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Rhodospirillum rubrum

Rhodospirillum rubrum ( R. rubrum ) es una bacteria Gram-negativa , de color rosa, con un tamaño de 800 a 1000 nanómetros . Es un anaerobio facultativo , por lo que es capaz de utilizar oxígeno para la respiración aeróbica en condiciones aeróbicas, o un aceptor terminal alternativo de electrones para la respiración anaeróbica en condiciones anaeróbicas. Los aceptores terminales alternativos de electrones para R. rubrum incluyen dimetilsulfóxido u óxido de trimetilamina . [2]

En condiciones de crecimiento aeróbico , la fotosíntesis se suprime genéticamente y R. rubrum se vuelve incolora. Tras el agotamiento del oxígeno, R. rubrum comienza inmediatamente a producir el aparato fotosintético, que incluye proteínas de membrana, bacterioclorofilas y carotenoides , es decir, la bacteria se vuelve fotosintéticamente activa. El mecanismo de represión de la fotosíntesis es poco conocido. La fotosíntesis de R. rubrum difiere de la de las plantas en que no posee clorofila a , sino bacterioclorofilas . Mientras que la bacterioclorofila puede absorber luz hasta una longitud de onda máxima de 800 a 925 nm, la clorofila absorbe luz que tiene una longitud de onda máxima de 660 a 680 nm. R. rubrum es una bacteria en forma de espiral (spirillum, forma plural: espirilla).

R. rubrum es también una bacteria fijadora de nitrógeno , es decir, puede expresar y regular la nitrogenasa , un complejo proteico que puede catalizar la conversión de dinitrógeno atmosférico en amoniaco. Cuando las bacterias se exponen al amoniaco, la oscuridad y el metosulfato de fenazina, la fijación de nitrógeno se detiene. [3] Debido a esta importante propiedad, R. rubrum ha sido objeto de pruebas de muchos grupos diferentes, con el fin de comprender los complejos esquemas reguladores necesarios para que se produzca esta reacción. [4] [5] [6] [7] Fue en R. rubrum donde, por primera vez, se demostró la regulación postraduccional de la nitrogenasa. La nitrogenasa se modifica mediante una ADP-ribosilación en el residuo de arginina 101 (Arg101) [8] en respuesta a los llamados efectores de "apagado" - glutamina o amoniaco - y la oscuridad. [9]

R. rubrum tiene varios usos potenciales en biotecnología :

Referencias

  1. ^ Parte, AC "Rhodospirillum". LPSN .
  2. ^ Schultz JE, Weaver PF (enero de 1982). "Fermentación y respiración anaeróbica por Rhodospirillum rubrum y Rhodopseudomonas capsulata". Journal of Bacteriology . 149 (1): 181–190. doi :10.1128/JB.149.1.181-190.1982. PMC 216608 . PMID  6798016. 
  3. ^ Kanemoto RH, Ludden PW (mayo de 1984). "Efecto del amoníaco, la oscuridad y el metosulfato de fenazina en la actividad de la nitrogenasa de células enteras y la modificación de la proteína Fe en Rhodospirillum rubrum". Journal of Bacteriology . 158 (2): 713–20. doi :10.1128/JB.158.2.713-720.1984. PMC 215488 . PMID  6427184. 
  4. ^ Teixeira PF, Jonsson A, Frank M, Wang H, Nordlund S (agosto de 2008). "Interacción de la proteína de transducción de señales GlnJ con los objetivos celulares AmtB1, GlnE y GlnD en Rhodospirillum rubrum: dependencia del manganeso, 2-oxoglutarato y la relación ADP/ATP". Microbiología . 154 (Pt 8): 2336–47. doi : 10.1099/mic.0.2008/017533-0 . PMID  18667566.
  5. ^ Selao TT, Nordlund S, Norén A (agosto de 2008). "Estudios proteómicos comparativos en Rhodospirillum rubrum cultivado en diferentes condiciones de nitrógeno". Journal of Proteome Research . 7 (8): 3267–75. doi :10.1021/pr700771u. PMID  18570453.
  6. ^ Wolfe DM, Zhang Y, Roberts GP (octubre de 2007). "Especificidad y regulación de la interacción entre las proteínas PII y AmtB1 en Rhodospirillum rubrum". Journal of Bacteriology . 189 (19): 6861–9. doi :10.1128/JB.00759-07. PMC 2045211 . PMID  17644595. 
  7. ^ Jonsson A, Teixeira PF, Nordlund S (mayo de 2007). "La actividad de la adenililtransferasa en Rhodospirillum rubrum solo se ve afectada por el alfa-cetoglutarato y las proteínas PII no modificadas, pero no por la glutamina, in vitro". The FEBS Journal . 274 (10): 2449–60. doi : 10.1111/j.1742-4658.2007.05778.x . PMID  17419734. S2CID  7043770.
  8. ^ Pope MR, Murrell SA, Ludden PW (mayo de 1985). "Modificación covalente de la proteína de hierro de la nitrogenasa de Rhodospirillum rubrum por difosforibosilación de adenosina de un residuo de arginina específico". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 82 (10): 3173–7. Bibcode :1985PNAS...82.3173P. doi : 10.1073/pnas.82.10.3173 . JSTOR  25545. PMC 397737 . PMID  3923473. 
  9. ^ Neilson AH, Nordlund S (noviembre de 1975). "Regulación de la síntesis de nitrogenasa en células intactas de Rhodospirillum rubrum: inactivación de la fijación de nitrógeno por amoníaco, L-glutamina y L-asparagina". Journal of General Microbiology . 91 (1): 53–62. doi : 10.1099/00221287-91-1-53 . PMID  811763.

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