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Histona H2B

La histona H2B es una de las cinco principales proteínas histonas implicadas en la estructura de la cromatina en las células eucariotas . Con un dominio globular principal y largas colas N-terminales y C-terminales , el H2B participa en la estructura de los nucleosomas . [1]

Estructura

Colas de histonas y su función en la formación de cromatina.

La histona H2B es una proteína estructural liviana compuesta de 126 aminoácidos . [2] Muchos de estos aminoácidos tienen una carga positiva en el pH celular , lo que les permite interactuar con los grupos fosfato cargados negativamente en el ADN . [3] Junto con un dominio globular central, la histona H2B tiene dos colas de histonas flexibles [ se necesita verificación ] que se extienden hacia afuera: una en el extremo N-terminal y otra en el extremo C-terminal. Estos están muy involucrados en la condensación de la cromatina desde la conformación de cuentas en una cuerda hasta una fibra de 30 nm. [3] Al igual que otras proteínas histonas , la histona H2B tiene un pliegue de histona distinto que está optimizado para interacciones histona-histona así como para interacciones histona-ADN. [1]

Dos copias de la histona H2B se unen con dos copias de cada una de la histona H2A , la histona H3 y la histona H4 para formar el núcleo octámero del nucleosoma [2] para darle estructura al ADN . [3] Para facilitar esta formación, la histona H2B se une primero a la histona H2A para formar un heterodímero. [2] Dos de estos heterodímeros luego se unen con un heterotetrámero hecho de histona H3 e histona H4 , dando al nucleosoma su característica forma de disco. [3] Luego, el ADN se envuelve alrededor de todo el nucleosoma en grupos de aproximadamente 160 pares de bases de ADN . [1] La envoltura continúa hasta que toda la cromatina ha sido empaquetada con los nucleosomas. [4]

Función

Unidades básicas de la estructura de la cromatina.

La histona H2B es una proteína estructural que ayuda a organizar el ADN eucariota . [5] Desempeña un papel importante en la biología del núcleo , donde participa en el empaquetado y mantenimiento de los cromosomas , [5] la regulación de la transcripción y la replicación y reparación del ADN. [2] La histona H2B ayuda a regular la estructura y función de la cromatina a través de modificaciones postraduccionales y variantes de histonas especializadas. [4]

La acetilación y la ubiquitinación son ejemplos de dos modificaciones postraduccionales que afectan la función de la histona H2B de manera particular. La hiperacetilación de las colas de histonas ayuda a que las proteínas de unión al ADN accedan a la cromatina debilitando las interacciones histona-ADN y nucleosoma-nucleosoma. [6] Además, la acetilación de un residuo de lisina específico se une a dominios que contienen bromo de ciertas proteínas reguladoras de la transcripción y la cromatina . Este acoplamiento facilita el reclutamiento de estas proteínas en la región correcta del cromosoma . La histona H2B ubiquitinada se encuentra a menudo en regiones de transcripción activa. [6] A través de la facilitación de la remodelación de la cromatina , estimula el alargamiento transcripcional y prepara el escenario para modificaciones adicionales que regulan múltiples elementos de la transcripción. [6] Específicamente, la ubiquitina en la histona H2B abre y despliega regiones de cromatina permitiendo que la maquinaria de transcripción acceda al promotor y a las regiones codificantes del ADN . [7]

Si bien solo se han estudiado en profundidad unas pocas isoformas de la histona H2B, los investigadores han descubierto que las variantes de la histona H2B desempeñan funciones importantes. Si ciertas variantes dejaran de funcionar, los centrómeros no se formarían correctamente, se perdería la integridad del genoma y se silenciaría la respuesta al daño del ADN. [4] Específicamente, en algunos eucariotas inferiores , una variante de histona H2B se une a una variante de histona H2A llamada H2AZ, se localiza en genes activos y apoya la transcripción en esas regiones. En ratones, una variante llamada H2BE ayuda a controlar la expresión de genes olfativos . Esto respalda la idea de que las isoformas de la histona H2B pueden tener funciones especializadas en diferentes tejidos. [4]

respuesta al daño del ADN

La ubiquitinación de la histona H2B en respuesta al daño del ADN es importante para el inicio oportuno de la reparación del ADN . [8] La ubiquitinasa RNF20 /RNF40 modifica específicamente la histona H2B en la posición K 120 y esta modificación es necesaria para el reclutamiento en el ADN dañado de los factores necesarios para la reparación mediante las vías de recombinación homóloga y unión de extremos no homólogos . [8]

Isoformas

Hay dieciséis variantes de la histona H2B que se encuentran en humanos, trece de las cuales se expresan en células normales del cuerpo y tres de las cuales solo se expresan en los testículos. Estas variantes, también llamadas isoformas , son proteínas que son estructuralmente muy similares a la histona H2B normal, pero presentan algunas variaciones específicas en su secuencia de aminoácidos . [4] Todas las variantes de la histona H2B contienen la misma cantidad de aminoácidos y las variaciones en la secuencia son pocas. Sólo se modifican de dos a cinco aminoácidos , pero incluso estas pequeñas diferencias pueden alterar la estructura de nivel superior de la isoforma . [4]

Las isoformas de histona H2B interactúan de manera diferente con otras proteínas , se encuentran en regiones específicas de la cromatina , tienen diferentes tipos y números de modificaciones postraduccionales y son más o menos estables que la histona H2B normal. Todas estas diferencias se acumulan y hacen que las isoformas tengan funciones únicas e incluso funcionen de manera diferente en diferentes tejidos . [4]

Muchas isoformas de histona H2B se expresan de manera independiente de la replicación del ADN . Se producen al mismo nivel durante todas las fases del ciclo celular . La histona H2B regular solo se agrega a los nucleosomas durante la fase S del ciclo celular cuando se replica el ADN ; Las isoformas de histona H2B se pueden agregar a los nucleosomas en otros momentos durante el ciclo celular . [4] Las variantes de histonas de H2B se pueden explorar utilizando la base de datos "HistoneDB con variantes".

Modificaciones postraduccionales

La histona H2B se modifica mediante una combinación de varios tipos de modificaciones postraduccionales. [1] Estas modificaciones afectan la organización estructural y funcional de la cromatina , [9] y la mayoría de ellas se encuentran fuera del dominio globular del nucleosoma , donde los residuos de aminoácidos son más accesibles. [7] Las posibles modificaciones incluyen acetilación, metilación, fosforilación, ubiquitinación y sumoilación. [9] La acetilación, la fosforilación y la ubiquitinación son las modificaciones más comunes y más estudiadas de la histona H2B.

Acetilación

Las proteínas histonas H2B que se encuentran tanto en las regiones promotoras como codificantes de los genes contienen patrones específicos de hiperacetilación e hipoacetilación en ciertos residuos de lisina que se encuentran en la cola N-terminal. [9] La acetilación se basa en histonas acetiltransferasas específicas que actúan en los promotores de genes durante la activación transcripcional . [1] Agregar un grupo acetilo a los residuos de lisina en una de varias posiciones en la cola del aminoácido contribuye a la activación de la transcripción . [3] De hecho, los científicos consideran que la acetilación de las colas N-terminales de la histona H2B, como la H2BK5ac , es una parte extremadamente importante en la regulación de la transcripción genética . [9]

O -GlcNAcilación

Se cree que la modificación de H2B S112 con O -GlcNAc facilita la monoubiquitinación de K112, que a su vez está asociada con regiones transcripcionalmente activadas. [10]

Fosforilación

En la histona H2B, un residuo de serina o treonina fosforilada activa la transcripción . [3] Cuando una célula experimenta estrés metabólico, una proteína quinasa activada por AMP fosforila la lisina en la posición 36 en la histona H2B del promotor y las regiones codificantes del ADN , lo que ayuda a regular el alargamiento transcripcional . [2] Si las células reciben múltiples estímulos apoptóticos , la caspasa-3 activa la quinasa Mst1, que fosforila la serina en la posición 14 en todas las proteínas histonas H2B, lo que ayuda a facilitar la condensación de la cromatina . El daño al ADN puede inducir esta misma respuesta en una escala más localizada muy rápidamente para ayudar a facilitar la reparación del ADN . [2]

Ubiquitinación

Los residuos de ubiquitina generalmente se agregan a la lisina en la posición 120 de la histona H2B. La ubiquitinación de este residuo de lisina activa la transcripción . [3] Los científicos han descubierto otros sitios de ubiquitinación en los últimos años, pero no están bien estudiados ni comprendidos en este momento. [4] Las enzimas conjugadoras de ubiquitina y las ubiquitina ligasas regulan la ubiquitinación de la histona H2B. Estas enzimas utilizan la cotranscripción para conjugar la ubiquitina con la histona H2B. El nivel de ubiquitinación de la histona H2B varía a lo largo del ciclo celular . Todos los restos de ubiquitina se eliminan de la histona H2B durante la metafase y se reconjugan durante la anafase . [7]

Genética

La secuencia de aminoácidos de la histona H2B está altamente conservada evolutivamente. Incluso las especies lejanamente relacionadas tienen proteínas histonas H2B extremadamente similares. [3] La familia de histonas H2B contiene 214 miembros de muchas especies diferentes y diversas. En los seres humanos, la histona H2B está codificada por veintitrés genes diferentes , [11] ninguno de los cuales contiene intrones . [2] Todos estos genes están ubicados en el grupo de histonas 1 en el cromosoma 6 y en los grupos 2 y 3 del cromosoma 1 . En cada grupo de genes , los genes de la histona H2B comparten una región promotora con secuencias que codifican la histona H2A . Si bien todos los genes del grupo de histonas se transcriben en niveles elevados durante la fase S , los genes individuales de las histonas H2B también se expresan en otros momentos durante el ciclo celular . Están doblemente regulados por las secuencias promotoras del grupo y sus secuencias promotoras específicas . [4]

Ver también

Referencias

  1. ^ abcde Bhasin M, Reinherz EL, Reche PA (2006). "Reconocimiento y clasificación de histonas mediante máquina de vectores de soporte" (PDF) . Revista de biología computacional . 13 (1): 102–12. doi :10.1089/cmb.2006.13.102. PMID  16472024.
  2. ^ abcdefg Rønningen T, Shah A, Oldenburg AR, Vekterud K, Delbarre E, Moskaug JØ, Collas P (diciembre de 2015). "Premodelado de dominios de cromatina asociados a lámina nuclear A / C impulsados ​​por diferenciación mediante histona H2B GlcNAcilada". Investigación del genoma . 25 (12): 1825–35. doi :10.1101/gr.193748.115. PMC 4665004 . PMID  26359231. 
  3. ^ abcdefgh Lodish HF, Berk A, Kaiser C, Krieger M, Bretscher A, Ploegh HL, Amon A, Scott MP (2013). Biología celular molecular (Séptima ed.). Nueva York: Freeman. págs. 258–328. ISBN 978-1-4292-3413-9.
  4. ^ abcdefghij Molden RC, Bhanu NV, LeRoy G, Arnaudo AM, García BA (2015). "Análisis proteómico cuantitativo multifacético de las isoformas de histonas H2B y sus modificaciones". Epigenética y cromatina . 8 (15): 15. doi : 10.1186/s13072-015-0006-8 . PMC 4411797 . PMID  25922622. 
  5. ^ ab Wu J, Mu S, Guo M, Chen T, Zhang Z, Li Z, Li Y, Kang X (enero de 2016). "Clonación del gen histona H2B, con implicaciones para su función durante la conformación nuclear en el cangrejo chino, Eriocheir sinensis". Gen.575 (2 puntos 1): 276–84. doi :10.1016/j.gene.2015.09.005. PMID  26343795.
  6. ^ abc "MAB de ratón histona H2B (53H3) n.º 2934". Tecnología de señalización celular . Consultado el 24 de noviembre de 2015 .
  7. ^ abc Osley MA (septiembre de 2006). "Regulación de la ubiquitilación de histonas H2A y H2B". Sesiones informativas sobre genómica y proteómica funcional . 5 (3): 179–89. doi : 10.1093/bfgp/ell022 . PMID  16772277.
  8. ^ ab Uckelmann M, Sixma TK. Ubiquitinación de histonas en la respuesta al daño del ADN. Reparación de ADN (Amst). Agosto de 2017; 56: 92-101. doi: 10.1016/j.dnarep.2017.06.011. Publicación electrónica del 9 de junio de 2017. PMID: 28624371
  9. ^ abcd Golebiowski F, Kasprzak KS (noviembre de 2005). "Inhibición de la acetilación de histonas centrales por níquel (II) cancerígeno". Bioquímica Molecular y Celular . 279 (1–2): 133–9. doi :10.1007/s11010-005-8285-1. PMID  16283522. S2CID  25071586.
  10. ^ R, Fujiki; W, Hashiba; H, Sekine; A, Yokoyama; T, Chikanishi; S, Ito; Y, Imai; J, Kim; Hh, él (27 de noviembre de 2011). "La glcNAcilación de la histona H2B facilita su monoubiquitinación". Naturaleza . 480 (7378): 557–60. Código Bib :2011Natur.480..557F. doi : 10.1038/naturaleza10656. PMC 7289526 . PMID  22121020. 
  11. ^ Khare SP, Habib F, Sharma R, Gadewal N, Gupta S, Galande S. "Histone H2B". HIstome: una base de conocimientos relacional sobre proteínas humanas y enzimas modificadoras de histonas . Investigación de ácidos nucleicos. Archivado desde el original el 16 de octubre de 2016 . Consultado el 24 de noviembre de 2015 .