stringtranslate.com

Peroxisoma

Estructura básica de un peroxisoma
Distribución de peroxisomas (blancos) en células HEK 293 durante la mitosis
Tinción de peroxisomas en cardiomiocitos neonatales de rata El kit de etiquetado de peroxisomas SelectFX Alexa Fluor 488 dirigido contra la proteína de membrana peroxisomal 70 (PMP 70)
Peroxisoma en cardiomiocitos neonatales de ratas

Un peroxisoma ( IPA: [pɛɜˈɹɒksɪˌsoʊm] ) [1] es un orgánulo unido a la membrana , un tipo de microcuerpo , que se encuentra en el citoplasma de prácticamente todas las células eucariotas . [2] [3] Los peroxisomas son orgánulos oxidativos. Con frecuencia, el oxígeno molecular sirve como cosustrato, a partir del cual luego se forma peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ). Los peroxisomas deben su nombre a las actividades de generación y eliminación de peróxido de hidrógeno. Desempeñan funciones clave en el metabolismo de los lípidos y la reducción de especies reactivas de oxígeno . [4]

Los peroxisomas están involucrados en el catabolismo de ácidos grasos de cadena muy larga , ácidos grasos de cadena ramificada , intermediarios de ácidos biliares (en el hígado), D-aminoácidos y poliaminas . Los peroxisomas también juegan un papel en la biosíntesis de plasmalógenos : fosfolípidos de éter críticos para el funcionamiento normal de cerebros y pulmones de mamíferos. [5] Los peroxisomas contienen aproximadamente el 10% de la actividad total de dos enzimas ( glucosa-6-fosfato deshidrogenasa y 6-fosfogluconato deshidrogenasa ) en la vía de la pentosa fosfato , [6] que es importante para el metabolismo energético. [5] Se debate vigorosamente si los peroxisomas están involucrados en la síntesis de isoprenoides y colesterol en animales. [5] Otras funciones peroxisomales incluyen el ciclo del glioxilato en las semillas en germinación (" glioxisomas "), la fotorrespiración en las hojas, [7] la glucólisis en los tripanosomas (" glicosomas ") y la oxidación y asimilación de metanol y aminas en algunas levaduras .

Historia

Los peroxisomas (microcuerpos) fueron descritos por primera vez por un estudiante de doctorado sueco, J. Rhodin en 1954. [8] Fueron identificados como orgánulos por Christian de Duve y Pierre Baudhuin en 1966. [9] De Duve y sus colaboradores descubrieron que los peroxisomas contienen varias oxidasas involucradas en la producción de peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ), así como una catalasa involucrada en la descomposición de H 2 O 2 en oxígeno y agua. [10] Debido a su papel en el metabolismo del peróxido, De Duve los denominó "peroxisomas", reemplazando el término morfológico utilizado anteriormente "microcuerpos". Más tarde, se describió que la luciferasa de luciérnaga se dirige a los peroxisomas en células de mamíferos, lo que permitió el descubrimiento de la señal de destino de importación para los peroxisomas y desencadenó muchos avances en el campo de la biogénesis de los peroxisomas. [11] [12]

Estructura

Los peroxisomas son compartimentos subcelulares pequeños (0,1–1 μm de diámetro) (orgánulos) con una matriz granular fina y rodeados por una única biomembrana que se encuentran en el citoplasma de una célula. [13] [14] La compartimentación crea un entorno optimizado para promover diversas reacciones metabólicas dentro de los peroxisomas necesarias para mantener las funciones celulares y la viabilidad del organismo.

El número, tamaño y composición proteica de los peroxisomas son variables y dependen del tipo celular y de las condiciones ambientales. Por ejemplo, en la levadura de panadería ( S. cerevisiae ), se ha observado que, con un buen aporte de glucosa, sólo están presentes unos pocos peroxisomas pequeños. Por el contrario, cuando las levaduras se suministran con ácidos grasos de cadena larga como única fuente de carbono, se pueden formar hasta 20 a 25 peroxisomas grandes. [15]

Funciones metabólicas

Una de las principales funciones del peroxisoma es la descomposición de los ácidos grasos de cadena muy larga mediante la betaoxidación . En las células animales, los ácidos grasos largos se convierten en ácidos grasos de cadena media , que posteriormente son transportados a las mitocondrias , donde finalmente se descomponen en dióxido de carbono y agua. En las células de levadura y de plantas, este proceso se lleva a cabo exclusivamente en los peroxisomas. [16] [17]

Las primeras reacciones en la formación de plasmalógeno en células animales también ocurren en los peroxisomas. El plasmalógeno es el fosfolípido más abundante en la mielina . La deficiencia de plasmalógenos causa profundas anomalías en la mielinización de las células nerviosas , que es una de las razones por las que muchos trastornos peroxisomales afectan al sistema nervioso. [16] Los peroxisomas también desempeñan un papel en la producción de ácidos biliares importantes para la absorción de grasas y vitaminas liposolubles, como las vitaminas A y K. Los trastornos de la piel son características de los trastornos genéticos que afectan la función de los peroxisomas como resultado. [17]

Las vías metabólicas específicas que ocurren exclusivamente en los peroxisomas de mamíferos son: [5]

Los peroxisomas contienen enzimas oxidativas , como la D-aminoácido oxidasa y la ácido úrico oxidasa . [18] Sin embargo, la última enzima está ausente en los humanos, lo que explica la enfermedad conocida como gota , causada por la acumulación de ácido úrico. Ciertas enzimas dentro del peroxisoma, al usar oxígeno molecular, eliminan átomos de hidrógeno de sustratos orgánicos específicos (etiquetados como R), en una reacción oxidativa, produciendo peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 , tóxico en sí mismo):

La catalasa, otra enzima peroxisomal, utiliza este H 2 O 2 para oxidar otros sustratos, incluidos fenoles , ácido fórmico , formaldehído y alcohol , mediante la reacción de peroxidación:

, eliminando así el venenoso peróxido de hidrógeno en el proceso.

Esta reacción es importante en las células del hígado y los riñones, donde los peroxisomas desintoxican diversas sustancias tóxicas que entran en la sangre. Alrededor del 25% del etanol que los humanos consumen al beber bebidas alcohólicas se oxida a acetaldehído de esta manera. [16] Además, cuando el exceso de H 2 O 2 se acumula en la célula, la catalasa lo convierte en H 2 O a través de esta reacción:

En las plantas superiores, los peroxisomas contienen también una batería compleja de enzimas antioxidantes como la superóxido dismutasa , los componentes del ciclo del ascorbato-glutatión y las NADP-deshidrogenasas de la vía de las pentosas-fosfato. Se ha demostrado que los peroxisomas generan radicales superóxido (O 2 •− ) y óxido nítrico ( • NO). [19] [20]

Actualmente existen evidencias de que esas especies reactivas de oxígeno, incluido el H 2 O 2 peroxisómico, también son moléculas de señalización importantes en plantas y animales y contribuyen al envejecimiento saludable y a los trastornos relacionados con la edad en los seres humanos. [21]

El peroxisoma de las células vegetales se polariza al luchar contra la penetración de hongos. La infección hace que se produzca una molécula de glucosinolato que desempeña una función antifúngica y se distribuya al exterior de la célula mediante la acción de las proteínas peroxisomales (PEN2 y PEN3). [22]

Los peroxisomas en mamíferos y humanos también contribuyen a la defensa antiviral. [23] y al combate de patógenos [24]

Ensamblaje de peroxisomas

Los peroxisomas se derivan del retículo endoplasmático liso bajo ciertas condiciones experimentales y se replican por crecimiento de membrana y división de orgánulos preexistentes. [25] [26] [27] Las proteínas de la matriz de peroxisomas se traducen en el citoplasma antes de la importación. Las secuencias de aminoácidos específicas (PTS o señal de orientación peroxisomal ) en el extremo C (PTS1) o N-terminal (PTS2) de las proteínas de la matriz peroxisomal les indican que se importen al orgánulo mediante un factor de orientación. Actualmente hay 36 proteínas conocidas involucradas en la biogénesis y el mantenimiento de los peroxisomas, llamadas peroxinas , [28] que participan en el proceso de ensamblaje de peroxisomas en diferentes organismos. En las células de mamíferos hay 13 peroxinas caracterizadas. A diferencia de la importación de proteínas al retículo endoplasmático (RE) o las mitocondrias, las proteínas no necesitan desplegarse para ser importadas al lumen del peroxisoma. Los receptores de importación de proteínas de la matriz, las peroxinas PEX5 y PEX7 , acompañan a sus cargas (que contienen una secuencia de aminoácidos PTS1 o PTS2, respectivamente) hasta el peroxisoma, donde liberan la carga en la matriz peroxisomal y luego regresan al citosol , un paso llamado reciclaje . Una forma especial de orientación de proteínas peroxisomales se llama piggy backing. Las proteínas que se transportan por este método único no tienen un PTS canónico, sino que se unen a una proteína PTS para ser transportadas como un complejo. [29] Un modelo que describe el ciclo de importación se conoce como el mecanismo de lanzadera extendido . [30] Ahora hay evidencia de que la hidrólisis de ATP es necesaria para el reciclaje de receptores al citosol. Además, la ubiquitinación es crucial para la exportación de PEX5 desde el peroxisoma al citosol. La biogénesis de la membrana peroxisomal y la inserción de las proteínas de membrana peroxisómica (PMP) requieren las peroxinas PEX19, PEX3 y PEX16. PEX19 es un receptor y chaperona de PMP que se une a las PMP y las dirige a la membrana peroxisomal, donde interactúa con PEX3, una proteína integral de membrana peroxisomal. Las PMP se insertan luego en la membrana peroxisomal.

La degradación de los peroxisomas se denomina pexofagia. [31]

Interacción y comunicación de los peroxisomas

Las diversas funciones de los peroxisomas requieren interacciones dinámicas y cooperación con muchos orgánulos involucrados en el metabolismo lipídico celular, como el retículo endoplásmico, las mitocondrias, las gotas lipídicas y los lisosomas. [32]

Los peroxisomas interactúan con las mitocondrias en varias vías metabólicas, incluida la β-oxidación de ácidos grasos y el metabolismo de especies reactivas de oxígeno. [5] Ambos orgánulos están en estrecho contacto con el retículo endoplasmático y comparten varias proteínas, incluidos los factores de fisión de orgánulos. [33] Los peroxisomas también interactúan con el retículo endoplasmático y cooperan en la síntesis de lípidos de éter (plasmalógenos), que son importantes para las células nerviosas (ver arriba). En los hongos filamentosos, los peroxisomas se mueven en los microtúbulos mediante "autostop", un proceso que implica el contacto con endosomas tempranos que se mueven rápidamente. [34] El contacto físico entre orgánulos a menudo está mediado por sitios de contacto de membrana, donde las membranas de dos orgánulos están físicamente atadas para permitir la transferencia rápida de moléculas pequeñas, permiten la comunicación de orgánulos y son cruciales para la coordinación de las funciones celulares y, por lo tanto, la salud humana. [35] Se han observado alteraciones de los contactos de membrana en varias enfermedades.

Condiciones médicas asociadas

Los trastornos peroxisomales son una clase de afecciones médicas que afectan típicamente al sistema nervioso humano, así como a muchos otros sistemas orgánicos. Dos ejemplos comunes son la adrenoleucodistrofia ligada al cromosoma X y los trastornos de la biogénesis de los peroxisomas . [36] [37]

Genes

Los genes PEX codifican la maquinaria proteica (peroxinas) necesaria para el ensamblaje adecuado del peroxisoma. Las proteínas de membrana peroxisomal se importan a través de al menos dos rutas, una de las cuales depende de la interacción entre la peroxina 19 y la peroxina 3, mientras que la otra es necesaria para la importación de la peroxina 3, cualquiera de las cuales puede ocurrir sin la importación de enzimas de la matriz (lumen), que poseen la señal de orientación peroxisomal PTS1 o PTS2 como se discutió previamente. [38] La elongación de la membrana del peroxisoma y la fisión final del orgánulo están reguladas por Pex11p. [39]

Los genes que codifican las proteínas peroxinas incluyen: PEX1 , PEX2 (PXMP3), PEX3 , PEX5 , PEX6 , PEX7 , PEX9, [40] [41] PEX10 , PEX11A , PEX11B , PEX11G , PEX12 , PEX13 , PEX14 , PEX16 , PEX19, PEX26 , PEX28 , PEX30 y PEX31. Entre organismos, la numeración y la función de PEX pueden diferir.

Orígenes evolutivos

El contenido proteico de los peroxisomas varía según la especie u organismo, pero la presencia de proteínas comunes a muchas especies se ha utilizado para sugerir un origen endosimbiótico ; es decir, los peroxisomas evolucionaron a partir de bacterias que invadieron células más grandes como parásitos y desarrollaron muy gradualmente una relación simbiótica. [42] Sin embargo, esta visión ha sido cuestionada por descubrimientos recientes. [43] Por ejemplo, los mutantes sin peroxisomas pueden restaurar los peroxisomas tras la introducción del gen de tipo salvaje.

Dos análisis evolutivos independientes del proteoma peroxisomal encontraron homologías entre la maquinaria de importación peroxisomal y la vía ERAD en el retículo endoplásmico , [44] [45] junto con una serie de enzimas metabólicas que probablemente fueron reclutadas de las mitocondrias . [45] El peroxisoma puede haber tenido un origen Actinomycetota ; [46] sin embargo, esto es controvertido. [47]

Otros organelos relacionados

Otros orgánulos de la familia de microcuerpos relacionados con los peroxisomas incluyen los glioxisomas de plantas y hongos filamentosos , los glicosomas de los cinetoplastos , [48] y los cuerpos de Woronin de los hongos filamentosos.

Véase también

Referencias

  1. ^ "Definición de PEROXISOMA". www.merriam-webster.com . Consultado el 30 de octubre de 2019 .
  2. ^ Islinger M, Voelkl A, Fahimi HD, Schrader M (noviembre de 2018). "El peroxisoma: una actualización sobre misterios 2.0". Histoquímica y biología celular . 150 (5): 443–471. doi :10.1007/s00418-018-1722-5. PMC 6182659 . PMID  30219925. 
  3. ^ O'Connell JD, Zhao A, Ellington AD, Marcotte EM (2012). "Reorganización dinámica de enzimas metabólicas en cuerpos intracelulares". Annu Rev Cell Dev Biol . 28 : 89–111. doi :10.1146/annurev-cellbio-101011-155841. PMC 4089986 . PMID  23057741. 
  4. ^ Bonekamp NA, Völkl A, Fahimi HD, Schrader M (2009). "Especies reactivas de oxígeno y peroxisomas: luchando por el equilibrio". BioFactors . 35 (4): 346–55. doi :10.1002/biof.48. PMID  19459143. S2CID  7502822.
  5. ^ abcde Wanders RJ, Waterham HR (2006). "Revisión de la bioquímica de los peroxisomas de mamíferos". Revisión anual de bioquímica . 75 : 295–332. doi :10.1146/annurev.biochem.74.082803.133329. PMID  16756494.
  6. ^ Antonenkov, Vasily D. (julio de 1989). "Deshidrogenasas de la vía de las pentosas fosfato en peroxisomas de hígado de rata". Revista Europea de Bioquímica . 183 (1): 75–82. doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14898.x . ISSN  0014-2956. PMID  2753047.
  7. ^ Evert RF, Eichhorn SE (2006). Anatomía vegetal de Esaú: Meristemas, células y tejidos del cuerpo de la planta: su estructura, función y desarrollo . John Wiley & Sons. ISBN 9780471738435.
  8. ^ Rhodin, J (1954). "Correlación de la organización y función ultraestructural en células normales y modificadas experimentalmente del túbulo proximal del riñón de ratón". Tesis de doctorado. Instituto Karolinska, Estocolmo .
  9. ^ de Duve, Christian; Baudhuin, Pierre (1966). "Peroxisomas (microcuerpos y partículas relacionadas)". Physiological Reviews . 46 (2): 323–357. doi :10.1152/physrev.1966.46.2.323.
  10. ^ de Duve C (abril de 1969). "El peroxisoma: un nuevo orgánulo citoplasmático". Actas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 173 (1030): 71–83. Bibcode :1969RSPSB.173...71D. doi :10.1098/rspb.1969.0039. PMID  4389648. S2CID  86579094.
  11. ^ Keller, GA; Gould, S.; Deluca, M.; Subramani, S. (mayo de 1987). "La luciferasa de luciérnaga se dirige a los peroxisomas en células de mamíferos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 84 (10): 3264–3268. Bibcode :1987PNAS...84.3264K. doi : 10.1073/pnas.84.10.3264 . ISSN  0027-8424. PMC 304849 . PMID  3554235. 
  12. ^ Gould, SJ (septiembre de 1988). "Identificación de señales de orientación peroxisomales ubicadas en el extremo carboxilo terminal de cuatro proteínas peroxisomales". The Journal of Cell Biology . 107 (3): 897–905. doi :10.1083/jcb.107.3.897. ISSN  0021-9525. PMC 2115268 . PMID  2901422. 
  13. ^ Karlson, P, Doenecke D, Koolman J, Fuchs G, Gerok W (2005). Bioquímica y patobioquímica de Karlsons (15 ed.). Stuttgart: Georg Thieme. págs. 396 y sigs. ISBN 978-3133578158.OCLC 181474420  .
  14. ^ Cuervo PH, Evert RF, Eichhorn SE (2006). Biología de las plantas (4 ed.). Berlín: De Gruyter. págs.53 y sigs. ISBN 978-3-11-018531-7.OCLC 180904366  .
  15. ^ Feldmann H (2009). Levadura: biología molecular y celular . Weinheim: Wiley-VCH. pág. 159. ISBN. 978-3527326099.OCLC 489629727  .
  16. ^ abc Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Capítulo 12: Peroxisomas". Biología molecular de la célula (cuarta edición). Nueva York: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  17. ^ ab Schrader, Michael; Kamoshita, Maki; Islinger, Markus (marzo de 2019). "Interacción entre orgánulos: interacciones de peroxisomas en la salud y la enfermedad". Journal of Inherited Metabolic Disease . 43 (1): 71–89. doi : 10.1002/jimd.12083 . ISSN  1573-2665. PMC 7041636 . PMID  30864148. 
  18. ^ del Río LA, Sandalio LM, Palma JM, Bueno P, Corpas FJ (noviembre de 1992). "Metabolismo de radicales de oxígeno en peroxisomas e implicaciones celulares". Free Radical Biology & Medicine . 13 (5): 557–80. doi :10.1016/0891-5849(92)90150-F. PMID  1334030.
  19. ^ Corpas FJ, Barroso JB, del Río LA (abril de 2001). "Peroxisomas como fuente de especies reactivas de oxígeno y moléculas señalizadoras de óxido nítrico en células vegetales". Trends in Plant Science . 6 (4): 145–50. doi :10.1016/S1360-1385(01)01898-2. PMID  11286918.
  20. ^ Corpas FJ, Barroso JB, Carreras A, Quirós M, León AM, Romero-Puertas MC, et al. (septiembre de 2004). "Localización celular y subcelular del óxido nítrico endógeno en plantas de guisante jóvenes y senescentes". Fisiología vegetal . 136 (1): 2722–33. doi :10.1104/pp.104.042812. PMC 523336 . PMID  15347796. 
  21. ^ Lismont C, Revenco I, Fransen M (julio de 2019). "Metabolismo y señalización del peróxido de hidrógeno peroxisomal en la salud y la enfermedad". Revista internacional de ciencias moleculares . 20 (15): 3673. doi : 10.3390/ijms20153673 . PMC 6695606 . PMID  31357514. 
  22. ^ Bednarek P, Pislewska-Bednarek M, Svatos A, Schneider B, Doubsky J, Mansurova M, et al. (enero de 2009). "Una vía metabólica de glucosinolatos en células vegetales vivas media la defensa antifúngica de amplio espectro". Science . 323 (5910): 101–6. Bibcode :2009Sci...323..101B. doi : 10.1126/science.1163732 . PMID  19095900. S2CID  38423996.
  23. ^ Dixit E, Boulant S, Zhang Y, Lee AS, Odendall C, Shum B, et al. (mayo de 2010). "Los peroxisomas son plataformas de señalización para la inmunidad innata antiviral". Cell . 141 (4): 668–81. doi :10.1016/j.cell.2010.04.018. PMC 3670185 . PMID  20451243. 
  24. ^ Di Cara F, Bülow MH, Simmonds AJ, Rachubinski RA (noviembre de 2018). "Los peroxisomas disfuncionales comprometen la estructura intestinal y la defensa del huésped mediante el aumento de la muerte celular y la autofagia dependiente de Tor". Biología molecular de la célula . 29 (22): 2766–2783. doi :10.1091/mbc.E18-07-0434. PMC 6249834 . PMID  30188767. 
  25. ^ Hoepfner D, Schildknegt D, Braakman I, Philippsen P, Tabak HF (julio de 2005). "Contribución del retículo endoplasmático a la formación de peroxisomas". Cell . 122 (1): 85–95. doi :10.1016/j.cell.2005.04.025. hdl : 1874/9833 . PMID  16009135. S2CID  18837009.
  26. ^ Schrader M, Costello JL, Godinho LF, Azadi AS, Islinger M (mayo de 2016). "Proliferación y fisión de peroxisomas: una actualización". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1863 (5): 971–83. doi : 10.1016/j.bbamcr.2015.09.024 . hdl : 10871/18323 . PMID  26409486.
  27. ^ Lazarow PB, Fujiki Y (noviembre de 1985). "Biogénesis de los peroxisomas". Revista anual de biología celular . 1 (1): 489–530. doi :10.1146/annurev.cb.01.110185.002421. PMID  3916321.
  28. ^ Saleem RA, Smith JJ, Aitchison JD (diciembre de 2006). "Proteómica del peroxisoma". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1763 (12): 1541–51. doi :10.1016/j.bbamcr.2006.09.005. PMC 1858641 . PMID  17050007. 
  29. ^ Thoms, Sven (noviembre de 2015). "Importación de proteínas a los peroxisomas: un nuevo hogar lejos del hogar". Open Biology . 5 (11): 150148. doi :10.1098/rsob.150148. ISSN  2046-2441. PMC 4680570 . PMID  26581572. 
  30. ^ Dammai V, Subramani S (abril de 2001). "El receptor de señal de orientación peroxisomal humano, Pex5p, se transloca a la matriz peroxisomal y se recicla al citosol". Cell . 105 (2): 187–96. CiteSeerX 10.1.1.385.9484 . doi : 10.1016/s0092-8674(01)00310-5 . PMID  11336669. S2CID  18873642. 
  31. ^ Eberhart T, Kovacs WJ (noviembre de 2018). "Pexofagia en levaduras y mamíferos: una actualización sobre los misterios". Histoquímica y biología celular . 150 (5): 473–488. doi :10.1007/s00418-018-1724-3. hdl : 20.500.11850/302080 . PMID  30238155. S2CID  52307878.
  32. ^ Shai N, Schuldiner M, Zalckvar E (mayo de 2016). "Ningún peroxisoma es una isla: sitios de contacto de peroxisomas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1863 (5): 1061–9. doi :10.1016/j.bbamcr.2015.09.016. PMC 4869879 . PMID  26384874. 
  33. ^ Costello JL, Passmore JB, Islinger M, Schrader M (2018). "Proteínas multilocalizadas: la conexión entre los peroxisomas y las mitocondrias". Proteómica de los peroxisomas . Bioquímica subcelular. Vol. 89. págs. 383–415. doi :10.1007/978-981-13-2233-4_17. ISBN . 978-981-13-2232-7. Número de identificación personal  30378033.
  34. ^ Salogiannis J, Reck-Peterson SL (2017). "Hitchhiking: Un modo no canónico de transporte basado en microtúbulos". Tendencias en biología celular . 27 (2): 141–150. doi :10.1016/j.tcb.2016.09.005. PMC 5258766 . PMID  27665063. 
  35. ^ Castro IG, Schuldiner M, Zalckvar E (marzo de 2018). "Cuidado con la brecha entre orgánulos: sitios de contacto de peroxisomas en enfermedades". Tendencias en ciencias bioquímicas . 43 (3): 199–210. doi :10.1016/j.tibs.2018.01.001. PMC 6252078 . PMID  29395653. 
  36. ^ Depreter M, Espeel M, Roels F (junio de 2003). "Trastornos peroxisomales humanos". Microscopy Research and Technique . 61 (2): 203–23. doi : 10.1002/jemt.10330 . PMID  12740827. S2CID  37748392.
  37. ^ Islinger, Markus; Grille, Sandra; Fahimi, H. Dariush; Schrader, Michael (marzo de 2012). "El peroxisoma: una actualización sobre los misterios". Histoquímica y biología celular . 137 (5): 547–574. doi :10.1007/s00418-012-0941-4. hdl : 10871/33969 . ISSN  0948-6143. PMC 6182659 . PMID  22415027. S2CID  14853309. 
  38. ^ Fang Y, Morrell JC, Jones JM, Gould SJ (2004). "PEX3 funciona como un factor de acoplamiento de PEX19 en la importación de proteínas de membrana peroxisomales de clase I". Journal of Cell Biology . 164 (6): 863–875. doi : 10.1083/jcb.200311131 . PMC 2172291 . PMID  15007061. 
  39. ^ Williams C, Opalinski L, Landgraf C, Costello J, Schrader M, Krikken AM, Knoops K, Kram AM, Volkmer R, van der Klei IJ (2015). "La proteína de remodelación de membrana Pex11p activa la GTPasa Dnm1p durante la fisión peroxisomal". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (20): 6377–6382. doi : 10.1073/pnas.1418736112 . PMC 4443378 . PMID  25941407. 
  40. ^ Effelsberg D, Cruz-Zaragoza LD, Schliebs W, Erdmann R (noviembre de 2016). "Pex9p es un nuevo receptor de importación peroxisomal de levadura para proteínas que contienen PTS1". Journal of Cell Science . 129 (21): 4057–4066. doi : 10.1242/jcs.195271 . PMID  27678487.
  41. ^ Yifrach E, Chuartzman SG, Dahan N, Maskit S, Zada ​​L, Weill U, et al. (noviembre de 2016). "La caracterización de la dinámica del proteoma durante el crecimiento en oleato revela un nuevo receptor dirigido a los peroxisomas". Journal of Cell Science . 129 (21): 4067–4075. doi :10.1242/jcs.195255. PMC 6275125 . PMID  27663510. 
  42. ^ Lazarow PB, Fujiki Y (1985). "Biogénesis de los peroxisomas". Revisión anual de biología celular . 1 : 489–530. doi :10.1146/annurev.cb.01.110185.002421. PMID  3916321.
  43. ^ Fagarasanu A, Fagarasanu M, Rachubinski RA (2007). "Mantenimiento de las poblaciones de peroxisomas: una historia de división y herencia". Revisión anual de biología celular y del desarrollo . 23 : 321–44. doi :10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456. PMID  17506702.
  44. ^ Schlüter A, Fourcade S, Ripp R, Mandel JL, Poch O, Pujol A (abril de 2006). "El origen evolutivo de los peroxisomas: una conexión ER-peroxisoma". Biología molecular y evolución . 23 (4): 838–45. doi : 10.1093/molbev/msj103 . PMID  16452116.
  45. ^ ab Gabaldón T, Snel B, van Zimmeren F, Hemrika W, Tabak H, Huynen MA (marzo de 2006). "Origen y evolución del proteoma peroxisomal". Biología Directa . 1 : 8. doi : 10.1186/1745-6150-1-8 . PMC 1472686 . PMID  16556314. 
  46. ^ Duhita N, Le HA, Satoshi S, Kazuo H, Daisuke M, Takao S (enero de 2010). "El origen de los peroxisomas: la posibilidad de una simbiosis actinobacteriana". Gene . 450 (1–2): 18–24. doi :10.1016/j.gene.2009.09.014. PMID  19818387.
  47. ^ Gabaldón T, Capella-Gutiérrez S (octubre de 2010). "Falta de apoyo filogenético para un supuesto origen actinobacteriano de los peroxisomas". Gene . 465 (1–2): 61–5. doi :10.1016/j.gene.2010.06.004. PMID  20600706.
  48. ^ Blattner J, Swinkels B, Dörsam H, Prospero T, Subramani S, Clayton C (diciembre de 1992). "Ensamblaje de glicosomas en tripanosomas: variaciones en la degeneración aceptable de una señal de orientación de microcuerpos COOH-terminal". The Journal of Cell Biology . 119 (5): 1129–36. doi :10.1083/jcb.119.5.1129. PMC 2289717 . PMID  1447292. 

Lectura adicional

Enlaces externos

Wikiversidad tiene recursos de aprendizaje sobre los peroxisomas en
El Departamento de Biología Celular
Wikimedia Commons alberga una categoría multimedia sobre Peroxisomas .