Los aminoácidos proteinogénicos son aminoácidos que se incorporan biosintéticamente a las proteínas durante la traducción . La palabra "proteinógeno" significa "creador de proteínas". A lo largo de la vida conocida , existen 22 aminoácidos codificados genéticamente (proteinogénicos), 20 en el código genético estándar y 2 adicionales ( selenocisteína y pirrolisina ) que pueden incorporarse mediante mecanismos de traducción especiales. [1]
Por el contrario, los aminoácidos no proteinogénicos son aminoácidos que no se incorporan a las proteínas (como GABA , L -DOPA o triyodotironina ), se incorporan erróneamente en lugar de un aminoácido codificado genéticamente o no se producen directamente y de forma aislada mediante proteínas celulares estándar. maquinaria (como hidroxiprolina ). Esto último suele ser el resultado de modificaciones postraduccionales de proteínas. Algunos aminoácidos no proteinógenos se incorporan a péptidos no ribosómicos que son sintetizados por péptidos sintetasas no ribosómicas.
Tanto los eucariotas como los procariotas pueden incorporar selenocisteína en sus proteínas a través de una secuencia de nucleótidos conocida como elemento SECIS , que dirige a la célula a traducir un codón UGA cercano como selenocisteína (UGA es normalmente un codón de parada ). En algunos procariotas metanogénicos , el codón UAG (normalmente un codón de parada) también puede traducirse a pirrolisina . [2]
En los eucariotas sólo existen 21 aminoácidos proteinogénicos, los 20 del código genético estándar, más la selenocisteína . Los humanos pueden sintetizar 12 de ellos entre sí o a partir de otras moléculas del metabolismo intermediario. Los otros nueve deben consumirse (normalmente como derivados proteicos), por lo que se denominan aminoácidos esenciales . Los aminoácidos esenciales son histidina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina (es decir, H , I, L, K, M, F, T, W, V). [3]
Se ha descubierto que los aminoácidos proteinogénicos están relacionados con el conjunto de aminoácidos que pueden ser reconocidos por los sistemas de autoaminoacilación de ribozima . [4] Por lo tanto, los aminoácidos no proteinógenos habrían sido excluidos por el éxito evolutivo contingente de las formas de vida basadas en nucleótidos. Se han ofrecido otras razones para explicar por qué ciertos aminoácidos no proteinógenos específicos no se incorporan generalmente a las proteínas; por ejemplo, la ornitina y la homoserina se ciclan contra la columna vertebral del péptido y fragmentan la proteína con vidas medias relativamente cortas , mientras que otras son tóxicas porque pueden incorporarse por error a las proteínas, como la canavanina , un análogo de la arginina .
Se ha sugerido que la selección evolutiva de ciertos aminoácidos proteinogénicos de la sopa primordial se debe a su mejor incorporación en una cadena polipeptídica en comparación con los aminoácidos no proteinogénicos. [5]
A continuación se ilustran las estructuras y abreviaturas de los 21 aminoácidos que están codificados directamente para la síntesis de proteínas por el código genético de los eucariotas. Las estructuras que se indican a continuación son estructuras químicas estándar, no las formas típicas de zwitteriones que existen en soluciones acuosas.
La IUPAC / IUBMB ahora también recomienda abreviaturas estándar para los dos aminoácidos siguientes:
A continuación se muestra una tabla que enumera los símbolos de una letra, los símbolos de tres letras y las propiedades químicas de las cadenas laterales de los aminoácidos estándar. Las masas enumeradas se basan en promedios ponderados de los isótopos elementales en sus abundancias naturales . La formación de un enlace peptídico da como resultado la eliminación de una molécula de agua . Por lo tanto, la masa de la proteína es igual a la masa de aminoácidos que la componen menos 18,01524 Da por enlace peptídico.
§: Los valores de Asp, Cys, Glu, His, Lys y Tyr se determinaron utilizando el residuo de aminoácido colocado centralmente en un pentapéptido de alanina. [6] El valor de Arg proviene de Pace et al. (2009). [7] El valor de Sec proviene de Byun & Kang (2011). [8]
ND: No se ha informado el valor de pKa de pirrolisina.
Nota: El valor de pKa de un residuo de aminoácido en un péptido pequeño suele ser ligeramente diferente cuando está dentro de una proteína. Los cálculos de pKa de proteínas a veces se utilizan para calcular el cambio en el valor de pKa de un residuo de aminoácido en esta situación.
* UAG es normalmente el codón de parada ámbar , pero en organismos que contienen la maquinaria biológica codificada por el grupo de genes pylTSBCD se incorporará el aminoácido pirrolisina. [9]
** UGA es normalmente el codón de terminación de ópalo (o sombra), pero codifica selenocisteína si está presente un elemento SECIS .
† El codón de parada no es un aminoácido, pero se incluye para que esté completo.
†† UAG y UGA no siempre actúan como codones de terminación (ver arriba).
‡ Un aminoácido esencial no puede sintetizarse en humanos y, por lo tanto, debe suministrarse en la dieta. Los aminoácidos condicionalmente esenciales normalmente no se requieren en la dieta, pero deben suministrarse de forma exógena a poblaciones específicas que no los sintetizan en cantidades adecuadas.
& La presencia de aminoácidos se basa en 135 arqueas, 3775 bacterias, 614 proteomas eucariotas y proteoma humano (21 006 proteínas), respectivamente. [10]
En espectrometría de masas de péptidos y proteínas, es útil conocer las masas de los residuos. La masa del péptido o proteína es la suma de las masas del residuo más la masa de agua ( masa monoisotópica = 18,01056 Da; masa promedio = 18,0153 Da). Las masas de los residuos se calculan a partir de las fórmulas químicas tabuladas y los pesos atómicos. [11] En espectrometría de masas , los iones también pueden incluir uno o más protones ( masa monoisotópica = 1,00728 Da; masa promedio* = 1,0074 Da). *Los protones no pueden tener una masa promedio, esto infiere de manera confusa que los Deuterones son un isótopo válido, pero deberían ser una especie diferente (ver Hydron (química) ).
La siguiente tabla enumera la abundancia de aminoácidos en las células de E. coli y el costo metabólico (ATP) para la síntesis de los aminoácidos. Los números negativos indican que los procesos metabólicos son energéticamente favorables y no cuestan ATP neto de la célula. [12] La abundancia de aminoácidos incluye aminoácidos en forma libre y en forma de polimerización (proteínas).
Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus principales productos: [13]
