Superfamilia de las inmunoglobulinas
La asignación de una molécula a esta superfamilia se basa en que comparten rasgos estructurales con las inmunoglobulinas (también conocidas como anticuerpos).
Las interacciones entre los aminoácidos cargados en la cara interna del sándwich y los enlaces disulfuro formados entre residuos de cisteína que están conservados en casi todos los dominios Ig y que estabilizan los pliegues Ig.
No obstante, hay algunos dominios Ig que entran dentro de categorías distintas.
Los ligandos de las TCRS son proteínas del complejo mayor de histocompatibilidad Estas se presentan en dos formas: La clase MHC forma un dímero con una molécula llamada beta-2 microglobulina (β2M) e interactúa con el TCR en linfocitos T citotóxicos y las proteínas del MHC clase II tiene dos cadenas (alfa y beta) que interactúan con el TCR en los linfocitos T colaboradores.
ambas cadenas alfa y beta poseen cada una un dominio IgV en su porción extracelular.
Se encuentra también una molécula más en la superficie de los linfocitos T que también está implicada en la señalización por el TCR, el receptor CD3.
Se utilizan dos cadenas en la señalización, CD79a y CD79b que poseen un único dominio Ig.
También se pueden encontrar en algunos órganos no linfoides como el pulmón, el corazón, el músculo, el páncreas y la placenta.
El único ligando de ICOS es el ligando de ICOS (ICOSL) que se encuentra en los linfocitos B, macrófagos, células dendríticas, algunos linfocitos T y en algunas células endoteliales y epiteliales.
