La caseína ( / ˈk eɪ s iː n / KAY -visto , del latín caseus "queso") es una familia de fosfoproteínas relacionadas ( αS1 , aS2, β , κ ) que se encuentran comúnmente en la leche de los mamíferos y comprenden alrededor del 80% de la proteínas de la leche de vaca y entre un 20% y un 60% de las proteínas de la leche humana . [1] La leche de oveja y de vaca tiene un mayor contenido de caseína que otros tipos de leche, y la leche humana tiene un contenido de caseína particularmente bajo. [2]
La caseína es el principal emulsionante de la leche, es decir, ayuda a mezclar aceites, grasas y agua en la leche. [3]
La caseína tiene una amplia variedad de usos, desde ser un componente importante del queso hasta usarse como aditivo alimentario. [4] La forma más común de caseína es el caseinato de sodio , que es un emulsionante muy eficaz. [3] [5] La caseína se secreta en la leche a partir de las células mamarias en forma de micelas de caseína coloidal , un tipo de condensado biomolecular . [6]
Como fuente alimenticia , la caseína aporta aminoácidos , carbohidratos y dos elementos esenciales, calcio y fósforo . [7]
La caseína contiene una gran cantidad de aminoácidos prolina que dificultan la formación de motivos estructurales secundarios comunes de las proteínas. Tampoco hay puentes disulfuro . Como resultado, tiene relativamente poca estructura terciaria . Es relativamente hidrofóbico , lo que lo hace poco soluble en agua . Se encuentra en la leche como una suspensión de partículas, llamadas micelas de caseína , que muestran sólo un parecido limitado con las micelas de tipo tensioactivo en el sentido de que las partes hidrófilas residen en la superficie y son esféricas. Sin embargo, a diferencia de las micelas de tensioactivos, el interior de una micela de caseína está muy hidratado. Las caseínas de las micelas se mantienen unidas mediante iones de calcio e interacciones hidrofóbicas. Cualquiera de varios modelos moleculares podría explicar la conformación especial de la caseína en las micelas. [8] Uno de ellos propone que el núcleo micelar está formado por varias submicelas, cuya periferia está formada por microvellosidades de κ-caseína. [9] [10] [11] Otro modelo sugiere que el núcleo está formado por fibrillas interconectadas de caseína. [12] Finalmente, el modelo más reciente [13] propone un doble enlace entre las caseínas para que se produzca la gelificación. Los tres modelos consideran las micelas como partículas coloidales formadas por agregados de caseína envueltos en moléculas solubles de κ-caseína.
El punto isoeléctrico de la caseína es 4,6. Dado que el pH de la leche es 6,6, la caseína tiene una carga negativa en la leche. La proteína purificada es insoluble en agua. Si bien también es insoluble en soluciones salinas neutras, es fácilmente dispersable en álcalis diluidos y en soluciones salinas como oxalato de sodio acuoso y acetato de sodio .
La enzima tripsina puede hidrolizar una peptona que contiene fosfato . Se utiliza para formar un tipo de adhesivo orgánico . [14]
La pintura de caseína es un medio soluble en agua y de secado rápido utilizado por los artistas. La pintura de caseína se ha utilizado desde la época del antiguo Egipto como una forma de pintura al temple y fue ampliamente utilizada por los ilustradores comerciales como material elegido hasta finales de la década de 1960, cuando, con la llegada de la pintura acrílica , la caseína se volvió menos popular. [15] [16] Todavía es ampliamente utilizado por los pintores escénicos, aunque el acrílico también ha hecho avances en ese campo. [17]
Las colas a base de caseína se formulan a partir de caseína, agua y álcalis (normalmente una mezcla de cal hidratada e hidróxido de sodio ). Se desnata la leche para eliminar la grasa, luego se agria la leche para que la caseína precipite como cuajada de leche . La cuajada se lava (quitando el suero ) y luego se prensa para exprimir el agua (incluso se puede secar hasta convertirla en polvo). La caseína se mezcla con álcali (generalmente hidróxido de sodio y calcio) para hacer pegamento. Las colas elaboradas con diferentes mezclas de álcalis tienen diferentes propiedades. También se pueden agregar conservantes. [18] [19]
Eran populares para trabajar la madera, incluso para aviones, hasta el avión de Havilland Albatross en 1939. [20] [21]
El pegamento de caseína también se utiliza en la fabricación de transformadores (específicamente tableros de transformadores) debido a su permeabilidad al aceite. [22]
Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue y muchos otros adhesivos Borden se fabricaron originalmente a partir de caseína. Si bien una razón fue su naturaleza no tóxica, un factor principal fue que su uso era económico. Hacia finales del siglo XX, Borden reemplazó la caseína en todos sus adhesivos populares por sintéticos como el PVA .
Si bien se han reemplazado en gran medida por resinas sintéticas, los pegamentos a base de caseína todavía tienen uso en ciertas aplicaciones específicas, como la laminación de puertas ignífugas y el etiquetado de botellas. [20] [23] [24] Los pegamentos de caseína se adelgazan rápidamente al aumentar la temperatura, lo que facilita la aplicación rápida de películas delgadas para etiquetar frascos y botellas en una línea de producción. [25]
Varios alimentos, cremas y aderezos contienen una variedad de caseinatos. El caseinato de sodio actúa como un aditivo alimentario importante para estabilizar los alimentos procesados; sin embargo, las empresas podrían optar por utilizar caseinato de calcio para aumentar el contenido de calcio y disminuir los niveles de sodio en sus productos. [26]
Los principales usos alimentarios de la caseína son los polvos que requieren una rápida dispersión en agua, desde cremas para café hasta sopas cremosas instantáneas. Mead Johnson introdujo un producto a principios de la década de 1920 llamado Casec para aliviar los trastornos gastrointestinales y los problemas digestivos infantiles que eran una causa común de muerte en los niños en ese momento.
Todos los caseinatos tienen propiedades emulsionantes muy eficientes y se utilizan ampliamente para hacer emulsiones en alimentos [28] . [3]
Se cree que neutraliza la capsaicina , el ingrediente activo de los chiles como los jalapeños y los habaneros . [29] La leche se consume a menudo para disminuir la irritación causada por los alimentos picantes.
El queso se compone de proteínas y grasas de la leche , normalmente leche de vaca , búfala , cabra u oveja . Se produce por una coagulación que se produce por la desestabilización de la micela de caseína, lo que inicia los procesos de fraccionamiento y concentración selectiva. [2] Normalmente, la leche se acidifica y luego se coagula mediante la adición de cuajo , que contiene una enzima proteolítica conocida como renino ; tradicionalmente se obtiene del estómago de los terneros , pero actualmente se produce con mayor frecuencia a partir de microorganismos modificados genéticamente. Luego, los sólidos se separan y se prensan hasta obtener su forma final. [30]
A diferencia de muchas proteínas, la caseína no se coagula con el calor. Durante el proceso de coagulación, las proteasas coagulantes de la leche actúan sobre la porción soluble de las caseínas, la κ-caseína , originando así un estado micelar inestable que resulta en la formación de coágulos. Cuando se coagula con quimosina , la caseína a veces se llama paracaseína . La quimosina (EC 3.4.23.4) es una proteasa aspártica que hidroliza específicamente el enlace peptídico en Phe105-Met106 de la κ-caseína y se considera la proteasa más eficiente para la industria quesera (Rao et al., 1998). La terminología británica, por otra parte, utiliza el término caseinógeno para la proteína no coagulada y caseína para la proteína coagulada . Tal como existe en la leche, es una sal de calcio .
Una propiedad atractiva de la molécula de caseína es su capacidad para formar un gel o coágulo en el estómago, lo que la hace muy eficiente en el suministro de nutrientes. El coágulo es capaz de proporcionar una liberación lenta y sostenida de aminoácidos al torrente sanguíneo, que a veces dura varias horas. [31] A menudo, la caseína está disponible como caseína hidrolizada , mediante la cual es hidrolizada por una proteasa como la tripsina . Se observa que las formas hidrolizadas tienen un sabor amargo y los bebés y los animales de laboratorio a menudo rechazan dichos suplementos en favor de la caseína intacta. [32]
Algunos de los primeros plásticos se basaban en caseína. En particular, el galalito era bien conocido por su uso en botones . La fibra se puede fabricar a partir de caseína extruida. Lanital , un tejido elaborado a partir de fibra de caseína (conocido como Aralac en Estados Unidos), fue particularmente popular en Italia durante los años 1930. Innovaciones recientes, como Qmilk , ofrecen un uso más refinado de la fibra para tejidos modernos.
Los compuestos derivados de la caseína se utilizan en productos de remineralización dental para estabilizar el fosfato cálcico amorfo (ACP) y liberar el ACP en las superficies de los dientes, donde puede facilitar la remineralización. [33] [34] [35]
Las dietas de exclusión de caseína y gluten se utilizan a veces en la medicina alternativa para niños con autismo . En 2015, la evidencia de que tales dietas tienen algún impacto en el comportamiento o el funcionamiento cognitivo y social de los niños autistas era limitada y débil. [36] [37]
Las proteínas de caseína tienen potencial para su uso como nanomateriales debido a su fuente fácilmente disponible (leche) y su propensión a autoensamblarse en fibrillas de amiloide . [38]
La betacaseína A1 y A2 son variantes genéticas de la proteína betacaseína de la leche que se diferencian en un aminoácido ; una prolina se encuentra en la posición 67 en la cadena de aminoácidos que forman la beta-caseína A2, mientras que en la beta-caseína A1 se encuentra una histidina en esa posición. [39] [40] Debido a la forma en que la beta-caseína interactúa con las enzimas que se encuentran en el sistema digestivo, las enzimas digestivas procesan A1 y A2 de manera diferente , y un péptido de siete aminoácidos , la beta - casomorfina -7, (BCM-7 ) puede liberarse mediante la digestión de la A1-beta-caseína. [39]
El tipo de betacaseína A1 es el tipo más común que se encuentra en la leche de vaca en Europa (excluyendo Italia y Francia, que tienen más vacas A2), Estados Unidos, Australia y Nueva Zelanda. [41]
El interés en la distinción entre las proteínas beta-caseína A1 y A2 comenzó a principios de la década de 1990 a través de investigaciones epidemiológicas y estudios en animales realizados inicialmente por científicos de Nueva Zelanda, que encontraron correlaciones entre la prevalencia de la leche con proteínas beta-caseína A1 y diversas enfermedades crónicas. [39] La investigación generó interés en los medios de comunicación, entre algunos miembros de la comunidad científica y entre los empresarios. [39] Se fundó una empresa, A2 Corporation, en Nueva Zelanda a principios de la década de 2000 para comercializar la prueba y comercializar la "leche A2" como leche premium que es más saludable debido a la falta de péptidos de A1. [39] A2 Milk incluso solicitó a la autoridad reguladora de Normas Alimentarias de Australia y Nueva Zelanda que exigiera una advertencia sanitaria en la leche común. [39]
Respondiendo al interés público, a la comercialización de la leche A2 y a la evidencia científica que se había publicado. Una revisión independiente publicada en 2005 tampoco encontró diferencias perceptibles entre beber leche A1 o A2 en cuanto al riesgo de contraer enfermedades crónicas. [39] La Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA) revisó la literatura científica y publicó una revisión en 2009 que no encontró ninguna relación identificable entre las enfermedades crónicas y el consumo de leche con la proteína A1. [41]
Una pequeña fracción de la población es alérgica a la caseína. [42] La intolerancia a la caseína , también conocida como "intolerancia a la proteína de la leche", se experimenta cuando el cuerpo no puede descomponer las proteínas de la caseína. [43] La prevalencia de alergia o intolerancia a la caseína oscila entre el 0,25 y el 4,9% de los niños pequeños. [44] Se desconocen las cifras correspondientes a niños mayores y adultos. Una parte importante de las personas en el espectro del autismo tienen intolerancia o alergia a la proteína caseína hasta la edad adulta. Esto puede ser utilizado por médicos y dietistas para detectar el autismo en aquellos que no presentan rasgos autistas tradicionales . [45] [ se necesita verificación ] Estas personas suelen practicar una dieta conocida como libre de caseína y gluten (CFGF) después de descubrir su intolerancia o alergia.
Se ha demostrado que la caseína tratada térmicamente es más alergénica y más difícil de digerir cuando se administra a los bebés. [46] Por lo general, no se ha demostrado que la leche materna cause una reacción alérgica, pero debe administrarse a un bebé con precaución cada vez en caso de una reacción adversa por algo que la madre que amamanta consumió y que contenía caseína. Se ha demostrado que seguir una dieta libre de caseína mejora los resultados de los bebés amamantados mientras son alérgicos o intolerantes a las proteínas lácteas. [47] Se ha demostrado que la leche materna humana es el mejor alimento para un bebé y debe probarse primero cuando esté disponible. [48]
Se ha demostrado que la suplementación con enzima proteasa ayuda a las personas intolerantes a la caseína a digerir la proteína con una reacción adversa mínima. [49]