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Permutación circular en proteínas.

Representación esquemática de una permutación circular en dos proteínas. La primera proteína (círculo exterior) tiene la secuencia abc. Después de la permutación, la segunda proteína (círculo interior) tiene la secuencia cab. Las letras N y C indican la ubicación de los extremos amino y carboxi de las secuencias de proteínas y cómo cambian sus posiciones entre sí.

Una permutación circular es una relación entre proteínas mediante la cual las proteínas tienen un orden cambiado de aminoácidos en su secuencia peptídica . El resultado es una estructura proteica con conectividad diferente, pero en general con una forma tridimensional (3D) similar. En 1979, se descubrió el primer par de proteínas permutadas circularmente ( concanavalina A y lectina ); Actualmente se conocen más de 2.000 proteínas de este tipo.

La permutación circular puede ocurrir como resultado de eventos evolutivos , modificaciones postraduccionales o mutaciones diseñadas artificialmente . Los dos modelos principales propuestos para explicar la evolución de las proteínas permutadas circularmente son la permutación por duplicación y la fisión y fusión . La permutación por duplicación ocurre cuando un gen se duplica para formar una repetición en tándem , antes de que se eliminen las secciones redundantes de la proteína; esta relación se encuentra entre saposina y swaposina. La fisión y la fusión se producen cuando proteínas parciales se fusionan para formar un solo polipéptido, como en las nicotinamida nucleótidos transhidrogenasas .

Las permutaciones circulares se diseñan habitualmente en el laboratorio para mejorar su actividad catalítica o termoestabilidad , o para investigar las propiedades de la proteína original.

Los algoritmos tradicionales para la alineación de secuencias y la alineación de estructuras no pueden detectar permutaciones circulares entre proteínas. Se han desarrollado nuevos enfoques no lineales que superan esto y son capaces de detectar similitudes independientes de la topología .

Historia

Dos proteínas que están relacionadas por una permutación circular. Concanavalina A (izquierda), del Protein Data Bank ( PDB : 3cna ​), y lectina de maní (derecha), de PDB : 2pel ​, que es homóloga a favin. Los extremos de las proteínas están resaltados por esferas azules y verdes, y la secuencia de residuos está indicada por el gradiente de azul (N-terminal) a verde (C-terminal). El pliegue 3D de las dos proteínas es muy similar; sin embargo, los extremos N y C están ubicados en diferentes posiciones de la proteína. [1]

En 1979, Bruce Cunningham y sus colegas descubrieron el primer caso de una proteína permutada circularmente en la naturaleza. [1] Después de determinar la secuencia peptídica de la proteína lectina favina, notaron su similitud con una proteína conocida, la concanavalina A  , excepto que los extremos estaban permutados circularmente. Trabajos posteriores confirmaron la permutación circular entre el par [2] y demostraron que la concanavalina A se permuta postraduccionalmente [3] mediante escisión y una ligadura de proteínas inusual. [4]

Después del descubrimiento de una proteína natural permutada circularmente, los investigadores buscaron una manera de emular este proceso. En 1983, David Goldenberg y Thomas Creighton pudieron crear una versión permutada circularmente de una proteína ligando químicamente los extremos para crear una proteína cíclica y luego introduciendo nuevos extremos en otros lugares usando tripsina . [5] En 1989, Karolin Luger y sus colegas introdujeron un método genético para realizar permutaciones circulares fragmentando y ligando cuidadosamente el ADN. [6] Este método permitió introducir permutaciones en sitios arbitrarios. [6]

A pesar del descubrimiento temprano de permutaciones circulares postraduccionales y la sugerencia de un posible mecanismo genético para la evolución de permutantes circulares, no fue hasta 1995 que se descubrió el primer par de genes con permutaciones circulares. Las saposinas son una clase de proteínas implicadas en el catabolismo de los esfingolípidos y la presentación de antígenos de los lípidos en humanos. Chris Ponting y Robert Russell identificaron una versión permutada circularmente de una saposina insertada en la proteinasa aspártica vegetal , a la que denominaron swaposina . [7] La ​​saposina y la swaposina fueron el primer caso conocido de dos genes naturales relacionados por una permutación circular. [7]

Posteriormente se descubrieron en la naturaleza o se produjeron en el laboratorio cientos de ejemplos de pares de proteínas relacionados mediante una permutación circular. En febrero de 2012, la base de datos de permutación circular [8] contiene 2238 pares de proteínas permutadas circularmente con estructuras conocidas, y se conocen muchas más sin estructuras. [9] La base de datos CyBase recopila proteínas que son cíclicas, algunas de las cuales son variantes permutadas de proteínas cíclicas de tipo salvaje. [10] SISYPHUS es una base de datos que contiene una colección de alineamientos manuales de proteínas cuidadosamente seleccionados con relaciones no triviales, varias de las cuales tienen permutaciones circulares. [11]

Evolución

Hay dos modelos principales que se utilizan actualmente para explicar la evolución de las proteínas permutadas circularmente: la permutación por duplicación y la fisión y fusión . Los dos modelos tienen ejemplos convincentes que los respaldan, pero la contribución relativa de cada modelo en la evolución aún está en debate. [12] Se han propuesto otros mecanismos menos comunes, como "cortar y pegar" [13] o " barajar exones ". [14]

Permutación por duplicación

El mecanismo de permutación por duplicación para producir una permutación circular. Primero, se duplica un gen 1-2-3 para formar 1-2-3-1-2-3. A continuación, se introduce un codón de inicio antes del primer dominio 2 y un codón de parada después del segundo dominio 1, eliminando secciones redundantes y dando como resultado un gen 2-3-1 con permutación circular.

El primer modelo propuesto para la evolución de las permutaciones circulares es el mecanismo de permutación por duplicación. [1] En este modelo, un gen precursor primero se duplica y fusiona para formar una repetición en tándem grande . A continuación, se introducen codones de inicio y parada en las ubicaciones correspondientes del gen duplicado, eliminando secciones redundantes de la proteína.

Una predicción sorprendente del mecanismo de permutación por duplicación es que pueden ocurrir permutaciones intermedias. Por ejemplo, la versión duplicada de la proteína debería seguir siendo funcional, ya que de lo contrario la evolución seleccionaría rápidamente dichas proteínas. Del mismo modo, los intermedios parcialmente duplicados en los que sólo se truncó un extremo deberían ser funcionales. Estos intermediarios se han documentado ampliamente en familias de proteínas como las ADN metiltransferasas . [15]

Saposina y swaposina

Relación sugerida entre saposina y swaposina. Podrían haber evolucionado a partir de un gen similar. [7] Ambos constan de cuatro hélices alfa cuyo orden se permuta entre sí.

Un ejemplo de permutación por duplicación es la relación entre saposina y swaposina. Las saposinas son glicoproteínas altamente conservadas , de aproximadamente 80 residuos de aminoácidos de largo y que forman una estructura de cuatro hélices alfa . Tienen una ubicación casi idéntica de residuos de cisteína y sitios de glicosilación. La secuencia de ADNc que codifica la saposina se llama prosaposina . Es un precursor de cuatro productos de escisión, las saposinas A, B, C y D. Lo más probable es que los cuatro dominios de saposina surgieran de dos duplicaciones en tándem de un gen ancestral. [16] Esta repetición sugiere un mecanismo para la evolución de la relación con el inserto específico de la planta (PSI). El PSI es un dominio que se encuentra exclusivamente en plantas, que consta de aproximadamente 100 residuos y se encuentra en proteasas aspárticas vegetales . [17] Pertenece a la familia de proteínas similares a las saposinas (SAPLIP) y tiene los extremos N y C "intercambiados", de modo que el orden de las hélices es 3-4-1-2 en comparación con la saposina, lo que conduce a la nombre "swaposina". [7] [18]

Fisión y fusión

El mecanismo de fisión y fusión de la permutación circular. Surgen dos genes separados (potencialmente a partir de la fisión de un solo gen). Si los genes se fusionan en diferentes órdenes en dos ortólogos, se produce una permutación circular.

Otro modelo para la evolución de permutaciones circulares es el modelo de fisión y fusión. El proceso comienza con dos proteínas parciales. Estos pueden representar dos polipéptidos independientes (como dos partes de un heterodímero ), o pueden haber sido originalmente mitades de una sola proteína que sufrió un evento de fisión para convertirse en dos polipéptidos.

Posteriormente, las dos proteínas pueden fusionarse para formar un solo polipéptido. Independientemente de qué proteína aparezca primero, esta proteína de fusión puede mostrar una función similar. Por lo tanto, si una fusión entre dos proteínas ocurre dos veces en la evolución (ya sea entre parálogos dentro de la misma especie o entre ortólogos en diferentes especies) pero en un orden diferente, las proteínas de fusión resultantes estarán relacionadas mediante una permutación circular.

Se puede proporcionar evidencia de que una proteína particular ha evolucionado mediante un mecanismo de fisión y fusión observando las mitades de la permutación como polipéptidos independientes en especies relacionadas, o demostrando experimentalmente que las dos mitades pueden funcionar como polipéptidos separados. [19]

Transhidrogenasas

Las transhidrogenasas en varios organismos se pueden encontrar en tres disposiciones de dominios diferentes. En el ganado vacuno , los tres dominios están ordenados de forma secuencial. En la bacteria E. coli , Rb. capsulatus y R. rubrum , la transhidrogenasa consta de dos o tres subunidades. Finalmente, la transhidrogenasa del protista E. tenella consta de una única subunidad que está permutada circularmente en relación con la transhidrogenasa del ganado. [20]

Un ejemplo del mecanismo de fisión y fusión se puede encontrar en las transhidrogenasas de nucleótidos de nicotinamida . [20] Estas son enzimas unidas a la membrana que catalizan la transferencia de un ion hidruro entre NAD(H) y NADP(H) en una reacción que se acopla a la translocación transmembrana de protones . Consisten en tres unidades funcionales principales (I, II y III) que se pueden encontrar en diferente disposición en bacterias , protozoos y eucariotas superiores . El análisis filogenético sugiere que los tres grupos de disposiciones de dominios se adquirieron y fusionaron de forma independiente. [12]

Otros procesos que pueden conducir a permutaciones circulares

Modificación post-traduccional

Los dos modelos evolutivos mencionados anteriormente describen formas en que los genes pueden permutarse circularmente, lo que da como resultado un ARNm permutado circularmente después de la transcripción . Las proteínas también se pueden permutar circularmente mediante modificación postraduccional , sin permutar el gen subyacente. Las permutaciones circulares pueden ocurrir espontáneamente mediante autocatálisis , como en el caso de la concanavalina A. [4] Alternativamente, la permutación puede requerir enzimas de restricción y ligasas . [5]

Papel en la ingeniería de proteínas.

Muchas proteínas tienen sus extremos ubicados muy juntos en el espacio 3D. [21] [22] Debido a esto, a menudo es posible diseñar permutaciones circulares de proteínas. Hoy en día, las permutaciones circulares se generan de forma rutinaria en el laboratorio utilizando técnicas genéticas estándar. [6] Aunque algunos sitios de permutación impiden que la proteína se pliegue correctamente, se han creado muchos permutantes con una estructura y función casi idénticas a las de la proteína original.

La motivación para crear un permutante circular de una proteína puede variar. Es posible que los científicos quieran mejorar alguna propiedad de la proteína, como:

Alternativamente, los científicos pueden estar interesados ​​en propiedades de la proteína original, como:

Detección algorítmica

Se han desarrollado muchos algoritmos de alineación de secuencias y de alineación de estructuras de proteínas asumiendo representaciones de datos lineales y, como tales, no son capaces de detectar permutaciones circulares entre proteínas. [34] Dos ejemplos de métodos utilizados frecuentemente que tienen problemas para alinear correctamente proteínas relacionadas por permutación circular son la programación dinámica y muchos modelos ocultos de Markov . [34] Como alternativa a estos, una serie de algoritmos se construyen sobre enfoques no lineales y son capaces de detectar similitudes independientes de la topología , o emplear modificaciones que les permitan eludir las limitaciones de la programación dinámica. [34] [35] La siguiente tabla es una colección de dichos métodos.

Los algoritmos se clasifican según el tipo de entrada que requieren. Los algoritmos basados ​​en secuencias requieren sólo la secuencia de dos proteínas para crear una alineación. [36] Los métodos de secuenciación son generalmente rápidos y adecuados para buscar genomas completos en busca de pares de proteínas permutados circularmente. [36] Los métodos basados ​​en estructuras requieren que se consideren estructuras 3D de ambas proteínas. [37] A menudo son más lentos que los métodos basados ​​en secuencias, pero son capaces de detectar permutaciones circulares entre proteínas lejanamente relacionadas con baja similitud de secuencia. [37] Algunos métodos estructurales son independientes de la topología , lo que significa que también pueden detectar reordenamientos más complejos que la permutación circular. [38]

Referencias

Este artículo fue adaptado de la siguiente fuente bajo una licencia CC BY 4.0 (2012) (informes de los revisores): Spencer Bliven; Andreas Prlic (2012). "Permutación circular en proteínas". PLOS Biología Computacional . 8 (3): e1002445. doi :10.1371/JOURNAL.PCBI.1002445. ISSN  1553-734X. PMC  3320104 . PMID  22496628. Wikidata  Q5121672.{{cite journal}}: Mantenimiento CS1: DOI gratuito sin marcar ( enlace )

  1. ^ abc Cunningham BA, Hemperly JJ, Hopp TP, Edelman GM (julio de 1979). "Favin versus concanavalina A: secuencias de aminoácidos permutadas circularmente". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 76 (7): 3218–22. Código bibliográfico : 1979PNAS...76.3218C. doi : 10.1073/pnas.76.7.3218 . PMC 383795 . PMID  16592676. 
  2. ^ Einspahr H, Parks EH, Suguna K, Subramanian E, Suddath FL (diciembre de 1986). "La estructura cristalina de la lectina de guisante con una resolución de 3,0 A". La Revista de Química Biológica . 261 (35): 16518–27. doi : 10.1016/S0021-9258(18)66597-4 . PMID  3782132.
  3. ^ Carrington DM, Auffret A, Hanke DE (1985). "La ligadura de polipéptidos se produce durante la modificación postraduccional de la concanavalina A". Naturaleza . 313 (5997): 64–7. Código Bib :1985Natur.313...64C. doi :10.1038/313064a0. PMID  3965973. S2CID  4359482.
  4. ^ ab Bowles DJ, Pappin DJ (febrero de 1988). "Tráfico y montaje de concanavalina A". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 13 (2): 60–4. doi :10.1016/0968-0004(88)90030-8. PMID  3070848.
  5. ^ ab Goldenberg DP, Creighton TE (abril de 1983). "Formas circulares y permutadas circularmente de inhibidor de tripsina pancreática bovina". Revista de biología molecular . 165 (2): 407–13. doi :10.1016/S0022-2836(83)80265-4. PMID  6188846.
  6. ^ abc Luger K, Hommel U, Herold M, Hofsteenge J, Kirschner K (enero de 1989). "Plegamiento correcto de variantes permutadas circularmente de una enzima barril beta alfa in vivo". Ciencia . 243 (4888): 206–10. Código Bib : 1989 Ciencia... 243.. 206L. doi : 10.1126/ciencia.2643160. PMID  2643160.
  7. ^ abcd Ponting CP, Russell RB (mayo de 1995). "Swaposinas: permutaciones circulares dentro de genes que codifican homólogos de saposinas". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 20 (5): 179–80. doi :10.1016/S0968-0004(00)89003-9. PMID  7610480.
  8. ^ Lo WC, Lee CC, Lee CY, Lyu PC. "Base de datos de permutaciones circulares". Instituto de Bioinformática y Biología Estructural, Universidad Nacional Tsing Hua . Consultado el 16 de febrero de 2012 .
  9. ^ Lo WC, Lee CC, Lee CY, Lyu PC (enero de 2009). "CPDB: una base de datos de permutación circular en proteínas". Investigación de ácidos nucleicos . 37 (Problema de la base de datos): D328–32. doi : 10.1093/nar/gkn679. PMC 2686539 . PMID  18842637. 
  10. ^ Kaas Q, Craik DJ (2010). "Análisis y clasificación de proteínas circulares en CyBase". Biopolímeros . 94 (5): 584–91. doi : 10.1002/bip.21424 . PMID  20564021.
  11. ^ Andreeva A, Prlić A, Hubbard TJ, Murzin AG (enero de 2007). "SISYPHUS - alineamientos estructurales de proteínas con relaciones no triviales". Investigación de ácidos nucleicos . 35 (Problema de la base de datos): D253–9. doi : 10.1093/nar/gkl746. PMC 1635320 . PMID  17068077. 
  12. ^ ab Weiner J, Bornberg-Bauer E (abril de 2006). "Evolución de permutaciones circulares en proteínas multidominio". Biología Molecular y Evolución . 23 (4): 734–43. doi : 10.1093/molbev/msj091 . PMID  16431849.
  13. ^ Bujnicki JM (marzo de 2002). "Permutaciones de secuencias en la evolución molecular de las ADN metiltransferasas". Biología Evolutiva del BMC . 2 (1): 3. doi : 10.1186/1471-2148-2-3 . PMC 102321 . PMID  11914127. 
  14. ^ ab Jung J, Lee B (septiembre de 2001). "Proteínas permutadas circularmente en la base de datos de estructuras de proteínas". Ciencia de las proteínas . 10 (9): 1881–6. doi :10.1110/ps.05801. PMC 2253204 . PMID  11514678. 
  15. ^ Jeltsch A (julio de 1999). "Permutaciones circulares en la evolución molecular de las ADN metiltransferasas". Revista de evolución molecular . 49 (1): 161–4. Código Bib : 1999JMolE..49..161J. doi :10.1007/pl00006529. PMID  10368444. S2CID  24116226.
  16. ^ Hazkani-Covo E, Altman N, Horowitz M, Graur D (enero de 2002). "La historia evolutiva de la prosaposina: dos eventos sucesivos de duplicación en tándem dieron lugar a los cuatro dominios de saposina en los vertebrados". Revista de evolución molecular . 54 (1): 30–4. Código Bib : 2002JMolE..54...30H. doi :10.1007/s00239-001-0014-0. PMID  11734895. S2CID  7402721.
  17. ^ Guruprasad K, Törmäkangas K, Kervinen J, Blundell TL (septiembre de 1994). "Modelado comparativo de la proteinasa aspártica del grano de cebada: un fundamento estructural de la especificidad hidrolítica observada". Cartas FEBS . 352 (2): 131–6. Código Bib : 1994FEBSL.352..131G. doi : 10.1016/0014-5793(94)00935-X . PMID  7925961. S2CID  32524531.
  18. ^ Bruhn H (julio de 2005). "Un breve recorrido guiado por las características funcionales y estructurales de las proteínas similares a las saposinas". La revista bioquímica . 389 (Parte 2): 249–57. doi :10.1042/BJ20050051. PMC 1175101 . PMID  15992358. 
  19. ^ Lee J, Blaber M (enero de 2011). "Soporte experimental para la evolución de la arquitectura proteica simétrica a partir de un motivo peptídico simple". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 108 (1): 126–30. Código Bib : 2011PNAS..108..126L. doi : 10.1073/pnas.1015032108 . PMC 3017207 . PMID  21173271. 
  20. ^ ab Hatefi Y, Yamaguchi M (marzo de 1996). "Nicotinamida nucleótido transhidrogenasa: un modelo para la utilización de la energía de unión del sustrato para la translocación de protones". Revista FASEB . 10 (4): 444–52. doi : 10.1096/fasebj.10.4.8647343 . PMID  8647343. S2CID  21898930.
  21. ^ Thornton JM, Sibanda BL (junio de 1983). "Regiones amino y carboxi-terminales en proteínas globulares". Revista de biología molecular . 167 (2): 443–60. doi :10.1016/S0022-2836(83)80344-1. PMID  6864804.
  22. ^ Yu Y, Lutz S (enero de 2011). "Permutación circular: una forma diferente de diseñar la estructura y función de las enzimas". Tendencias en Biotecnología . 29 (1): 18-25. doi :10.1016/j.tibtech.2010.10.004. PMID  21087800.
  23. ^ Whitehead TA, Bergeron LM, Clark DS (octubre de 2009). "Atar los cabos sueltos: la permutación circular disminuye la susceptibilidad proteolítica de las proteínas recombinantes". Ingeniería, diseño y selección de proteínas . 22 (10): 607–13. doi : 10.1093/proteína/gzp034 . PMID  19622546.
  24. ^ ab Cheltsov AV, Barber MJ, Ferreira GC (junio de 2001). "Permutación circular de la 5-aminolevulinato sintasa. Mapeo de la cadena polipeptídica según su función". La Revista de Química Biológica . 276 (22): 19141–9. doi : 10.1074/jbc.M100329200 . PMC 4547487 . PMID  11279050. 
  25. ^ Qian Z, Lutz S (octubre de 2005). "Mejora de la actividad catalítica de la lipasa B de Candida antarctica mediante permutación circular". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 127 (39): 13466–7. doi :10.1021/ja053932h. PMID  16190688.(fuente principal)
  26. ^ Topell S, Hennecke J, Glockshuber R (agosto de 1999). "Variantes circularmente permutadas de la proteína verde fluorescente". Cartas FEBS . 457 (2): 283–9. Código Bib : 1999FEBSL.457..283T. doi :10.1016/S0014-5793(99)01044-3. PMID  10471794. S2CID  43085373.(fuente principal)
  27. ^ Viguera AR, Serrano L, Wilmanns M (octubre de 1996). "Diferentes estados de transición de plegado pueden dar como resultado la misma estructura nativa". Biología estructural de la naturaleza . 3 (10): 874–80. doi :10.1038/nsb1096-874. PMID  8836105. S2CID  11542397.(fuente principal)
  28. ^ Capraro DT, Roy M, Onuchic JN, Jennings PA (septiembre de 2008). "¿Retroceder en el panorama de plegamiento de la proteína beta-trébol interleucina-1beta?". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (39): 14844–8. Código bibliográfico : 2008PNAS..10514844C. doi : 10.1073/pnas.0807812105 . PMC 2567455 . PMID  18806223. 
  29. ^ Zhang P, Schachman HK (julio de 1996). "Formación in vivo de aspartato transcarbamoilasa alostérica que contiene cadenas polipeptídicas catalíticas permutadas circularmente: implicaciones para el plegamiento y ensamblaje de proteínas". Ciencia de las proteínas . 5 (7): 1290–300. doi :10.1002/pro.5560050708. PMC 2143468 . PMID  8819162. (fuente principal)
  30. ^ Huang YM, Nayak S, Bystroff C (noviembre de 2011). "Solubilidad cuantitativa in vivo y reconstitución de permutantes circulares truncados de proteína verde fluorescente". Ciencia de las proteínas . 20 (11): 1775–80. doi :10.1002/pro.735. PMC 3267941 . PMID  21910151. (fuente principal)
  31. ^ Beernink PT, Yang YR, Graf R, King DS, Shah SS, Schachman HK (marzo de 2001). "Permutación circular aleatoria que conduce a la alteración de la cadena dentro y cerca de las hélices alfa en las cadenas catalíticas de aspartato transcarbamoilasa: efectos sobre el ensamblaje, la estabilidad y la función". Ciencia de las proteínas . 10 (3): 528–37. doi :10.1110/ps.39001. PMC 2374132 . PMID  11344321. 
  32. ^ ab Baird GS, Zacharias DA, Tsien RY (septiembre de 1999). "Permutación circular e inserción de receptores dentro de proteínas fluorescentes verdes". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (20): 11241–6. Código bibliográfico : 1999PNAS...9611241B. doi : 10.1073/pnas.96.20.11241 . PMC 18018 . PMID  10500161. 
  33. ^ Turner Nueva Jersey (agosto de 2009). "La evolución dirigida impulsa la próxima generación de biocatalizadores". Biología Química de la Naturaleza . 5 (8): 567–73. doi :10.1038/nchembio.203. PMID  19620998.
  34. ^ abcd Weiner J, Thomas G, Bornberg-Bauer E (abril de 2005). "Predicción rápida basada en motivos de permutaciones circulares en proteínas multidominio". Bioinformática . 21 (7): 932–7. doi : 10.1093/bioinformática/bti085 . PMID  15788783.
  35. ^ ab Bachar O, Fischer D, Nussinov R, Wolfson H (abril de 1993). "Una técnica basada en visión por computadora para la comparación estructural de proteínas independiente de secuencias tridimensionales". Ingeniería de proteínas . 6 (3): 279–88. doi : 10.1093/proteína/6.3.279. PMID  8506262.
  36. ^ abc Uliel S, Fliess A, Amir A, Unger R (noviembre de 1999). "Un algoritmo simple para detectar permutaciones circulares en proteínas". Bioinformática . 15 (11): 930–6. doi : 10.1093/bioinformática/15.11.930 . PMID  10743559.
  37. ^ ab Prlic A, Bliven S, Rose PW, Bluhm WF, Bizon C, Godzik A, Bourne PE (diciembre de 2010). "Alineaciones de estructuras de proteínas precalculadas en el sitio web de RCSB PDB". Bioinformática . 26 (23): 2983–5. doi : 10.1093/bioinformática/btq572. PMC 3003546 . PMID  20937596. 
  38. ^ ab Shatsky M, Nussinov R, Wolfson HJ (julio de 2004). "Un método para la alineación simultánea de múltiples estructuras proteicas". Proteínas . 56 (1): 143–56. doi :10.1002/prot.10628. PMID  15162494. S2CID  14665486.
  39. ^ Zuker M (septiembre de 1991). "Alineación de secuencia subóptima en biología molecular. Alineación con análisis de errores". Revista de biología molecular . 221 (2): 403–20. doi :10.1016/0022-2836(91)80062-Y. PMID  1920426.
  40. ^ Lo WC, Lyu PC (enero de 2008). "CPSARST: una eficaz herramienta de búsqueda de permutaciones circulares aplicada a la detección de nuevas relaciones estructurales de proteínas". Biología del genoma . 9 (1): R11. doi : 10.1186/gb-2008-9-1-r11 . PMC 2395249 . PMID  18201387. 
  41. ^ Schmidt-Goenner T, Guerler A, Kolbeck B, Knapp EW (mayo de 2010). "Proteínas circulares permutadas en el universo de los pliegues proteicos". Proteínas . 78 (7): 1618–30. doi :10.1002/prot.22678. PMID  20112421. S2CID  20673981.
  42. ^ Wang L, Wu LY, Wang Y, Zhang XS, Chen L (julio de 2010). "SANA: un algoritmo para la alineación de estructuras proteicas secuenciales y no secuenciales". Aminoácidos . 39 (2): 417–25. doi :10.1007/s00726-009-0457-y. PMID  20127263. S2CID  2292831.
  43. ^ Bliven SE, Bourne PE, Prlić A (abril de 2015). "Detección de permutaciones circulares dentro de estructuras proteicas utilizando CE-CP". Bioinformática . 31 (8): 1316–8. doi : 10.1093/bioinformática/btu823. PMC 4393524 . PMID  25505094. 
  44. ^ Sippl MJ, Wiederstein M (abril de 2012). "Detección de correlaciones espaciales en estructuras proteicas y complejos moleculares". Estructura . 20 (4): 718–28. doi :10.1016/j.str.2012.01.024. PMC 3320710 . PMID  22483118. 

Otras lecturas

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