Estas adiciones son usualmente glicoproteínas O-enlazadas a una serina, las cuales parecen tener al menos una de dos funciones.
Como la glucosilación variable o competitiva ocurre en los mismos sitios, existe el riesgo de que la investigación en fosforilación haya pasado por alto los importantes roles que estos sitios de modificación desempeñan cuando se encuentran glicosilados.
La adición y remoción de O-GlcNAc addition también parece desempeñar un papel regulatorio en las vías que se encuentran alteradas en la diabetes mellitus.
El gen que codifica para la enzima O-GlcNAcasa (OGA) se ha relacionado con la diabetes mellitus no insulinodependiente.
Recientemente se ha reportado una O-GlcNAción que ocurre entre la quinta y la sexta cisteínas conservadas en algunas repeticiones de tipo EGF en las proteínas Notch.
[5] En el colágeno también se encuentran hidroxiladas las prolinas, sin embargo en esos puntos no se produce una glicosilación ya que las hidroxiprolinas son necesarias para el enlace hidrógeno que estabiliza la triple hélice del colágeno.
Hay una proteína en Dictyostelium discoideum llamada Skp1 que acarrea GlcNaAc hacia la hidroxiprolina, pero esta parece ser una forma extremadamente rara de glicosilación.
Tanto una galactosa como una glucosa se pueden añadir al hidroxilo en los lípidos del tipo ceramidas.