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Proteína arabinogalactano

Las proteínas arabinogalactano ( AGP ) son proteínas altamente glicosiladas ( glucoproteínas ) que se encuentran en las paredes celulares de las plantas . Cada uno está formado por una proteína a la que se unen moléculas de azúcar (que pueden representar más del 90% de la masa total). Son miembros de una clase más amplia de glicoproteínas de la pared celular ricas en hidroxiprolina (Hyp), un grupo grande y diverso de proteínas de la pared glicosiladas.

Se han observado AGP en una amplia gama de plantas superiores en semillas , raíces , tallos , hojas e inflorescencias . Los AGP representan sólo una pequeña porción de la pared celular, generalmente no más del 1% de la masa seca de la pared primaria. También se han informado en secreciones de medios de cultivo celular de tejidos de raíces, hojas, endospermo y embriones, y algunos tipos de células productoras de exudado, como las células del canal estilo, son capaces de producir grandes cantidades de AGP. Están implicados en varios aspectos del crecimiento y desarrollo de las plantas, incluyendo el alargamiento de las raíces , la embriogénesis somática , las respuestas hormonales , la diferenciación del xilema , el crecimiento y guía del tubo polínico , la muerte celular programada , la expansión celular, la tolerancia a la sal , las interacciones huésped-patógeno y la señalización celular .

Los AGP han atraído considerable atención debido a sus estructuras altamente complejas y sus posibles funciones en la señalización. Además, tienen aplicaciones industriales y sanitarias por sus propiedades físico-químicas (retención de agua, adhesión y emulsificación).

Secuencia y clasificación

"Secuencia de proteínas de una AGP clásica anclada a GPI de Arabidopsis thaliana ( At AGP3)" . Se resaltan las características que dirigen la modificación postraduccional : la secuencia de señales ER resaltada en violeta, los glicomotores AGP resaltados en azul y la secuencia de señales GPI enmarcada.

El componente proteico de los AGP es rico en los aminoácidos prolina (P), alanina (A), serina (S) y treonina (T), también conocidos como 'PAST', y este sesgo de aminoácidos es una de las características utilizadas para identificarlos. [1] [2] [3] [4] Las AGP son proteínas intrínsecamente desordenadas, ya que contienen una alta proporción de aminoácidos desordenados, como la prolina, que interrumpen la formación de estructuras plegadas estables. Característica de las proteínas intrínsecamente desordenadas, las AGP también contienen motivos repetidos y modificaciones postraduccionales . [2] [5] Los residuos de prolina en la columna vertebral de la proteína se pueden hidroxilar a hidroxiprolina (O) dependiendo de los aminoácidos circundantes. La 'hipótesis de contigüidad de Hyp' [6] [2] [3] predice que cuando O ocurre de manera no contigua, por ejemplo la secuencia 'SOTO', como ocurre en los AGP, esto actúa como una señal para O -linked Glicosilación de polisacáridos de arabinogalactano (AG) de tipo II ramificados grandes. [7] Las secuencias que dirigen la glicosilación de AG (SO, TO, AO, VO) se denominan glicomotivos de AGP.

Todas las cadenas principales de proteínas AGP contienen un mínimo de 3 glicomotivos AGP agrupados y un péptido señal N-terminal que dirige la proteína hacia el retículo endoplásmico (RE) donde comienzan las modificaciones postraduccionales. [8] La prolil hidroxilación de P a O se realiza mediante prolil 4-hidroxilasas (P4H) que pertenecen a la familia de las dioxigenasas dependientes de 2-oxoglutarato. [9] P4H ha sido identificado tanto en el ER como en el aparato de Golgi. [10] La adición del ancla glicosilfosfatidilinositol (GPI) ocurre en la mayoría, pero no en todos, los AGP. [3] [4]

Familias

Esquema de las estructuras previstas de subfamilias AGP seleccionadas. Los AGP clásicos contienen glicomotivos que dirigen la hidroxilación de P a O y la posterior O -glicosilación a la que se unen grandes cadenas de arabinogalactano tipo II (AG tipo II, formas amarillas). Se predice que muchos AGP contienen un ancla GPI en el extremo C. Los AGP híbridos contienen motivos característicos de más de una familia de HRGP, por ejemplo glicomotivos típicos de extensinas (SP 3-5 ; barras rojas) que dirigen la adición de cadenas laterales cortas de arabinosa (Ara) (rojo oscuro) en Hyp y galactosa (Gal; verde). ) sobre residuos de Ser. También pueden estar presentes motivos Tyr entrecruzados (barras de color azul oscuro) en el esqueleto de la proteína. Los AGP quiméricos tienen un dominio PFAM reconocido (verde) además de la región AGP.

Los AGP pertenecen a grandes familias multigénicas y se dividen en varios subgrupos según la secuencia de proteínas predicha. [11] [4] [12] [13] [2] [14] Los AGP "clásicos" incluyen los GPI-AGP que consisten en un péptido señal en el extremo N, una secuencia rica en PAST de 100-150 aa y una región hidrófoba en el extremo C que dirige la adición de un anclaje GPI; AGP no GPI que carecen de la secuencia señal GPI C-terminal, AGP ricos en lisina (K) que contienen una región rica en K dentro de la columna vertebral rica en PAST y péptido AG que tiene una columna vertebral corta rica en PAST de 10-15 aa ( Figura 2 ). Las AGP quiméricas consisten en proteínas que tienen una región AGP y una región adicional con un dominio de familia de proteínas reconocido ( Pfam ). Los AGP quiméricos incluyen AGP similares a fasciclina (FLA), AGP similares a fitocianina (PAG/PLA, también conocidas como proteínas similares a nodulina temprana, ENODL) y AGP similares a xilógeno (XYLP) que contienen dominios similares a transferencia de lípidos . [1] Se han identificado varias otras clases putativas de AGP quiméricas que incluyen glicomotivos AG asociados con proteína quinasa , repetición rica en leucina , X8 , FH2 y otros dominios de la familia de proteínas . [2] [15] [16] Existen otros AGP no clásicos, como los que contienen un dominio rico en cisteína (C), también llamado dominios PAC, y/o un dominio rico en histidina (H), [17] [18] así como muchos HRGP híbridos que tienen motivos característicos de los AGP y otros miembros de HRGP, generalmente motivos de extensión y Tyr . [17] [19] [1] [2] [14] Los AGP son evolutivamente antiguos y se han identificado en algas verdes , así como en Chromista y Glaucophyta . [2] [14] [20] Se sugiere que las plantas terrestres, que se encuentran en todo el linaje de plantas , heredaron y diversificaron los genes de la columna vertebral de la proteína AGP existentes presentes en las algas para generar una enorme cantidad de glicoformas de AGP.

Estructura

Los restos de carbohidratos de los AGP son ricos en arabinosa y galactano , pero también se pueden encontrar otros azúcares como L-ramnopiranosa (L-Rha p ), D-manopiranosa (Man p ), D-xilopiranosa (Xyl p ), L-fucosa. (Fuc), D-glucopiranosa (Glc p ), ácido D-glucurónico (GlcA) y su derivado 4-O-metilo, y ácido D-galacturónico (GalA) y su derivado 4-O-metilo. [21] [22] El AG que se encuentra en los AGP es de tipo II (AG de tipo II), es decir, una columna vertebral de galactano de residuos de β-D-galactopiranosa (Gal p ) unidos (1-3), con ramas (entre uno y tres residuos de longitud) de β-D unido (1,6) - Gal p. En la mayoría de los casos, los residuos de Gal terminan con residuos de α-L-arabinofuranosa (Ara f ). Algunos AGP son ricos en ácidos urónicos (GlcA), lo que da como resultado un resto polisacárido cargado, y otros tienen oligosacáridos cortos de Ara f . [23] Conjuntos específicos de hidroxiprolina O-β-galactosiltransferasas, β-1,3-galactosiltransferasas, β-1,6-galactosiltransferasas, α-arabinosiltransferasas, β-glucuronosiltransferasas, α-ramnosiltransferasas y α-fucosiltransferasas son responsables de la síntesis. de estas complejas estructuras. [24]

Una de las características de los AG de tipo II, particularmente los residuos β-D-Gal p unidos (1,3) , es su capacidad para unirse a los fenilglucósidos de Yariv. Los fenilglucósidos de Yariv se utilizan ampliamente como reactivos citoquímicos para perturbar las funciones moleculares de los AGP, así como para la detección, cuantificación, purificación y tinción de AGP. [21] Recientemente, se informó que no se detectó interacción con Yariv para β-1,6-galactooligosacáridos de ninguna longitud. [25] Se concluyó que los fenilglucósidos de Yariv eran reactivos de unión específicos para cadenas de β-1,3-galactano de más de cinco residuos. Siete residuos o más son suficientes para la reticulación, lo que lleva a la precipitación de los glicanos con los fenilglucósidos de Yariv, que se observan con la unión de los AGP clásicos a los colorantes β-Yariv. Se observaron los mismos resultados en los AGP que parecen necesitar al menos 5–7 unidades Gal unidas β-1,3 para formar agregados con el reactivo de Yariv. [26]

Biosíntesis

Después de la traducción, las cadenas principales de la proteína AGP están altamente decoradas con carbohidratos complejos, principalmente polisacáridos AG de tipo II. [27] La ​​biosíntesis de la AGP madura implica la escisión del péptido señal en el extremo N, la hidroxilación de los residuos P y la posterior glicosilación y, en muchos casos, la adición de un ancla GPI.

Procesamiento y transporte

Se sugiere que la glicosilación de la cadena principal de AGP se inicie en el RE con la adición de la primera Gal mediante la O -galactosiltransferasa, que se localiza predominantemente en las fracciones del RE . [28] La extensión de la cadena ocurre entonces principalmente en el AG . [29] Para aquellos AGP que incluyen un ancla GPI, la adición se produce durante la migración cotraduccional al ER.

cadenas laterales de arabinogalactano

La estructura de los glicanos AG consiste en una columna vertebral de galactosa unida a β -1,3 (Gal), con cadenas laterales de Gal unida a -1,6 y residuos terminales de arabinosa (Ara), ramnosa (Rha), Gal, fucosa. (Fuc) y ácido glucurónico (GlcA). Estos restos de glucano AG se ensamblan mediante glicosiltransferasas (GT). [30] La O -glicosilación de AGP se inicia mediante la acción de Hyp- O- galactosiltransferasas (Hyp- O -GalTs) que añaden la primera Gal a la proteína. Las estructuras complejas de glicano son luego elaboradas por un conjunto de glicosiltransferasas, la mayoría de las cuales no están caracterizadas bioquímicamente. La familia GT31 es una de las familias involucradas en la biosíntesis de la columna vertebral de glucano AGP. [31] [32] Se han identificado numerosos miembros de la familia GT31 con actividad Hyp- O -GALT [33] [34] y es probable que el núcleo central β -(1,3)-galactano también sea sintetizado por el GT31 familia. [32] Los miembros de la familia GT14 están implicados en la adición de β -(1,6)- y β -(1,3)- galactanos a los AGP. [35] [36] En Arabidopsis, se propone que AtFUT4 (una fucosil transferasa ) y AtFUT6 en la familia GT37 agreguen azúcares terminales como la fucosa [37] [38] y la incorporación terminal de GlcA puede ser catalizada por la familia GT14. . [35] [39] Quedan por identificar varios GT, por ejemplo los responsables de la terminal Rha.

Ancla GPI

El análisis bioinformático predice la adición de un ancla GPI en muchos AGP. [4] La síntesis temprana del resto GPI ocurre en la superficie citoplásmica del RE y el ensamblaje posterior tiene lugar en la luz del RE. Estos incluyen el ensamblaje de trimanosa ( Man), galactosa, glucosamina no N-acetilada (GlcN) y fosfato de etanolamina para formar el resto GPI maduro. [40] [41] Los AGP se someten a una adición de anclaje GPI mientras migran cotraduccionalmente al ER y estos dos procesos finalmente convergen. Posteriormente, un complejo de transamidasa escinde simultáneamente la proteína central en el extremo C cuando reconoce el sitio de escisión ω y transfiere el anclaje GPI completamente ensamblado al residuo de aminoácido en el extremo C de la proteína. Estos eventos ocurren antes de la hidroxilación y glicosilación del prolil. [42] [10] La estructura central de glicano de los anclajes GPI es Man- α -1,2-Man- α -1,6-Man- α -1,4-GlcN-inositol (Man: manosa, GlcN: glucosaminilo) , que se conserva en muchos eucariotas . [41] [43] [44] [40] [10] [45] La única estructura de anclaje GPI vegetal caracterizada hasta la fecha es el AGP anclado a GPI de células cultivadas en suspensión de Pyrus communis . [40] Esto mostró un resto de glicano parcialmente modificado en comparación con los anclajes GPI caracterizados previamente, ya que contenía β -1,4-Gal. Se propone conservar la vía de síntesis de anclajes de GPI y ensamblaje de proteínas en mamíferos y plantas. [10] La integración de un anclaje GPI permite la unión de la proteína a la membrana del RE en tránsito hacia el GA, lo que lleva a la secreción a la valva externa de la membrana plasmática que mira hacia la pared. [46] Según lo propuesto por Oxley y Bacic, [40] los AGP anclados a GPI probablemente se liberan mediante escisión por algunas fosfolipasas (PL) (C o D) y se secretan en el compartimento extracelular.

Genes funcionalmente caracterizados implicados en la glicosilación de AGP.

El análisis bioinformático utilizando secuencias de β-1,3-galactosiltransferasa (GalT) de mamíferos como plantillas sugirió la participación de la familia de glicosiltransferasas (GT) 31 de las enzimas activas en carbohidratos (CAZy) en la síntesis de las cadenas de galactano de la columna vertebral de AG. [47] Los miembros de la familia GT31 se han agrupado en 11 clados, cuatro de los cuales son específicos de plantas: Clados 1, 7, 10 y 11. Los dominios y motivos de los clados 1 y 11 no están bien definidos; mientras que los clados 7 y 10 tienen similitudes de dominio con proteínas de función GalT conocida en sistemas de mamíferos. [47] Las proteínas del Clado 7 contienen dominios GalT y galectina, mientras que las proteínas del Clado 10 contienen un dominio específico de GalT. [48] ​​Se propone que el dominio de galectina permita que GalT se una al primer residuo de Gal en la estructura polipeptídica de las AGP; por lo tanto, se determina la posición de los residuos de Gal posteriores en la columna vertebral de la proteína, de manera similar a la actividad de las proteínas que contienen el dominio de galectina humana. [47]

Ocho enzimas pertenecientes a la familia GT31 demostraron la capacidad de colocar el primer residuo Gal sobre los residuos Hyp en las proteínas centrales de AGP. Estas enzimas se denominan GALT2, GALT3, GALT4, GALT5, GALT6, [49] que son miembros del Clado 7, y HPGT1, HPGT2 y HPGT3, [50] que son miembros del Clado 10. Los estudios preliminares de especificidad del sustrato enzimático demostraron que otra enzima GT31 Clado 10, At1g77810, tenía actividad β-1,3-GalT. [47] Un gen GT31 Clado 10, KNS4/UPEX1 , codifica una β-1,3-GalT capaz de sintetizar enlaces β-1,3-Gal que se encuentran en AG tipo II presentes en AGP y/o ramnogalacturonano péctico I (RG- I). [51] Otro miembro del Clado 10 de GT31, denominado GALT31A , codifica una β-1,6-GalT cuando se expresa heterólogamente en E. coli y Nicotiana benthamiana y cadenas laterales alargadas de β-1,6-galactano de glicanos AGP. [52] Se identificó que GALT29A, un miembro de la familia GT29, se coexpresa con GALT31A y actúa de manera cooperativa y forma complejos. [53]

Se informó que tres miembros de GT14 llamados GlcAT14A, GlcAT14B y GlcAT14C agregaban GlcA a las cadenas β-1,6- y β-1,3-Gal en un ensayo enzimático in vitro después de la expresión heteróloga en Pichia pastoris . [54] Dos genes de α-fucosiltransferasa, FUT4 y FUT6 , ambos pertenecientes a la familia GT37, codifican enzimas que añaden residuos de α-1,2-fucosa a los AGP. [55] [56] Parecen ser parcialmente redundantes ya que muestran especificidades de sustrato de AGP algo diferentes. [55] Se descubrió que un miembro de la familia GT77, ARABINOSE YARIV REDUCIDO (RAY1), es una β-arabinosiltransferasa que agrega una β-Ara f al metil β-Gal de un polímero de pared precipitable con Yariv. [57] Se espera que más investigaciones identifiquen funcionalmente otros genes involucrados en la glicosilación de AGP y sus interacciones con otros componentes de la pared celular vegetal.

Roles biológicos

Los usos humanos de los AGP incluyen el uso de goma arábiga en las industrias alimentaria y farmacéutica debido a sus propiedades naturales de espesamiento y emulsificación . [58] [59] Los AGP en los granos de cereales tienen aplicaciones potenciales en la biofortificación , [60] como fuentes de fibra dietética para apoyar a las bacterias intestinales [61] y agentes protectores contra la toxicidad del etanol . [62]

Los AGP se encuentran en una amplia gama de tejidos vegetales, en secreciones de medios de cultivo celular de tejidos de raíz , hoja , endospermo y embrión , y en algunos tipos de células productoras de exudado , como las células del canal estilo . [19] [63] Se ha demostrado que los AGP regulan muchos aspectos del crecimiento y desarrollo de las plantas, incluido el reconocimiento macho-hembra en los órganos de reproducción, la división y diferenciación celular en el desarrollo embrionario y postembrionario , el desarrollo de la pared celular del mucílago de la semilla , la tolerancia a la sal de la raíz y Interacciones raíz-microbio . [64] [10] [65] Estos estudios sugieren que son multifuncionales, similar a lo que se encuentra en los proteoglicanos/glicoproteínas de los mamíferos. [66] [67] [68] Los métodos convencionales para estudiar las funciones de los AGP incluyen el uso de reactivos de β -glicosilo (generalmente glucosilo) Yariv y anticuerpos monoclonales (mAb). Los reactivos de β -glicosil Yariv son sondas de fenilazoglicósido sintético que se unen específicamente, pero no covalentemente, a los AGP y se pueden usar para precipitar los AGP de la solución. [69] También se utilizan comúnmente como tinciones histoquímicas para sondear la ubicación y distribución de los AGP. [70] [71] Varios estudios han demostrado que la adición de reactivos de β -Yariv al medio de crecimiento de las plantas puede inhibir el crecimiento de las plántulas, el alargamiento de las células, bloquear la embriogénesis somática y la acumulación de masa fresca en la pared celular. [72] [73] [74] El uso de mAb que se unen específicamente a epítopos de carbohidratos de AGP también se ha empleado para inferir funciones basadas en la ubicación y el patrón de los epítopos de AGP. [75] Los mAb comúnmente utilizados contra AGP incluyen CCRC-M7, LM2, JIM8, JIM13 y JIM14. [76]

La función de los AGP individuales se ha inferido en gran medida a través de estudios de mutantes . Por ejemplo, se demostró que el AtAGP30 específico de la raíz de Arabidopsis es necesario para la regeneración de la raíz in vitro, lo que sugiere una función en la regeneración de la raíz mediante la modulación de la actividad de las fitohormonas . [77] Los estudios de mutantes agp6 y agp11 en Arabidopsis han demostrado la importancia de estos AGP para prevenir la generación incontrolada del grano de polen y para el crecimiento normal del tubo polínico . [78] [79] Los mecanismos funcionales de los AGP en la señalización celular no se comprenden bien. Un modelo propuesto sugiere que los AGP pueden interactuar y controlar la liberación de calcio del glicano AG (a través de residuos de GlcA) para desencadenar vías de señalización posteriores mediadas por calcio . [80] [81] [82] Otro posible mecanismo, basado en gran medida en el estudio de FLA, sugiere que la combinación del dominio de fasciclina y los glicanos AG puede mediar la adhesión entre células. [83] [84]

  1. ^ Gh: Gossypium hirsutum , Dc: Daucus carota , At: Arabidopsis thaliana , Nt: Nicotiana tabacum , Bg: Bactris gasipaes , Bn: Brassica napus , Ma: Musa spp. AAA , Ps: Pelargonium sidoides , Fs: Fucus serratus , Vc: Volvox carteri , Bcm: Brassica campestris , Np: Nicotiana plumbaginifolia , Na: Nicotiana alata , Os: Oryza sativa , Pp: Physcomitrella patens , Bcr: Brassica carinata , Pt: Populus trichocarpa , Sl: Solanum lycopersicum .
  2. ^ PLA: AGP similar a las fitocianinas. ALGAL-CAM: molécula de adhesión celular de algas. ISG: glicoproteína específica de inversión. FLA: fasciclina como AGP. ENODL: tipo nodulación earl. MF: fertilidad masculina. TTS: tejido transmisor específico. MTR: regulador de microsporas y tapetum. SOS: sal demasiado sensible. XYP: proteína xilógena. attAGP: archivo adjunto AGP.

Las funciones de los AGP en los procesos de crecimiento y desarrollo de las plantas dependen en gran medida de la increíble diversidad de sus restos de proteínas y glucanos. [121] En particular, son los polisacáridos AG los que tienen más probabilidades de participar en el desarrollo. [122] La mayoría de las funciones biológicas de los AGP se han identificado mediante la caracterización de mutantes de inserción de ADN-T de genes o enzimas involucradas en la glicosilación de AGP, principalmente en Arabidopsis thaliana . Los mutantes únicos galt2-6 revelaron algunos fenotipos fisiológicos en condiciones normales de crecimiento, incluida la reducción de la longitud y densidad del pelo de la raíz, la reducción del número de semillas, la reducción del mucílago adherente de la cubierta de la semilla y la senescencia prematura. [123] Sin embargo, los mutantes dobles galt2galt5 mostraron fenotipos fisiológicos pleiotrópicos más severos que los mutantes simples con respecto a la longitud y densidad del pelo de la raíz y el mucílago de la cubierta de la semilla. [123] De manera similar, los mutantes triples hpgt1hpgt2hpgt3 mostraron varios fenotipos pleiotrópicos que incluyen raíces laterales más largas, mayor longitud y densidad del cabello de las raíces, raíces más gruesas, hojas en roseta más pequeñas, pecíolos más cortos, tallos de inflorescencia más cortos, fertilidad reducida y silicuas más cortas. [50] En el caso de GALT31A , se ha descubierto que es esencial para el desarrollo embrionario en Arabidopsis . Una inserción de ADN T en el noveno exón de GALT31A resultó en la letalidad embrionaria de esta línea mutante. [52] Mientras tanto, los mutantes knockout para KNS4/UPEX1 tienen granos de polen colapsados ​​y una estructura y morfología anormales de la exina del polen. [124] Además, los mutantes únicos kns4 mostraron una fertilidad reducida, lo que confirma que KNS4/UPEX1 es fundamental para la viabilidad y el desarrollo del polen. [51] Los mutantes knockout para FUT4 y FUT6 mostraron una inhibición severa en el crecimiento de las raíces en condiciones de sal [56] mientras que los mutantes knockout para GlcAT14A , GlcAT14B y GlcAT14C mostraron tasas de elongación celular mejoradas en hipocótilos de crecimiento oscuro y raíces de crecimiento claro durante el crecimiento de las plántulas. [125] En el caso de plántulas mutantes ray1 cultivadas en placas verticales, la longitud de la raíz primaria se vio afectada por la mutación RAY1 . Además, la raíz primaria de los mutantes ray1 creció a un ritmo más lento en comparación con la Arabidopsis de tipo salvaje . [57]En conjunto, estos estudios proporcionan evidencia de que la glicosilación adecuada de los AGP es importante para la función de los AGP en el crecimiento y desarrollo de las plantas.

Usos humanos

Los usos humanos de los AGP incluyen el uso de goma arábiga en las industrias alimentaria y farmacéutica debido a sus propiedades naturales de espesamiento y emulsificación . [58] [59] Los AGP en los granos de cereales tienen aplicaciones potenciales en la biofortificación , [60] como fuentes de fibra dietética para apoyar a las bacterias intestinales [61] y agentes protectores contra la toxicidad del etanol . [62]

Ver también

Referencias

Este artículo fue adaptado de la siguiente fuente bajo una licencia CC BY 4.0 (2021) (informes de los revisores): Yingxuan Ma; Kim Johnson (15 de enero de 2021). "Arabinogalactano-proteínas" (PDF) . WikiRevista científica . 4 (1): 2. doi : 10.15347/WJS/2021.002 . ISSN  2470-6345. Wikidata  Q99557488.

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