Proteína que regula la tasa de transcripción del ADN.
En biología molecular , un factor de transcripción ( TF ) (o factor de unión al ADN específico de secuencia ) es una proteína que controla la tasa de transcripción de información genética del ADN al ARN mensajero , mediante la unión a una secuencia de ADN específica . [1] [2] La función de los TF es regular (activar y desactivar) genes para garantizar que se expresen en las células deseadas en el momento adecuado y en la cantidad adecuada durante toda la vida de la célula y del organismo. Los grupos de TF funcionan de manera coordinada para dirigir la división celular , el crecimiento celular y la muerte celular a lo largo de la vida; migración y organización celular ( plan corporal ) durante el desarrollo embrionario; e intermitentemente en respuesta a señales provenientes del exterior de la célula, como una hormona . Hay aproximadamente 1600 TF en el genoma humano . [3] [4] [5] Los factores de transcripción son miembros tanto del proteoma como del reguloma .
Los TF funcionan solos o con otras proteínas en un complejo, promoviendo (como activador ) o bloqueando (como represor ) el reclutamiento de la ARN polimerasa (la enzima que realiza la transcripción de información genética del ADN al ARN) a genes específicos. [6] [7] [8]
Los TF son de interés en medicina porque las mutaciones de TF pueden causar enfermedades específicas y los medicamentos pueden dirigirse potencialmente a ellas.
Número
Los factores de transcripción son esenciales para la regulación de la expresión genética y, como consecuencia, se encuentran en todos los organismos vivos. La cantidad de factores de transcripción que se encuentran dentro de un organismo aumenta con el tamaño del genoma, y los genomas más grandes tienden a tener más factores de transcripción por gen. [14]
Hay aproximadamente 2800 proteínas en el genoma humano que contienen dominios de unión al ADN, y se presume que 1600 de ellas funcionan como factores de transcripción, [3] aunque otros estudios indican que es un número menor. [15] Por lo tanto, aproximadamente el 10% de los genes en el genoma codifican factores de transcripción, lo que hace que esta familia sea la familia más grande de proteínas humanas. Además, los genes suelen estar flanqueados por varios sitios de unión para distintos factores de transcripción, y la expresión eficaz de cada uno de estos genes requiere la acción cooperativa de varios factores de transcripción diferentes (ver, por ejemplo, factores nucleares de hepatocitos ). Por lo tanto, el uso combinatorio de un subconjunto de aproximadamente 2000 factores de transcripción humanos explica fácilmente la regulación única de cada gen en el genoma humano durante el desarrollo . [13]
Mecanismo
Los factores de transcripción se unen a regiones potenciadoras o promotoras del ADN adyacentes a los genes que regulan. Dependiendo del factor de transcripción, la transcripción del gen adyacente está regulada hacia arriba o hacia abajo . Los factores de transcripción utilizan una variedad de mecanismos para la regulación de la expresión genética. [16] Estos mecanismos incluyen:
estabilizar o bloquear la unión de la ARN polimerasa al ADN [ cita necesaria ]
Catalizar la acetilación o desacetilación de proteínas histonas . El factor de transcripción puede hacer esto directamente o reclutar otras proteínas con esta actividad catalítica. Muchos factores de transcripción utilizan uno u otro de dos mecanismos opuestos para regular la transcripción: [17]
Actividad de histona desacetilasa (HDAC): desacetila las proteínas histonas , lo que fortalece la asociación del ADN con las histonas, lo que hace que el ADN sea menos accesible a la transcripción, lo que regula negativamente la transcripción.
reclutar proteínas coactivadoras o correpresoras para el complejo de ADN del factor de transcripción [18]
Función
Los factores de transcripción son uno de los grupos de proteínas que leen e interpretan el "modelo" genético en el ADN. Se unen al ADN y ayudan a iniciar un programa de aumento o disminución de la transcripción genética. Como tales, son vitales para muchos procesos celulares importantes. A continuación se detallan algunas de las funciones importantes y roles biológicos en los que participan los factores de transcripción:
Otros factores de transcripción regulan diferencialmente la expresión de varios genes uniéndose a regiones potenciadoras del ADN adyacentes a genes regulados. Estos factores de transcripción son fundamentales para garantizar que los genes se expresen en la célula correcta, en el momento correcto y en la cantidad correcta, dependiendo de los requisitos cambiantes del organismo. [ cita necesaria ]
Desarrollo
Muchos factores de transcripción en organismos multicelulares participan en el desarrollo. [23] En respuesta a los estímulos, estos factores de transcripción activan o desactivan la transcripción de los genes apropiados, lo que, a su vez, permite cambios en la morfología celular o las actividades necesarias para la determinación del destino celular y la diferenciación celular . La familia de factores de transcripción Hox , por ejemplo, es importante para la formación adecuada de patrones corporales en organismos tan diversos como la mosca de la fruta y los humanos. [24] [25] Otro ejemplo es el factor de transcripción codificado por el gen de la región Y (SRY) determinante del sexo, que desempeña un papel importante en la determinación del sexo en los seres humanos. [26]
Respuesta a señales intercelulares.
Las células pueden comunicarse entre sí liberando moléculas que producen cascadas de señalización dentro de otra célula receptiva. Si la señal requiere una regulación positiva o negativa de genes en la célula receptora, a menudo los factores de transcripción estarán aguas abajo en la cascada de señalización. [27] La señalización de estrógeno es un ejemplo de una cascada de señalización bastante corta que involucra el factor de transcripción del receptor de estrógeno : el estrógeno es secretado por tejidos como los ovarios y la placenta , cruza la membrana celular de la célula receptora y se une al receptor de estrógeno. en el citoplasma de la célula . Luego, el receptor de estrógeno va al núcleo de la célula y se une a sus sitios de unión al ADN , cambiando la regulación transcripcional de los genes asociados. [28]
Respuesta al medio ambiente
Los factores de transcripción no sólo actúan aguas abajo de las cascadas de señalización relacionadas con estímulos biológicos, sino que también pueden actuar aguas abajo de las cascadas de señalización implicadas en estímulos ambientales. Los ejemplos incluyen el factor de choque térmico (HSF), que regula positivamente los genes necesarios para la supervivencia a temperaturas más altas, [29] el factor inducible por hipoxia (HIF), que regula positivamente los genes necesarios para la supervivencia celular en entornos con poco oxígeno, [30] y la unión de elementos reguladores de esteroles. proteína (SREBP), que ayuda a mantener niveles adecuados de lípidos en la célula. [31]
control del ciclo celular
Muchos factores de transcripción, especialmente algunos que son protooncogenes o supresores de tumores , ayudan a regular el ciclo celular y, como tal, determinan el tamaño de una célula y cuándo puede dividirse en dos células hijas. [32] [33] Un ejemplo es el oncogén Myc , que desempeña funciones importantes en el crecimiento celular y la apoptosis . [34]
Patogénesis
Los factores de transcripción también se pueden usar para alterar la expresión genética en una célula huésped para promover la patogénesis. Un ejemplo bien estudiado de esto son los efectores similares a activadores de la transcripción ( efectores TAL ) secretados por la bacteria Xanthomonas . Cuando se inyectan en plantas, estas proteínas pueden ingresar al núcleo de la célula vegetal, unirse a secuencias promotoras de plantas y activar la transcripción de genes vegetales que ayudan en la infección bacteriana. [35] Los efectores TAL contienen una región de repetición central en la que existe una relación simple entre la identidad de dos residuos críticos en repeticiones secuenciales y bases de ADN secuenciales en el sitio objetivo del efector TAL. [36] [37] Esta propiedad probablemente facilita que estas proteínas evolucionen para competir mejor con los mecanismos de defensa de la célula huésped. [38]
Regulación
Es común en biología que procesos importantes tengan múltiples capas de regulación y control. Esto también es cierto con los factores de transcripción: los factores de transcripción no solo controlan las tasas de transcripción para regular las cantidades de productos genéticos (ARN y proteínas) disponibles para la célula, sino que los propios factores de transcripción están regulados (a menudo por otros factores de transcripción). A continuación se muestra una breve sinopsis de algunas de las formas en que se puede regular la actividad de los factores de transcripción:
Síntesis
Los factores de transcripción (como todas las proteínas) se transcriben de un gen en un cromosoma a ARN y luego el ARN se traduce a proteína. Cualquiera de estos pasos puede regularse para afectar la producción (y por tanto la actividad) de un factor de transcripción. Una implicación de esto es que los factores de transcripción pueden regularse a sí mismos. Por ejemplo, en un circuito de retroalimentación negativa , el factor de transcripción actúa como su propio represor: si la proteína del factor de transcripción se une al ADN de su propio gen, regula a la baja la producción de más de sí mismo. Este es un mecanismo para mantener niveles bajos de un factor de transcripción en una célula. [39]
localización nuclear
En los eucariotas , los factores de transcripción (como la mayoría de las proteínas) se transcriben en el núcleo pero luego se traducen en el citoplasma de la célula . Muchas proteínas que están activas en el núcleo contienen señales de localización nuclear que las dirigen al núcleo. Pero, para muchos factores de transcripción, este es un punto clave en su regulación. [40] Clases importantes de factores de transcripción, como algunos receptores nucleares, primero deben unirse a un ligando mientras se encuentran en el citoplasma antes de que puedan trasladarse al núcleo. [40]
Activación
Los factores de transcripción pueden activarse (o desactivarse) a través de su dominio de detección de señales mediante varios mecanismos que incluyen:
Unión de ligando : la unión de ligando no solo puede influir en la ubicación de un factor de transcripción dentro de una célula, sino que la unión de ligando también puede afectar si el factor de transcripción está en un estado activo y es capaz de unirse al ADN u otros cofactores (ver, por ejemplo, nuclear receptores ).
interacción con otros factores de transcripción ( p. ej. , homo o heterodimerización ) o proteínas correguladoras [ cita necesaria ]
Accesibilidad del sitio de unión al ADN.
En los eucariotas, el ADN se organiza con la ayuda de histonas en partículas compactas llamadas nucleosomas , donde secuencias de aproximadamente 147 pares de bases de ADN hacen ~1,65 vueltas alrededor de octámeros de proteínas histonas. El ADN dentro de los nucleosomas es inaccesible a muchos factores de transcripción. Algunos factores de transcripción, los llamados factores pioneros , todavía pueden unirse a sus sitios de unión al ADN en el ADN nucleosomal. Para la mayoría de los demás factores de transcripción, el nucleosoma debe ser desenrollado activamente mediante motores moleculares como los remodeladores de cromatina . [43] Alternativamente, el nucleosoma puede desenvolverse parcialmente mediante fluctuaciones térmicas, lo que permite el acceso temporal al sitio de unión del factor de transcripción. En muchos casos, un factor de transcripción necesita competir para unirse a su sitio de unión al ADN con otros factores de transcripción e histonas o proteínas de cromatina no histonas. [44] Los pares de factores de transcripción y otras proteínas pueden desempeñar funciones antagónicas (activador versus represor) en la regulación del mismo gen . [ cita necesaria ]
Disponibilidad de otros cofactores/factores de transcripción
La mayoría de los factores de transcripción no funcionan solos. Muchas familias grandes de TF forman interacciones homotípicas o heterotípicas complejas mediante la dimerización. [45] Para que se produzca la transcripción genética, varios factores de transcripción deben unirse a secuencias reguladoras del ADN. Esta colección de factores de transcripción, a su vez, recluta proteínas intermediarias como cofactores que permiten el reclutamiento eficiente del complejo de preiniciación y la ARN polimerasa . Por lo tanto, para que un solo factor de transcripción inicie la transcripción, todas estas otras proteínas también deben estar presentes, y el factor de transcripción debe estar en un estado en el que pueda unirse a ellas si es necesario. Los cofactores son proteínas que modulan los efectos de los factores de transcripción. Los cofactores son intercambiables entre promotores de genes específicos; el complejo proteico que ocupa el ADN promotor y la secuencia de aminoácidos del cofactor determinan su conformación espacial. Por ejemplo, ciertos receptores de esteroides pueden intercambiar cofactores con NF-κB , que es un cambio entre inflamación y diferenciación celular; por lo tanto, los esteroides pueden afectar la respuesta inflamatoria y la función de ciertos tejidos. [46]
Interacción con citosina metilada.
Los factores de transcripción y las citosinas metiladas en el ADN tienen funciones importantes en la regulación de la expresión genética. (La metilación de la citosina en el ADN ocurre principalmente cuando la citosina es seguida por la guanina en la secuencia de ADN 5' a 3', un sitio CpG ). La metilación de sitios CpG en una región promotora de un gen generalmente reprime la transcripción genética, [47] mientras que la metilación de CpG en el cuerpo de un gen aumenta la expresión. [48] Las enzimas TET desempeñan un papel central en la desmetilación de citosinas metiladas. La desmetilación de CpG en un promotor de gen mediante la actividad de la enzima TET aumenta la transcripción del gen. [49]
Se evaluaron los sitios de unión al ADN de 519 factores de transcripción. [50] De estos, 169 factores de transcripción (33%) no tenían dinucleótidos CpG en sus sitios de unión, y 33 factores de transcripción (6%) podían unirse a un motivo que contenía CpG pero no mostraban preferencia por un sitio de unión con ya sea un CpG metilado o no metilado. Hubo 117 factores de transcripción (23%) a los que se les inhibió la unión a su secuencia de unión si contenía un sitio CpG metilado, 175 factores de transcripción (34%) que tenían una unión mejorada si su secuencia de unión tenía un sitio CpG metilado y 25 factores de transcripción (23%) a los que se les inhibió la unión a su secuencia de unión si contenía un sitio CpG metilado. Los factores (5%) estaban inhibidos o tenían una unión mejorada dependiendo de en qué parte de la secuencia de unión se encontraba el CpG metilado. [ cita necesaria ]
Las enzimas TET no se unen específicamente a la metilcitosina excepto cuando se reclutan (ver Desmetilación del ADN ). Se ha demostrado que múltiples factores de transcripción importantes en la diferenciación celular y la especificación del linaje, incluidos NANOG , SALL4 A, WT1 , EBF1 , PU.1 y E2A , reclutan enzimas TET en loci genómicos específicos (principalmente potenciadores) para actuar sobre la metilcitosina (mC). y convertirlo en hidroximetilcitosina hmC (y en la mayoría de los casos marcarlos para su posterior desmetilación completa a citosina). [51] La conversión de mC a hmC mediada por TET parece alterar la unión de las proteínas de unión a 5mC, incluidas las proteínas MECP2 y MBD ( dominio de unión a metil-CpG ), lo que facilita la remodelación del nucleosoma y la unión de factores de transcripción, activando así la transcripción de esos genes. EGR1 es un factor de transcripción importante en la formación de la memoria . Tiene un papel esencial en la reprogramación epigenética de las neuronas cerebrales . El factor de transcripción EGR1 recluta la proteína TET1 que inicia una vía de desmetilación del ADN . [52] EGR1, junto con TET1, se emplea en la programación de la distribución de los sitios de metilación en el ADN del cerebro durante el desarrollo del cerebro y en el aprendizaje (ver Epigenética en el aprendizaje y la memoria ).
Estructura
Los factores de transcripción tienen una estructura modular y contienen los siguientes dominios : [1]
Dominio de activación ( AD ), que contiene sitios de unión para otras proteínas como los correguladores de la transcripción . Estos sitios de unión se denominan frecuentemente funciones de activación ( AF ), dominio de transactivación ( TAD ) o dominio transactivador TAD , que no debe confundirse con el dominio de asociación topológica ( TAD ). [53]
Un dominio de detección de señales ( SSD ) opcional ( p. ej. , un dominio de unión a ligando), que detecta señales externas y, en respuesta, transmite estas señales al resto del complejo de transcripción, lo que resulta en una regulación positiva o negativa de la expresión génica. . Además, los dominios DBD y de detección de señales pueden residir en proteínas separadas que se asocian dentro del complejo de transcripción para regular la expresión génica.
dominio de unión al ADN
La porción ( dominio ) del factor de transcripción que se une al ADN se denomina dominio de unión al ADN. A continuación se muestra una lista parcial de algunas de las principales familias de dominios de unión al ADN/factores de transcripción:
Los factores de transcripción interactúan con sus sitios de unión mediante una combinación de fuerzas electrostáticas (de las cuales los enlaces de hidrógeno son un caso especial) y de Van der Waals . Debido a la naturaleza de estas interacciones químicas, la mayoría de los factores de transcripción se unen al ADN de una manera específica de secuencia. Sin embargo, no todas las bases en el sitio de unión del factor de transcripción pueden interactuar con el factor de transcripción. Además, algunas de estas interacciones pueden ser más débiles que otras. Por tanto, los factores de transcripción no se unen sólo a una secuencia, sino que son capaces de unirse a un subconjunto de secuencias estrechamente relacionadas, cada una con una fuerza de interacción diferente. [ cita necesaria ]
Debido a que los factores de transcripción pueden unirse a un conjunto de secuencias relacionadas y estas secuencias tienden a ser cortas, los posibles sitios de unión de factores de transcripción pueden ocurrir por casualidad si la secuencia de ADN es lo suficientemente larga. Sin embargo, es poco probable que un factor de transcripción se una a todas las secuencias compatibles en el genoma de la célula . Otras limitaciones, como la accesibilidad al ADN en la célula o la disponibilidad de cofactores , también pueden ayudar a determinar dónde se unirá realmente un factor de transcripción. Por lo tanto, dada la secuencia del genoma, todavía es difícil predecir dónde se unirá realmente un factor de transcripción en una célula viva.
Sin embargo, se puede obtener una especificidad de reconocimiento adicional mediante el uso de más de un dominio de unión al ADN (por ejemplo, DBD en tándem en el mismo factor de transcripción o mediante la dimerización de dos factores de transcripción) que se unen a dos o más secuencias de ADN adyacentes.
Significación clínica
Los factores de transcripción tienen importancia clínica por al menos dos razones: (1) las mutaciones pueden asociarse con enfermedades específicas y (2) pueden ser objetivos de medicamentos.
Trastornos
Debido a sus importantes funciones en el desarrollo, la señalización intercelular y el ciclo celular, algunas enfermedades humanas se han asociado con mutaciones en factores de transcripción. [63]
Muchos factores de transcripción son supresores de tumores u oncogenes y, por tanto, las mutaciones o la regulación aberrante de los mismos se asocian con el cáncer. Se sabe que tres grupos de factores de transcripción son importantes en el cáncer humano: (1) las familias NF-kappaB y AP-1 , (2) la familia STAT y (3) los receptores de esteroides . [64]
A continuación se muestran algunos de los ejemplos mejor estudiados:
Posibles objetivos farmacológicos
Aproximadamente el 10% de los medicamentos recetados actualmente se dirigen directamente a la clase de factores de transcripción de receptores nucleares . [75] Los ejemplos incluyen tamoxifeno y bicalutamida para el tratamiento del cáncer de mama y próstata , respectivamente, y varios tipos de esteroides antiinflamatorios y anabólicos . [76] Además, los factores de transcripción a menudo son modulados indirectamente por fármacos a través de cascadas de señalización . Podría ser posible atacar directamente otros factores de transcripción menos explorados, como el NF-κB, con fármacos. [77] [78] [79] [80] Se cree que los factores de transcripción fuera de la familia de receptores nucleares son más difíciles de atacar con terapias de moléculas pequeñas, ya que no está claro si son "medicamentos", pero se han logrado avances en Pax2 [ 81] [82] y la vía de muesca . [83]
Papel en la evolución
La duplicación de genes ha jugado un papel crucial en la evolución de las especies. Esto se aplica particularmente a los factores de transcripción. Una vez que ocurren como duplicados, las mutaciones acumuladas que codifican una copia pueden tener lugar sin afectar negativamente la regulación de los objetivos posteriores. Sin embargo, recientemente se han dilucidado los cambios en las especificidades de unión al ADN del factor de transcripción foliar de copia única, que se produce en la mayoría de las plantas terrestres. En ese sentido, un factor de transcripción de copia única puede sufrir un cambio de especificidad a través de un intermediario promiscuo sin perder función. Se han propuesto mecanismos similares en el contexto de todas las hipótesis filogenéticas alternativas y el papel de los factores de transcripción en la evolución de todas las especies. [84] [85]
Papel en la actividad de biocontrol
Los factores de transcripción desempeñan un papel en la actividad de resistencia , lo cual es importante para el éxito de la actividad de biocontrol . La resistencia al estrés oxidativo y la detección del pH alcalino fueron aportadas por el factor de transcripción Yap1 y Rim101 de Papiliotrema terrestris LS28 como herramientas moleculares que revelaron una comprensión de los mecanismos genéticos subyacentes a la actividad de biocontrol que respalda los programas de manejo de enfermedades basados en el control biológico e integrado. [86]
El método más utilizado para identificar los sitios de unión de los factores de transcripción es la inmunoprecipitación de cromatina (ChIP). [89] Esta técnica se basa en la fijación química de la cromatina con formaldehído , seguida de la coprecipitación del ADN y el factor de transcripción de interés utilizando un anticuerpo que se dirige específicamente a esa proteína. Luego, las secuencias de ADN se pueden identificar mediante microarrays o secuenciación de alto rendimiento ( ChIP-seq ) para determinar los sitios de unión de los factores de transcripción. Si no hay anticuerpos disponibles para la proteína de interés, DamID puede ser una alternativa conveniente. [90]
Clases
Como se describe con más detalle a continuación, los factores de transcripción pueden clasificarse por su (1) mecanismo de acción, (2) función reguladora o (3) homología de secuencia (y por tanto similitud estructural) en sus dominios de unión al ADN.
Mecánico
Hay dos clases mecanicistas de factores de transcripción:
Los factores de transcripción aguas arriba son proteínas que se unen en algún lugar aguas arriba del sitio de iniciación para estimular o reprimir la transcripción. Estos son aproximadamente sinónimos de factores de transcripción específicos , porque varían considerablemente según las secuencias de reconocimiento que estén presentes en las proximidades del gen. [92]
Funcional
Los factores de transcripción se han clasificado según su función reguladora: [13]
II.A del desarrollo (específica de la célula): la expresión está estrictamente controlada, pero, una vez expresada, no requiere activación adicional: GATA , HNF , PIT-1 , MyoD , Myf5 , Hox , Winged Helix
II.B Dependiente de la señal : requiere una señal externa para la activación
II.B.3 Dependiente del receptor de membrana celular : cascadas de señalización del segundo mensajero que resultan en la fosforilación del factor de transcripción
II.B.3.a factores nucleares residentes – residen en el núcleo independientemente del estado de activación – CREB , AP-1 , Mef2
II.B.3.b factores citoplasmáticos latentes : la forma inactiva reside en el citoplasma, pero, cuando se activa, se transloca al núcleo: STAT , R-SMAD , NF-κB , Notch , TUBBY , NFAT
Estructural
Los factores de transcripción a menudo se clasifican según la similitud de secuencia y, por lo tanto, la estructura terciaria de sus dominios de unión al ADN: [93] [12] [94] [11]
Existen numerosas bases de datos que catalogan información sobre factores de transcripción, pero su alcance y utilidad varían dramáticamente. Algunos pueden contener sólo información sobre las proteínas reales, otros sobre sus sitios de unión o sobre sus genes diana. Los ejemplos incluyen los siguientes:
HuellaDB: una metabase de datos de múltiples bases de datos, incluidas JASPAR y otras.
JASPAR : base de datos de sitios de unión de factores de transcripción para eucariotas
PlantTFD: base de datos de factores de transcripción de plantas [95]
TcoF-DB : base de datos de cofactores de transcripción e interacciones de factores de transcripción [96]
TFcheckpoint: base de datos de candidatos a TF en humanos, ratones y ratas
transcriptionfactor.org (ahora comercial, venta de reactivos)
MethMotif.org: una base de datos integradora específica de células de motivos de unión de factores de transcripción junto con perfiles de metilación del ADN. [97]
^ ab Latchman DS (diciembre de 1997). "Factores de transcripción: una descripción general". La Revista Internacional de Bioquímica y Biología Celular . 29 (12): 1305–12. doi :10.1016/S1357-2725(97)00085-X. PMC 2002184 . PMID 9570129.
^ Karin M (febrero de 1990). "Demasiados factores de transcripción: interacciones positivas y negativas". El nuevo biólogo . 2 (2): 126–31. PMID 2128034.
^ ab Babu MM, Luscombe NM, Aravind L, Gerstein M, Teichmann SA (junio de 2004). "Estructura y evolución de redes reguladoras transcripcionales" (PDF) . Opinión actual en biología estructural . 14 (3): 283–91. doi :10.1016/j.sbi.2004.05.004. PMID 15193307. Archivado desde el original (PDF) el 30 de agosto de 2019 . Consultado el 25 de octubre de 2017 .
^ Cómo se regulan los genes: factores de transcripción en YouTube
^ Lambert S, Jolma A, Campitelli L, Pratyush Z, Das K, Yin Y, et al. (2018). "Los factores de transcripción humanos". Celúla . 172 (4): 650–665. doi : 10.1016/j.cell.2018.01.029 . PMID 29425488. El recuento final abarca 1.639 TF humanos conocidos o probables.
^ Roeder RG (septiembre de 1996). "El papel de los factores de iniciación generales en la transcripción por la ARN polimerasa II". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 21 (9): 327–35. doi :10.1016/S0968-0004(96)10050-5. PMID 8870495.
^ Nikolov DB, Burley SK (enero de 1997). "Inicio de la transcripción de la ARN polimerasa II: una visión estructural". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (1): 15-22. Código bibliográfico : 1997PNAS...94...15N. doi : 10.1073/pnas.94.1.15 . PMC 33652 . PMID 8990153.
^ Lee TI, joven RA (2000). "Transcripción de genes codificadores de proteínas eucarióticas". Revista Anual de Genética . 34 : 77-137. doi :10.1146/annurev.genet.34.1.77. PMID 11092823.
^ Mitchell PJ, Tjian R (julio de 1989). "Regulación transcripcional en células de mamíferos mediante proteínas de unión al ADN de secuencia específica". Ciencia . 245 (4916): 371–8. Código bibliográfico : 1989 Ciencia... 245..371M. doi : 10.1126/ciencia.2667136. PMID 2667136.
^ Ptashne M, Gann A (abril de 1997). "Activación transcripcional por reclutamiento". Naturaleza . 386 (6625): 569–77. Código Bib :1997Natur.386..569P. doi :10.1038/386569a0. PMID 9121580. S2CID 6203915.
^ ab Jin J, Zhang H, Kong L, Gao G, Luo J (enero de 2014). "PlantTFDB 3.0: un portal para el estudio funcional y evolutivo de factores de transcripción vegetales". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D1182-7. doi : 10.1093/nar/gkt1016. PMC 3965000 . PMID 24174544.
^ ab Matys V, Kel-Margoulis OV, Fricke E, Liebich I, Land S, Barre-Dirrie A, et al. (Enero de 2006). "TRANSFAC y su módulo TRANSCompel: regulación genética transcripcional en eucariotas". Investigación de ácidos nucleicos . 34 (Problema de base de datos): D108-10. doi : 10.1093/nar/gkj143. PMC 1347505 . PMID 16381825.
^ abc Brivanlou AH, Darnell JE (febrero de 2002). "Transducción de señales y control de la expresión génica". Ciencia . 295 (5556): 813–8. Código Bib : 2002 Ciencia... 295..813B. doi : 10.1126/ciencia.1066355. PMID 11823631. S2CID 14954195.
^ van Nimwegen E (septiembre de 2003). "Leyes de escala en el contenido funcional de los genomas". Tendencias en Genética . 19 (9): 479–84. arXiv : física/0307001 . doi :10.1016/S0168-9525(03)00203-8. PMID 12957540. S2CID 15887416.
^ "Lista de todos los factores de transcripción en humanos". biostars.org .
^ Gill G (2001). "Regulación del inicio de la transcripción eucariota". Ensayos de Bioquímica . 37 : 33–43. doi :10.1042/bse0370033. PMID 11758455.
^ Narlikar GJ, Fan HY, Kingston RE (febrero de 2002). "Cooperación entre complejos que regulan la estructura y transcripción de la cromatina". Celúla . 108 (4): 475–87. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00654-2 . PMID 11909519. S2CID 14586791.
^ Xu L, Glass CK, Rosenfeld MG (abril de 1999). "Complejos coactivadores y correpresores en la función del receptor nuclear". Opinión actual en genética y desarrollo . 9 (2): 140–7. doi :10.1016/S0959-437X(99)80021-5. PMID 10322133.
^ Robert OJ Weinzierl (1999). Mecanismos de expresión genética: estructura, función y evolución de la maquinaria transcripcional basal . Compañía editorial científica mundial. ISBN1-86094-126-5.
^ Reese JC (abril de 2003). "Factores de transcripción basales". Opinión actual en genética y desarrollo . 13 (2): 114–8. doi :10.1016/S0959-437X(03)00013-3. PMID 12672487.
^ Shilatifard A, Conaway RC, Conaway JW (2003). "El complejo de elongación de la ARN polimerasa II". Revista Anual de Bioquímica . 72 : 693–715. doi : 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161551. PMID 12676794.
^ Thomas MC, Chiang CM (2006). "La maquinaria general de transcripción y los cofactores generales". Reseñas críticas en bioquímica y biología molecular . 41 (3): 105–78. doi :10.1080/10409230600648736. PMID 16858867. S2CID 13073440.
^ Lóbulo CG (1992). Factores de transcripción y desarrollo de mamíferos . Temas actuales en biología del desarrollo. vol. 27. págs. 351–83. doi :10.1016/S0070-2153(08)60539-6. ISBN978-0-12-153127-0. PMID 1424766.
^ Limones D, McGinnis W (septiembre de 2006). "Evolución genómica de grupos de genes Hox". Ciencia . 313 (5795): 1918–22. Código Bib : 2006 Ciencia... 313.1918L. doi : 10.1126/ciencia.1132040. PMID 17008523. S2CID 35650754.
^ Moens CB , Selleri L (marzo de 2006). "Cofactores Hox en el desarrollo de vertebrados". Biología del desarrollo . 291 (2): 193–206. doi : 10.1016/j.ydbio.2005.10.032 . PMID 16515781.
^ Ottolenghi C, Uda M, Crisponi L, Omari S, Cao A, Forabosco A, et al. (Enero de 2007). "Determinación y estabilidad del sexo". Bioensayos . 29 (1): 15-25. doi :10.1002/bies.20515. PMID 17187356. S2CID 23824870.
^ Pawson T (1993). "Transducción de señales: una vía conservada desde la membrana hasta el núcleo". Genética del desarrollo . 14 (5): 333–8. doi :10.1002/dvg.1020140502. PMID 8293575.
^ Osborne CK, Schiff R, Fuqua SA, Shou J (diciembre de 2001). "Receptor de estrógeno: conocimiento actual de su activación y modulación". Investigación clínica del cáncer . 7 (12 suplementos): 4338s–4342s, discusión 4411s–4412s. PMID 11916222.
^ Shamovsky I, Nudler E (marzo de 2008). "Nuevos conocimientos sobre el mecanismo de activación de la respuesta al choque térmico". Ciencias de la vida celulares y moleculares . 65 (6): 855–61. doi :10.1007/s00018-008-7458-y. PMC 11131843 . PMID 18239856. S2CID 9912334.
^ Benizri E, Ginouvès A, Berra E (abril de 2008). "La magia de la cascada de señalización de hipoxia". Ciencias de la vida celulares y moleculares . 65 (7–8): 1133–49. doi :10.1007/s00018-008-7472-0. PMC 11131810 . PMID 18202826. S2CID 44049779.
^ Weber LW, Boll M, Stampfl A (noviembre de 2004). "Mantenimiento de la homeostasis del colesterol: proteínas de unión a elementos reguladores de esteroles". Revista Mundial de Gastroenterología . 10 (21): 3081–7. doi : 10.3748/wjg.v10.i21.3081 . PMC 4611246 . PMID 15457548.
^ Wheaton K, Atadja P, Riabowol K (1996). "Regulación de la actividad del factor de transcripción durante el envejecimiento celular". Bioquímica y Biología Celular . 74 (4): 523–34. doi :10.1139/o96-056. PMID 8960358.
^ Meyyappan M, Atadja PW, Riabowol KT (1996). "Regulación de la expresión génica y actividad de unión del factor de transcripción durante el envejecimiento celular". Señales biológicas . 5 (3): 130–8. doi :10.1159/000109183. PMID 8864058.
^ Evan G, Harrington E, Fanidi A, Land H, Amati B, Bennett M (agosto de 1994). "Control integrado de la proliferación y muerte celular mediante el oncogén c-myc". Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 345 (1313): 269–75. Código Bib : 1994RSPTB.345..269E. doi :10.1098/rstb.1994.0105. PMID 7846125.
^ Boch J, Bonas U (2010). "Efectores de tipo III de la familia Xanthomonas AvrBs3: descubrimiento y función". Revisión Anual de Fitopatología . 48 : 419–36. doi :10.1146/annurev-phyto-080508-081936. PMID 19400638.
^ Moscou MJ, Bogdanove AJ (diciembre de 2009). "Un cifrado simple gobierna el reconocimiento del ADN por parte de los efectores TAL". Ciencia . 326 (5959): 1501. Bibcode : 2009Sci...326.1501M. doi : 10.1126/ciencia.1178817. PMID 19933106. S2CID 6648530.
^ Boch J, Scholze H, Schornack S, Landgraf A, Hahn S, Kay S, et al. (Diciembre de 2009). "Romper el código de especificidad de unión al ADN de los efectores TAL tipo III". Ciencia . 326 (5959): 1509–12. Código Bib : 2009 Ciencia... 326.1509B. doi : 10.1126/ciencia.1178811. PMID 19933107. S2CID 206522347.
^ Voytas DF, Joung JK (diciembre de 2009). "Ciencia vegetal. La unión del ADN es sencilla". Ciencia . 326 (5959): 1491–2. Código Bib : 2009 Ciencia... 326.1491V. doi : 10.1126/ciencia.1183604. PMC 7814878 . PMID 20007890. S2CID 33257689.
^ Pan G, Li J, Zhou Y, Zheng H, Pei D (agosto de 2006). "Un circuito de retroalimentación negativa de factores de transcripción que controla la pluripotencia y la autorrenovación de las células madre". Revista FASEB . 20 (10): 1730–2. doi : 10.1096/fj.05-5543fje . PMID 16790525. S2CID 44783683.
^ ab Whiteside ST, Goodbourn S (abril de 1993). "Transducción de señales y focalización nuclear: regulación de la actividad del factor de transcripción por localización subcelular". Revista de ciencia celular . 104 (4): 949–55. doi :10.1242/jcs.104.4.949. PMID 8314906.
^ Bohmann D (noviembre de 1990). "Fosforilación del factor de transcripción: un vínculo entre la transducción de señales y la regulación de la expresión génica". Células cancerígenas . 2 (11): 337–44. PMID 2149275.
^ Weigel NL, Moore NL (octubre de 2007). "Fosforilación del receptor de esteroides: un modulador clave de múltiples funciones del receptor". Endocrinología Molecular . 21 (10): 2311–9. doi : 10.1210/me.2007-0101 . PMID 17536004.
^ Teif VB, Rippe K (septiembre de 2009). "Predicción de las posiciones de los nucleosomas en el ADN: combinación de preferencias de secuencia intrínsecas y actividades remodeladoras". Investigación de ácidos nucleicos . 37 (17): 5641–55. doi :10.1093/nar/gkp610. PMC 2761276 . PMID 19625488.
^ Teif VB, Rippe K (octubre de 2010). "Modelos de red estadístico-mecánico para la unión proteína-ADN en cromatina". Revista de Física: Materia Condensada . 22 (41): 414105. arXiv : 1004.5514 . Código Bib : 2010JPCM...22O4105T. doi :10.1088/0953-8984/22/41/414105. PMID 21386588. S2CID 103345.
^ Amoutzias GD, Robertson DL, Van de Peer Y, Oliver SG (mayo de 2008). "Elija a sus socios: dimerización en factores de transcripción eucariotas". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 33 (5): 220–9. doi :10.1016/j.tibs.2008.02.002. PMID 18406148.
^ Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, et al. (junio de 2009). "Receptores de esteroides sexuales en la diferenciación esquelética y la neoplasia epitelial: ¿es posible una intervención específica de tejido?". Bioensayos . 31 (6): 629–41. doi :10.1002/bies.200800138. PMID 19382224. S2CID 205469320.
^ Weber M, Hellmann I, Stadler MB, Ramos L, Pääbo S, Rebhan M, et al. (Abril de 2007). "Distribución, potencial de silenciamiento e impacto evolutivo de la metilación del ADN promotor en el genoma humano". Nat. Genet . 39 (4): 457–66. doi :10.1038/ng1990. PMID 17334365. S2CID 22446734.
^ Yang X, Han H, De Carvalho DD, Lay FD, Jones PA, Liang G (octubre de 2014). "La metilación del cuerpo genético puede alterar la expresión genética y es un objetivo terapéutico en el cáncer". Célula cancerosa . 26 (4): 577–90. doi :10.1016/j.ccr.2014.07.028. PMC 4224113 . PMID 25263941.
^ Maeder ML, Angstman JF, Richardson ME, Linder SJ, Cascio VM, Tsai SQ y otros. (Diciembre 2013). "Desmetilación dirigida del ADN y activación de genes endógenos utilizando proteínas de fusión TALE-TET1 programables". Nat. Biotecnología . 31 (12): 1137–42. doi :10.1038/nbt.2726. PMC 3858462 . PMID 24108092.
^ Yin Y, Morgunova E, Jolma A, Kaasinen E, Sahu B, Khund-Sayeed S, et al. (mayo de 2017). "Impacto de la metilación de la citosina en las especificidades de unión al ADN de los factores de transcripción humanos". Ciencia . 356 (6337): eaaj2239. doi : 10.1126/ciencia.aaj2239. PMC 8009048 . PMID 28473536. S2CID 206653898.
^ Lio CJ, Rao A (2019). "Enzimas TET y 5hmC en sistemas inmunes innatos y adaptativos". Frente Inmunol . 10 : 210. doi : 10.3389/fimmu.2019.00210 . PMC 6379312 . PMID 30809228.
^ Sun Z, Xu X, He J, Murray A, Sun MA, Wei X, Wang X, McCoig E, Xie E, Jiang X, Li L, Zhu J, Chen J, Morozov A, Pickrell AM, Theus MH, Xie H. EGR1 recluta TET1 para dar forma al metiloma cerebral durante el desarrollo y durante la actividad neuronal. Comuna Nacional. 29 de agosto de 2019; 10 (1): 3892. doi: 10.1038/s41467-019-11905-3. PMID 31467272
^ Wärnmark A, Treuter E, Wright AP, Gustafsson JA (octubre de 2003). "Funciones de activación 1 y 2 de receptores nucleares: estrategias moleculares para la activación transcripcional". Endocrinología Molecular . 17 (10): 1901–9. doi : 10.1210/me.2002-0384 . PMID 12893880. S2CID 31314461.
^ Littlewood TD, Evan GI (1995). "Factores de transcripción 2: hélice-bucle-hélice". Perfil proteico . 2 (6): 621–702. PMID 7553065.
^ Vinson C, Myakishev M, Acharya A, Mir AA, Moll JR, Bonovich M (septiembre de 2002). "Clasificación de proteínas B-ZIP humanas basada en propiedades de dimerización". Biología Molecular y Celular . 22 (18): 6321–35. doi :10.1128/MCB.22.18.6321-6335.2002. PMC 135624 . PMID 12192032.
^ Wintjens R, Rooman M (septiembre de 1996). "Clasificación estructural de dominios de unión al ADN de HTH y modos de interacción proteína-ADN". Revista de biología molecular . 262 (2): 294–313. doi :10.1006/jmbi.1996.0514. PMID 8831795.
^ Gehring WJ, Affolter M, Bürglin T (1994). "Proteínas de homeodominio". Revista Anual de Bioquímica . 63 : 487–526. doi : 10.1146/annurev.bi.63.070194.002415. PMID 7979246.
^ Bürglin TR, Affolter M (junio de 2016). "Proteínas de homeodominio: una actualización". Cromosoma . 125 (3): 497–521. doi :10.1007/s00412-015-0543-8. PMC 4901127 . PMID 26464018.
^ Dahl E, Koseki H, Balling R (septiembre de 1997). "Genes Pax y organogénesis". Bioensayos . 19 (9): 755–65. doi :10.1002/bies.950190905. PMID 9297966. S2CID 23755557.
^ Laicos JH, Lee BM, Wright PE (febrero de 2001). "Proteínas con dedos de zinc: nuevos conocimientos sobre la diversidad estructural y funcional". Opinión actual en biología estructural . 11 (1): 39–46. doi :10.1016/S0959-440X(00)00167-6. PMID 11179890.
^ Wolfe SA, Nekludova L, Pabo CO (2000). "Reconocimiento de ADN por proteínas de dedos de zinc Cys2His2". Revista Anual de Biofísica y Estructura Biomolecular . 29 : 183–212. doi :10.1146/annurev.biophys.29.1.183. PMID 10940247.
^ Wang JC (marzo de 2005). "Encontrar objetivos primarios de reguladores transcripcionales". Ciclo celular . 4 (3): 356–8. doi : 10.4161/cc.4.3.1521 . PMID 15711128.
^ Semenza, Gregg L. (1999). Factores de transcripción y enfermedades humanas . Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN978-0-19-511239-9.
^ Libermann TA, Zerbini LF (febrero de 2006). "Dirigirse a factores de transcripción para la terapia génica del cáncer". Terapia genética actual . 6 (1): 17–33. doi :10.2174/156652306775515501. PMID 16475943.
^ Moretti P, Zoghbi HY (junio de 2006). "Disfunción de MeCP2 en el síndrome de Rett y trastornos relacionados". Opinión actual en genética y desarrollo . 16 (3): 276–81. doi :10.1016/j.gde.2006.04.009. PMID 16647848.
^ Chadwick LH, Wade PA (abril de 2007). "MeCP2 en el síndrome de Rett: ¿represor transcripcional o proteína arquitectónica de la cromatina?". Opinión actual en genética y desarrollo . 17 (2): 121–5. doi :10.1016/j.gde.2007.02.003. PMID 17317146. Archivado desde el original el 2 de octubre de 2023, vía Zenodo.
^ Maestro MA, Cardalda C, Boj SF, Luco RF, Servitja JM, Ferrer J (2007). "Funciones distintas de HNF1 Β, HNF1 α y HNF4 α en la regulación del desarrollo del páncreas, la función y el crecimiento de las células Β". "Distintas funciones de HNF1beta, HNF1alpha y HNF4alpha en la regulación del desarrollo del páncreas, la función y el crecimiento de las células beta" . Desarrollo endocrino. vol. 12. Editores médicos y científicos de Karger. págs. 33–45. doi :10.1159/000109603. ISBN978-3-8055-8385-5. PMID 17923767.
^ Al-Quobaili F, Montenarh M (abril de 2008). "Factor homeobox 1 pancreático duodenal y diabetes mellitus tipo 2 (revisión)". Revista Internacional de Medicina Molecular . 21 (4): 399–404. doi : 10.3892/ijmm.21.4.399 . PMID 18360684. Archivado desde el original el 2 de octubre de 2023.
^ Lennon PA, Cooper ML, Peiffer DA, Gunderson KL, Patel A, Peters S, et al. (Abril de 2007). "La eliminación de 7q31.1 respalda la participación de FOXP2 en la alteración del lenguaje: informe clínico y revisión". Revista Estadounidense de Genética Médica. Parte A. 143A (8): 791–8. doi :10.1002/ajmg.a.31632. PMID 17330859. S2CID 22021740.
^ van der Vliet HJ, Nieuwenhuis EE (2007). "IPEX como resultado de mutaciones en FOXP3". Inmunología clínica y del desarrollo . 2007 : 1–5. doi : 10.1155/2007/89017 . PMC 2248278 . PMID 18317533.
^ Iwakuma T, Lozano G, Flores ER (julio de 2005). "Síndrome de Li-Fraumeni: un asunto de familia p53". Ciclo celular . 4 (7): 865–7. doi : 10.4161/cc.4.7.1800 . PMID 15917654.
^ Clevenger CV (noviembre de 2004). "Funciones y regulación de los factores de transcripción de la familia estadística en el cáncer de mama humano". Revista Estadounidense de Patología (Revisión). 165 (5): 1449-1460. doi : 10.1016/S0002-9440(10)63403-7 . PMC 1618660 . PMID 15509516.
^ ""Factores de transcripción como dianas y marcadores en el cáncer "Taller 2007". Archivado desde el original el 25 de mayo de 2012 . Consultado el 14 de diciembre de 2009 .
^ Govindaraj K, Hendriks J, Lidke DS, Karperien M, Post JN (enero de 2019). "Cambios en la recuperación de fluorescencia después del fotoblanqueo (FRAP) como indicador de la actividad del factor de transcripción SOX9". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Mecanismos reguladores de genes . 1862 (1): 107–117. doi : 10.1016/j.bbagrm.2018.11.001 . PMID 30465885.
^ Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (diciembre de 2006). "¿Cuántos objetivos farmacológicos hay?". Reseñas de la naturaleza. Descubrimiento de medicamento . 5 (12): 993–6. doi :10.1038/nrd2199. PMID 17139284. S2CID 11979420.
^ Gronemeyer H, Gustafsson JA, Laudet V (noviembre de 2004). "Principios para la modulación de la superfamilia de receptores nucleares". Reseñas de la naturaleza. Descubrimiento de medicamento . 3 (11): 950–64. doi :10.1038/nrd1551. PMID 15520817. S2CID 205475111.
^ Bustin SA, McKay IA (junio de 1994). "Factores de transcripción: objetivos de nuevos fármacos de diseño". Revista británica de ciencias biomédicas . 51 (2): 147–57. PMID 8049612.
^ Trasero TR, Karathanasis SK (1995). "Factores de transcripción como dianas farmacológicas: oportunidades de selectividad terapéutica". La expresion genica . 4 (6): 319–36. PMC 6134363 . PMID 7549464.
^ Papavassiliou AG (agosto de 1998). "Agentes moduladores de factores de transcripción: precisión y selectividad en el diseño de fármacos". Medicina molecular hoy . 4 (8): 358–66. doi :10.1016/S1357-4310(98)01303-3. PMID 9755455.
^ Ghosh D, Papavassiliou AG (2005). "Terapéutica del factor de transcripción: posibilidad remota o imán". Química Medicinal Actual . 12 (6): 691–701. doi :10.2174/0929867053202197. PMID 15790306.
^ Grimley E, Liao C, Ranghini E, Nikolovska-Coleska Z, Dressler G (2017). "Inhibición de la activación de la transcripción de Pax2 con una pequeña molécula que se dirige al dominio de unión al ADN". Biología Química ACS . 12 (3): 724–734. doi :10.1021/acschembio.6b00782. PMC 5761330 . PMID 28094913.
^ Grimley E, Dressler GR (2018). "¿Son las proteínas Pax posibles dianas terapéuticas en la enfermedad renal y el cáncer?". Riñón Internacional . 94 (2): 259–267. doi : 10.1016/j.kint.2018.01.025. PMC 6054895 . PMID 29685496.
^ Moellering RE, Cornejo M, Davis TN, Del Bianco C, Aster JC, Blacklow SC, et al. (noviembre de 2009). "Inhibición directa del complejo del factor de transcripción NOTCH". Naturaleza . 462 (7270): 182–8. Código Bib :2009Natur.462..182M. doi : 10.1038/naturaleza08543. PMC 2951323 . PMID 19907488.
Resumen de Lay en: Katherine Bagley (11 de noviembre de 2009). "Nuevo objetivo farmacológico para el cáncer". El científico . Archivado desde el original el 16 de noviembre de 2009.
^ Sayou C, Monniaux M, Nanao MH, Moyroud E, Brockington SF, Thévenon E, et al. (Febrero 2014). "Un intermediario promiscuo subyace a la evolución de la especificidad de unión al ADN de LEAFY". Ciencia . 343 (6171): 645–8. Código Bib : 2014 Ciencia... 343..645S. doi : 10.1126/ciencia.1248229. hdl : 1885/64773 . PMID 24436181. S2CID 207778924.[ enlace muerto permanente ]
^ Jin J, He K, Tang X, Li Z, Lv L, Zhao Y, et al. (Julio de 2015). "Un mapa regulador transcripcional de Arabidopsis revela características funcionales y evolutivas distintas de nuevos factores de transcripción". Biología Molecular y Evolución . 32 (7): 1767–73. doi : 10.1093/molbev/msv058. PMC 4476157 . PMID 25750178.
^ Castoria R, Miccoli C, Barone G, Palmieri D, De Curtis F, Lima G, et al. (Marzo de 2021). Puedo (ed.). "Herramientas moleculares para la levadura Papiliotrema terrestris LS28 e identificación de Yap1 como factor de transcripción implicado en la actividad de biocontrol". Microbiología Aplicada y Ambiental . 87 (7). Código Bib : 2021ApEnM..87E2910C. doi :10.1128/AEM.02910-20. PMC 8091616 . PMID 33452020.
^ Grau J, Ben-Gal I, Posch S, Grosse I (julio de 2006). "VOMBAT: predicción de sitios de unión de factores de transcripción utilizando árboles bayesianos de orden variable" (PDF) . Investigación de ácidos nucleicos . 34 (problema del servidor web): W529-33. doi :10.1093/nar/gkl212. PMC 1538886 . PMID 16845064. Archivado desde el original (PDF) el 30 de septiembre de 2018 . Consultado el 10 de enero de 2014 .
^ Wenta N, Strauss H, Meyer S, Vinkemeier U (julio de 2008). "La fosforilación de tirosina regula la partición de STAT1 entre diferentes conformaciones de dímeros". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (27): 9238–43. Código Bib : 2008PNAS..105.9238W. doi : 10.1073/pnas.0802130105 . PMC 2453697 . PMID 18591661.
^ Furey TS (diciembre de 2012). "ChIP-seq y más allá: metodologías nuevas y mejoradas para detectar y caracterizar interacciones proteína-ADN". Reseñas de la naturaleza. Genética . 13 (12): 840–52. doi :10.1038/nrg3306. PMC 3591838 . PMID 23090257.
^ Aughey GN, Southall TD (enero de 2016). "¡Qué bueno! Perfil DamID de las interacciones proteína-ADN". Reseñas interdisciplinarias de Wiley: biología del desarrollo . 5 (1): 25–37. doi :10.1002/wdev.205. PMC 4737221 . PMID 26383089.
^ Orphanides G, Lagrange T, Reinberg D (noviembre de 1996). "Los factores de transcripción generales de la ARN polimerasa II". Genes y desarrollo . 10 (21): 2657–83. doi : 10.1101/gad.10.21.2657 . PMID 8946909.
^ ab Boro WF (2003). Fisiología médica: un enfoque celular y molecular . Elsevier/Saunders. págs. 125-126. ISBN1-4160-2328-3.
^ Stegmaier P, Kel AE, Wingender E (2004). "Clasificación sistemática de factores de transcripción del dominio de unión al ADN". Informática del genoma. Conferencia Internacional sobre Informática del Genoma . 15 (2): 276–86. PMID 15706513. Archivado desde el original el 19 de junio de 2013.
^ "Base de datos TRANSFAC" . Consultado el 5 de agosto de 2007 .
^ Jin J, Tian F, Yang DC, Meng YQ, Kong L, Luo J, et al. (Enero de 2017). "PlantTFDB 4.0: hacia un centro central para factores de transcripción e interacciones regulatorias en plantas". Investigación de ácidos nucleicos . 45 (D1): D1040–D1045. doi :10.1093/nar/gkw982. PMC 5210657 . PMID 27924042.
^ Schmeier S, Alam T, Essack M, Bajic VB (enero de 2017). "TcoF-DB v2: actualización de la base de datos de cofactores de transcripción e interacciones de factores de transcripción humanos y de ratón". Investigación de ácidos nucleicos . 45 (D1): D145-D150. doi :10.1093/nar/gkw1007. PMC 5210517 . PMID 27789689.
^ Xuan Lin QX, Sian S, An O, Thieffry D, Jha S, Benoukraf T (enero de 2019). "MethMotif: una base de datos integradora específica de células de motivos de unión de factores de transcripción junto con perfiles de metilación del ADN". Investigación de ácidos nucleicos . 47 (D1): D145-D154. doi : 10.1093/nar/gky1005. PMC 6323897 . PMID 30380113.
Otras lecturas
Carretero-Paulet, Lorenzo; Galstyan, Anahit; Roig-Villanova, Irma; Martínez-García, Jaime F.; Bilbao-Castro, Jose R. «Clasificación de todo el genoma y análisis evolutivo de la familia bHLH de factores de transcripción en Arabidopsis, álamo, arroz, musgo y algas». Fisiología vegetal , 153, 3, 2010-07, pàg. 1398-1412. doi:10.1104/pp.110.153593. ISSN 0032-0889
Jin J, He K, Tang X, Li Z, Lv L, Zhao Y, et al. (2015). "Un mapa regulador transcripcional de Arabidopsis revela características funcionales y evolutivas distintas de nuevos factores de transcripción". Biología Molecular y Evolución . 32 (7): 1767–73. doi : 10.1093/molbev/msv058. PMC 4476157 . PMID 25750178.