Resilina

La resilina es una proteína elastomérica que se encuentra en muchos insectos y otros artrópodos.

No tiene ninguna estructura regular, pero sus cadenas enrolladas aleatoriamente están reticuladas por enlaces de di- y tri- tirosina en el espaciamiento adecuado para conferirle la elasticidad necesaria para impulsar algunos insectos saltadores a distancias de hasta 38 veces su longitud (como las pulgas).

[3]​ La resilina exhibe un comportamiento elastomérico inusual solo cuando se hincha en solventes polares como el agua.

[1]​ Se están realizando estudios activos para investigar la posible aplicación de resilinas recombinantes en la ingeniería biomédica y la medicina.

[9]​ La resilina es una proteína desordenada, sin embargo, sus segmentos pueden adoptar estructuras secundarias en diferentes condiciones.

Una vez que esto ocurre, la energía pasa al péptido codificado en el exón 3, que se transforma de la forma no estructurada a la estructura de giro beta para almacenar energía.

[8]​ Otra estructura secundaria que pueden adoptar los péptidos correspondientes al exón 1 y al exón 3 es la hélice de poliprolina (PPII), indicada por la alta presencia de prolina y glicina en estos dos segmentos.

La estructura PPII existe ampliamente en proteínas elastoméricas, como la abductina, la elastina y la titina.

[13]​ De esta manera, una única proteína resilina completa, cuando se sumerge en agua, adquiere una estructura en la que el segmento codificado por el exón 1 se extiende desde las formas del péptido codificado por el exón 3 de la micela.

[8]​ Neville Andersen descubrió en 1996 que los residuos de tirosina están involucrados en enlaces cruzados químicamente covalentes en muchas formas, como ditirosina, tritirosina y tetratirosina.

[14]​ Principalmente, en la resilina, la tirosina y la ditirosina sirven como enlaces químicos cruzados, en los que los grupos R de tirosina y ditirosina se suman a la estructura principal de la cadena peptídica en crecimiento.

[5]​ Andersen llegó a esta conclusión basándose en un estudio que involucraba estos dos compuestos en el que pudo descartar otras formas de reticulación, como puentes disulfuro, grupos éster y enlaces amida.

[15]​ Sin embargo, la resilina carece de una hélice alfa, lo que da lugar a una estructura enrollada aleatoriamente y desordenada.

[16]​ Esto se debe principalmente al contenido significativamente alto de prolina en la resilina.

[17]​ Una alta resiliencia indica que se puede almacenar una cantidad suficiente de energía en el material y liberarla posteriormente.

Un material se considera elástico cuando puede deformarse en gran medida con una cantidad limitada de fuerza.

[8]​ Aunque no se han adquirido datos reales sobre la vida útil por fatiga de la resilina, podemos pensar en ello intuitivamente.

Sin embargo, en los insectos vivos, la molécula de resilina puede producirse y reemplazarse constantemente, lo que introduce un error en la conclusión.

[5]​ En este estudio, rec1-Resilin podría colocarse en un andamio polimérico para imitar la matriz extracelular con el fin de generar respuestas celulares y tisulares.

Los resultados actuales de los estudios que involucran resilina recombinante pueden conducir a investigaciones adicionales en las que se puedan investigar otras propiedades mecánicas y estructuras químicas inexploradas de la resilina.

Se han estudiado las resilinas recombinantes para su posible aplicación en los campos de la ingeniería biomédica y la medicina.

[22]​ [23]​ [24]​ [25]​ También se han descrito hidrogeles semisintéticos a base de resilina, que incorporan polietilenglicoles).