Complejo mayor de histocompatibilidad de clase I
El complejo CMH I--péptido luego se inserta en la membrana plasmática de la célula.
Una célula normal, sólo presentará encajados en sus CMH I unos péptidos derivados de sus propias proteínas normales; y en consecuencia los linfocitos T no se verán activados debido a mecanismos de tolerancia centrales y periféricos.
Alternativamente, los CMH I por sí solos pueden servir como un ligando inhibitorio natural para las células NK.
Sólo la cadena α presenta polimorfismo y se encuentra codificada por el gen HLA, mientras que la subunidad b2m no presenta polimorfismo y se encuentra codificada por el gen de la Beta-2 microglobulina.
El proteosoma es una macromolécula que se encuentra formada por 28 subunidades, de las cuales la mitad presentan actividad proteolítica.
El proteosoma degrada a las proteínas intracelulares para formar pequeños péptidos que luego son liberados al citosol.
El TAP fija a los péptidos en su sitio citoplasmático y los transloca al lumen del RE con consumo de ATP.
Una vez que el péptido es cargado en la molécula CMH I, el complejo se disocia y abandona el retículo endoplasmático utilizando la vía secretoria (RE-vesículas-Golgi-vesículas-membrana) hasta llegar a la superficie celular.
En varios tipos de cánceres humanos también se observa una regulación a la baja en el CMH I, lo que le otorga a las células transformadas la misma ventaja evolutiva para poder evitar la vigilancia inmunitaria normal que destruiría cualquier otra célula infectada o transformada.
