El gluten es la proteína de almacenamiento de las semillas de trigo maduro (y de las semillas de especies estrechamente relacionadas). Es la sustancia pegajosa del trigo panificable que permite que la masa suba y mantenga su forma durante el horneado. Las mismas proteínas, o muy similares, también se encuentran en gramíneas relacionadas dentro de la tribu Triticeae . Los glutenes de las semillas de algunas plantas no Triticeae tienen propiedades similares, pero ninguno puede competir con los de los taxones Triticeae, en particular las especies Triticum (trigo panificable, trigo duro, etc.). Lo que distingue al trigo panificable de estas otras semillas de gramíneas es la cantidad de estas proteínas y el nivel de subcomponentes, siendo el trigo panificable el que tiene el mayor contenido de proteínas y una mezcla compleja de proteínas derivadas de tres especies de gramíneas ( Aegilops speltoides , Aegilops tauschii strangulata y Triticum monococcum ).
Las proteínas de las semillas de Triticeae se dividen en cuatro grupos: [1]
De estas proteínas, las dos últimas, la prolamina (en el trigo – gliadina) y la glutelina (en el trigo – glutenina) forman los componentes del gluten definidos clásicamente en el trigo.
Los glutenes de Triticeae son importantes principalmente para una definición en desarrollo de "libre de gluten" en los tratamientos dietéticos para la sensibilidad al gluten que tienen como objetivo excluir las proteínas patógenas de la dieta de individuos susceptibles (como la enfermedad celíaca , el síndrome del intestino irritable o las enfermedades inflamatorias del intestino ). Los motivos venenosos parecen estar ampliamente extendidos en Triticeae , pero no en otros taxones, para la mayoría de los celíacos. Sin embargo, las cuatro proteínas están involucradas en las alergias al trigo, y las proteínas de los no trigos pueden no estar involucradas en ciertas alergias al gluten o en sensibilidades idiopáticas.
Proteínas del endospermo de Triticeae que generalmente son ricas en arginina, prolina, glutamina y/o asparagina.
Debido a la utilidad de los glutenes de trigo, los estudios genéticos se han centrado en gran medida en la genética del trigo . El trigo tiene tres genomas (AABBDD) y puede codificar muchas variaciones de la misma proteína, incluso en las subcategorías de gliadina muchos tipos de gliadina por cultivar, X = genoma (genoma A, B o D cromosomas (1 a 7)). Los genomas A y B se derivan del trigo escanda silvestre que a su vez es una especie digenómica natural que contiene un genoma similar a Triticum monococcum y Aegilops speltoides . El genoma D se deriva de la especie existente Aegilops tauschii strangulatum . [3]
Los estudios genéticos indican que en el trigo, cada tipo de proteína puede ser codificado por varios loci y se pueden encontrar varios alelos diferentes para cada loci en diferentes genomas, lo que permite una gran cantidad de isoformas codificadas de forma única.
Las prolaminas y, en menor grado, las glutelinas son excelentes sustratos para la desamidación, en particular por las transglutaminasas tisulares de los mamíferos (tTG). La desamidación es un proceso en el que la porción R-C0-NH2 de las glutaminas (o asparagina) se hidroliza a R-CO-OH formando ácido glutámico o ácido aspártico. En la gliadina, los tripéptidos -QQP-, -QVP-, -QLP-, -QYP- en el contexto de péptidos adyacentes favorables se desamidan fácilmente. [5] La mayoría de las proteínas tienen pocos o ningún sitio de transglutaminasa; sin embargo, la alfa gliadina tiene 13 sitios de este tipo. La transglutaminasa tisular humana no solo desamida la gliadina, sino que también se reticula a sí misma con la gliadina, lo que tiene consecuencias inmunológicas. La gliadina también tiene un pequeño péptido que parece alterar la distribución de la transglutaminasa en el intestino, pero no está reticulado; el mecanismo de su comportamiento "innato" no está claro. La tTG también reticula la gliadina con otras proteínas a través de estos sitios, generando respuestas antialimentarias, respuestas antiproteicas propias y respuestas de autoreactividad cruzada con las proteínas alimentarias que resultan en autoinmunidades secundarias. El papel de la tTG en la matriz extracelular es reticular las cadenas laterales de lisina de proteínas como el colágeno a las proteínas, sin embargo, los glutenes parecen infiltrarse en el intestino delgado, interfiriendo con este proceso y dando como resultado un falso reconocimiento inmunológico de la matriz y las células circundantes como extrañas , lo que conduce, en última instancia, a la destrucción de la mucosa intestinal. Las semillas de ciertas plantas pueden provocar las respuestas innatas y celulares como una respuesta defensiva al consumo excesivo de semillas.
Si bien las prolaminas y glutelinas son excelentes sustratos de deamidasas y transaminasas, los motivos altamente repetitivos, en particular los tractos de poliprolina/glutamina, a menudo son sustratos pobres para las endoproteasas gastrointestinales , como las producidas en el tracto GI. Un claro ejemplo es un 33-mer de α-2 gliadina . Otra región resistente a la digestión es un 25-mer que contiene el péptido innato. [6] Las alfa gliadinas, que tienen estos sitios, son específicamente venenosas para ratas jóvenes cuando se alimentan en concentraciones superiores al 1% [7] y la adición de inhibidores de manosidasa aumenta la sensibilidad específicamente a las alfa gliadinas. [8] Estas propiedades de ciertas alfa-gliadinas parecen haber evolucionado para prevenir el consumo a largo plazo o dedicado de ciertas gramíneas de trigo por ciertas especies. Esta es una de las propiedades irónicas del trigo, ya que una de sus principales ventajas es la cantidad de proteínas que contiene; sin embargo, parte de ellas se desperdician en la flora intestinal (o en el sistema inmunológico del huésped), ya que no se pueden descomponer. Un remedio sugerido para este problema son las nuevas enzimas que ayudan a descomponer específicamente las prolaminas en el estómago. Esto puede prevenir la aparición de enfermedades relacionadas con el trigo en personas susceptibles, pero actualmente no hay pruebas de detección eficaces y, una vez que se alcanza el estado clínico, la mayoría de las personas son tan sensibles a las gliadinas del trigo que, efectivamente, se requeriría una digestión completa en el estómago.
La inmunoquímica de Triticeae es importante en varias enfermedades autoinmunes (ver sección sobre Enfermedades humanas), sensibilidad al gluten y alergia al gluten en general. Puede subdividirse en respuestas innatas (estimulación directa del sistema inmunológico), presentación mediada por clase II ( HLA DQ ), estimulación de células asesinas mediada por clase I y reconocimiento de anticuerpos. La presentación de gliadina a linfocitos T colaboradores mediada por DQ de clase II restringida parece ser el proceso primario involucrado en la enfermedad celíaca .
Los glutens son una parte esencial de la industria alimentaria moderna. La industria del trigo se remonta a antes del Neolítico , cuando la gente procesaba los granos (o maíces) uno a uno a mano. Durante la primera fase del cultivo, se seleccionaban los trigos por su capacidad de cosecha y crecimiento en diversas condiciones climáticas, lo que dio lugar a los primeros cultivares. Esta industria se extendió a muchas áreas de Eurasia occidental durante la neolitización, llevando los cultivares más primitivos. Estos granos podían usarse para sopas (espeltoides) o molerse tediosamente para obtener harinas simples y productos horneados. Durante la segunda fase, se produjo un trigo escandallo que era una especie alocuadriploide y que contenía más gluten, lo que hacía que la cocción fuera más eficiente. Esto también se extendió durante la neolitización, pero en algunos lugares estos cultivares eran una minoría. Una variante del trigo escandallo se llama trigo duro y es la fuente de harina de sémola , que se usa para hacer pastas y otras pastas alimenticias. Se encuentran variedades comparables en toda Eurasia. Finalmente, el trigo escanda se combinó con una hierba de cabra (Aegilops tauschii) para formar un trigo panificable alohexaploide, que tiene una textura suave y fina después de leudar y cocinarse. Las propiedades industriales de este trigo se basan en sus glutenes, glutenes de alta elasticidad, alta tolerancia al calor de otros glutenes o que cambian cuando se someten al calor para producir polímeros más fuertes.
El maíz se prepara hirviéndolo en agua con álcali y luego moliéndolo, lo que da como resultado un material sin piel llamado masa nixtamalizada . La masa se puede usar para tortillas, tamales, papas fritas y otros productos, pero debe usarse rápidamente porque sus glutens cambian rápidamente y la unión disminuye rápidamente. La masa no se almacena bien y se agregan productos químicos para mejorar la conservación a expensas de la calidad. En contraste, los glutenes del trigo tienen más propiedades adhesivas que cambian cuando se preparan de diferentes maneras. Las gluteninas, por ejemplo, se estiran, pero también pueden fijar su forma a altas temperaturas, lo que hace que el pan mantenga su elevación característica.
Cuando la harina se combina con agua y levadura, la masa puede leudar y posteriormente fijarse con calor, lo que da como resultado una capa exterior dura con un interior suave y agradable al paladar. Esto hace que el pan sea fácil de transportar y se conserva durante varios días (en condiciones secas). La cebada se puede hacer germinar durante un corto período y tostar, la malta resultante se puede moler para la alimentación o combinar con levadura de pan (actualmente una variedad cervecera) para producir cerveza y licores destilados como whisky , vodka y maltas de masa madre . Agregar un ácido suave a la harina de centeno lo activa para la elaboración de pan (panes de masa madre utilizados en el norte de Europa).
La harina de sémola de trigo duro se puede utilizar para hacer pastas, o sin huevo, para hacer una variante de pasta que se puede utilizar para hacer empanadillas chinas. A la harina de trigo o de sémola se le pueden añadir otros ingredientes, como pescado, carne o leche, para crear pastas alimenticias. El trigo se puede procesar más para obtener una harina muy fina y tamizarla, o bien se pueden extraer los glutenes y añadirlos a otros productos. Si bien muchos glutenes de semillas y gomas alimentarias, cuando se combinan con almidón alimentario, se acercan a crear los productos refinados de la harina de trigo y la harina de trigo duro, ninguna combinación se ha acercado aún a las cualidades de estas harinas a un precio comparable.
Algunas variedades de triticeae, como la cebada, tienen valores proteicos relativamente bajos. Esto las hace más aceptables para la elaboración de cerveza, donde los granos con alto contenido proteico pueden generar una "turbidez" o "neblina" proteínica. Las proteínas de almacenamiento de las semillas de las gramíneas (es decir, el gluten del trigo) están diseñadas para ayudar a la planta a crecer durante sus primeras etapas de vida, y entre las proteínas de las semillas se encuentran enzimas que convierten el almidón en azúcar.
Estas proteínas se activan durante la germinación y el almidón que rodea el endospermo se convierte en azúcares . Más tarde, las prolaminas se descomponen para proporcionar a las semillas jóvenes una fuente de nitrógeno y energía, lo que da a las plántulas de Triticeae un gran impulso durante sus primeros años de vida.
Una vez que el almidón se convierte en azúcar , puede ser fermentado fácilmente por Saccharomyces cerevisiae . Sin embargo, primero se debe detener el proceso de germinación. Para ello, los granos parcialmente germinados se colocan en un horno de tostado y se tuestan hasta que los brotes se esterilizan y se secan. Este proceso de germinación y secado se llama malteado . Luego, los brotes tostados se muelen, se rehidratan y se fermentan. Esto produce una cerveza cruda .
El potencial de desamidación de los trigos se ha analizado anteriormente. Los glutenes se generan en la industria del almidón de trigo. Sin embargo, son más difíciles de manipular una vez que se eliminan el almidón y otras proteínas; por ejemplo, los glutenes solubles en alcohol no se pueden mezclar con productos lácteos, ya que el alcohol desnaturaliza y precipita las proteínas lácteas. Por lo tanto, el gluten se modifica a menudo para su uso comercial mediante desamidación mediante tratamiento con ácido a altas temperaturas o tratamiento enzimático con deamidasa o transglutaminasas. El aumento de la carga aumenta la hidrofilicidad de las gliadinas, lo que hace que se estiren en solución. La desamidación del 20% de las cadenas laterales de glutamina a glutamato es suficiente para generar un producto soluble. Esto hace que el gluten sea lo suficientemente soluble sin alcohol para mezclarlo con otros productos como la leche.
Las personas que padecen enteropatía sensible al gluten/enfermedad celíaca tienen una reacción adversa al gluten presente en los cultivares de Triticeae cuando lo consumen. [9] Además del trigo panificable, se sabe que el centeno y la cebada (que tienen glutenes similares) causan síntomas en los celíacos. Entre el 2 y el 10% de las personas sensibles al gluten también son sensibles a la avena , pero no está claro en qué medida esto se debe a la contaminación de las semillas de triticeae en la avena o a respuestas alérgicas (frente a intolerancia). Por lo tanto, cuando se aplica de forma amplia, la designación de libre de gluten se aplica a los alimentos que contienen las proteínas de almacenamiento de las semillas derivadas de Triticeae.