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Porphyromonas gingivalis

Porphyromonas gingivalis pertenece al filo Bacteroidota y es una bacteria patógena , anaeróbica , inmóvil , gramnegativa , con forma de bastón. Forma colonias negras en agar sangre .

Se encuentra en la cavidad bucal, donde está implicado en la enfermedad periodontal , [1] así como en el tracto gastrointestinal superior , el tracto respiratorio y el colon . Se ha aislado de mujeres con vaginosis bacteriana . [2]

La degradación del colágeno observada en la enfermedad periodontal crónica se debe en parte a las enzimas colagenasas de esta especie . Se ha demostrado en un estudio in vitro que P. gingivalis puede invadir los fibroblastos gingivales humanos y sobrevivir en presencia de antibióticos . [3] P. gingivalis invade las células epiteliales gingivales en grandes cantidades, en cuyo caso tanto las bacterias como las células epiteliales sobreviven durante largos períodos de tiempo. Se pueden detectar niveles elevados de anticuerpos específicos en pacientes que albergan P. gingivalis .

La infección por P. gingivalis se ha relacionado con la enfermedad de Alzheimer [4] y la artritis reumatoide . Contiene la enzima peptidil-arginina deiminasa , que interviene en la citrulinación . [5] Los pacientes con artritis reumatoide tienen una mayor incidencia de enfermedad periodontal; [6] Los anticuerpos contra la bacteria son significativamente más comunes en estos pacientes. [7]

P. gingivalis se divide en serotipos K según la antigenicidad capsular de los distintos tipos. [8] Estos serotipos han sido los impulsores de las observaciones sobre las interacciones entre células bacterianas y la respuesta inmune dependiente del serotipo asociada y el riesgo de cáncer de páncreas. [9] [10]

genoma

El genoma de P. gingivalis se describió en 2003 y reveló 1.990 marcos de lectura abiertos (es decir, secuencias codificantes de proteínas), codificados por 2.343.479 pb, con un contenido medio de G+C del 48,3%. [11] Se estima que 463 genes son esenciales . [12]

Factores virulentos

Gingipaína

Arg-gingipaína (Rgp) y lys-gingipaína (Kgp) son enzimas endopeptidasas secretadas por P. gingivalis. Estas gingipaínas cumplen muchas funciones para el organismo, contribuyendo a su supervivencia y virulencia. [13]

Se ha descubierto que las arg-gingipaínas desempeñan un papel clave en la recolección de nutrientes para la supervivencia de P. gingivalis . Rgp degrada péptidos grandes del organismo huésped para proporcionar a la bacteria una fuente abundante de nitrógeno y carbono a partir de la albúmina sérica humana. [14] P. gingivalis también puede degradar la transferrina dentro de las células huésped, lo que proporciona al organismo una fuente abundante de hierro necesaria para realizar múltiples funciones celulares. [15]

Las gingipaínas también son responsables de una serie de funciones necesarias relacionadas con la invasión y colonización del huésped. Las gingipaínas Rgp son necesarias para la adhesión y la invasión, ya que procesan proteínas precursoras de fimbrias largas. [15] Los genes de P. gingivalis que codifican RgpA, Kgp y hemaglutinina A (HagA) se expresaron fuertemente después de la incubación con T. denticola . Las proteínas que contienen el dominio de adhesión de hemaglutinina actúan para aumentar la capacidad adhesiva de P. gingivalis con otras especies bacterianas. [16] También están asociados con la coordinación de la integridad de la biopelícula en la fase de desarrollo y maduración. [17] Las lisgingipaínas (Kgp) pueden unirse a las proteínas de la matriz inmovilizadas, fibrinógeno y fibronectina , y pueden desempeñar un papel en la colonización del huésped. [18]

Las gingipaínas también tienen la capacidad de degradar múltiples señales de la respuesta inmune del huésped. Tienen la capacidad de escindir anticuerpos IgG de subclase 1 y 3 [19] , así como citocinas proinflamatorias como IL-1β, IL-2, IL-6, TNF-α e IL-8 en regiones de alta concentración de P. gingivalis . [20] deterioro de la función de respuesta inmune del huésped. Rgp puede inhibir la acumulación de IL-2 en las células T , lo que le permite evadir la respuesta inmune adaptativa del huésped, modulando la comunicación y proliferación de las células T. [21]

Las gingipaínas son factores clave en los síntomas de daño tisular de la periodontitis , que resulta de la degradación de las metaloproteínas de la matriz , el colágeno y la fibronectina . [15] La degradación de estos sustratos interfiere con las interacciones entre las células huésped y la matriz extracelular , impidiendo así la cicatrización de heridas y provocando la destrucción de los tejidos periodontales. [15] Rgp es responsable de provocar la respuesta inflamatoria del huésped a través de la vía de transducción p38α MAPK . Esta respuesta probablemente contribuya a la naturaleza inflamatoria de la periodontitis y esté involucrada en la destrucción de tejidos y huesos. [14]

Las gingipaínas se han asociado con la enfermedad de Alzheimer (EA). Las gingipaínas se descubrieron a partir de MAT de pacientes que presentaban patología cerebral de EA. Tanto RgpB como Kgp se descubrieron en el hipocampo y la corteza cerebral de pacientes con EA y se encontró que estaban asociados con la carga de tau , un marcador de la patología de la EA y la ubiquitina , que se acumula en los ovillos de tau y las placas de beta amiloide en el cerebro con EA. También se descubrió ARNr 16S de P. gingivalis en la corteza cerebral y el LCR de cerebros con EA. El tratamiento previo con inhibidores de gingipaína protegió la degradación de las células neuronales causada por la administración de gingipaínas en un modelo murino. [4]

Polisacárido capsular (CPS)

La cepa encapsulada de P. gingivalis es mucho más virulenta que la cepa no encapsulada en un modelo de absceso en ratón. [22] La cápsula es un polisacárido capsular y, cuando está presente, regula negativamente la producción de citocinas, especialmente las citocinas proinflamatorias IL-1β, IL-6, IL-8 y TNF-α , lo que indica respuestas de evasión del huésped. [20] [22] Sin embargo, otros estudios han encontrado que el CPS provoca respuestas inmunes del huésped como la migración de PMN y la expresión dependiente de la dosis y el tiempo de quimiocinas de migración celular como MCP-1, KC, MIP-2 y RANTES en peritoneal murino desafiado con CPS. macrófagos. Es probable que estas condiciones contribuyan a las lesiones inflamatorias observadas en la periodontitis . [23]

Las vacunas elaboradas a partir de P. gingivalis CPS aparentemente perjudican la pérdida ósea oral en modelos murinos. Estas vacunas han podido provocar potentes respuestas inmunitarias, como un aumento de las respuestas de IgM e IgG que reconocen organismos completos de P. gingivalis . [24]

Fimbrias

Las fimbrias son apéndices implicados en la unión celular y contribuyen en gran medida a la virulencia y se encuentran en muchas bacterias Gram negativas y algunas Gram positivas. [ cita necesaria ]

La virulencia de P. gingivalis está fuertemente asociada con las fimbrias, ya que se han caracterizado por ser factores clave en la adhesión, invasión y colonización. Las fimbrias también son responsables de la invasión de vesículas de membrana en las células huésped. [15] Se descubrió que se unían a las integrinas celulares α5β1 , que mediaban la adherencia y alteraban los controles homeostáticos de las células huésped. [25] También se encontró que las fimbrias están asociadas con la modulación de la actividad adhesiva de la integrina β2 para la absorción por monocitos utilizando el complejo de señalización CD14 / TLR2 / PI3K , lo que puede contribuir a las tácticas de evasión intracelular de P. gingivalis . [26] P. gingivalis tiene fimbrias largas, fimbrias cortas y componentes accesorios, cada uno de los cuales tiene funciones distintas. [17]

fimbrias largas

Las fimbrias largas (FimA), también conocidas como fimbrias mayores, son componentes filamentosos, perítricos y largos. [27] Tienen un papel en la unión inicial y la organización de las biopelículas, ya que actúan como adhesinas que median la invasión y colonización de las células huésped que contribuyen a la virulencia de P. gingivalis . [17]

fimbrias cortas

Las fimbrias cortas (Mfa1), también conocidas como fimbrias menores, tienen funciones distintas a las de las fimbrias largas y se caracterizan por ser esenciales para la autoagregación celular y el reclutamiento para la formación de microcolonias . [27] Las fimbrias cortas están involucradas en la adhesión célula-célula con otros comensales dentales. Se descubrió que se coadhiere y desarrolla biopelícula junto con Streptococcus gordonii mediante interacción con el polipéptido de superficie estreptocócico SspB. [28] Esta interacción puede ser esencial en la invasión de los túbulos dentinarios por P. gingivalis . [29]

Fimbrias accesorias

Los componentes accesorios de Fim C, D y E se asocian con la proteína principal FimA y desempeñan un papel en la unión con las proteínas de la matriz y la interacción con el receptor 4 de quimiocina CXC. Los experimentos de pérdida de función han confirmado que los mutantes de P. gingivalis deficientes en Fim C, D , o E tienen una virulencia drásticamente atenuada. [30]

Evasión de las defensas del huésped y de las respuestas inmunes.

P. gingivalis tiene muchas formas de evadir las respuestas inmunes del huésped, lo que afecta su virulencia. Para ello, utiliza una combinación de proteasas de gingipaína, un polisacárido capsular, la inducción de la proliferación de la célula huésped y la escisión de quimiocinas responsables del reclutamiento de neutrófilos. [19] [31]

La virulenta P. gingivalis modula aún más el reclutamiento de leucocitos mediante proteólisis de citocinas y quimiocinas secretadas por las células huésped. Las arg-gingipaínas y lys-gingipaínas son las responsables de esta proteólisis. En un estudio que utilizó un modelo de ratón, se encontró específicamente que P. gingivalis regulaba negativamente la inducción de IL-8 , provocando un retraso en el reclutamiento de neutrófilos . La prevención del reclutamiento de neutrófilos puede inhibir la eliminación de la bacteria del sitio de la infección, permitiendo la colonización. [31] P. gingivalis es capaz de evadir la opsonofagocitosis de los PMN mediante el uso de Gingipain K (Kgp) para escindir IgG 1 y 3. Esto modula aún más la respuesta inmune al alterar la señalización. [19] Otros estudios han encontrado que P. gingivalis puede subvertir la vía del complemento a través de C5αR y C3αR, que modula la capacidad de destrucción de los leucocitos, lo que permite el crecimiento bacteriano descontrolado. [31] [32] [33] También se encontró que P. gingivalis inhibe las respuestas proinflamatorias y antimicrobianas en monocitos humanos y macrófagos de ratón mediante la unión de fimbrias a CXCR4, lo que induce la señalización de PKA e inhibe la respuesta inmune mediada por TLR-2 . [34]

Una vez en las células huésped, P. gingivalis es capaz de inhibir la apoptosis modulando la vía JAK/Stat que controla las vías apoptóticas mitocondriales. [35] [17] Un fenotipo proliferativo puede ser beneficioso para la bacteria ya que proporciona nutrientes, altera la señalización de la célula huésped y compromete la integridad de la capa de células epiteliales, lo que permite la invasión y colonización. [17]

Ecología

P. gingivalis juega un papel importante en la aparición de periodontitis crónica en adultos. [36] Aunque se encuentra en poca abundancia en la cavidad bucal, provoca un cambio microbiano de la cavidad bucal, lo que permite el crecimiento descontrolado de la comunidad microbiana comensal . Esto conduce a la periodontitis debido a la alteración de la homeostasis del tejido del huésped y la respuesta inmune adaptativa. [37] Después de utilizar la microdisección por captura láser más qRT-PCR para detectar P. gingivalis en biopsias humanas, se observó colocalización de P. gingivalis con células T CD4+. [38] Sin embargo, el mecanismo de infección de las células T por P. gingivalis sigue siendo desconocido. [ cita necesaria ]

P. gingivalis se ha asociado con un aumento de la virulencia de otras bacterias comensales tanto en experimentos in vivo como in vitro . Se descubrió que las vesículas de la membrana externa de P. gingivalis eran necesarias para la invasión de las células epiteliales de Tannerella forsythia . [39] Se descubrió que las fimbrias cortas de P. gingivalis eran necesarias para la formación de biopelículas de cocultivo con Streptococcus gordonii . [28] La pérdida de hueso alveolar interproximal y horizontal en modelos de ratón se observa en coinfecciones que involucran P. gingivalis y Treponema denticola . [40] El papel de P. gingivalis en la periodontitis se estudia utilizando modelos de infecciones periodontales en ratones libres de patógenos específicos. En estos modelos, la inoculación de P. gingivalis provoca una pérdida ósea significativa, que es una característica importante de la enfermedad. Por el contrario, los ratones libres de gérmenes inoculados con una monoinfección por P. gingivalis no sufren pérdida ósea, lo que indica que P. gingivalis por sí solo no puede inducir periodontitis. [31]

Ver también

Referencias

  1. ^ Naito M, Hirakawa H, Yamashita A, Ohara N, Shoji M, Yukitake H, et al. (Agosto de 2008). "La determinación de la secuencia del genoma de la cepa ATCC 33277 de Porphyromonas gingivalis y la comparación genómica con la cepa W83 revelaron extensos reordenamientos del genoma en P. gingivalis". Investigación del ADN . 15 (4): 215–25. doi :10.1093/dnares/dsn013. PMC  2575886 . PMID  18524787.
  2. ^ África CW, Nel J, Stemmet M (julio de 2014). "Anaerobios y vaginosis bacteriana en el embarazo: factores de virulencia que contribuyen a la colonización vaginal". Revista Internacional de Investigación Ambiental y Salud Pública . 11 (7): 6979–7000. doi : 10.3390/ijerph110706979 . PMC 4113856 . PMID  25014248. 
  3. ^ Irshad M, van der Reijden WA, Crielaard W, Laine ML (diciembre de 2012). "Invasión in vitro y supervivencia de Porphyromonas gingivalis en fibroblastos gingivales; papel de la cápsula". Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis . 60 (6): 469–76. doi :10.1007/s00005-012-0196-8. PMID  22949096. S2CID  14254746.
  4. ^ ab Dominy SS, Lynch C, Ermini F, Benedyk M, Marczyk A, Konradi A, et al. (Enero de 2019). "Porphyromonas gingivalis en cerebros con enfermedad de Alzheimer: evidencia de la causa de la enfermedad y el tratamiento con inhibidores de moléculas pequeñas". Avances científicos . 5 (1): eau3333. Código Bib : 2019SciA....5.3333D. doi : 10.1126/sciadv.aau3333. PMC 6357742 . PMID  30746447. 
  5. ^ Wegner N, Wait R, Sroka A, Eick S, Nguyen KA, Lundberg K, et al. (Septiembre de 2010). "La peptidilarginina deiminasa de Porphyromonas gingivalis citrulinata fibrinógeno humano y α-enolasa: implicaciones para la autoinmunidad en la artritis reumatoide". Artritis y Reumatismo . 62 (9): 2662–72. doi :10.1002/art.27552. PMC 2941529 . PMID  20506214. 
  6. ^ Berthelot JM, Le Goff B (diciembre de 2010). "Artritis reumatoide y enfermedad periodontal". Articulación Hueso Columna Vertebral . 77 (6): 537–41. doi :10.1016/j.jbspin.2010.04.015. PMID  20646949.
  7. ^ Ogrendik M, Kokino S, Ozdemir F, Bird PS, Hamlet S (junio de 2005). "Anticuerpos séricos contra bacterias anaeróbicas orales en pacientes con artritis reumatoide". MedGenMed . 7 (2): 2. PMC 1681585 . PMID  16369381. 
  8. ^ Examen en servicio de 2010 de la Academia Estadounidense de Periodoncia, pregunta A-85
  9. ^ Michaud DS, Izard J, Wilhelm-Benartzi CS, You DH, Grote VA, Tjønneland A, et al. (Diciembre 2013). "Anticuerpos plasmáticos contra bacterias orales y riesgo de cáncer de páncreas en un gran estudio de cohorte prospectivo europeo". Tripa . 62 (12): 1764–70. doi :10.1136/gutjnl-2012-303006. PMC 3815505 . PMID  22990306. 
  10. ^ Rosen G, Sela MN (marzo de 2006). "La coagregación de Porphyromonas gingivalis y Fusobacterium nucleatum PK 1594 está mediada por polisacárido y lipopolisacárido capsular". Cartas de microbiología FEMS . 256 (2): 304–10. doi : 10.1111/j.1574-6968.2006.00131.x . PMID  16499621.
  11. ^ Nelson KE, Fleischmann RD, DeBoy RT, Paulsen IT, Fouts DE, Eisen JA, et al. (Septiembre de 2003). "Secuencia completa del genoma de la cepa W83 de la bacteria patógena oral porphyromonas gingivalis". Revista de Bacteriología . 185 (18): 5591–601. doi :10.1128/jb.185.18.5591-5601.2003. PMC 193775 . PMID  12949112. 
  12. ^ Hutcherson JA, Gogeneni H, Yoder-Himes D, Hendrickson EL, Hackett M, Whiteley M, et al. (Agosto de 2016). "Comparación de genes inherentemente esenciales de Porphyromonas gingivalis identificados en dos bibliotecas de secuenciación de transposones". Microbiología Oral Molecular . 31 (4): 354–64. doi :10.1111/omi.12135. PMC 4788587 . PMID  26358096. 
  13. ^ Sheets SM, Robles-Price AG, McKenzie RM, Casiano CA, Fletcher HM (mayo de 2008). "Las interacciones dependientes de gingipaína con el huésped son importantes para la supervivencia de Porphyromonas gingivalis". Fronteras en Biociencia . 13 (13): 3215–38. doi :10.2741/2922. PMC 3403687 . PMID  18508429. 
  14. ^ ab Grenier D, Imbeault S, Plamondon P, Grenier G, Nakayama K, Mayrand D (agosto de 2001). "Papel de las gingipaínas en el crecimiento de Porphyromonas gingivalis en presencia de albúmina sérica humana". Infección e inmunidad . 69 (8): 5166–72. doi :10.1128/IAI.69.8.5166-5172.2001. PMC 98614 . PMID  11447200. 
  15. ^ abcde Furuta N, Takeuchi H, Amano A (noviembre de 2009). "La entrada de vesículas de la membrana externa de Porphyromonas gingivalis en las células epiteliales provoca un deterioro funcional celular". Infección e inmunidad . 77 (11): 4761–70. doi :10.1128/IAI.00841-09. PMC 2772519 . PMID  19737899. 
  16. ^ Meuric V, Martin B, Guyodo H, Rouillon A, Tamanai-Shacoori Z, Barloy-Hubler F, Bonnaure-Mallet M (febrero de 2013). "Treponema denticola mejora las capacidades adhesivas de Porphyromonas gingivalis". Microbiología Oral Molecular . 28 (1): 40–53. doi :10.1111/omi.12004. PMID  23194417.
  17. ^ abcde Kuboniwa M, Hasegawa Y, Mao S, Shizukuishi S, Amano A, Lamont RJ, Yilmaz O (febrero de 2008). "P. gingivalis acelera la progresión de las células epiteliales gingivales a lo largo del ciclo celular". Microbios e infecciones . 10 (2): 122–8. doi :10.1016/j.micinf.2007.10.011. PMC 2311419 . PMID  18280195. 
  18. ^ McAlister AD, Sroka A, Fitzpatrick RE, Quinsey NS, Travis J, Potempa J, Pike RN (junio de 2009). "Las enzimas gingipaína de Porphyromonas gingivalis se unen preferentemente a proteínas extracelulares inmovilizadas: ¿un mecanismo que favorece la colonización?". Revista de investigación periodontal . 44 (3): 348–53. doi :10.1111/j.1600-0765.2008.01128.x. PMC 2718433 . PMID  18973544. 
  19. ^ abc Vincents B, Guentsch A, Kostolowska D, von Pawel-Rammingen U, Eick S, Potempa J, Abrahamson M (octubre de 2011). "La escisión de IgG1 e IgG3 por gingipaína K de Porphyromonas gingivalis puede comprometer la defensa del huésped en la periodontitis progresiva". Revista FASEB . 25 (10): 3741–50. doi : 10.1096/fj.11-187799 . PMC 3177567 . PMID  21768393. 
  20. ^ ab Grenier D, Tanabe S (marzo de 2010). "Las gingipaínas de Porphyromonas gingivalis desencadenan una respuesta proinflamatoria en macrófagos derivados de monocitos humanos a través de la vía de transducción de señales de la proteína quinasa activada por mitógeno p38α". Toxinas . 2 (3): 341–52. doi : 10.3390/toxinas2030341 . PMC 3153194 . PMID  22069588. 
  21. ^ Khalaf H, Bengtsson T (2012). Das G (ed.). "Respuestas alteradas de las células T por el patógeno periodontal Porphyromonas gingivalis". MÁS UNO . 7 (9): e45192. Código Bib : 2012PLoSO...745192K. doi : 10.1371/journal.pone.0045192 . PMC 3440346 . PMID  22984628. 
  22. ^ ab Singh A, Wyant T, Anaya-Bergman C, Aduse-Opoku J, Brunner J, Laine ML, et al. (noviembre de 2011). "La cápsula de Porphyromonas gingivalis conduce a una reducción de la respuesta inflamatoria del huésped, evasión de la fagocitosis y aumento de la virulencia". Infección e inmunidad . 79 (11): 4533–42. doi :10.1128/IAI.05016-11. PMC 3257911 . PMID  21911459. 
  23. ^ d'Empaire G, Baer MT, Gibson FC (noviembre de 2006). "El polisacárido capsular del serotipo K1 de Porphyromonas gingivalis provoca la producción de quimiocinas a partir de macrófagos murinos que facilita la migración celular". Infección e inmunidad . 74 (11): 6236–43. doi :10.1128/IAI.00519-06. PMC 1695525 . PMID  16940143. 
  24. ^ González D, Tzianabos AO, Genco CA, Gibson FC (abril de 2003). "La inmunización con polisacárido capsular de Porphyromonas gingivalis previene la pérdida ósea oral provocada por P. gingivalis en un modelo murino". Infección e inmunidad . 71 (4): 2283–7. doi :10.1128/IAI.71.4.2283-2287.2003. PMC 152101 . PMID  12654858. 
  25. ^ Tsuda K, Amano A, Umebayashi K, Inaba H, Nakagawa I, Nakanishi Y, Yoshimori T (2005). "Disección molecular de la internalización de Porphyromonas gingivalis por células utilizando perlas fluorescentes recubiertas con vesícula de membrana bacteriana". Estructura y función celular . 30 (2): 81–91. doi : 10.1247/csf.30.81 . hdl : 2297/14728 . PMID  16428861.
  26. ^ Hajishengallis G, Wang M, Harokopakis E, Triantafilou M, Triantafilou K (octubre de 2006). "Las fimbrias de Porphyromonas gingivalis modulan proactivamente la actividad adhesiva de la integrina beta2 y promueven la unión y la internalización por parte de los macrófagos". Infección e inmunidad . 74 (10): 5658–66. doi :10.1128/IAI.00784-06. PMC 1594907 . PMID  16988241. 
  27. ^ ab Lin X, Wu J, Xie H (octubre de 2006). "Las fimbrias de Porphyromonas gingivalis minor son necesarias para las interacciones entre células". Infección e inmunidad . 74 (10): 6011–5. doi :10.1128/IAI.00797-06. PMC 1594877 . PMID  16988281. 
  28. ^ ab Park Y, Simionato MR, Sekiya K, Murakami Y, James D, Chen W, et al. (Julio de 2005). "Fimbrias cortas de Porphyromonas gingivalis y su papel en la coadhesión con Streptococcus gordonii". Infección e inmunidad . 73 (7): 3983–9. doi :10.1128/IAI.73.7.3983-3989.2005. PMC 1168573 . PMID  15972485. 
  29. ^ Love RM, McMillan MD, Park Y, Jenkinson HF (marzo de 2000). "La coinvasión de los túbulos dentinarios por Porphyromonas gingivalis y Streptococcus gordonii depende de la especificidad de unión de la adhesina del antígeno estreptocócico I/II". Infección e inmunidad . 68 (3): 1359–65. doi :10.1128/IAI.68.3.1359-1365.2000. PMC 97289 . PMID  10678948. 
  30. ^ Pierce DL, Nishiyama S, Liang S, Wang M, Triantafilou M, Triantafilou K, et al. (Agosto de 2009). "Actividades adhesivas del huésped y virulencia de nuevas proteínas fimbriales de Porphyromonas gingivalis". Infección e inmunidad . 77 (8): 3294–301. doi :10.1128/IAI.00262-09. PMC 2715668 . PMID  19506009. 
  31. ^ abcd Hajishengallis G, Liang S, Payne MA, Hashim A, Jotwani R, Eskan MA, et al. (noviembre de 2011). "Las especies de biopelículas de baja abundancia orquestan la enfermedad periodontal inflamatoria a través de la microbiota comensal y el complemento". Célula huésped y microbio . 10 (5): 497–506. doi :10.1016/j.chom.2011.10.006. PMC 3221781 . PMID  22036469. 
  32. ^ Wang M, Liang S, Hosur KB, Domon H, Yoshimura F, Amano A, Hajishengallis G (diciembre de 2009). "Virulencia diferencial e interacciones inmunes innatas de los genotipos fimbriales tipo I y II de Porphyromonas gingivalis". Microbiología e Inmunología Oral . 24 (6): 478–84. doi :10.1111/j.1399-302X.2009.00545.x. PMC 2883777 . PMID  19832800. 
  33. ^ Liang S, Krauss JL, Domon H, McIntosh ML, Hosur KB, Qu H, et al. (Enero de 2011). "El receptor C5a altera la eliminación de Porphyromonas gingivalis dependiente de IL-12 y es necesario para la inducción de la pérdida ósea periodontal". Revista de Inmunología . 186 (2): 869–77. doi :10.4049/jimmunol.1003252. PMC 3075594 . PMID  21149611. 
  34. ^ Hajishengallis G, Wang M, Liang S, Triantafilou M, Triantafilou K (septiembre de 2008). "La inducción de patógenos de la interferencia CXCR4/TLR2 perjudica la función de defensa del huésped". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (36): 13532–7. Código bibliográfico : 2008PNAS..10513532H. doi : 10.1073/pnas.0803852105 . PMC 2533224 . PMID  18765807. 
  35. ^ Mao S, Park Y, Hasegawa Y, Tribble GD, James CE, Handfield M, et al. (Agosto de 2007). "Vías apoptóticas intrínsecas de las células epiteliales gingivales moduladas por Porphyromonas gingivalis". Microbiología Celular . 9 (8): 1997–2007. doi :10.1111/j.1462-5822.2007.00931.x. PMC 2886729 . PMID  17419719. 
  36. ^ Hajishengallis G (2009). "Interacciones Porphyromonas gingivalis-huésped: ¿guerra abierta o tácticas de guerrilla inteligentes?". Microbios e infecciones . 11 (6–7): 637–45. doi :10.1016/j.micinf.2009.03.009. PMC 2704251 . PMID  19348960. 
  37. ^ Darveau RP, Hajishengallis G, Curtis MA (septiembre de 2012). "Porphyromonas gingivalis como potencial activista comunitario contra la enfermedad". Revista de investigación dental . 91 (9): 816–20. doi : 10.1177/0022034512453589. PMC 3420389 . PMID  22772362. 
  38. ^ Guyodo H, Meuric V, Le Pottier L, Martin B, Faili A, Pers JO, Bonnaure-Mallet M (marzo de 2012). "Colocalización de Porphyromonas gingivalis con células T CD4 + en la enfermedad periodontal". FEMS Inmunología y Microbiología Médica . 64 (2): 175–83. doi : 10.1111/j.1574-695x.2011.00877.x . PMID  22066676.
  39. ^ Inagaki S, Onishi S, Kuramitsu HK, Sharma A (septiembre de 2006). "Las vesículas de Porphyromonas gingivalis mejoran la unión y la proteína BspA repetida rica en leucina es necesaria para la invasión de las células epiteliales por" Tannerella forsythia"". Infección e inmunidad . 74 (9): 5023–8. doi :10.1128/IAI.00062-06. PMC 1594857 . PMID  16926393. 
  40. ^ Verma RK, Rajapakse S, Meka A, Hamrick C, Pola S, Bhattacharyya I, et al. (2010). "Infección microbiana mixta por Porphyromonas gingivalis y Treponema denticola en un modelo de enfermedad periodontal en rata". Perspectivas interdisciplinarias sobre enfermedades infecciosas . 2010 : 605125. doi : 10.1155/2010/605125 . PMC 2879544 . PMID  20592756. 

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