La treonina (símbolo Thr o T ) [2] es un aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que está en el −NH protonado+ 3forma en condiciones biológicas), un grupo carboxilo (que está en la forma desprotonada -COO - en condiciones biológicas) y una cadena lateral que contiene un grupo hidroxilo , lo que lo convierte en un aminoácido polar sin carga. Es esencial en el ser humano, es decir, el organismo no puede sintetizarlo: debe obtenerse de la dieta. La treonina se sintetiza a partir del aspartato en bacterias como E. coli . [3] Está codificado por todos los codones que comienzan con AC (ACU, ACC, ACA y ACG).
Las cadenas laterales de treonina suelen tener enlaces de hidrógeno; Los pequeños motivos más comunes formados se basan en interacciones con serina : giros ST , motivos ST (a menudo al comienzo de las hélices alfa ) y grapas ST (generalmente en la mitad de las hélices alfa).
Modificaciones
El residuo de treonina es susceptible a numerosas modificaciones postraduccionales . La cadena lateral de hidroxilo puede sufrir una glicosilación ligada a O. Además, los residuos de treonina se fosforilan mediante la acción de una treonina quinasa . En su forma fosforilada, se le puede denominar fosfotreonina. La fosfotreonina tiene tres sitios de coordinación potenciales (grupo carboxilo, amina y fosfato) y la determinación del modo de coordinación entre ligandos fosforilados e iones metálicos que ocurren en un organismo es importante para explicar la función de la fosfotreonina en los procesos biológicos. [4]
La treonina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos con dos centros estereogénicos , siendo el otro la isoleucina . La treonina puede existir en cuatro posibles estereoisómeros con las siguientes configuraciones: (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) y (2 R ,3 R ). Sin embargo, el nombre L -treonina se utiliza para un solo estereoisómero , el ácido (2 S , 3 R ) -2-amino-3-hidroxibutanoico. El estereoisómero (2 S , 3 S ), que rara vez está presente en la naturaleza, se llama L -alotreonina. [7]
Biosíntesis
Como aminoácido esencial, la treonina no se sintetiza en los humanos y debe estar presente en las proteínas de la dieta. Los seres humanos adultos necesitan alrededor de 20 mg/kg de peso corporal/día. [8] En plantas y microorganismos, la treonina se sintetiza a partir del ácido aspártico a través de α-aspartil-semialdehído y homoserina . La homoserina sufre O -fosforilación; este éster de fosfato sufre hidrólisis concomitante con la reubicación del grupo OH. [9] Las enzimas involucradas en una biosíntesis típica de treonina incluyen:
En los seres humanos, el gen de la treonina deshidrogenasa es un pseudogén inactivo , [10] por lo que la treonina se convierte en α-cetobutirato . El mecanismo del primer paso es análogo al catalizado por la serina deshidratasa , y las reacciones de la serina y la treonina deshidratasa probablemente estén catalizadas por la misma enzima. [11]
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