El dominio de inmunoglobulina , también conocido como pliegue de inmunoglobulina, es un tipo de dominio proteico que consta de un sándwich de dos capas de 7-9 cadenas β antiparalelas dispuestas en dos láminas β con una topología de clave griega , [1] [2 ] que consta de aproximadamente 125 aminoácidos.
La columna vertebral cambia repetidamente entre las dos láminas β. Normalmente, el patrón es (horquilla β N-terminal en la hoja 1)-(horquilla β en la hoja 2)-(hebra β en la hoja 1)-(horquilla β C-terminal en la hoja 2). Los cruces entre láminas forman una "X", de modo que las horquillas de los terminales N y C quedan enfrentadas.
Los miembros de la superfamilia de las inmunoglobulinas se encuentran en cientos de proteínas con diferentes funciones. Los ejemplos incluyen anticuerpos , la quinasa titina del músculo gigante y receptores tirosina quinasas . Los dominios similares a las inmunoglobulinas pueden estar implicados en las interacciones proteína-proteína y proteína- ligando . [3]
Los genes humanos que codifican proteínas que contienen el dominio de inmunoglobulina incluyen: