Los aminoácidos proteinogénicos son aminoácidos que se incorporan biosintéticamente a las proteínas durante la traducción . La palabra "proteinógeno" significa "creador de proteínas". A lo largo de la vida conocida , hay 22 aminoácidos codificados genéticamente (proteinogénicos), 20 en el código genético estándar y otros 2 ( selenocisteína y pirrolisina ) que pueden incorporarse mediante mecanismos especiales de traducción. [1]
Por el contrario, los aminoácidos no proteinogénicos son aquellos que no se incorporan a las proteínas (como el GABA , la L -DOPA o la triyodotironina ), se incorporan incorrectamente en lugar de un aminoácido codificado genéticamente o no se producen directamente y de forma aislada por la maquinaria celular estándar (como la hidroxiprolina ). Esto último suele ser el resultado de la modificación postraduccional de las proteínas. Algunos aminoácidos no proteinogénicos se incorporan a péptidos no ribosómicos que son sintetizados por sintetasas de péptidos no ribosómicos.
Tanto los eucariotas como los procariotas pueden incorporar selenocisteína a sus proteínas a través de una secuencia de nucleótidos conocida como elemento SECIS , que indica a la célula que traduzca un codón UGA cercano como selenocisteína (UGA normalmente es un codón de terminación ). En algunos procariotas metanogénicos , el codón UAG (normalmente un codón de terminación) también puede traducirse a pirrolisina . [2]
En los eucariotas, sólo hay 21 aminoácidos proteinogénicos, los 20 del código genético estándar, más la selenocisteína . Los humanos pueden sintetizar 12 de estos a partir de otros o de otras moléculas del metabolismo intermediario. Los otros nueve deben ser consumidos (normalmente como sus derivados proteicos), por lo que se denominan aminoácidos esenciales . Los aminoácidos esenciales son histidina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina (es decir, H, I, L, K, M, F, T, W, V). [3]
Se ha descubierto que los aminoácidos proteinogénicos están relacionados con el conjunto de aminoácidos que pueden ser reconocidos por los sistemas de autoaminoacilación de ribozimas . [4] Por lo tanto, los aminoácidos no proteinogénicos habrían sido excluidos por el éxito evolutivo contingente de las formas de vida basadas en nucleótidos. Se han ofrecido otras razones para explicar por qué ciertos aminoácidos no proteinogénicos específicos generalmente no se incorporan a las proteínas; por ejemplo, la ornitina y la homoserina se ciclan contra la cadena principal del péptido y fragmentan la proteína con vidas medias relativamente cortas , mientras que otros son tóxicos porque pueden incorporarse por error a las proteínas, como el análogo de arginina canavanina .
Se ha sugerido que la selección evolutiva de ciertos aminoácidos proteinogénicos de la sopa primordial se debe a su mejor incorporación a una cadena polipeptídica en oposición a los aminoácidos no proteinogénicos. [5]
A continuación se muestran las estructuras y abreviaturas de los 21 aminoácidos que están codificados directamente para la síntesis de proteínas por el código genético de los eucariotas. Las estructuras que se indican a continuación son estructuras químicas estándar, no las formas típicas de zwitteriones que existen en soluciones acuosas.
La IUPAC / IUBMB ahora también recomienda abreviaturas estándar para los siguientes dos aminoácidos:
A continuación se muestra una tabla que enumera los símbolos de una letra, los símbolos de tres letras y las propiedades químicas de las cadenas laterales de los aminoácidos estándar. Las masas enumeradas se basan en promedios ponderados de los isótopos elementales en sus abundancias naturales . La formación de un enlace peptídico da como resultado la eliminación de una molécula de agua . Por lo tanto, la masa de la proteína es igual a la masa de aminoácidos que la componen menos 18,01524 Da por enlace peptídico.
§: Los valores de Asp, Cys, Glu, His, Lys y Tyr se determinaron utilizando el residuo de aminoácido ubicado centralmente en un pentapéptido de alanina. [6] El valor de Arg es de Pace et al. (2009). [7] El valor de Sec es de Byun & Kang (2011). [8]
ND: No se ha informado del valor pKa de la pirrolisina.
Nota: El valor de pKa de un residuo de aminoácido en un péptido pequeño suele ser ligeramente diferente cuando se encuentra dentro de una proteína. En ocasiones, se utilizan los cálculos de pKa de proteínas para calcular el cambio en el valor de pKa de un residuo de aminoácido en esta situación.
* UAG es normalmente el codón de terminación ámbar , pero en organismos que contienen la maquinaria biológica codificada por el grupo de genes pylTSBCD se incorporará el aminoácido pirrolisina. [9]
** UGA es normalmente el codón de terminación ópalo (o umber), pero codifica selenocisteína si está presente un elemento SECIS .
† El codón de terminación no es un aminoácido, pero se incluye para completar.
†† UAG y UGA no siempre actúan como codones de terminación (ver arriba).
‡ Un aminoácido esencial no puede ser sintetizado en humanos y, por lo tanto, debe ser suministrado en la dieta. Los aminoácidos condicionalmente esenciales normalmente no son necesarios en la dieta, pero deben ser suministrados exógenamente a poblaciones específicas que no los sintetizan en cantidades adecuadas.
& La ocurrencia de aminoácidos se basa en 135 Archaea, 3775 Bacteria, 614 proteomas Eukaryota y proteoma humano (21 006 proteínas) respectivamente. [10]
En la espectrometría de masas de péptidos y proteínas, es útil conocer las masas de los residuos. La masa del péptido o proteína es la suma de las masas de los residuos más la masa del agua ( masa monoisotópica = 18,01056 Da; masa media = 18,0153 Da). Las masas de los residuos se calculan a partir de las fórmulas químicas tabuladas y los pesos atómicos. [11] En la espectrometría de masas , los iones también pueden incluir uno o más protones ( masa monoisotópica = 1,00728 Da; masa media* = 1,0074 Da). *Los protones no pueden tener una masa media, esto infiere confusamente que los deuterones son un isótopo válido, pero deberían ser una especie diferente (véase Hydron (química) ).
La siguiente tabla muestra la abundancia de aminoácidos en las células de E. coli y el costo metabólico (ATP) para la síntesis de los aminoácidos. Los números negativos indican que los procesos metabólicos son favorables en términos de energía y no cuestan ATP neto de la célula. [12] La abundancia de aminoácidos incluye aminoácidos en forma libre y en forma de polimerización (proteínas).
Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus productos principales: [13]
