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glicina

Glicina (símbolo Gly o G ; [6] / ˈ ɡ l aɪ s iː n / ⓘ )[7]es unaminoácidoque tiene un solode hidrógenocomocadena lateral. Es el aminoácido estable más simple (el ácido carbámicoes inestable). En fase gaseosa, es una molécula con lafórmula química NH2-CH2-COOH. En solución o en sólido, la glicina existe comozwitterión. La glicina es uno de losaminoácidos proteinogénicos. Estácodificadopor todos loscodonesque comienzan con GG (GGU, GGC, GGA, GGG). La glicina es fundamental para la formación dehélices alfaenla estructura de la proteína secundariadebido a la"flexibilidad"causada por un grupo R tan pequeño. La glicina también es unneurotransmisor: la interferencia con su liberación dentro de la médula espinal (como durante unapor Clostridium tetani) puede causarespásticadebido a la contracción muscular desinhibida.

Es el único aminoácido proteinogénico aquiral . Puede encajar en ambientes hidrofílicos o hidrofóbicos , debido a su cadena lateral mínima de un solo átomo de hidrógeno.

Historia y etimología

La glicina fue descubierta en 1820 por el químico francés Henri Braconnot cuando hidrolizó la gelatina hirviéndola con ácido sulfúrico . [8] Originalmente lo llamó "azúcar de gelatina", [9] [10] pero el químico francés Jean-Baptiste Boussingault demostró en 1838 que contenía nitrógeno. [11] En 1847, el científico estadounidense Eben Norton Horsford , entonces alumno del químico alemán Justus von Liebig , propuso el nombre "glicocol"; [12] [13] sin embargo, el químico sueco Berzelius sugirió el nombre actual más simple un año después. [14] [15] El nombre proviene de la palabra griega γλυκύς "sabor dulce" [16] (que también está relacionada con los prefijos glico- y gluco- , como en glicoproteína y glucosa ). En 1858, el químico francés Auguste Cahours determinó que la glicina era una amina del ácido acético . [17]

Producción

Aunque la glicina se puede aislar a partir de proteínas hidrolizadas, esta ruta no se utiliza para la producción industrial, ya que puede fabricarse más convenientemente mediante síntesis química. [18] Los dos procesos principales son la aminación del ácido cloroacético con amoníaco , dando glicina y cloruro de amonio , [19] y la síntesis de aminoácidos de Strecker , [20] que es el principal método sintético en Estados Unidos y Japón. [21] De esta forma se producen anualmente unas 15.000 toneladas . [22]

La glicina también se cogenera como impureza en la síntesis de EDTA , derivada de reacciones del coproducto amoniaco. [23]

Reacciones químicas

Sus propiedades ácido-base son las más importantes. En solución acuosa, la glicina es anfótera : por debajo de un pH = 2,4, se convierte en el catión amonio llamado glicinio. Por encima de aproximadamente 9,6, se convierte en glicinato.

La glicina funciona como ligando bidentado para muchos iones metálicos, formando complejos de aminoácidos . Un complejo típico es el Cu(glicinato)2, es decir, Cu(H2NCH2CO2 ) 2 , que existe tanto en isómeros cis como trans.

Con los cloruros de ácido, la glicina se convierte en ácido amidocarboxílico, como el ácido hipúrico [24] y la acetilglicina . [25] Con ácido nitroso se obtiene ácido glicólico ( determinación de Van Slyke ). Con yoduro de metilo , la amina se cuaterniza para dar trimetilglicina , un producto natural:

h
3norte+
CH
2ARRULLO−
+ 3 CH 3 I → (CH
3)
3norte+
CH
2ARRULLO−
 + 3 HOLA

La glicina se condensa consigo misma para dar péptidos, comenzando con la formación de glicilglicina :

2 horas
3norte+
CH
2ARRULLO−
 → H
3norte+
CH
2CONHCH
2ARRULLO−
 + H2O _

La pirólisis de glicina o glicilglicina da 2,5-dicetopiperazina , la diamida cíclica.

Forma ésteres con alcoholes. A menudo se aíslan como su clorhidrato , por ejemplo, clorhidrato de éster metílico de glicina . De lo contrario, el éster libre tiende a convertirse en dicetopiperazina .

Como molécula bifuncional, la glicina reacciona con muchos reactivos. Estas se pueden clasificar en reacciones centradas en N y con centros de carboxilato.

Metabolismo

Biosíntesis

La glicina no es esencial para la dieta humana , ya que se biosintetiza en el cuerpo a partir del aminoácido serina , que a su vez se deriva del 3-fosfoglicerato , pero una publicación realizada por vendedores de suplementos parece demostrar que la capacidad metabólica para la biosíntesis de glicina sí lo es. no satisface la necesidad de síntesis de colágeno. [26] En la mayoría de los organismos, la enzima serina hidroximetiltransferasa cataliza esta transformación a través del cofactor piridoxal fosfato : [27]

serina + tetrahidrofolato → glicina + N 5 , N 10 -tetrahidrofolato de metileno + H 2 O

En E. coli , la glicina es sensible a los antibióticos que se dirigen al folato. [28]

En el hígado de los vertebrados , la síntesis de glicina es catalizada por la glicina sintasa (también llamada enzima de escisión de glicina). Esta conversión es fácilmente reversible : [27]

CO 2 + NH+
4+ N 5 , N 10 -tetrahidrofolato de metileno + NADH + H + ⇌ Glicina + tetrahidrofolato + NAD +

Además de sintetizarse a partir de serina, la glicina también puede derivarse de treonina , colina o hidroxiprolina mediante el metabolismo interorgánico del hígado y los riñones. [29]

Degradación

La glicina se degrada a través de tres vías. La vía predominante en animales y plantas es la inversa de la vía de la glicina sintasa mencionada anteriormente. En este contexto, el sistema enzimático implicado suele denominarse sistema de escisión de glicina : [27]

Glicina + tetrahidrofolato + NAD + ⇌ CO 2 + NH+
4+ N 5 , N 10 -tetrahidrofolato de metileno + NADH + H +

En la segunda vía, la glicina se degrada en dos pasos. El primer paso es lo contrario de la biosíntesis de glicina a partir de serina con serina hidroximetil transferasa. Luego, la serina deshidratasa convierte la serina en piruvato . [27]

En la tercera vía de su degradación, la glicina se convierte en glioxilato por la D-aminoácido oxidasa . Luego, la lactato deshidrogenasa hepática oxida el glioxilato a oxalato en una reacción dependiente de NAD + . [27]

La vida media de la glicina y su eliminación del cuerpo varía significativamente según la dosis. [30] En un estudio, la vida media varió entre 0,5 y 4,0 horas. [30]

función fisiológica

La función principal de la glicina es actuar como precursora de las proteínas . La mayoría de las proteínas incorporan sólo pequeñas cantidades de glicina, siendo una excepción notable el colágeno , que contiene aproximadamente un 35% de glicina debido a su papel repetido periódicamente en la formación de la estructura de hélice del colágeno junto con la hidroxiprolina . [27] [31] En el código genético , la glicina está codificada por todos los codones que comienzan con GG, a saber, GGU, GGC, GGA y GGG.

Como intermediario biosintético

En eucariotas superiores , el ácido δ-aminolevulínico , el precursor clave de las porfirinas , se biosintetiza a partir de glicina y succinil-CoA mediante la enzima ALA sintasa . La glicina proporciona la subunidad central C 2 N de todas las purinas . [27]

Como neurotransmisor

La glicina es un neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central , especialmente en la médula espinal , el tronco del encéfalo y la retina . Cuando se activan los receptores de glicina , el cloruro ingresa a la neurona a través de receptores ionotrópicos, lo que provoca un potencial postsináptico inhibidor (IPSP). La estricnina es un potente antagonista de los receptores ionotrópicos de glicina, mientras que la bicuculina es débil. La glicina es un coagonista necesario junto con el glutamato para los receptores NMDA . A diferencia del papel inhibidor de la glicina en la médula espinal, este comportamiento se ve facilitado por los receptores glutamatérgicos ( NMDA ) , que son excitadores. [32] La LD 50 de la glicina es de 7930 mg/kg en ratas (oral), [33] y suele provocar la muerte por hiperexcitabilidad.

Como agente de conjugación de toxinas.

La vía de conjugación de glicina no se ha investigado completamente. [34] Se cree que la glicina es un desintoxicante hepático de varios ácidos orgánicos endógenos y xenobióticos. [35] Los ácidos biliares normalmente se conjugan con glicina para aumentar su solubilidad en agua. [36]

El cuerpo humano elimina rápidamente el benzoato de sodio combinándolo con glicina para formar ácido hipúrico que luego se excreta. [37] La ​​vía metabólica para esto comienza con la conversión del benzoato por la butirato-CoA ligasa en un producto intermedio, benzoil-CoA , [38] que luego es metabolizado por la glicina N -aciltransferasa en ácido hipúrico. [39]

Usos

En los EE. UU., la glicina normalmente se vende en dos grados: Farmacopea de los Estados Unidos ("USP") y grado técnico. Las ventas de grado USP representan aproximadamente del 80 al 85 por ciento del mercado estadounidense de glicina. Si se necesita una pureza superior a la estándar de la USP, por ejemplo para inyecciones intravenosas , se puede utilizar una glicina de calidad farmacéutica más cara. La glicina de grado técnico, que puede cumplir o no con los estándares de grado USP, se vende a un precio más bajo para su uso en aplicaciones industriales, por ejemplo, como agente en la complejación y acabado de metales. [40]

Alimentos animales y humanos.

Estructura de cis -Cu(glicinato) 2 (H 2 O) [41]

La glicina no se utiliza mucho en los alimentos por su valor nutricional, excepto en infusiones. En cambio, el papel de la glicina en la química de los alimentos es el de saborizante. Es ligeramente dulce y contrarresta el regusto a sacarina . También tiene propiedades conservantes, quizás debido a su complejación con iones metálicos. Los complejos de glicinato metálico, por ejemplo el glicinato de cobre (II) , se utilizan como suplementos para la alimentación animal. [22]

La "Administración de Alimentos y Medicamentos" de los EE.UU. ya no considera que la glicina y sus sales sean generalmente reconocidas como seguras para su uso en la alimentación humana. [42]

Materia prima química

La glicina es un intermediario en la síntesis de una variedad de productos químicos. Se utiliza en la fabricación de los herbicidas glifosato , [43] iprodiona , glifosina, imiprotrina y eglinazina. [22] Se utiliza como intermediario de antibióticos como el tiamfenicol . [ cita necesaria ]

Investigación de laboratorio

La glicina es un componente importante de algunas soluciones utilizadas en el método de análisis de proteínas SDS-PAGE . Sirve como agente tampón, mantiene el pH y previene daños a la muestra durante la electroforesis. La glicina también se utiliza para eliminar anticuerpos marcadores de proteínas de las membranas de transferencia Western para permitir el sondeo de numerosas proteínas de interés del gel SDS-PAGE. Esto permite extraer más datos de la misma muestra, lo que aumenta la confiabilidad de los datos, reduce la cantidad de procesamiento de muestras y la cantidad de muestras requeridas. Este proceso se conoce como decapado.

Presencia en el espacio

La presencia de glicina fuera de la Tierra se confirmó en 2009, basándose en el análisis de muestras que habían sido tomadas en 2004 por la nave espacial de la NASA Stardust del cometa Wild 2 y posteriormente devueltas a la Tierra. La glicina ya había sido identificada en el meteorito Murchison en 1970. [44] El descubrimiento de glicina en el espacio exterior reforzó la hipótesis de la llamada panspermia blanda , que afirma que los "bloques de construcción" de la vida están diseminados por todo el universo. [45] En 2016, se anunció la detección de glicina dentro del cometa 67P/Churyumov-Gerasimenko por parte de la nave espacial Rosetta . [46]

Se ha debatido la detección de glicina fuera del Sistema Solar en el medio interestelar . [47]

Evolución

Se propone que la glicina se defina por códigos genéticos tempranos. [48] ​​[49] [50] [51] Por ejemplo, las regiones de baja complejidad (en las proteínas), que pueden parecerse a los protopéptidos del código genético temprano , están altamente enriquecidas en glicina. [51]

Presencia en los alimentos.

Ver también

Referencias

  1. ^ El índice Merck: una enciclopedia de productos químicos, fármacos y productos biológicos (11.ª ed.), Merck, 1989, ISBN 091191028X, 4386
  2. ^ pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/750#section=IUPAC-Name&fullscreen=true
  3. ^ Manual de química y física , CRC Press, 59.a edición, 1978
  4. ^ "Solubilidades y densidades". Prowl.rockefeller.edu. Archivado desde el original el 12 de septiembre de 2017 . Consultado el 13 de noviembre de 2013 .
  5. ^ Dawson, RMC y otros, Datos para la investigación bioquímica , Oxford, Clarendon Press, 1959.
  6. ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos". Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
  7. ^ "Glicina | Definición de glicina en inglés según los diccionarios de Oxford". Archivado desde el original el 29 de enero de 2018.
  8. ^ Plimmer, RHA (1912) [1908]. Plimmer, RHA; Hopkins, FG (eds.). La composición química de las proteínas. Monografías de bioquímica. vol. Parte I. Análisis (2ª ed.). Londres: Longmans, Green and Co. p. 82 . Consultado el 18 de enero de 2010 .
  9. ^ Braconnot, Henri (1820). "Sur la conversion des matières animales en nuevas sustancias par le moyen de l'acide sulfurique" [Sobre la conversión de materias animales en nuevas sustancias mediante ácido sulfúrico]. Annales de Chimie et de Physique . 2da serie (en francés). 13 : 113-125. ; ver pág. 114.
  10. ^ MacKenzie, Colin (1822). Mil experimentos en química: con ilustraciones de fenómenos naturales; y observaciones prácticas sobre los procesos químicos y de fabricación que se siguen actualmente en el cultivo exitoso de las artes útiles…. Sir R. Phillips y compañía. pag. 557.
  11. ^ Boussingault (1838). "Sur la composición du sucre de gélatine et de l'acide nitro-saccharique de Braconnot" [Sobre la composición del azúcar de la gelatina y del ácido nitroglucárico de Braconnot]. Comptes Rendus (en francés). 7 : 493–495.
  12. ^ Horsford, EN (1847). "Glycocoll (azúcar gelatinoso) y algunos de sus productos de descomposición". La Revista Estadounidense de Ciencias y Artes . 2da serie. 3 : 369–381.
  13. ^ Ihde, Aaron J. (1970). El desarrollo de la química moderna. Corporación de mensajería. ISBN 9780486642352.
  14. ^ Berzelius, Jacob (1848). Jahres-Bericht über die Fortschritte der Chemie und Mineralogie (Informe anual sobre el progreso de la química y la mineralogía). vol. 47. Tübigen, (Alemania): Laupp. pag. 654. De la pág. 654: "Er hat dem Leimzucker als Basis den Namen Glycocoll gegeben. … Glycin genannt werden, und diesen Namen werde ich anwenden". (Él [es decir, el científico estadounidense Eben Norton Horsford , entonces alumno del químico alemán Justus von Liebig ] dio el nombre de "glicocol" a Leimzucker [azúcar de gelatina], una base. Este nombre no es eufónico y tiene además el defecto que choca con los nombres del resto de las bases. Está compuesto de γλυχυς (dulce) y χολλα (pegamento animal). Dado que esta base orgánica es la única que sabe dulce, entonces se puede nombrar mucho más brevemente. "glicina", y usaré este nombre).
  15. ^ Nye, Mary Jo (1999). Antes de la gran ciencia: la búsqueda de la química y la física modernas, 1800-1940. Prensa de la Universidad de Harvard. ISBN 9780674063822.
  16. ^ "glicina". Diccionarios de Oxford . Archivado desde el original el 13 de noviembre de 2014 . Consultado el 6 de diciembre de 2015 .
  17. ^ Cahours, A. (1858). "Recherches sur les acides amidés" [Investigaciones sobre los ácidos aminados]. Comptes Rendus (en francés). 46 : 1044-1047.
  18. ^ Okafor, Nduka (9 de marzo de 2016). Microbiología y Biotecnología Industrial Moderna. Prensa CRC. ISBN 9781439843239.
  19. ^ Ingersoll, AW; Babcock, SH (1932). "Ácido hipúrico". Síntesis orgánicas . 12:40 .; Volumen Colectivo , vol. 2, pág. 328
  20. ^ Wiley (14 de diciembre de 2007). Tecnología de alimentos y piensos Kirk-Othmer, juego de 2 volúmenes. John Wiley e hijos. ISBN 9780470174487.
  21. ^ "Conferencia sobre glicina (preliminar)". USITC. Archivado desde el original el 22 de febrero de 2012 . Consultado el 13 de junio de 2014 .{{cite web}}: Mantenimiento CS1: bot: estado de la URL original desconocido ( enlace )
  22. ^ abc Drauz, Karlheinz; Grayson, Ian; Kleemann, Axel; Krimmer, Hans-Peter; Leuchtenberger, Wolfgang y Weckbecker, Christoph (2007). "Aminoácidos". Enciclopedia de química industrial de Ullmann . Weinheim: Wiley-VCH. ISBN 978-3527306732.
  23. ^ Hart, J. Roger (2005). "Ácido etilendiaminotetraacético y agentes quelantes relacionados". Enciclopedia de química industrial de Ullmann . Weinheim: Wiley-VCH. doi :10.1002/14356007.a10_095. ISBN 978-3527306732.
  24. ^ Ingersoll, AW; Babcock, SH (1932). "Ácido Hipúrico". Org. Sintetizador . 12 : 40. doi : 10.15227/orgsyn.012.0040.
  25. ^ Herbst, RM; Shemin, D. (1939). "Acetilglicina". Org. Sintetizador . 19 : 4. doi : 10.15227/orgsyn.019.0004.
  26. ^ Meléndez-Hevia, E; De Paz-Lugo, P; Cornish-Bowden, A ; Cárdenas, ML (diciembre de 2009). "Un eslabón débil del metabolismo: la capacidad metabólica para la biosíntesis de glicina no satisface la necesidad de síntesis de colágeno". Revista de Biociencias . 34 (6): 853–72. doi :10.1007/s12038-009-0100-9. PMID  20093739. S2CID  2786988.
  27. ^ abcdefg Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2005). Principios de bioquímica (4ª ed.). Nueva York: W. H. Freeman. págs.127, 675–77, 844, 854. ISBN 0-7167-4339-6.
  28. ^ Kwon, Yun Kyung; Higgins, Meytal B.; Rabinowitz, Joshua D. (2010). "El agotamiento de glicina y purinas intracelulares inducido por antifolato inhibe la muerte sin timina en E. coli". Biología Química ACS . 5 (8): 787–795. doi :10.1021/cb100096f. PMC 2945287 . PMID  20553049. 
  29. ^ Wang, W.; Wu, Z.; Dai, Z.; Yang, Y.; Wang, J.; Wu, G. (2013). "Metabolismo de la glicina en animales y humanos: implicaciones para la nutrición y la salud". Aminoácidos . 45 (3): 463–77. doi :10.1007/s00726-013-1493-1. PMID  23615880. S2CID  7577607.
  30. ^ ab Hahn RG (1993). "Vida media de la glicina dependiente de la dosis". Investigación Urológica . 21 (4): 289–291. doi :10.1007/BF00307714. PMID  8212419. S2CID  25138444.
  31. ^ Szpak, Paul (2011). "Química y ultraestructura de las espinas de pescado: implicaciones para la tafonomía y el análisis de isótopos estables". Revista de Ciencias Arqueológicas . 38 (12): 3358–3372. doi :10.1016/j.jas.2011.07.022.
  32. ^ "Desarrollo reciente en receptores NMDA". Revista médica china. 2000.
  33. ^ "Datos de seguridad (MSDS) para la glicina". El Laboratorio de Química Física y Teórica de la Universidad de Oxford. 2005. Archivado desde el original el 20 de octubre de 2007 . Consultado el 1 de noviembre de 2006 .
  34. ^ van der Sluis, Rencia; Badenhorst, Christoffel PS; Erasmo, Elardo; van Dyk, Etresia; van der Westhuizen, Francois H.; van Dijk, Alberdina A. (15 de octubre de 2015). "La conservación de las regiones codificantes del gen de la glicina N-aciltransferasa sugiere además que la conjugación de glicina es una vía de desintoxicación esencial". Gen. _ 571 (1): 126-134. doi :10.1016/j.gene.2015.06.081. ISSN  1879-0038. PMID  26149650.
  35. ^ Badenhorst, Christoffel Petrus Stephanus; Erasmo, Elardo; van der Sluis, Rencia; Norteje, Carla; van Dijk, Alberdina Aike (agosto de 2014). "Una nueva perspectiva sobre la importancia de la conjugación de glicina en el metabolismo de los ácidos aromáticos". Reseñas del metabolismo de los fármacos . 46 (3): 343–361. doi :10.3109/03602532.2014.908903. ISSN  1097-9883. PMID  24754494.
  36. ^ Di Ciaula, Agostino; Garruti, Gabriella; Lunardi Baccetto, Raquel; Molina-Molina, Emilio; Bonfraté, Leonilde; Wang, David Q.-H.; Portincasa, Piero (noviembre 2017). "Fisiología de los ácidos biliares". Anales de hepatología . 16 (Suplemento 1: s3-105.): s4-s14. doi : 10.5604/01.3001.0010.5493 . hdl : 11586/203563 . ISSN  1665-2681. PMID  29080336.
  37. ^ "Informe final sobre la evaluación de seguridad del alcohol bencílico, el ácido benzoico y el benzoato de sodio". Revista Internacional de Toxicología . 20 (3_suppl): 23–50. Enero de 2001. doi : 10.1080/10915810152630729. ISSN  1091-5818.
  38. ^ "butirato-CoA ligasa". BRENDA . Universidad Técnica de Braunschweig . Consultado el 7 de mayo de 2014 .Sustrato/Producto
  39. ^ "glicina N-aciltransferasa". BRENDA . Universidad Técnica de Braunschweig . Consultado el 7 de mayo de 2014 .Sustrato/Producto
  40. ^ "Glicina de Japón y Corea" (PDF) . Comisión de Comercio Internacional de Estados Unidos. Enero de 2008. Archivado (PDF) desde el original el 6 de junio de 2010 . Consultado el 13 de junio de 2014 .
  41. ^ Casari, BM; Mahmoudkhani, AH; Langer, V. (2004). "Una redeterminación de cis -Aquabis (glicinato-κ 2 N, O ) cobre (II)". Acta Crystallogr. mi . 60 (12): m1949–m1951. doi :10.1107/S1600536804030041.
  42. ^ "eCFR :: 21 CFR 170.50 - Glicina (ácido aminoacético) en alimentos para consumo humano". ecfr.gov . Consultado el 24 de octubre de 2022 .
  43. ^ Stahl, Shannon S.; Alsters, Paul L. (13 de julio de 2016). Catálisis de oxidación aeróbica en fase líquida: aplicaciones industriales y perspectivas académicas. John Wiley e hijos. ISBN 9783527690152.
  44. ^ Kvenvolden, Keith A.; Sin ley, James; Pering, Katherine; Peterson, Etta; Flores, José; Ponnamperuma, Cyril; Kaplan, Isaac R.; Moore, Carleton (1970). "Evidencia de aminoácidos e hidrocarburos extraterrestres en el meteorito Murchison". Naturaleza . 228 (5275): 923–926. Código Bib :1970Natur.228..923K. doi :10.1038/228923a0. PMID  5482102. S2CID  4147981.
  45. ^ "Se encuentra un componente básico de la vida en un cometa - Thomson Reuters 2009". Reuters . 18 de agosto de 2009 . Consultado el 18 de agosto de 2009 .
  46. ^ Agencia Espacial Europea (27 de mayo de 2016). "El cometa Rosetta contiene ingredientes para la vida" . Consultado el 5 de junio de 2016 .
  47. ^ Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM y col. (2005). "Un intento riguroso de verificar la glicina interestelar". Astrofia J. 619 (2): 914–930. arXiv : astro-ph/0410335 . Código Bib : 2005ApJ...619..914S. doi :10.1086/426677. S2CID  16286204.
  48. ^ Trifonov, EN (diciembre de 2000). "Consenso de orden temporal de aminoácidos y evolución del código triplete". Gen. _ 261 (1): 139-151. doi :10.1016/S0378-1119(00)00476-5. PMID  11164045.
  49. ^ Higgs, Paul G.; Pudritz, Ralph E. (junio de 2009). "Una base termodinámica para la síntesis de aminoácidos prebióticos y la naturaleza del primer código genético". Astrobiología . 9 (5): 483–490. arXiv : 0904.0402 . Código Bib : 2009AsBio...9..483H. doi :10.1089/ast.2008.0280. ISSN  1531-1074. PMID  19566427. S2CID 9039622 . 
  50. ^ Chaliotis, Anargyros; Vlastaridis, Panayotis; Mossialos, Dimitris; Ibba, Michael; Becker, Hubert D.; Stathopoulos, Constantinos; Amoutzias, Grigorios D. (17 de febrero de 2017). "La compleja historia evolutiva de las aminoacil-tRNA sintetasas". Investigación de ácidos nucleicos . 45 (3): 1059–1068. doi : 10.1093/nar/gkw1182 . ISSN  0305-1048. PMC 5388404 . PMID  28180287. 
  51. ^ ab Ntountoumi, Chrysa; Vlastaridis, Panayotis; Mossialos, Dimitris; Stathopoulos, Constantinos; Iliopoulos, Ioannis; Promponas, Vasilios; Oliver, Stephen G; Amoutzias, Grigoris D (4 de noviembre de 2019). "Las regiones de baja complejidad en las proteínas de los procariotas desempeñan funciones funcionales importantes y están altamente conservadas". Investigación de ácidos nucleicos . 47 (19): 9998–10009. doi : 10.1093/nar/gkz730 . ISSN  0305-1048. PMC 6821194 . PMID  31504783. 
  52. ^ "Base de datos nacional de nutrientes como referencia estándar". Departamento de Agricultura de EE. UU. Archivado desde el original el 3 de marzo de 2015 . Consultado el 7 de septiembre de 2009 .

Otras lecturas

enlaces externos

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