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Plasmalógeno

Ejemplo de un plasmalógeno de etanolamina con el enlace vinílico éter característico en la posición sn-1 y un enlace éster en la posición sn-2

Los glicerofosfolípidos de relevancia bioquímica se dividen en tres subclases basadas en la sustitución presente en la posición sn-1 de la cadena principal de glicerol : acilo , alquilo y alquenilo . [1] De estos, la fracción alquilo y alquenilo en cada caso forman un enlace éter , lo que da lugar a dos tipos de fosfolípidos éter , plasmanilo (fracción alquilo en sn-1) y plasmenilo (fracción alquenilo con enlace vinil éter en sn-1). Los plasmalógenos son plasmenilos con un lípido unido a un éster (grupo acilo) en la posición sn-2 de la cadena principal de glicerol, [2] [3] designados químicamente 1-0(1Z-alquenil)-2-acil-glicerofosfolípidos. [4] El lípido unido al éter vinílico en sn-1 puede ser C16:0, C18:0 o C18:1 (saturado y monoinsaturado), [4] [2] y el lípido unido al grupo acilo en sn-2 puede ser C22:6 ω-3 (ácido docosahexaenoico) o C20:4 ω-6 ( ácido araquidónico ), (ambos son ácidos poliinsaturados). [5] Los plasmalógenos se clasifican según su grupo principal, principalmente como plasmalógenos PC (plasmenilcolinas) y plasmalógenos PE (plasmeniletalominas) [6] [7] Los plasmalógenos no deben confundirse con los plasmanilos.

Los plasmalógenos se encuentran comúnmente en las membranas celulares de los sistemas nervioso , inmunológico y cardiovascular . [8] [9] [10]

Funciones

Los plasmalógenos se encuentran en numerosos tejidos humanos, con especial abundancia en los sistemas nervioso, inmunológico y cardiovascular. [8] [9] [10] En el tejido cardíaco humano, casi el 30-40% de los glicerofosfolípidos de colina son plasmalógenos. Aún más sorprendente es el hecho de que el 32% de los glicerofosfolípidos en el corazón humano adulto y el 20% en el cerebro y hasta el 70% de los glicerofosfolípidos de etanolamina de la vaina de mielina son plasmalógenos. [11]

Aunque las funciones de los plasmalógenos aún no se han dilucidado por completo, se ha demostrado que pueden proteger a las células de mamíferos contra los efectos dañinos de las especies reactivas de oxígeno . [8] [9] [10] Además, se los ha implicado como moléculas de señalización y moduladores de la dinámica de la membrana.

Historia

Los plasmalógenos fueron descritos por primera vez por Feulgen y Voit en 1924 basándose en estudios de secciones de tejido. [8] Trataron estas secciones de tejido con ácido o cloruro de mercurio como parte de un método para teñir el núcleo. Esto dio como resultado la ruptura del enlace vinil-éter del plasmalógeno para producir aldehídos . A su vez, estos últimos reaccionaron con un tinte de fucsina - ácido sulfuroso utilizado en este método de tinción nuclear y dieron lugar a compuestos coloreados dentro del citoplasma de las células. Los plasmalógenos recibieron su nombre en función del hecho de que estos compuestos coloreados estaban presentes en el "plasma" o dentro de la célula. [8]

Biosíntesis

Vía de síntesis del plasmalógeno

La biosíntesis de plasmalógenos comienza con la asociación de las enzimas de la matriz peroxisomal GNPAT (glicerona fosfato acil transferasa) y AGPS (alquil-glicerona fosfato sintasa) en el lado luminal de la membrana peroxisomal. [12] Estas dos enzimas pueden interactuar entre sí para aumentar la eficiencia. Por lo tanto, los fibroblastos sin actividad de AGPS tienen un nivel y una actividad de GNPAT reducidos. [13] [14]

El primer paso de la biosíntesis es catalizado por GNPAT. Esta enzima acila el fosfato de dihidroxiacetona en la posición sn-1. A esto le sigue el intercambio del grupo acilo por un grupo alquilo por AGPS. [15] El fosfato de 1-alquil-DHAPdihidroxiacetona se reduce luego a 1-O-alquil-2-hidroxi-sn-glicerofosfato (GPA) por una acil/alquil-dihidroxiacetona fosfato reductasa ubicada tanto en las membranas del retículo peroxisomal como en las del retículo endoplasmático . [16] Todas las demás modificaciones ocurren en el retículo endoplasmático. Allí, un grupo acilo se coloca en la posición sn-2 por una alquil/acilglicéridos GPA aciltransferasa y el grupo fosfato se elimina por una fosfatasa del ácido fosfatídico para formar 1-O-alquil-2-acil-sn-glicerol.

Utilizando CDP-etanolamina, una fosfotransferasa forma 1-O-alquil-2-acil-sn-GPEtn. Después de la deshidrogenación en las posiciones 1 y 2 del grupo alquilo por un sistema de transporte de electrones y la plasmaniletanolamina desaturasa, finalmente se forma el enlace vinil éter de los plasmalógenos. La proteína correspondiente a la plasmaniletanolamina desaturasa ha sido identificada y se llama CarF en bacterias y PEDS1 (TMEM189) en humanos (y animales). [17] [18] La plasmenilcolina se forma a partir de 1-O-alquil-2-acil-sn-glicerol por la colina fosfotransferasa . Como no hay plasmenilcolina desaturasa, los plasmalógenos de colina solo se pueden formar después de la hidrólisis de los plasmalógenos de etanolamina a 1-O-(1Z-alquenil)-2-acil-sn-glicerol que puede ser modificado por la colina fosfotransferasa y la CDP colina. [19] [20]

Patología

Los trastornos de la biogénesis de peroxisomas son trastornos autosómicos recesivos que a menudo se caracterizan por una biosíntesis deficiente de plasmalógeno. En estos casos, la enzima peroxisomal GNPAT, necesaria para los pasos iniciales de la biosíntesis de plasmalógeno, se encuentra mal ubicada en el citoplasma, donde está inactiva. Además, las mutaciones genéticas en los genes GNPAT o AGPS pueden dar lugar a deficiencias de plasmalógeno, que conducen al desarrollo de condrodisplasia punctata rizomélica (RCDP) tipo 2 o 3, respectivamente. [21] En estos casos, ambas copias del gen GNPAT o AGPS deben estar mutadas para que la enfermedad se manifieste. A diferencia de los trastornos de la biogénesis de peroxisomas, otros aspectos del ensamblaje de peroxisomas en pacientes con RCDP2 y RCDP3 son normales, al igual que su capacidad para metabolizar ácidos grasos de cadena muy larga. Las personas con deficiencias graves de plasmalógeno con frecuencia muestran un desarrollo neurológico anormal, malformaciones esqueléticas, problemas respiratorios y cataratas. [22]

Los déficits en los niveles de plasmalógeno contribuyen a la patología del síndrome de Zellweger . [20]

Los ratones knock out de plasmalógeno muestran alteraciones similares como detención de la espermatogénesis , desarrollo de cataratas y defectos en la mielinización del sistema nervioso central . [9] [23]

Se ha demostrado que las cadenas de alquilo del plasmalógeno promueven o inhiben la muerte celular por ferroptosis , dependiendo de su grado de saturación. [24] [25]

Durante la inflamación

Durante la inflamación, la mieloperoxidasa derivada de los neutrófilos produce ácido hipocloroso , que provoca la cloración oxidativa de los plasmalógenos en la cadena sn-1 al reaccionar con el enlace de éter vinílico . [26] Actualmente, varios investigadores están investigando el impacto de los lípidos clorados en la patología.

Posibles vínculos con enfermedades

La falta de buenos métodos para analizar el plasmalógeno ha creado dificultades para que los científicos evalúen cómo el plasmalógeno podría estar involucrado en enfermedades humanas distintas de la RCDP y el espectro de Zellweger, en las que la participación es segura. [20] Existe cierta evidencia en humanos de que los plasmalógenos bajos están involucrados en la patología de la displasia broncopulmonar , que es una complicación importante del nacimiento prematuro . [20] Un estudio mostró que los niveles de plasmalógeno se reducen en personas con EPOC que fumaban en comparación con los no fumadores.

Hay algunas evidencias de humanos y animales de que hay niveles reducidos de plasmalógenos en el cerebro en trastornos neurodegenerativos , incluyendo la enfermedad de Alzheimer , la enfermedad de Parkinson , la enfermedad de Niemann-Pick, tipo C , el síndrome de Down y la esclerosis múltiple , no está claro si esto es causal o correlativo. [20] Un estudio con ratones concluyó que los plasmalógenos pueden eliminar los defectos sinápticos asociados al envejecimiento. [27]

Más recientemente, estudios poblacionales también han asociado niveles más bajos de plasmalógeno circulante con enfermedad cardiometabólica . [28] [29] [30] [31] Estudios en animales también han demostrado niveles más bajos de plasmalógeno cardíaco en entornos de miocardiopatía dilatada [32] e infarto de miocardio . [33]

Evolución

Además de los mamíferos, los plasmalógenos también se encuentran en invertebrados y organismos unicelulares protozoos . Entre las bacterias se han encontrado en muchas especies anaeróbicas, incluyendo Clostridia , Megasphaera y Veillonella . Entre las bacterias aeróbicas, los plasmalógenos se encuentran en las mixobacterias, y su plasmaniletanolamina desaturasa (CarF) necesaria para generar el enlace de éter de vinilo, y por lo tanto el plasmalógeno, se conserva como TMEM189 en humanos (y animales). [17] Se ha demostrado que los plasmalógenos tienen una historia evolutiva compleja basada en el hecho de que sus vías biosintéticas difieren en organismos aeróbicos y anaeróbicos. [34]

Recientemente, se ha demostrado que los glóbulos rojos de los humanos y los grandes simios ( chimpancés , gorilas y orangutanes ) tienen diferencias en su composición de plasmalógeno. [10] Se encontró que los niveles totales de plasmalógeno de glóbulos rojos eran menores en los humanos que en los chimpancés o gorilas , pero mayores que en los orangutanes . Los datos de expresión genética de todas estas especies llevaron a los autores a especular que otras células y tejidos humanos y de grandes simios difieren en los niveles de plasmalógeno. Aunque se desconocen las consecuencias de estas posibles diferencias, las diferencias entre especies en los plasmalógenos tisulares podrían influir en las funciones de los órganos y en múltiples procesos biológicos.

Los plasmalógenos forman un componente importante en las membranas celulares de los animales de aguas profundas como la medusa peine , mejorando la resistencia molecular a la alta presión. [35]

Véase también

Referencias

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