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Lisina

La lisina ( símbolo Lys o K ) [2] es un α-aminoácido precursor de muchas proteínas . Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en el −NH protonado +3forma cuando se disuelve en agua), un grupo ácido α-carboxílico (que está en la forma desprotonada −COO − cuando se disuelve en agua), y un lisilo de cadena lateral ( (CH 2 ) 4 NH 2 ), clasificándolo como un aminoácido alifático básico , cargado (a pH fisiológico ) . Está codificado por los codones AAA y AAG. Como casi todos los demás aminoácidos, el carbono α es quiral y la lisina puede referirse a un enantiómero o a una mezcla racémica de ambos. Para el propósito de este artículo, lisina se referirá al enantiómero biológicamente activo L -lisina, donde el carbono α está en la configuración S.

El cuerpo humano no puede sintetizar lisina, que es esencial para el ser humano y, por lo tanto, debe obtenerse a través de la dieta. En los organismos que sintetizan lisina, existen dos vías biosintéticas principales , las vías del diaminopimelato y del α-aminoadipato , que emplean enzimas y sustratos distintos y se encuentran en diversos organismos. El catabolismo de la lisina se produce a través de una de varias vías, la más común de las cuales es la vía de la sacaropina .

La lisina desempeña varias funciones en los seres humanos, la más importante de las cuales es la proteinogénesis , pero también en la reticulación de los polipéptidos de colágeno , la absorción de nutrientes minerales esenciales y en la producción de carnitina , que es clave en el metabolismo de los ácidos grasos . La lisina también suele estar implicada en las modificaciones de las histonas y, por tanto, afecta al epigenoma . El grupo ε-amino participa a menudo en la unión de hidrógeno y como base general en la catálisis . El grupo ε - amonio ( −NH+3) está unido al cuarto carbono desde el carbono α, que está unido al grupo carboxilo ( −COOH ). [3]

Debido a su importancia en varios procesos biológicos, la falta de lisina puede provocar varios estados patológicos, como defectos en el tejido conectivo, alteración del metabolismo de los ácidos grasos, anemia y deficiencia sistémica de proteína y energía. Por el contrario, una sobreabundancia de lisina, causada por un catabolismo ineficaz, puede causar trastornos neurológicos graves .

La lisina fue aislada por primera vez por el químico biológico alemán Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel en 1889 a partir de la hidrólisis de la proteína caseína , [4] y por eso la llamó lisina, del griego λύσις (lisis)  'aflojamiento'. [5] [6] En 1902, los químicos alemanes Emil Fischer y Fritz Weigert determinaron la estructura química de la lisina sintetizándola. [7]

El símbolo de una letra K se asignó a la lisina por ser el más cercano alfabéticamente, mientras que L se asignó a la leucina estructuralmente más simple y M a la metionina. [8]

Biosíntesis

Vías de biosíntesis de lisina. Dos vías son responsables de la biosíntesis de novo de L -lisina, a saber, la vía (A) del diaminopimelato y la vía (B) del α-aminoadipato.

Se han identificado dos vías en la naturaleza para la síntesis de lisina. La vía del diaminopimelato (DAP) pertenece a la familia biosintética derivada del aspartato , que también está involucrada en la síntesis de treonina , metionina e isoleucina [9] [10] , mientras que la vía del α-aminoadipato (AAA) es parte de la familia biosintética del glutamato [11] [12] .

Ruta DAP

La vía DAP se encuentra tanto en procariotas como en plantas y comienza con la reacción de condensación catalizada por la dihidrodipicolinato sintasa (DHDPS) (EC 4.3.3.7) entre el derivado de aspartato, L -aspartato semialdehído, y el piruvato para formar ácido (4 S )-4-hidroxi-2,3,4,5-tetrahidro-(2 S )-dipicolínico (HTPA). [13] [14] [15] [16] [17] El producto es luego reducido por la dihidrodipicolinato reductasa (DHDPR) (EC 1.3.1.26), con NAD(P)H como donante de protones, para producir 2,3,4,5-tetrahidrodipicolinato (THDP). [18] A partir de este punto, se han encontrado cuatro variaciones de la vía, a saber, las vías de la acetilasa, la aminotransferasa, la deshidrogenasa y la succinilasa. [9] [19] Tanto la vía de la acetilasa como la de la succinilasa utilizan cuatro pasos catalizados por enzimas , la vía de la aminotransferasa utiliza dos enzimas y la vía de la deshidrogenasa utiliza una sola enzima. [20] Estas cuatro vías variantes convergen en la formación del penúltimo producto, meso -diaminopimelato, que posteriormente se descarboxila enzimáticamente en una reacción irreversible catalizada por la diaminopimelato descarboxilasa (DAPDC) (EC 4.1.1.20) para producir L -lisina. [21] [22] La vía DAP está regulada en múltiples niveles, incluyendo aguas arriba en las enzimas implicadas en el procesamiento del aspartato, así como en el paso inicial de condensación catalizada por DHDPS. [22] [23] La lisina imparte un fuerte ciclo de retroalimentación negativa en estas enzimas y, posteriormente, regula toda la vía. [23]

Vía AAA

La vía AAA implica la condensación de α-cetoglutarato y acetil-CoA a través del intermediario AAA para la síntesis de L -lisina. Se ha demostrado que esta vía está presente en varias especies de levaduras , así como en protistas y hongos superiores. [12] [24] [25] [26] [27] [28] [29] También se ha informado que se ha encontrado una variante alternativa de la ruta AAA en Thermus thermophilus y Pyrococcus horikoshii , lo que podría indicar que esta vía está más ampliamente extendida en procariotas de lo que se propuso originalmente. [30] [31] [32] El primer paso, y el que limita la velocidad, en la vía AAA es la reacción de condensación entre acetil-CoA y α-cetoglutarato catalizada por la homocitrato-sintasa (HCS) (EC 2.3.3.14) para dar el intermediario homocitril-CoA, que es hidrolizado por la misma enzima para producir homocitrato . [33] El homocitrato es deshidratado enzimáticamente por la homoaconitasa (HAc) (EC 4.2.1.36) para producir cis -homoaconitato . [34] Luego, la HAc cataliza una segunda reacción en la que el cis -homoaconitato sufre rehidratación para producir homoisocitrato . [12] El producto resultante sufre una descarboxilación oxidativa por la homoisocitrato deshidrogenasa (HIDH) (EC 1.1.1.87) para producir α-cetoadipato. [12] Luego, el AAA se forma a través de una aminotransferasa dependiente de piridoxal 5'-fosfato (PLP) (PLP-AT) (EC 2.6.1.39), utilizando glutamato como donante de amino. [33] A partir de este punto, la vía AAA varía con [¿Falta algo aquí? -> ¡al menos, encabezado de sección!] en el reino. En los hongos, el AAA se reduce a α-aminoadipato-semialdehído a través de la AAA reductasa (EC 1.2.1.95) en un proceso único que involucra tanto adenilación como reducción que es activado por una fosfopanteteinil transferasa (EC 2.7.8.7). [12] Una vez formado el semialdehído, la sacaropina reductasa (EC 1.5.1.10) cataliza una reacción de condensación con glutamato y NAD(P)H, como donante de protones, y la imina se reduce para producir el penúltimo producto, la sacaropina. [32] El paso final de la vía en los hongos implica la La sacaropina deshidrogenasa (SDH) (EC 1.5.1.8) catalizó la desaminación oxidativa de la sacaropina, lo que resultó en L -lisina. [12] En una vía variante de AAA encontrada en algunos procariotas, AAA primero se convierte en N -acetil-α-aminoadipato, que se fosforila y luego se desfosforila reductivamente al ε-aldehído. [32] [33] Luego, el aldehído se transamina a N -acetillisina, que se desacetila para dar L -lisina. [32] [33] Sin embargo, las enzimas involucradas en esta vía variante necesitan mayor validación.

Catabolismo

Vía del catabolismo de la sacaropina y la lisina. La vía de la sacaropina es la vía más importante para el catabolismo de la lisina.

Al igual que con todos los aminoácidos, el catabolismo de la lisina se inicia a partir de la absorción de lisina dietética o de la descomposición de la proteína intracelular . El catabolismo también se utiliza como un medio para controlar la concentración intracelular de lisina libre y mantener un estado estable para prevenir los efectos tóxicos de la lisina libre excesiva. [35] Hay varias vías involucradas en el catabolismo de la lisina, pero la más comúnmente utilizada es la vía de la sacaropina, que tiene lugar principalmente en el hígado (y órganos equivalentes) en animales, específicamente dentro de las mitocondrias . [36] [35] [37] [38] Esta es la inversa de la vía AAA descrita anteriormente. [36] [39] En animales y plantas, los dos primeros pasos de la vía de la sacaropina son catalizados por la enzima bifuncional, α-aminoadípico semialdehído sintasa (AASS) , que posee actividades tanto de lisina-cetoglutarato reductasa (LKR) (EC 1.5.1.8) como de SDH, mientras que en otros organismos, como bacterias y hongos, ambas enzimas están codificadas por genes separados . [40] [41] El primer paso implica la reducción catalizada por LKR de L -lisina en presencia de α-cetoglutarato para producir sacaropina, con NAD(P)H actuando como donante de protones. [42] Luego, la sacaropina sufre una reacción de deshidratación, catalizada por SDH en presencia de NAD + , para producir AAS y glutamato. [43] La AAS deshidrogenasa (AASD) (EC 1.2.1.31) luego deshidrata aún más la molécula en AAA. [42] Posteriormente, PLP-AT cataliza la reacción inversa a la de la vía de biosíntesis de AAA, lo que da como resultado que AAA se convierta en α-cetoadipato. El producto, α-cetoadipato, se descarboxila en presencia de NAD + y coenzima A para producir glutaril-CoA, sin embargo, la enzima involucrada en esto aún debe dilucidarse por completo. [44] [45] Algunas evidencias sugieren que el complejo 2-oxoadipato deshidrogenasa (OADHc), que es estructuralmente homólogo a la subunidad E1 del complejo oxoglutarato deshidrogenasa (OGDHc) (EC 1.2.4.2), es responsable de la reacción de descarboxilación. [44] [46] Finalmente, la glutaril-CoA es descarboxilada oxidativamente a crotonil-CoA por la glutaril-CoA deshidrogenasa (EC 1.3.8.6), que luego es procesada a través de múltiples pasos enzimáticos para producir acetil-CoA; un metabolito de carbono esencial involucrado en el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) . [42][47] [48] [49]

Valor nutricional

La lisina es un aminoácido esencial en los seres humanos. [50] El requerimiento nutricional diario humano varía de ~60 mg/kg en la infancia a ~30 mg/kg en adultos. [36] Este requerimiento se satisface comúnmente en una sociedad occidental con la ingesta de lisina de fuentes de carne y vegetales muy por encima del requerimiento recomendado. [36] En las dietas vegetarianas, la ingesta de lisina es menor debido a la cantidad limitada de lisina en los cultivos de cereales en comparación con las fuentes de carne. [36]

Dada la concentración limitante de lisina en los cultivos de cereales, se ha especulado durante mucho tiempo que el contenido de lisina se puede aumentar a través de prácticas de modificación genética . [51] [52] A menudo, estas prácticas han implicado la desregulación intencional de la vía DAP mediante la introducción de ortólogos insensibles a la retroalimentación de la lisina de la enzima DHDPS. [51] [52] Estos métodos han tenido un éxito limitado probablemente debido a los efectos secundarios tóxicos del aumento de la lisina libre y los efectos indirectos en el ciclo del TCA. [53] Las plantas acumulan lisina y otros aminoácidos en forma de proteínas de almacenamiento de semillas , que se encuentran dentro de las semillas de la planta, y esto representa el componente comestible de los cultivos de cereales. [54] Esto resalta la necesidad no solo de aumentar la lisina libre, sino también de dirigir la lisina hacia la síntesis de proteínas de almacenamiento de semillas estables y, posteriormente, aumentar el valor nutricional del componente consumible de los cultivos. [55] [56] Si bien las prácticas de modificación genética han tenido un éxito limitado, las técnicas de crianza selectiva más tradicionales han permitido el aislamiento de " maíz de proteína de calidad ", que ha aumentado significativamente los niveles de lisina y triptófano , también un aminoácido esencial. Este aumento en el contenido de lisina se atribuye a una mutación opaca-2 que redujo la transcripción de proteínas de almacenamiento de semillas relacionadas con la zeína que carecen de lisina y, como resultado, aumentó la abundancia de otras proteínas que son ricas en lisina. [56] [57] Comúnmente, para superar la abundancia limitante de lisina en el alimento para el ganado , se agrega lisina producida industrialmente. [58] [59] El proceso industrial incluye el cultivo fermentativo de Corynebacterium glutamicum y la posterior purificación de la lisina. [58]

Fuentes dietéticas

Las buenas fuentes de lisina son los alimentos ricos en proteínas, como los huevos, la carne (en concreto, la carne roja, el cordero, el cerdo y las aves de corral), la soja , los frijoles y los guisantes, el queso (en particular el parmesano) y ciertos pescados (como el bacalao y las sardinas ). [60] La lisina es el aminoácido limitante (el aminoácido esencial que se encuentra en menor cantidad en el alimento en cuestión) en la mayoría de los cereales , pero es abundante en la mayoría de las legumbres. [61] Los frijoles contienen la lisina de la que carece el maíz , y en el registro arqueológico humano los frijoles y el maíz suelen aparecer juntos, como en las Tres Hermanas : frijoles, maíz y calabaza. [62]

Se considera que un alimento tiene suficiente lisina si tiene al menos 51 mg de lisina por gramo de proteína (de modo que la proteína es 5,1% lisina). [63] La L -lisina HCl se utiliza como suplemento dietético , aportando 80,03% de L -lisina. [64] Por tanto, 1 g de L -lisina está contenido en 1,25 g de L -lisina HCl.

Roles biológicos

El papel más común de la lisina es la proteinogénesis. La lisina juega frecuentemente un papel importante en la estructura de las proteínas . Dado que su cadena lateral contiene un grupo cargado positivamente en un extremo y una larga cola de carbono hidrofóbica cerca de la cadena principal, la lisina se considera algo anfipática . Por esta razón, la lisina se puede encontrar enterrada, así como más comúnmente en los canales de solventes y en el exterior de las proteínas, donde puede interactuar con el entorno acuoso. [65] La lisina también puede contribuir a la estabilidad de las proteínas, ya que su grupo ε-amino a menudo participa en la unión de hidrógeno , puentes salinos e interacciones covalentes para formar una base de Schiff . [65] [66] [67] [68]

Un segundo papel importante de la lisina es en la regulación epigenética por medio de la modificación de histonas . [69] [70] Hay varios tipos de modificaciones covalentes de histonas, que comúnmente involucran residuos de lisina encontrados en la cola saliente de las histonas. Las modificaciones a menudo incluyen la adición o eliminación de un acetilo (−CH 3 CO) formando acetil-lisina o revirtiendo a lisina, hasta tres metil (−CH 3 ) , ubiquitina o un grupo proteico sumo . [69] [71] [72] [73] [74] Las diversas modificaciones tienen efectos posteriores en la regulación genética , en la que los genes pueden ser activados o reprimidos.

La lisina también ha sido implicada en desempeñar un papel clave en otros procesos biológicos, incluyendo; proteínas estructurales de tejidos conectivos , homeostasis de calcio y metabolismo de ácidos grasos . [75] [76] [77] Se ha demostrado que la lisina está involucrada en la reticulación entre los tres polipéptidos helicoidales en colágeno , resultando en su estabilidad y resistencia a la tracción. [75] [78] Este mecanismo es similar al papel de la lisina en las paredes celulares bacterianas , en las que la lisina (y el meso -diaminopimelato) son críticos para la formación de reticulaciones, y por lo tanto, la estabilidad de la pared celular. [79] Este concepto ha sido explorado previamente como un medio para evitar la liberación no deseada de bacterias genéticamente modificadas potencialmente patógenas . Se propuso que una cepa auxotrófica de Escherichia coli ( X 1776) podría ser utilizada para todas las prácticas de modificación genética, ya que la cepa no puede sobrevivir sin la suplementación de DAP, y por lo tanto, no puede vivir fuera de un ambiente de laboratorio. [80] También se ha propuesto que la lisina está involucrada en la absorción intestinal de calcio y la retención renal y, por lo tanto, puede desempeñar un papel en la homeostasis del calcio . [76] Finalmente, se ha demostrado que la lisina es un precursor de la carnitina , que transporta ácidos grasos a las mitocondrias , donde pueden oxidarse para liberar energía. [77] [81] La carnitina se sintetiza a partir de la trimetillisina , que es un producto de la degradación de ciertas proteínas, por lo que la lisina primero debe incorporarse a las proteínas y metilarse antes de convertirse en carnitina. [77] Sin embargo, en los mamíferos, la fuente principal de carnitina es a través de fuentes dietéticas, en lugar de a través de la conversión de lisina. [ 77 ]

En opsinas como la rodopsina y las opsinas visuales (codificadas por los genes OPN1SW , OPN1MW y OPN1LW ), el retinaldehído forma una base de Schiff con un residuo de lisina conservado, y la interacción de la luz con el grupo retinilideno provoca la transducción de señales en la visión del color (ver el ciclo visual para más detalles).

Roles en disputa

Se ha debatido durante mucho tiempo que la lisina, cuando se administra por vía intravenosa u oral, puede aumentar significativamente la liberación de hormonas de crecimiento . [82] Esto ha llevado a los atletas a utilizar la lisina como un medio para promover el crecimiento muscular durante el entrenamiento, sin embargo, hasta la fecha no se ha encontrado evidencia significativa que respalde esta aplicación de la lisina. [82] [83]

Como las proteínas del virus del herpes simple (VHS) son más ricas en arginina y más pobres en lisina que las células que infectan, se han probado suplementos de lisina como tratamiento. Dado que los dos aminoácidos se absorben en el intestino, se recuperan en el riñón y se trasladan a las células por los mismos transportadores de aminoácidos , una abundancia de lisina, en teoría, limitaría la cantidad de arginina disponible para la replicación viral. [84] Los estudios clínicos no proporcionan buena evidencia de la eficacia como profiláctico o en el tratamiento de brotes de VHS. [85] [86] En respuesta a las afirmaciones del producto de que la lisina podría mejorar las respuestas inmunitarias al VHS, una revisión de la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria no encontró evidencia de una relación causa-efecto. La misma revisión, publicada en 2011, no encontró evidencia para apoyar las afirmaciones de que la lisina podría reducir el colesterol, aumentar el apetito, contribuir a la síntesis de proteínas en cualquier función que no sea como un nutriente ordinario, o aumentar la absorción o retención de calcio. [87]

Papeles en la enfermedad

Las enfermedades relacionadas con la lisina son el resultado del procesamiento posterior de la lisina, es decir, la incorporación a proteínas o la modificación en biomoléculas alternativas. El papel de la lisina en el colágeno se ha descrito anteriormente, sin embargo, la falta de lisina e hidroxilisina involucradas en la reticulación de los péptidos de colágeno se ha relacionado con un estado patológico del tejido conectivo. [88] Como la carnitina es un metabolito clave derivado de la lisina involucrado en el metabolismo de los ácidos grasos, una dieta deficiente que carezca de suficiente carnitina y lisina puede conducir a una disminución de los niveles de carnitina, lo que puede tener efectos en cascada significativos en la salud de un individuo. [81] [89] También se ha demostrado que la lisina desempeña un papel en la anemia , ya que se sospecha que la lisina tiene un efecto en la absorción de hierro y, posteriormente, en la concentración de ferritina en el plasma sanguíneo . [90] Sin embargo, aún no se ha dilucidado el mecanismo de acción exacto. [90] Más comúnmente, la deficiencia de lisina se observa en sociedades no occidentales y se manifiesta como desnutrición proteico-energética , que tiene efectos profundos y sistémicos en la salud del individuo. [91] [92] También existe una enfermedad genética hereditaria que implica mutaciones en las enzimas responsables del catabolismo de la lisina, a saber, la enzima bifuncional AASS de la vía de la sacaropina. [93] Debido a la falta de catabolismo de la lisina, el aminoácido se acumula en el plasma y los pacientes desarrollan hiperlisinemia , que puede presentarse como discapacidades neurológicas asintomáticas o graves , que incluyen epilepsia , ataxia , espasticidad y deterioro psicomotor . [93] [94] La importancia clínica de la hiperlisinemia es tema de debate en el campo y algunos estudios no encuentran correlación entre las discapacidades físicas o mentales y la hiperlisinemia. [95] Además de esto, las mutaciones en genes relacionados con el metabolismo de la lisina se han implicado en varios estados patológicos, incluyendo la epilepsia dependiente de piridoxina ( gen ALDH7A1 ), la aciduria α-cetoadípica y α-aminoadípica ( gen DHTKD1 ) y la aciduria glutárica tipo 1 ( gen GCDH ). [44] [96] [97] [98] [99]

La hiperlisinuria se caracteriza por la presencia de cantidades elevadas de lisina en la orina. [100] A menudo se debe a una enfermedad metabólica en la que una proteína implicada en la descomposición de la lisina no es funcional debido a una mutación genética. [101] También puede ocurrir debido a una falla del transporte tubular renal . [101]

Uso de lisina en la alimentación animal

Lisina vendida como suplemento para gatos

La producción de lisina para la alimentación animal es una industria global importante, alcanzando en 2009 casi 700.000 toneladas por un valor de mercado de más de 1.220 millones de euros. [102] La lisina es un aditivo importante para la alimentación animal porque es un aminoácido limitante a la hora de optimizar el crecimiento de ciertos animales como cerdos y pollos para la producción de carne. La suplementación con lisina permite el uso de proteínas vegetales de menor costo (maíz, por ejemplo, en lugar de soja ) manteniendo al mismo tiempo altas tasas de crecimiento y limitando la contaminación por excreción de nitrógeno. [103] A su vez, sin embargo, la contaminación por fosfato es un importante coste ambiental cuando el maíz se utiliza como alimento para aves de corral y cerdos. [104]

La lisina se produce industrialmente mediante fermentación microbiana, a partir de una base principalmente de azúcar. La investigación en ingeniería genética está buscando activamente cepas bacterianas para mejorar la eficiencia de la producción y permitir que la lisina se produzca a partir de otros sustratos. [102] La bacteria más común utilizada es Corynebacterium glutamicum especialmente mutagenizada o modificada genéticamente para producir lisina, pero también se emplean cepas análogas de Escherichia coli .

En la cultura popular

La película de 1993 Jurassic Park , basada en la novela de 1990 Jurassic Park de Michael Crichton , presenta dinosaurios que fueron alterados genéticamente para que no pudieran producir lisina, un ejemplo de auxotrofia diseñada . [105] Esto se conocía como la "contingencia de lisina" y se suponía que evitaría que los dinosaurios clonados sobrevivieran fuera del parque, obligándolos a depender de suplementos de lisina proporcionados por el personal veterinario del parque. En realidad, ningún animal puede producir lisina; es un aminoácido esencial . [106]

En 1996, la lisina se convirtió en el foco de un caso de fijación de precios , el más grande en la historia de los Estados Unidos. La Archer Daniels Midland Company pagó una multa de 100 millones de dólares estadounidenses y tres de sus ejecutivos fueron condenados y cumplieron condena en prisión. También se encontraron culpables en el caso de fijación de precios dos empresas japonesas ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) y una empresa surcoreana (Sewon). [107] Se pueden encontrar grabaciones de video secretas de los conspiradores fijando el precio de la lisina en línea o solicitando el video al Departamento de Justicia de los EE. UU. , División Antimonopolio. Este caso sirvió de base para el libro The Informant: A True Story , [108] y la película The Informant !.

Referencias

Este artículo fue adaptado de la siguiente fuente bajo licencia CC BY 4.0 (2018) (informes de los revisores): Cody J Hall; Tatiana P. Soares da Costa (1 de junio de 2018). "Lisina: biosíntesis, catabolismo y funciones" (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. doi : 10.15347/WJS/2018.004 . ISSN  2470-6345. Wikidata  Q55120301.

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