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Rollo de gelatina doblado

"Un ejemplo canónico de una proteína de la cápside viral del rollo de gelatina, del virus satélite del mosaico del tabaco" . Las hebras beta individuales están etiquetadas con sus designaciones tradicionales (por razones históricas, no se utiliza la hoja A), destacando el embalaje de las láminas de cuatro hebras BIDG y CHEF. [1]

El rollo de gelatina o pliegue de rollo suizo es un pliegue proteico o estructura supersecundaria compuesta por ocho hebras beta dispuestas en dos láminas de cuatro hebras. El nombre de la estructura fue introducido por Jane S. Richardson en 1981, reflejando su parecido con la gelatina o el pastel suizo . [2] El pliegue es una elaboración del motivo clave griego y a veces se considera una forma de barril beta . Es muy común en las proteínas virales , particularmente en las proteínas de la cápside viral . [3] [4] En conjunto, el rollo de gelatina y las estructuras clave griegas comprenden alrededor del 30% de las proteínas totalmente beta anotadas en la base de datos de Clasificación Estructural de Proteínas (SCOP). [5]

Estructura

La estructura básica del rollo de gelatina consta de ocho hebras beta dispuestas en dos láminas beta antiparalelas de cuatro hebras que se empaquetan entre sí a través de una interfaz hidrofóbica [Donde cita... uniprot]. Las hebras se etiquetan tradicionalmente de la B a la I por la razón histórica de que la primera estructura resuelta, de una proteína de la cápside en rollo de gelatina del virus del atrofia tupida del tomate , tenía una hebra A adicional fuera del núcleo común del pliegue. [6] [7] Las láminas se componen de los hilos BIDG y CHEF, doblados de manera que el hilo B se empaqueta frente al hilo C, I frente al H, etc. [4] [8]

Proteínas virales

La estructura de la cápside completamente ensamblada del virus satélite del mosaico del tabaco, con el monómero que se muestra arriba en la parte inferior del pentámero resaltado. El resto de las cadenas de proteínas se muestran en violeta y el ARN en el interior de la cápside se muestra en marrón. El eje del rollo de gelatina en esta cápside de rollo de gelatina único es paralelo a la superficie de la cápside. Del PDB : 4OQ9 ​. [1]

Una gran cantidad de virus construyen sus cápsides exteriores a partir de proteínas que contienen un pliegue gelatinoso simple o doble. Se cree que esta arquitectura de cápside compartida refleja relaciones evolutivas antiguas, posiblemente anteriores al último ancestro común universal (LUCA) de la vida celular. [8] [9] [10] Otros linajes virales utilizan proteínas evolutivamente no relacionadas para construir sus cápsides cerradas, que probablemente evolucionaron de forma independiente al menos dos veces [9] [11] y posiblemente muchas veces, con vínculos a proteínas de origen celular. [12]

Proteínas de la cápside en rollo de gelatina única

Las proteínas de la cápside de gelatina única (JRC) se encuentran en al menos dieciséis familias virales distintas , en su mayoría con estructuras de cápside icosaédrica e incluyen tanto virus de ARN como virus de ADN . [13] Muchos virus con cápsides de gelatina única son virus de ARN monocatenario de sentido positivo . Dos grupos de virus de ADN bicatenario con cápsides de una sola cadena JRC son Papillomaviridae y Polyomaviridae , los cuales tienen cápsides bastante pequeñas; en estos virus, la arquitectura de la cápside ensamblada orienta el eje del rollo de gelatina paralelo u "horizontalmente" con respecto a la superficie de la cápside. [11] Un análisis a gran escala de los componentes de la cápside viral sugirió que el rollo de gelatina horizontal único es el pliegue más común entre las proteínas de la cápside, y representa aproximadamente el 28% de los ejemplos conocidos. [12]

Otro grupo de virus utiliza proteínas de rollo de gelatina únicas en sus cápsides, pero en orientación vertical en lugar de horizontal. Estos virus están relacionados evolutivamente con el gran grupo de virus de doble rollo de gelatina conocido como PRD1 , linaje viral de adenovirus , con una arquitectura de cápside similar realizada mediante el ensamblaje de dos proteínas principales de cápside de rollo de gelatina distintas expresadas a partir de genes distintos. [14] [15] Estos virus de rollo de gelatina verticales únicos comprenden el taxón Helvetiavirae . [16] Los virus conocidos con cápsides verticales de un solo rollo de gelatina infectan a procariotas extremófilos . [14] [12]

Proteínas de doble rollo de gelatina

"Un monómero de la proteína P2 de la cápside principal de doble rollo de gelatina del bacteriófago PM2" . Los dos dominios distintos de Jelly Roll se muestran en rojo y azul, con la secuencia de proteína restante en naranja. Los rollos de gelatina doble están orientados con el eje "vertical" perpendicular a la superficie de la cápside, que se encuentra en la parte inferior de esta imagen. De PDB : 2W0C . [17]
Un trímero pseudohexámero de proteínas de doble rollo de gelatina; los rollos de gelatina son de color rojo y azul y los bucles y hélices están coloreados para distinguir los tres monómeros del conjunto. El espectador mira desde el exterior hacia la superficie de la cápside. De PDB : 2W0C . [17]

Las proteínas de la cápside de doble rollo de gelatina consisten en dos pliegues simples conectados por una región conectora corta. Se encuentran tanto en virus de ADN bicatenario como en virus de ADN monocatenario de al menos diez familias virales diferentes, incluidos virus que infectan todos los dominios de la vida y que abarcan un amplio rango de tamaños de cápsidas. [4] [11] [18] En la arquitectura de la cápside con doble rollo de gelatina, el eje del rollo de gelatina está orientado perpendicular o "verticalmente" con respecto a la superficie de la cápside. [19]

Se cree que las proteínas de doble rollo de gelatina evolucionaron a partir de proteínas de rollo de gelatina simple mediante duplicación genética . [11] [19] Es probable que los virus del rollo de gelatina vertical representen una forma de transición, y que las proteínas de la cápside del rollo de gelatina vertical y horizontal tengan orígenes evolutivos independientes a partir de proteínas celulares ancestrales. [12] El grado de similitud estructural entre las cápsides del virus de doble gelatina ha llevado a la conclusión de que estos virus probablemente tengan un origen evolutivo común a pesar de su diversidad en tamaño y rango de huéspedes; esto se conoce como PRD1 - linaje de adenovirus ( Bamfordvirae ). [19] [16] [20] [21] Muchos miembros de este grupo han sido identificados mediante metagenómica y en algunos casos tienen pocos o ningún otro gen viral en común. [12] [22] Aunque la mayoría de los miembros de este grupo tienen una geometría de cápside icosaédrica , algunas familias, como Poxviridae y Ascoviridae, tienen viriones maduros ovalados o en forma de ladrillo; Los poxvirus como Vaccinia experimentan cambios conformacionales dramáticos mediados por proteínas de doble rollo de gelatina altamente derivadas durante la maduración y probablemente derivan de un ancestro icosaédrico. [11] [23] Las proteínas de la cápside de doble gelatina compartidas, junto con otras proteínas homólogas, también se han citado en apoyo del orden propuesto Megavirales que contiene los virus de ADN grande nucleocitoplasmático (NCLDV). [24]

Inicialmente, se creía que las proteínas de doble rollo de gelatina eran exclusivas de los virus, porque no se observaban en las proteínas celulares. [11] Sin embargo, en 2022, la comparación de estructuras de proteínas reveló varias familias de proteínas celulares auténticas con el pliegue de doble gelatina [25]

Proteínas no cápside

Los rollos de gelatina única también ocurren en proteínas virales no cápsides, incluidos componentes menores del virión ensamblado , así como proteínas no virónicas como la poliedrina . [11] En los virus de las plantas, las proteínas de movimiento de la superfamilia 30K responsables del transporte intercelular de genomas virales o cápsides enteras a través de canales de plasmodesmos tienen un pliegue único en forma de gelatina y han evolucionado a partir de las proteínas de la cápside de pequeños virus icosaédricos. [26]

Proteínas celulares

Tanto los pliegues simples como los dobles se encuentran en proteínas de origen celular. [11] [12] [25] Una clase de proteínas celulares con un solo pliegue gelatinoso son las nucleoplasminas , que sirven como proteínas chaperonas moleculares para el ensamblaje de histonas en nucleosomas . El dominio N-terminal de las nucleoplasminas posee un único pliegue en forma de gelatina y está ensamblado en un pentámero. [27] Desde entonces se han informado estructuras similares en grupos adicionales de proteínas remodeladoras de la cromatina . [28] También se encuentran motivos de rollos de gelatina con conectividad de hoja beta idéntica en ligandos del factor de necrosis tumoral [29] y proteínas de la bacteria Yersinia pseudotuberculosis que pertenecen a una clase de proteínas virales y bacterianas conocidas como superantígenos . [30] [31]

En términos más generales, los miembros de la extremadamente diversa superfamilia de los cupinos también suelen describirse como panecillos de gelatina; Aunque el núcleo común de la estructura del dominio cupino contiene sólo seis hebras beta, muchos cupinos tienen ocho. [32] Los ejemplos incluyen las enzimas no hemo dioxigenasa [33] [34] (incluidas las hidroxilasas dependientes de alfa-cetoglutarato ) y las histonas desmetilasas de la familia JmjC . [35] [36]

Las proteínas celulares con doble pliegue gelatinoso incluyen glucósido hidrolasas de la familia DUF2961, péptido: N-glucosidasa F (PNGasas F) y peptidilglicina alfa-amidante monooxigenasa . [25]

Una diferencia notable entre las PNGasas F y las otras proteínas de doble gelatina es la ausencia de hélices α, que siguen las hebras F y F' en las proteínas de la cápside y DUF2961. Las regiones equivalentes son variables en las PNGasas F y contienen bucles largos o inserciones. Por el contrario, los dominios Jelly-Roll de las proteínas DUF2961 contienen una inserción de horquillas β cortas aguas arriba de las hebras G y G' del doble pliegue Jelly Roll. Es importante destacar que las proteínas de la familia DUF2961 forman trímeros que se asemejan a los capsómeros virales. [25]

Evolución

Los estudios comparativos de proteínas clasificadas como Jelly Roll y estructuras clave griegas sugieren que las proteínas clave griegas evolucionaron significativamente antes que sus contrapartes Jelly Roll topológicamente más complejas. [5] Los estudios de bioinformática estructural que comparan las proteínas gelatinosas de la cápside del virus con otras proteínas de estructura conocida indican que las proteínas de la cápside forman un grupo bien separado, lo que sugiere que están sujetas a un conjunto distintivo de limitaciones evolutivas. [4] Una de las características más notables de las proteínas del rollo de gelatina de la cápside viral es su capacidad para formar oligómeros en un patrón de mosaico repetido para producir una cubierta proteica cerrada; las proteínas celulares que son más similares en plegamiento y topología son en su mayoría también oligómeros. [4] Se ha propuesto que las proteínas de la cápside de gelatina viral han evolucionado a partir de proteínas de gelatina celular, potencialmente en varias ocasiones independientes, en las primeras etapas de la evolución celular. [12]

Historia y nomenclatura

El nombre "jelly roll" se utilizó por primera vez para la estructura compuesta por una elaboración del motivo clave griego por Jane S. Richardson en 1981 y tenía como objetivo reflejar el parecido de la estructura con una gelatina o un pastel de rollo suizo . [2] A la estructura se le han dado una variedad de nombres descriptivos, que incluyen cuña, barril beta y rollo beta. Los bordes de las dos láminas no se unen para formar patrones regulares de enlaces de hidrógeno , por lo que a menudo no se considera un verdadero barril beta , [3] aunque el término es de uso común para describir la arquitectura de la cápside viral. [14] [15] Las proteínas celulares que contienen estructuras en forma de rollo de gelatina pueden describirse como un pliegue de cupina , un pliegue de JmjC o una hélice beta bicatenaria. [34]

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