros que se aproximan a los 90°. Cuando el ángulo se aproxima a 0° o 180°, el disulfuro es un oxidante significativamente mejor.

Los disulfuros en los que los dos grupos R son iguales se denominan simétricos, como por ejemplo el disulfuro de difenilo y el disulfuro de dimetilo . Cuando los dos grupos R no son idénticos, se dice que el compuesto es un disulfuro asimétrico o mixto. [3]

Aunque la hidrogenación de disulfuros no suele ser práctica, la constante de equilibrio de la reacción proporciona una medida del potencial redox estándar de los disulfuros:

Este valor es de aproximadamente -250 mV en comparación con el electrodo de hidrógeno estándar (pH = 7). En comparación, el potencial de reducción estándar para las ferrodoxinas es de aproximadamente -430 mV.

Síntesis

Los enlaces disulfuro se forman generalmente a partir de la oxidación de grupos sulfhidrilo ( −SH ), especialmente en contextos biológicos. [4] La transformación se representa de la siguiente manera:

En esta reacción participan diversos oxidantes, entre ellos el oxígeno y el peróxido de hidrógeno . Se cree que estas reacciones se producen a través de intermediarios de ácido sulfénico . En el laboratorio, se suele emplear yodo en presencia de una base para oxidar tioles a disulfuros. Varios metales, como los complejos de cobre(II) y hierro(III), afectan a esta reacción. [5] Alternativamente, los enlaces disulfuro en las proteínas a menudo se forman mediante el intercambio de tiol-disulfuro :

Estas reacciones están mediadas por enzimas en algunos casos y en otros casos están bajo control del equilibrio, especialmente en presencia de una cantidad catalítica de base.

La alquilación de di- y polisulfuros de metales alcalinos produce disulfuros. Los polímeros "tiokol" surgen cuando el polisulfuro de sodio se trata con un dihaluro de alquilo. En la reacción inversa, los reactivos carbaniónicos reaccionan con el azufre elemental para producir mezclas de tioéter, disulfuro y polisulfuros superiores. Estas reacciones suelen ser poco selectivas, pero se pueden optimizar para aplicaciones específicas.

Síntesis de disulfuros asimétricos (heterodisulfuros)

Se han desarrollado muchos métodos especializados para formar disulfuros asimétricos. Los reactivos que liberan el equivalente de " RS + " reaccionan con tioles para formar disulfuros asimétricos: [4]

donde R″ 2 N es el grupo ftalimido . Sales de Bunte , derivados del tipo RSSO−3Los Na + también se utilizan para generar disulfuros asimétricos: [6]

Reacciones

El aspecto más importante de los enlaces disulfuro es su escisión, ya que el enlace S−S suele ser el más débil de una molécula. Se han desarrollado muchas reacciones orgánicas especializadas para romper el enlace.

Una variedad de reductores reducen los disulfuros a tioles . Los agentes hidruro son reactivos típicos, y una demostración común en laboratorio "descongela" huevos con borohidruro de sodio . [7] Los metales alcalinos efectúan la misma reacción de forma más agresiva: seguida de la protonación del tiolato metálico resultante:

En el laboratorio de bioquímica, los tioles como el β- mercaptoetanol (β-ME) o el ditiotreitol (DTT) sirven como reductores a través del intercambio tiol-disulfuro. Los reactivos de tioles se utilizan en exceso para llevar el equilibrio hacia la derecha: el reductor tris(2-carboxietil)fosfina (TCEP) es útil, además de ser inodoro en comparación con el β-ME y el DTT, porque es selectivo, funciona tanto en condiciones alcalinas como ácidas (a diferencia del DTT), es más hidrófilo y más resistente a la oxidación en el aire. Además, a menudo no es necesario eliminar el TCEP antes de la modificación de los tioles proteicos. [8]

En la escisión de Zincke, los halógenos oxidan los disulfuros a un haluro de sulfenilo : [9]

De manera más inusual, la oxidación de disulfuros produce primero tiosulfinatos y luego tiosulfonatos : [10]

RSSR + [O] → RS(=O)SR
RS(=O)SR + [O] → RS(=O) 2 SR

Intercambio de tiol-disulfuro

En el intercambio tiol-disulfuro, un grupo tiolato −S − desplaza un átomo de azufre en un enlace disulfuro −S−S− . El enlace disulfuro original se rompe y su otro átomo de azufre se libera como un nuevo tiolato, llevándose la carga negativa. Mientras tanto, se forma un nuevo enlace disulfuro entre el tiolato atacante y el átomo de azufre original. [11] [12]

Intercambio tiol-disulfuro que muestra el intermediario lineal en el que la carga se comparte entre los tres átomos de azufre. El grupo tiolato (mostrado en rojo) ataca a un átomo de azufre (mostrado en azul) del enlace disulfuro, desplazando al otro átomo de azufre (mostrado en verde) y formando un nuevo enlace disulfuro.

Los tiolatos, no los tioles, atacan los enlaces disulfuro. Por lo tanto, el intercambio tiol-disulfuro se inhibe a un pH bajo (normalmente, por debajo de 8), donde la forma tiol protonada se ve favorecida en relación con la forma tiolato desprotonada. (El p K a de un grupo tiol típico es aproximadamente 8,3, pero puede variar debido a su entorno).

El intercambio de tiol-disulfuro es la principal reacción por la cual se forman y reorganizan los enlaces disulfuro en una proteína . El reordenamiento de los enlaces disulfuro dentro de una proteína ocurre generalmente a través de reacciones de intercambio de tiol-disulfuro intraproteico; un grupo tiolato de un residuo de cisteína ataca uno de los enlaces disulfuro de la propia proteína. Este proceso de reordenamiento de disulfuro (conocido como reorganización de disulfuro ) no cambia el número de enlaces disulfuro dentro de una proteína, solo su ubicación (es decir, qué cisteínas están unidas). La reorganización de disulfuro es generalmente mucho más rápida que las reacciones de oxidación/reducción, que cambian el número de enlaces disulfuro dentro de una proteína. La oxidación y reducción de los enlaces disulfuro de proteínas in vitro también ocurre generalmente a través de reacciones de intercambio de tiol-disulfuro. Por lo general, el tiolato de un reactivo redox como el glutatión , ditiotreitol, ataca el enlace disulfuro de una proteína y forma un enlace disulfuro mixto entre la proteína y el reactivo. Este enlace disulfuro mixto, cuando es atacado por otro tiolato del reactivo, deja la cisteína oxidada. En efecto, el enlace disulfuro se transfiere de la proteína al reactivo en dos pasos, ambos son reacciones de intercambio tiol-disulfuro.

La oxidación y reducción in vivo de los enlaces disulfuro de proteínas mediante el intercambio tiol-disulfuro se ve facilitada por una proteína llamada tiorredoxina . Esta pequeña proteína, esencial en todos los organismos conocidos, contiene dos residuos de aminoácidos de cisteína en una disposición vecinal (es decir, uno al lado del otro), lo que le permite formar un enlace disulfuro interno o enlaces disulfuro con otras proteínas. Como tal, se puede utilizar como un depósito de fracciones de enlaces disulfuro reducidos u oxidados.

Aparición en biología

Esquema de las regiones de reticulación de enlaces disulfuro de una proteína

Presencia en proteínas

Los enlaces disulfuro se pueden formar en condiciones oxidantes y juegan un papel importante en el plegamiento y la estabilidad de algunas proteínas, generalmente proteínas secretadas al medio extracelular. [3] Dado que la mayoría de los compartimentos celulares son entornos reductores , en general, los enlaces disulfuro son inestables en el citosol , con algunas excepciones como se indica a continuación, a menos que esté presente una sulfhidrilo oxidasa . [13]

La cistina está compuesta de dos cisteínas unidas por un enlace disulfuro (mostrado aquí en su forma neutra).

Los enlaces disulfuro en las proteínas se forman entre los grupos tiol de los residuos de cisteína mediante el proceso de plegamiento oxidativo . El otro aminoácido que contiene azufre, la metionina , no puede formar enlaces disulfuro. Un enlace disulfuro se denota típicamente mediante la separación de las abreviaturas de cisteína, por ejemplo, cuando se hace referencia a la ribonucleasa A , el "enlace disulfuro Cys26–Cys84", o el "enlace disulfuro 26–84", o más simplemente como "C26–C84" [14] donde el enlace disulfuro se entiende y no es necesario mencionarlo. El prototipo de un enlace disulfuro de proteína es el péptido de dos aminoácidos cistina , que está compuesto de dos aminoácidos de cisteína unidos por un enlace disulfuro. La estructura de un enlace disulfuro se puede describir por su ángulo diedro χ ss entre los átomos C β −S γ −S γ −C β , que suele ser cercano a ±90°.

El enlace disulfuro estabiliza la forma plegada de una proteína de varias maneras:

  1. Mantiene unidas dos porciones de la proteína, inclinando la proteína hacia la topología plegada. Es decir, el enlace disulfuro desestabiliza la forma desplegada de la proteína al reducir su entropía .
  2. El enlace disulfuro puede formar el núcleo de un núcleo hidrofóbico de la proteína plegada, es decir, los residuos hidrofóbicos locales pueden condensarse alrededor del enlace disulfuro y entre sí a través de interacciones hidrofóbicas .
  3. En relación con 1 y 2, el enlace disulfuro une dos segmentos de la cadena proteica, aumenta la concentración local efectiva de residuos proteicos y reduce la concentración local efectiva de moléculas de agua. Dado que las moléculas de agua atacan los enlaces de hidrógeno amida-amida y rompen la estructura secundaria , un enlace disulfuro estabiliza la estructura secundaria en su proximidad. Por ejemplo, los investigadores han identificado varios pares de péptidos que no están estructurados de forma aislada, pero adoptan una estructura secundaria y terciaria estable tras la formación de un enlace disulfuro entre ellos.

Una especie de disulfuro es un emparejamiento particular de cisteínas en una proteína unida por disulfuro y generalmente se representa enumerando los enlaces disulfuro entre paréntesis, por ejemplo, la "especie de disulfuro (26–84, 58–110)". Un conjunto de disulfuro es una agrupación de todas las especies de disulfuro con el mismo número de enlaces disulfuro, y generalmente se denota como el conjunto 1S, el conjunto 2S, etc. para las especies de disulfuro que tienen uno, dos, etc. enlaces disulfuro. Por lo tanto, la especie de disulfuro (26–84) pertenece al conjunto 1S, mientras que la especie (26–84, 58–110) pertenece al conjunto 2S. La especie única sin enlaces disulfuro generalmente se denota como R para "completamente reducida". En condiciones típicas, la reorganización del disulfuro es mucho más rápida que la formación de nuevos enlaces disulfuro o su reducción; Por lo tanto, las especies de disulfuro dentro de un conjunto se equilibran más rápidamente que entre conjuntos.

La forma nativa de una proteína suele ser una única especie disulfuro, aunque algunas proteínas pueden ciclar entre unos pocos estados disulfuro como parte de su función, p. ej., la tiorredoxina . En proteínas con más de dos cisteínas, pueden formarse especies disulfuro no nativas, que casi siempre están mal plegadas. A medida que aumenta el número de cisteínas, el número de especies no nativas aumenta factorialmente.

En bacterias y arqueas

Los enlaces disulfuro desempeñan un papel protector importante para las bacterias como un interruptor reversible que activa o desactiva una proteína cuando las células bacterianas se exponen a reacciones de oxidación . El peróxido de hidrógeno (H2O2 ) , en particular, podría dañar gravemente el ADN y matar a la bacteria en bajas concentraciones si no fuera por la acción protectora del enlace SS. Las arqueas suelen tener menos disulfuros que los organismos superiores. [15]

En eucariotas

En las células eucariotas , en general, los enlaces disulfuro estables se forman en el lumen del RER (retículo endoplasmático rugoso) y el espacio intermembrana mitocondrial pero no en el citosol . Esto se debe al ambiente más oxidante de los compartimentos antes mencionados y al ambiente más reductor del citosol (ver glutatión ). Por lo tanto, los enlaces disulfuro se encuentran principalmente en proteínas secretoras, proteínas lisosomales y los dominios exoplásmicos de las proteínas de membrana.

Existen notables excepciones a esta regla. Por ejemplo, muchas proteínas nucleares y citosólicas pueden presentar enlaces disulfuro durante la muerte celular necrótica. [16] De manera similar, varias proteínas citosólicas que tienen residuos de cisteína próximos entre sí que funcionan como sensores de oxidación o catalizadores redox ; cuando falla el potencial reductor de la célula, se oxidan y desencadenan mecanismos de respuesta celular. El virus Vaccinia también produce proteínas y péptidos citosólicos que tienen muchos enlaces disulfuro; aunque se desconoce la razón de esto, presumiblemente tienen efectos protectores contra la maquinaria de proteólisis intracelular.

También se forman enlaces disulfuro dentro y entre las protaminas en la cromatina de los espermatozoides de muchas especies de mamíferos .

Disulfuros en proteínas reguladoras

Como los enlaces disulfuro se pueden reducir y reoxidar de forma reversible, el estado redox de estos enlaces ha evolucionado hasta convertirse en un elemento de señalización. En los cloroplastos , por ejemplo, la reducción enzimática de los enlaces disulfuro se ha relacionado con el control de numerosas vías metabólicas, así como con la expresión génica. Hasta ahora, se ha demostrado que la actividad de señalización reductora la lleva a cabo el sistema ferredoxina-tiorredoxina , que canaliza electrones de las reacciones luminosas del fotosistema I para reducir catalíticamente los disulfuros en las proteínas reguladas de forma dependiente de la luz. De esta forma, los cloroplastos ajustan la actividad de procesos clave como el ciclo de Calvin-Benson , la degradación del almidón , la producción de ATP y la expresión génica según la intensidad de la luz. Además, se ha informado de que los disulfuros desempeñan un papel importante en la regulación del estado redox de los sistemas de dos componentes (TCS), que podrían encontrarse en ciertas bacterias, incluida la cepa fotogénica. Un enlace disulfuro de cisteína intramolecular único en el dominio de unión de ATP de los TC de SrrAB encontrados en Staphylococcus aureus es un buen ejemplo de disulfuros en proteínas reguladoras, cuyo estado redox de la molécula de SrrB está controlado por enlaces disulfuro de cisteína, lo que lleva a la modificación de la actividad de SrrA, incluida la regulación genética. [17]

En pelo y plumas

Más del 90% del peso seco del cabello se compone de proteínas llamadas queratinas , que tienen un alto contenido de disulfuro, del aminoácido cisteína. La robustez conferida en parte por los enlaces disulfuro se ilustra con la recuperación de cabello prácticamente intacto de las tumbas del antiguo Egipto. Las plumas tienen queratinas similares y son extremadamente resistentes a las enzimas digestivas de proteínas. La rigidez del cabello y las plumas está determinada por el contenido de disulfuro. La manipulación de los enlaces disulfuro en el cabello es la base de la permanente en el peinado. Los reactivos que afectan la formación y ruptura de enlaces S-S son clave, por ejemplo, el tioglicolato de amonio . El alto contenido de disulfuro de las plumas dicta el alto contenido de azufre de los huevos de las aves. El alto contenido de azufre del cabello y las plumas contribuye al olor desagradable que resulta cuando se queman.

En la enfermedad

La cistinosis es una afección en la que la cistina se precipita en forma de sólido en varios órganos. Esta acumulación interfiere con el funcionamiento corporal y puede ser mortal. Este trastorno se puede resolver mediante el tratamiento con cisteamina . [18] La cisteamina actúa para solubilizar la cistina (1) formando el disulfuro mixto cisteína-cisteamina, que es más soluble y exportable, y (2) reduciendo la cistina a cisteína.

Disulfuros inorgánicos

Una selección de disulfuros

El anión disulfuro es S2−
2, o − S−S − . En el disulfuro, el azufre existe en estado reducido con número de oxidación −1. Su configuración electrónica se asemeja a la de un átomo de cloro . Por lo tanto, tiende a formar un enlace covalente con otro centro S − para formar S2−
2grupo, similar al cloro elemental que existe como el diatómico Cl 2 . El oxígeno también puede comportarse de manera similar, por ejemplo en peróxidos como H 2 O 2 . Ejemplos:

Compuestos relacionados

Los tiosulfóxidos son isoméricos ortogonalmente con los disulfuros, ya que el segundo azufre se ramifica desde el primero y no participa en una cadena continua, es decir, >S=S en lugar de −S−S−.

Los enlaces disulfuro son análogos pero más comunes que los enlaces peróxido , tioselenuro y diseleniuro relacionados . También existen compuestos intermedios de estos, por ejemplo, los tioperóxidos (también conocidos como oxasulfuros) como el tioperóxido de hidrógeno , tienen la fórmula R 1 OSR 2 (equivalentemente R 2 SOR 1 ). Estos son isoméricos a los sulfóxidos de manera similar a los anteriores; es decir, >S=O en lugar de −S−O−.

Los disulfuros de tiuramo , con la fórmula (R 2 NCSS) 2 , son disulfuros pero se comportan de manera distinta debido al grupo tiocarbonilo .

Los compuestos con tres átomos de azufre, como CH 3 S−S−SCH 3 , se denominan trisulfuros o enlaces trisulfuro.

Nombres erróneos

El término disulfuro también se utiliza para referirse a compuestos que contienen dos centros de sulfuro (S 2− ). El compuesto disulfuro de carbono , CS 2 se describe con la fórmula estructural, es decir, S=C=S. Esta molécula no es un disulfuro en el sentido de que carece de un enlace SS. De manera similar, el disulfuro de molibdeno , MoS 2 , no es un disulfuro en el sentido de que sus átomos de azufre no están unidos.

Aplicaciones

Fabricación de caucho

La vulcanización del caucho da como resultado grupos de reticulación que consisten en enlaces disulfuro (y polisulfuro); en analogía con el papel de los disulfuros en las proteínas, los enlaces S−S en el caucho afectan fuertemente la estabilidad y la reología del material. [19] Aunque el mecanismo exacto subyacente al proceso de vulcanización no se entiende completamente (ya que existen múltiples vías de reacción pero se desconoce la predominante), se ha demostrado ampliamente que el grado en que se permite que el proceso avance determina las propiedades físicas del caucho resultante, es decir, un mayor grado de reticulación corresponde a un material más fuerte y más rígido. [19] [20] Los métodos convencionales actuales de fabricación de caucho son típicamente irreversibles, ya que los mecanismos de reacción no regulados pueden dar como resultado redes complejas de enlaces sulfuro; como tal, el caucho se considera un material termoendurecible . [19] [21]

Redes adaptables covalentes

Debido a su energía de disociación de enlace relativamente débil (en comparación con los enlaces C-C y similares), los disulfuros se han empleado en sistemas de red adaptable covalente (CAN) para permitir la ruptura dinámica y la reformación de los enlaces cruzados. [22] Al incorporar grupos funcionales disulfuro como enlaces cruzados entre cadenas de polímeros, se pueden producir materiales que son estables a temperatura ambiente y al mismo tiempo permiten la disociación reversible del enlace cruzado tras la aplicación de una temperatura elevada. [20] El mecanismo detrás de esta reacción se puede atribuir a la escisión de los enlaces disulfuro (RS-SR) en radicales tiilo (2 RS•) que posteriormente pueden reasociarse en nuevos enlaces, lo que resulta en reprocesabilidad y características de autocuración para el material a granel. [22] Sin embargo, dado que la energía de disociación de enlace del enlace disulfuro todavía es bastante alta, normalmente es necesario aumentar el enlace con química adyacente que pueda estabilizar el electrón desapareado del estado intermedio. [21] [22] Como tal, los estudios suelen emplear grupos funcionales disulfuros aromáticos o disulfidediamina (RNS−SNR) para estimular la disociación dinámica del enlace S−S; estas químicas pueden dar como resultado que la energía de disociación del enlace se reduzca a la mitad (o incluso menos) de su magnitud anterior. [20] [21] [22]

En términos prácticos, los CAN que contienen disulfuro se pueden utilizar para impartir reciclabilidad a materiales poliméricos mientras siguen exhibiendo propiedades físicas similares a las de los termoendurecibles. [21] [22] Normalmente, la reciclabilidad está restringida a los materiales termoplásticos , ya que dichos materiales consisten en cadenas de polímeros que no están unidas entre sí a nivel molecular; como resultado, se pueden fundir y reformar (ya que la adición de energía térmica permite que las cadenas se desenreden, se muevan una sobre la otra y adopten nuevas configuraciones), pero esto se produce a expensas de su robustez física. [22] Mientras tanto, los termoendurecibles convencionales contienen enlaces cruzados permanentes que refuerzan su resistencia , tenacidad , resistencia a la fluencia y similares (ya que la unión entre cadenas proporciona resistencia a la deformación a nivel macroscópico), pero debido a la permanencia de dichos enlaces cruzados, estos materiales no se pueden reprocesar de manera similar a los termoplásticos. [21] [22] Sin embargo, debido a la naturaleza dinámica de los enlaces cruzados en los CAN de disulfuro, se pueden diseñar para exhibir los mejores atributos de ambos tipos de materiales antes mencionados. Los estudios han demostrado que los CAN de disulfuro se pueden reprocesar varias veces con una degradación insignificante en el rendimiento, al mismo tiempo que exhiben resistencia a la fluencia, transición vítrea y valores de módulo dinámico comparables a los observados en sistemas termoendurecibles convencionales similares. [20] [21]

Véase también

Referencias

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