Adsorción de proteínas

La adsorción (que no debe confundirse con la absorción ) es la acumulación y adhesión de moléculas, átomos, iones o partículas más grandes a una superficie, pero sin que se produzca penetración en la superficie. La adsorción de biomoléculas más grandes, como las proteínas, es de gran relevancia fisiológica y, como tales, se adsorben con mecanismos diferentes a los de sus análogos moleculares o atómicos. Algunas de las principales fuerzas impulsoras detrás de la adsorción de proteínas incluyen: energía superficial, fuerzas intermoleculares, hidrofobicidad e interacción iónica o electrostática. Al saber cómo estos factores afectan la adsorción de proteínas, pueden manipularse mediante mecanizado, aleaciones y otras técnicas de ingeniería para seleccionar el rendimiento más óptimo en aplicaciones biomédicas o fisiológicas.

Relevancia

Muchos dispositivos y productos médicos entran en contacto con las superficies internas del cuerpo, como instrumentos quirúrgicos e implantes. Cuando un material no nativo ingresa al cuerpo, tiene lugar el primer paso de la respuesta inmune y la matriz extracelular del huésped y las proteínas plasmáticas se agregan al material en un intento de contener, neutralizar o aislar al agente dañino. ^[1] Estas proteínas pueden facilitar la unión de varios tipos de células, como osteoblastos y fibroblastos , que pueden estimular la reparación de tejidos. ^[2] Llevando esto un paso más allá, los dispositivos implantables pueden recubrirse con un material bioactivo para estimular la adsorción de proteínas específicas, la formación de cápsulas fibrosas y la cicatrización de heridas. Esto reduciría el riesgo de rechazo del implante y aceleraría la recuperación mediante la selección de las proteínas y células necesarias para la endotelización. Después de la formación del endotelio , el cuerpo ya no estará expuesto al material extraño y detendrá la respuesta inmune.

Las proteínas como el colágeno o la fibrina a menudo sirven como andamios para la adhesión y el crecimiento celular. Esta es una parte integral de la integridad estructural de las láminas celulares y su diferenciación en estructuras de tejidos y órganos más complejas. Las propiedades de adhesión de las proteínas a superficies no biológicas influyen en gran medida en si las células pueden o no unirse indirectamente a ellas a través de andamios. Un implante como un reemplazo de vástago de cadera requiere integración con los tejidos del huésped, y la adsorción de proteínas facilita esta integración.

Las herramientas quirúrgicas pueden diseñarse para esterilizarse más fácilmente, de modo que las proteínas no queden adsorbidas en una superficie, con riesgo de contaminación cruzada. Algunas enfermedades como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y el kuru (ambas relacionadas con la enfermedad de las vacas locas ) son causadas por la transmisión de priones , que son formas errantes o mal plegadas de una proteína normalmente nativa. Los instrumentos quirúrgicos contaminados con priones requieren un método especial de esterilización para erradicar por completo todos los oligoelementos de la proteína mal plegada, ya que son resistentes a muchos de los métodos de limpieza utilizados normalmente.

Sin embargo, en algunos casos, la adsorción de proteínas a biomateriales puede ser un evento extremadamente desfavorable. La adhesión de factores de coagulación puede inducir trombosis , lo que puede provocar un derrame cerebral u otros bloqueos. ^[3] Algunos dispositivos están destinados a interactuar con el entorno interno del cuerpo, como sensores o vehículos de administración de medicamentos, y la adsorción de proteínas obstaculizaría su eficacia.

Fundamentos de la adsorción de proteínas

Las proteínas son biomoléculas que están compuestas por subunidades de aminoácidos . Cada aminoácido tiene una cadena lateral que gana o pierde carga dependiendo del pH del entorno circundante, así como de sus propias cualidades polares/no polares individuales. ^[4]

Titulación de aminoácidos

Las regiones cargadas pueden contribuir en gran medida a la forma en que esa proteína interactúa con otras moléculas y superficies, así como a su propia estructura terciaria (plegamiento de proteínas). Como resultado de su hidrofilicidad, los aminoácidos cargados tienden a ubicarse en el exterior de las proteínas, donde pueden interactuar con las superficies. ^[5] Es la combinación única de aminoácidos la que le da a una proteína sus propiedades. En términos de química de superficies , la adsorción de proteínas es un fenómeno crítico que describe la agregación de estas moléculas en el exterior de un material. La tendencia de las proteínas a permanecer adheridas a una superficie depende en gran medida de las propiedades del material, como la energía superficial, la textura y la distribución relativa de la carga. Es más probable que las proteínas más grandes se adsorban y permanezcan adheridas a una superficie debido al mayor número de sitios de contacto entre los aminoácidos y la superficie (Figura 1).

Figura 1. El efecto del tamaño de la proteína en la interacción con una superficie. Observe que la proteína más grande compuesta de más aminoácidos es capaz de realizar más interacciones.

Energía de adsorción de proteínas.

La idea fundamental detrás de la adsorción espontánea de proteínas es que la adsorción ocurre cuando se libera más energía de la que se gana según la ley de energía libre de Gibbs.

Esto se ve en la ecuación:

${\displaystyle \Delta _{ads}G=\Delta _{ads}H-{T}\Delta _{ads}S<0}$

dónde:

• ∆ _anuncios es el cambio neto de los parámetros
• G es energía libre de Gibbs
• T es la temperatura (unidad SI: kelvin )
• S es la entropía (unidad SI: julio por kelvin)
• H es la entalpía (unidad SI: julio)

Para que la adsorción de proteínas se produzca espontáneamente, ∆ _ads G debe ser un número negativo.

Efecto Vroman

Las proteínas y otras moléculas compiten constantemente entre sí por los sitios de unión en una superficie. El Efecto Vroman , desarrollado por Leo Vroman, postula que las moléculas pequeñas y abundantes serán las primeras en cubrir una superficie. Sin embargo, con el tiempo, las moléculas con mayor afinidad por esa superficie en particular las reemplazarán. Esto se ve a menudo en materiales que entran en contacto con la sangre, donde el fibrinógeno se unirá primero a la superficie y con el tiempo será reemplazado por cininógeno . ^[6]

Tasa de adsorción

Para que las proteínas se adsorban, primero deben entrar en contacto con la superficie a través de uno o más de estos principales mecanismos de transporte: difusión , convección térmica , flujo masivo o una combinación de ellos. Al considerar el transporte de proteínas, queda claro cómo los gradientes de concentración, la temperatura, el tamaño de las proteínas y la velocidad del flujo influirán en la llegada de las proteínas a una superficie sólida. En condiciones de flujo bajo y gradientes de temperatura mínimos, la tasa de adsorción se puede modelar a partir de la ecuación de tasa de difusión. ^[5]

Ecuación de velocidad de difusión

${\displaystyle {dn \over dt}=C_{o}({D \over \pi t})^{1/2}}$

dónde:

• D es el coeficiente de difusión
• n es la concentración superficial de proteína
• Co es la concentración total de proteínas.
• es hora

Una mayor concentración aparente y/o un mayor coeficiente de difusión (inversamente proporcional al tamaño molecular) dan como resultado un mayor número de moléculas que llegan a la superficie. Las consiguientes interacciones de la superficie de las proteínas dan como resultado altas concentraciones locales de proteína adsorbida, alcanzando concentraciones de hasta 1000 veces mayores que en la solución a granel. ^[5] Sin embargo, el cuerpo es mucho más complejo y contiene flujo y difusión convectiva, y estos deben considerarse en la tasa de adsorción de proteínas.

Flujo en un canal delgado.

${\displaystyle {\partial C \over \partial t}+V(y){\partial C \over \partial x}=D{\partial ^{2}C \over \partial y^{2}}}$

y

${\displaystyle {V(y)=\gamma y(1-{y \over b})}}$

dónde:

• C es la concentración
• D es el coeficiente de difusión
• V es la velocidad del flujo
• x es la distancia por el canal
• γ es la velocidad de corte de la pared
• b es la altura del canal

Esta ecuación ^[5] es especialmente aplicable al análisis de la adsorción de proteínas a dispositivos biomédicos en arterias, por ejemplo, stents .

Fuerzas e interacciones que influyen en la adsorción de proteínas.

Las cuatro clases fundamentales de fuerzas e interacciones en la adsorción de proteínas son: 1) interacción iónica o electrostática, 2) enlaces de hidrógeno , 3) interacción hidrófoba (en gran medida impulsada entrópicamente) y 4) interacciones de transferencia de carga o tipo donante/aceptor de electrones de partículas. . ^[7]

Interacciones iónicas o electrostáticas

La carga de las proteínas está determinada por el pKa de sus cadenas laterales de aminoácidos y del aminoácido terminal y del ácido carboxílico. Las proteínas con punto isoeléctrico (pI) por encima de las condiciones fisiológicas tienen carga positiva y las proteínas con pI por debajo de las condiciones fisiológicas tienen carga negativa. La carga neta de la proteína, determinada por la carga suma de sus constituyentes, da como resultado una migración electroforética en un campo eléctrico fisiológico. Estos efectos son de corto alcance debido a la alta constante dieléctrica del agua; sin embargo, una vez que la proteína está cerca de una superficie cargada, el acoplamiento electrostático se convierte en la fuerza dominante. ^[8]

Enlaces de hidrógeno

El agua tiene tanta propensión a formar enlaces de hidrógeno como cualquier grupo de un polipéptido . Durante un proceso de plegamiento y asociación, los grupos peptídicos y aminoácidos intercambian enlaces de hidrógeno con agua. Por tanto, los enlaces de hidrógeno no tienen un fuerte efecto estabilizador sobre la adsorción de proteínas en un medio acuoso. ^[9]

• 
  Ilustración de dos moléculas de agua que interactúan para formar un enlace de hidrógeno.

Interacciones hidrofóbicas

Las interacciones hidrofóbicas son esencialmente interacciones entrópicas debidas básicamente a fenómenos de orden/desorden en un medio acuoso. La energía libre asociada con la minimización de las áreas interfaciales es responsable de minimizar la superficie de las gotas de agua y las burbujas de aire en el agua. Este mismo principio es la razón por la que las cadenas laterales de aminoácidos hidrófobos están orientadas lejos del agua, minimizando su interacción con el agua. Los grupos hidrófilos en el exterior de la molécula dan como resultado la solubilidad en agua de las proteínas. Se puede caracterizar este fenómeno tratando estas relaciones hidrofóbicas con conceptos de energía libre interfacial. En consecuencia, se puede pensar que la fuerza impulsora de estas interacciones es la minimización de la energía libre interfacial total, es decir, la minimización del área de superficie. ^[10]

Ilustración de cómo la proteína cambia de forma para permitir que las regiones polares (azul) interactúen con el agua, mientras que las regiones hidrofóbicas no polares (rojas) no interactúan con el agua.

Interacciones de transferencia de carga

Las interacciones de transferencia de carga también son importantes en la estabilización de proteínas y la interacción de superficies. En los procesos generales de donante-aceptor, se puede pensar en la presencia de un exceso de densidad de electrones que puede donarse a una especie electrófila. En medios acuosos, estas interacciones de solutos se deben principalmente a los efectos de los electrones del orbital pi. ^[11]

Otros factores que influyen en la adsorción de proteínas.

Temperatura

La temperatura tiene un efecto tanto sobre el estado de equilibrio como sobre la cinética de la adsorción de proteínas. La cantidad de proteína adsorbida a alta temperatura suele ser mayor que a temperatura ambiente. La variación de temperatura provoca cambios conformacionales en las proteínas que influyen en la adsorción. Estos reordenamientos conformacionales en las proteínas dan como resultado una ganancia de entropía que actúa como una fuerza impulsora importante para la adsorción de proteínas. El efecto de la temperatura sobre la adsorción de proteínas se puede observar en los procesos de fabricación de alimentos, especialmente alimentos líquidos como la leche, que provoca graves incrustaciones en las superficies de las paredes de los equipos donde se lleva a cabo el tratamiento térmico. ^{[12] [13]}

Fuerza iónica

La fuerza iónica determina la longitud de Debye que se correlaciona con la distancia de amortiguación del potencial eléctrico de una carga fija en un electrolito. Entonces, cuanto mayor es la fuerza iónica, más cortas son las interacciones electrostáticas entre entidades cargadas. Como resultado, se dificulta la adsorción de proteínas cargadas a sustratos con cargas opuestas, mientras que se mejora la adsorción a sustratos cargados similares, influyendo así en la cinética de adsorción. Además, una alta fuerza iónica aumenta la tendencia de las proteínas a agregarse. ^[12]

Sistema multiproteico

Cuando una superficie se expone a una solución multiproteica, se favorece la adsorción de ciertas moléculas de proteínas sobre otras. Las moléculas de proteínas que se acercan a la superficie compiten por los sitios de unión. En los sistemas multiproteicos puede ocurrir atracción entre moléculas, mientras que en soluciones de una sola proteína dominan las interacciones repulsivas intermoleculares. Además, se produce una propagación de proteínas dependiente del tiempo, en la que las moléculas de proteínas inicialmente entran en contacto con sitios de unión mínimos en la superficie. Con el aumento del tiempo de residencia de la proteína en la superficie, la proteína puede desplegarse para interactuar con sitios de unión adicionales. Esto da como resultado un aumento dependiente del tiempo en los puntos de contacto entre la proteína y la superficie. Esto hace además que la desorción sea menos probable. ^[5]

Enfoques experimentales para estudiar la adsorción de proteínas.

Técnica de agotamiento de la solución.

Esta técnica mide un cambio de concentración de proteínas en una solución a granel antes y después de la adsorción , Δc _p . Cualquier cambio en la concentración de proteínas se atribuye a la capa adsorbida, Γ _p .

Γ _p = Δc _p V/A _tot

dónde:

• V = volumen total de solución de proteína
• A _tot = Área total disponible para adsorción

Este método también requiere un material de alta área superficial, como adsorbentes en partículas y en perlas. ^[14]

Elipsometría

La elipsometría se ha utilizado ampliamente para medir la cinética de adsorción de proteínas , así como la estructura de la capa de proteína adsorbida. Es una técnica óptica que mide el cambio de polarización de la luz después de la reflexión de una superficie. Esta técnica requiere superficies reflectantes planas, preferiblemente cuarzo, silicio o sílice, y un fuerte cambio en el índice de refracción tras la adsorción de proteínas. ^[12]

Fuerza atómica microscópica

La microscopía de fuerza atómica (AFM) es una potente técnica de microscopía que se utiliza para estudiar muestras a nanoescala y, a menudo, se utiliza para obtener imágenes de la distribución de proteínas en una superficie. Consta de un voladizo con una punta para escanear sobre la superficie. Es una herramienta valiosa para medir la interacción proteína-proteína y proteína-superficie. Sin embargo, el factor limitante de muchos estudios de AFM es que las imágenes a menudo se realizan después de secar la superficie, lo que podría afectar el plegamiento de las proteínas y la estructura de la capa de proteínas. Además, la punta en voladizo puede desalojar una proteína o corrugar la capa de proteína. ^{[12] [15]}

Resonancia de plasmones superficiales

La resonancia de plasmón superficial (SPR) se ha utilizado ampliamente para medir la adsorción de proteínas con alta sensibilidad. Esta técnica se basa en la excitación de plasmones superficiales, ondas electromagnéticas longitudinales originadas en la interfaz entre metales y dieléctricos. La deposición sobre la superficie conductora de moléculas y capas delgadas dentro de 200 nm modifica las propiedades dieléctricas del sistema y, por tanto, la respuesta SPR, señalando la presencia de moléculas en una superficie metálica. ^[dieciséis]

Microbalanza de cristal de cuarzo.

La microbalanza de cristal de cuarzo (QCM) es un sensor acústico construido alrededor de un cristal de cuarzo en forma de disco . Hace uso del efecto piezoeléctrico inverso . QCM, y versiones extendidas como QCM-D , se han utilizado ampliamente para estudios de adsorción de proteínas, especialmente, monitoreo en tiempo real de la adsorción de proteínas sin etiquetas. Además de los estudios de adsorción, QCM-D también proporciona información sobre módulos elásticos, viscosidad y cambios conformacionales ^[17]

Espectroscopía en modo de luz con guía de ondas ópticas

La espectroscopia en modo de luz con guía de ondas ópticas (OWLS) es un dispositivo que se basa en una guía de ondas ópticas de película delgada que encierra un número discreto de ondas electromagnéticas guiadas. El guiado se consigue mediante un acoplador de rejilla. Se basa en las mediciones del índice de refracción efectivo de una capa de película delgada sobre la guía de ondas. Esta técnica sólo funciona en superficies muy transparentes. ^[17]

Otros métodos ampliamente utilizados para medir la cantidad de proteína adsorbida en las superficies incluyen el radiomarcaje, el ensayo de Lowry , la reflectometría de ángulo de barrido, la fluorescencia de reflexión interna total , el ensayo de ácido bicinconínico , etc.

Adsorción de proteínas a metales

Composición química

El enlace metálico se refiere al enlace específico entre iones metálicos positivos y las nubes de electrones de valencia circundantes. ^[18] Esta fuerza intermolecular es relativamente fuerte y da lugar a la orientación cristalina repetida de los átomos, también conocida como sistema reticular . Hay varios tipos de formaciones reticulares comunes, y cada una tiene su propia densidad de empaquetamiento y cercanía atómica únicas. Las nubes de electrones cargadas negativamente de los iones metálicos dificultarán estéricamente la adhesión de regiones proteicas cargadas negativamente debido a la repulsión de carga , limitando así los sitios de unión disponibles de una proteína a una superficie metálica.

La formación de la red puede conducir a una conexión con potenciales sitios de adhesión dependientes de iones metálicos (MIDAS) expuestos, que son sitios de unión para el colágeno y otras proteínas. ^[19] La superficie del metal tiene propiedades diferentes a las del resto, ya que las subunidades cristalinas normales que se repiten terminan en la superficie. Esto deja a los átomos de la superficie sin un átomo vecino en un lado, lo que altera inherentemente la distribución de electrones. Este fenómeno también explica por qué los átomos de la superficie tienen una energía mayor que la masa, a menudo denominada simplemente energía superficial . Este estado de mayor energía es desfavorable y los átomos de la superficie intentarán reducirlo uniéndose a las moléculas reactivas disponibles. ^[20]

Observe en el diagrama de Fe4C que a los átomos de la superficie les faltan átomos vecinos.

Esto a menudo se logra mediante la adsorción de proteínas, donde los átomos de la superficie se reducen a un estado energético más ventajoso.

El entorno interno del cuerpo a menudo se modela como un entorno acuoso a 37 °C y pH 7,3 con abundante oxígeno disuelto, electrolitos, proteínas y células. ^[5] Cuando se exponen al oxígeno durante un período prolongado de tiempo, muchos metales pueden oxidarse y aumentar su estado de oxidación superficial al perder electrones. ^[21] Este nuevo estado catiónico deja la superficie con una carga neta positiva y una mayor afinidad por los grupos laterales de proteínas cargados negativamente. Dentro de la gran diversidad de metales y aleaciones metálicas, muchos son susceptibles a la corrosión cuando se implantan en el cuerpo. Los elementos que son más electronegativos se corroen más rápido cuando se exponen a un entorno acuoso rico en electrolitos, como el cuerpo humano. ^[22] Tanto la oxidación como la corrosión reducirán la energía libre, afectando así la adsorción de proteínas como se ve en la ecuación. 1. ^[23]

Efectos de la topografía

La rugosidad y la textura de la superficie tienen una influencia innegable en la adsorción de proteínas en todos los materiales, pero con la ubicuidad de los procesos de mecanizado de metales, es útil abordar cómo estos impactan el comportamiento de las proteínas. La adsorción inicial es importante, así como el mantenimiento de la adhesión e integridad. Las investigaciones han demostrado que la rugosidad de la superficie puede fomentar la adhesión de proteínas de andamio y osteoblastos, y da como resultado un aumento de la mineralización de la superficie. ^[24] Las superficies con más características topográficas y rugosidad tendrán una superficie más expuesta para que las proteínas interactúen. ^[5] En términos de aplicaciones de ingeniería biomédica, las técnicas de micromecanizado se utilizan a menudo para aumentar la adhesión de proteínas a los implantes con la esperanza de acortar el tiempo de recuperación. La técnica del modelado láser introduce surcos y rugosidades superficiales que influirán en la adhesión, migración y alineación. El chorro de arena, un método análogo al chorro de arena, y el grabado químico han demostrado ser técnicas exitosas para dar rugosidad a la superficie que promueven la estabilidad a largo plazo de los implantes de titanio. ^[25] El aumento de la estabilidad es un resultado directo del aumento observado en la matriz extracelular y la unión del colágeno, lo que da como resultado una mayor unión y mineralización de los osteoblastos en comparación con las superficies no rugosas. ^[26] Sin embargo, la adsorción no siempre es deseable. La maquinaria puede verse afectada negativamente por la adsorción, particularmente con la adsorción de proteínas en la industria alimentaria .

Adsorción de proteínas a polímeros.[27]

Los polímeros son de gran importancia al considerar la adsorción de proteínas en el ámbito biomédico. Los polímeros están compuestos por uno o más tipos de "meros" unidos repetidamente, normalmente mediante enlaces covalentes direccionales. A medida que la cadena crece mediante la adición de meros, las propiedades químicas y físicas del material vienen dictadas por la estructura molecular del monómero. Al seleccionar cuidadosamente el tipo o tipos de mereros en un polímero y su proceso de fabricación, las propiedades químicas y físicas de un polímero se pueden adaptar en gran medida para adsorber proteínas y células específicas para una aplicación particular.

Efectos de conformación

La adsorción de proteínas a menudo resulta en cambios conformacionales significativos, que se refieren a cambios en las estructuras secundaria, terciaria y cuarta de las proteínas. Además de las tasas y cantidades de adsorción, la orientación y la conformación son de importancia crítica. Estos cambios conformacionales pueden afectar la interacción de proteínas con ligandos , sustratos y antígenos que dependen de la orientación del sitio de unión de interés. Estos cambios conformacionales, como resultado de la adsorción de proteínas, también pueden desnaturalizar la proteína y cambiar sus propiedades nativas.

Ilustración de la alteración del sitio de unión del ligando (estrella roja) de la proteína (verde) por el cambio conformacional de la proteína como resultado de la adsorción de la superficie (azul). Observe cómo el ligando ya no encaja en el sitio de unión.

Adsorción a andamios de polímeros.

La ingeniería de tejidos es un campo relativamente nuevo que utiliza un andamio como plataforma sobre la cual proliferan las células deseadas. No está claro qué define un andamio ideal para un tipo de tejido específico. Las consideraciones son complejas y la adsorción de proteínas sólo aumenta la complejidad. Aunque la arquitectura, la mecánica estructural y las propiedades de la superficie desempeñan un papel clave, también es fundamental comprender la degradación y la tasa de adsorción de proteínas. Además de los elementos esenciales de la mecánica y la geometría, una construcción de andamio adecuada poseerá propiedades de superficie optimizadas para la unión y migración de los tipos de células de particular interés.

Generalmente, se ha descubierto que los andamios que se parecen mucho a los entornos naturales del tejido que se está diseñando son los más exitosos. Como resultado, se han realizado muchas investigaciones sobre polímeros naturales que pueden adaptarse, mediante una metodología de procesamiento, según criterios de diseño específicos. El quitosano es actualmente uno de los polímeros más utilizados, ya que es muy similar a los glicosaminoglicanos (GAG) naturales y es degradable por enzimas humanas . ^[28]

quitosano

El quitosano es un polisacárido lineal que contiene residuos derivados de quitina unidos y está ampliamente estudiado como biomaterial debido a su alta compatibilidad con numerosas proteínas del cuerpo. El quitosano es catiónico y, por tanto, reacciona electrostáticamente con numerosos proteoglicanos , GAG aniónicos y otras moléculas que poseen carga negativa. Dado que muchas citocinas y factores de crecimiento están vinculados a GAG, los armazones con complejos de quitosano-GAG pueden retener estas proteínas secretadas por las células adheridas. Otra cualidad del quitosano que le otorga un buen potencial como biomaterial es su alta densidad de carga en soluciones. Esto permite que el quitosano forme complejos iónicos con muchos polímeros aniónicos solubles en agua, ampliando la gama de proteínas que pueden unirse a él y ampliando así sus posibles usos. ^[29]

Adsorción de proteínas en interfaces fluidas

Debido a su química anfifílica , las proteínas son tensioactivas y se adsorben en las interfaces fluidas. En sistemas multifásicos como emulsiones o espumas, las proteínas se adsorben en la interfaz aceite-agua o aire-agua, respectivamente, y reducen la tensión de la interfaz , aumentando así su estabilidad. ^{[36] Las proteínas son} polianfolitos dependientes del pH que sufren reordenamientos estructurales tras la adsorción, por lo que su adsorción depende de la estabilidad termodinámica de la proteína, ^[37] el pH y la fuerza iónica de la fase acuosa, ^[38] y la polaridad de las respectivas fases. ^[39] La adsorción de proteínas en las interfaces de fluidos juega un papel crítico en la producción y estabilidad de muchas emulsiones y espumas alimentarias como mayonesa , crema batida o merengue ^[40] y en fluidos fisiológicos como la película lagrimal , gotitas de lípidos o surfactante pulmonar . ^[41] Ciertas enzimas como las lipasas involucradas en la digestión de grasas actúan adsorbiéndose en la interfaz aceite-agua de la grasa ingerida. ^[42]

Predicción de la adsorción de proteínas

La adsorción de proteínas es fundamental para muchas aplicaciones industriales y biomédicas. La predicción precisa de la adsorción de proteínas permitirá avanzar en estas áreas.

Base de datos de adsorción biomolecular

La base de datos de adsorción biomolecular (BAD) es una base de datos en línea disponible gratuitamente con datos experimentales de adsorción de proteínas recopilados de la literatura. La base de datos se puede utilizar para la selección de materiales para la fabricación de dispositivos de microfluidos y para la selección de condiciones operativas óptimas de dispositivos de laboratorio en un chip . La cantidad de proteína adsorbida en la superficie se puede predecir utilizando la predicción basada en redes neuronales disponible en BAD. Se ha validado que esta predicción tiene un error inferior al 5% para los datos generales disponibles en BAD. También se pueden estimar otros parámetros, como el espesor de las capas de proteínas y la tensión superficial de las superficies cubiertas de proteínas. ^[43]

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