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Superfamilia Cupin

La superfamilia cupina es una superfamilia diversa de proteínas que recibe su nombre de su dominio de barril conservado ( cupa es el término en latín para un barril pequeño). La superfamilia incluye una amplia variedad de enzimas , así como proteínas de almacenamiento de semillas no enzimáticas . [1] [2]

Los miembros de la superfamilia desempeñan un papel en la alergia, especialmente las proteínas de almacenamiento de semillas, como las globulinas 7S y 11S, también conocidas como vicilinas y leguminas , respectivamente. Estas proteínas se pueden encontrar en altas concentraciones en las semillas de plantas tanto mono como dicotiledóneas y son un componente importante de la dieta humana normal.

Historia

Thomas Burr Osborne, a finales del siglo XIX, fue la primera persona en estudiar sistemáticamente las proteínas de almacenamiento de las semillas por sus características de solubilidad. Estableció cuatro clases de proteínas: albúminas solubles en agua; globulinas solubles en sal: vicilina, que normalmente tiene coeficientes de sedimentación, valores S (una medida de la masa proteica determinada por ultracentrifugación en equilibrio de sedimentación) de aproximadamente 7 unidades Svedberg (de ahí el nombre común globulina 7S) y leguminosa (11S); prolaminas solubles en alcohol/agua (cereales); y una cuarta clase, las glutelinas, de proteínas difícilmente solubles que ya no se reconocen y que ahora se consideran proteínas de almacenamiento de prolaminas o globulinas de baja solubilidad. El gluten consiste en una mezcla de prolaminas: 'glutenina' y 'gliadina'. Osborne y su colega de Yale Lafayette Mendel son considerados los 'fundadores' de la ciencia moderna de la nutrición.

Anteriormente, el hongo Sclerotinia sclerotiorum (Lib.) deBary fue el primer organismo secretor de ácido oxálico (oxalato) que se describió en 1886 en Botan. Z. por A. de Barry. Sin embargo, dado que los hongos secretores de oxalato no son una amenaza importante para los cereales, no se realizaron estudios de esta interacción durante casi 100 años. A principios de la década de 1980 se identificó una proteína denominada "germin" en embriones de trigo en germinación; y a principios de la década de 1990 (1992) se descubrió que era una enzima con actividad de oxalato oxidasa (OXO) que convierte un sustrato de oxalato en dióxido de carbono y peróxido de hidrógeno. Este descubrimiento posterior de "germin" fue seguido pronto por el descubrimiento de la "superfamilia de proteínas cupin".

Clasificación

La leguminosa y la vicilina comparten un ancestro evolutivo común, a saber, una proteína similar a la vicilina en una espora de helecho que también exhibe algunas características de la leguminosa. Cada una de estas proteínas contiene "subunidades" equivalentes que indican una evolución a partir de un ancestro de un solo gen que se ha duplicado durante la evolución. Se sugirió que la "germina", {descubierta por primera vez y que solo se sabe que se encuentra en los "cereales verdaderos": cebada, maíz, avena, arroz y trigo}, una enzima vegetal, la oxalato oxidasa, "una proteína pequeña muy resistente", era un ancestro de este tipo. Esta hipótesis estimuló la búsqueda de las raíces evolutivas de las globulinas de almacenamiento de semillas que incluyen proteínas alimentarias como la proteína de soja de las legumbres (el estándar de oro para las proteínas de origen vegetal) debido a su contenido equilibrado de proteínas globulinas 7S y 11S, otros frijoles, los pseudocereales trigo sarraceno y quinoa, semillas de calabaza, cacao, café, nueces y los dos cereales avena y arroz.

Esta búsqueda reveló un nuevo campo: las proteínas globulinas de almacenamiento de semillas (7S y 11S), así como muchas otras proteínas vegetales que no son de almacenamiento {notablemente las germinas (G-OXOs), las proteínas similares a las germinas (GLPs)} y las proteínas microbianas pertenecen a una vasta superfamilia de proteínas denominada la "superfamilia cupina" de proteínas, llamada así en base a un pliegue de barril beta conservado ( cupa el término latino para un barril pequeño) descubierto originalmente dentro de las proteínas germinas y similares a las germinas de plantas superiores. Germina es una monocupina y 7S y 11S son bicupinas. Es una "superfamilia" grande y funcionalmente inmensamente diversa de proteínas, que se cuentan por miles, que tienen un origen común y cuya evolución puede seguirse desde las bacterias hasta los eucariotas, incluidos los animales y las plantas superiores. Las "cupinas" son la superfamilia de proteínas funcionalmente más diversa que se encuentra en todos los espermatofitos (plantas que producen semillas). "Además, ahora se sabe que las GLP son proteínas vegetales ubicuas, que ya no están vinculadas únicamente a la germinación de cereales, sino que participan en las respuestas de las plantas al estrés biótico y abiótico. [3] "Las G-OXO y las GLP son proteínas vegetales que lo hacen todo". [4]

La germina de los "cereales verdaderos" es conocida como el miembro "arquetípico" de la superfamilia de las cupinas, sin embargo, no debe considerarse un tonel vacío sino un " rollo de gelatina " en el que seis subunidades monoméricas están envueltas en tres dimensiones para formar una forma de barril. Esta estructura explica su sorprendente naturaleza "refractaria" hacia varios agentes "desnaturalizantes": todas las germinas comparten una notable estabilidad cuando se las somete al calor, detergentes, pH extremo y resistencia a enzimas proteolíticas (digestivas) de amplia especificidad. Las proteínas de almacenamiento de semillas de gramíneas y cereales pertenecen a la superfamilia epónima de las prolaminas, que también incluye las albúminas vegetales (2S). La proteína de almacenamiento de semillas prolamina, tan característica de los cereales y las gramíneas, no se considera muy nutritiva debido a su alto contenido del aminoácido prolina que comparte con la gelatina y su bajo contenido de lisina, un aminoácido vital.

La germina se identificó inicialmente en las primeras etapas de la germinación de las semillas de trigo, de ahí su nombre. Los cereales domesticados, en particular el trigo panificable "hexaploide" (el trigo "durum", que se utiliza para hacer pasta y sémola, es tetraploide) fue seleccionado por los humanos por su resistencia a los hongos patógenos. Muchos años después se descubrió que tenía actividad de oxalato oxidasa que generaba peróxido de hidrógeno "antimicrobiano" a partir de un sustrato del ácido doble, el ácido oxálico, secretado por un hongo invasor u otro microbio. Una reacción entre el oxalato y el catión calcio produce oxalato de calcio, un tipo de "cálculo renal" en los humanos. Sorprendentemente, el oxalato es un metabolito del ascorbato (vitamina C), y vale la pena enfatizar que el ascorbato es un precursor directo del oxalato en las plantas.

Referencias

  1. ^ Dunwell JM (1998). "Cupins: una nueva superfamilia de proteínas funcionalmente diversas que incluyen germinas y proteínas de almacenamiento de plantas". Biotechnology & Genetic Engineering Reviews . 15 : 1–32. doi : 10.1080/02648725.1998.10647950 . PMID  9573603.
  2. ^ Dunwell JM, Purvis A, Khuri S (enero de 2004). "Cupins: ¿la superfamilia de proteínas con mayor diversidad funcional?". Phytochemistry . 65 (1): 7–17. doi :10.1016/j.phytochem.2003.08.016. PMID  14697267.
  3. ^ Dunwell J, Gibbings JG, Mahmood T, Saqlan Naqvi S (1 de septiembre de 2008). "Proteínas germinales y similares a las germinales: evolución, estructura y función" (PDF) . Critical Reviews in Plant Sciences . 27 (5): 342–375. doi :10.1080/07352680802333938. S2CID  83885115.
  4. ^ Bernier, François; Berna, Anne (julio de 2001). "Proteínas germinales y similares a las germinales: proteínas vegetales que lo hacen todo. Pero, ¿qué hacen exactamente?". Plant Physiology and Biochemistry . 39 (7–8): 545–554. doi :10.1016/S0981-9428(01)01285-2.
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