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Bilin (bioquímica)

La bilirrubina , una bilina amarilla, es un producto de degradación del hemo.

Las bilinas , bilanos o pigmentos biliares son pigmentos biológicos formados en muchos organismos como producto metabólico de ciertas porfirinas . La bilina (también llamada bilicromo) fue nombrada como un pigmento biliar de los mamíferos , pero también se puede encontrar en vertebrados inferiores , invertebrados , así como en algas rojas , plantas verdes y cianobacterias . Las bilinas pueden variar en color desde rojo, naranja, amarillo o marrón hasta azul o verde. [1]

En términos químicos, las bilinas son disposiciones lineales de cuatro anillos de pirrol ( tetrapirroles ). En el metabolismo humano, la bilirrubina es un producto de degradación del hemo . Un bilano modificado es un intermediario en la biosíntesis y el uroporfirinógeno III a partir del porfobilinógeno .

Se encuentran ejemplos de bilinas en animales (los ejemplos cardinales son la bilirrubina y la biliverdina ), y ficocianobilina , el cromóforo del pigmento fotosintético ficocianina , en algas y plantas. En las plantas, las bilinas también sirven como fotopigmentos de la proteína fotorreceptora fitocromo . Un ejemplo de una bilina invertebrada es la micromatabilina , que es responsable del color verde de la araña cazadora verde, Micrommata virescens . [2]

En las plantas

La mayoría de los organismos fotosintéticos productores de oxígeno contienen el regulador positivo de la biosíntesis de clorofila GENOMES UNCOUPLED 4 (GUN4). Las investigaciones sugieren que GUN4 regula la síntesis de clorofila activando la enzima quelatasa de magnesio , que cataliza la inserción de Mg 2+ en la protoporfirina IX . [3] Las bilinas se unen de forma no covalente a CrGUN4, un GUN4 de algas de Chlamydomonas reinhardtii , que ha demostrado participar en la señalización retrógrada . [4]

Proteína de unión a bilinna en las alas de mariposa

Las alas de mariposa son un nuevo sitio de síntesis y escisión de porfirina donde se representa la bilina; la expresión de la proteína de unión a la bilina lipocalina en Pieris brassicae . [5] La función de la biliproteína durante el desarrollo del ala aún se desconoce, al igual que la existencia de una vía activa para la síntesis y escisión de porfirina en las alas de los insectos, que se ha demostrado aquí por primera vez. La proteína de unión a la bilina de Pieris brassicae , que se descubrió que tenía una estructura cristalina, fue uno de los miembros iniciales de la superfamilia de proteínas lipocalinas, que desde entonces ha crecido significativamente. Es una proteína de pigmento azul que se puede identificar claramente por su secuencia de aminoácidos y estructura cristalina. La proteína de unión a la bilina está presente predominantemente en la hemolinfa , el cuerpo graso y la epidermis en el último estadio larvario y en las alas del insecto adulto de Pieris brassicae . [6] Aunque recientemente se ha descubierto que tres patrones de color de las larvas de la mariposa cola de golondrina están correlacionados con la combinación de la proteína de unión a la bilina y el gen relacionado con el amarillo, aún se desconocen otras actividades fisiológicas. [7] Normalmente, las bilinas de los insectos se unen a las proteínas para crear una variedad de biliproteínas que se han identificado en los lepidópteros y otros insectos. La presencia de los pigmentos azules y amarillos contribuye al tono azul verdoso de algunas larvas de lepidópteros . Se cree que los pigmentos azules y los carotenoides amarillos funcionan juntos como camuflaje. [8]

La proteína de unión a bilin es un miembro de la familia de las lipocalinas, que incluye proteínas extracelulares con una serie de características de ligando molecular en común, incluida la capacidad de unirse a compuestos diminutos, principalmente lipofílicos , como el retinol . [9] Los miembros de la familia de las lipocalinas se han clasificado principalmente como proteínas de transporte, pero está claro que también realizan una variedad de otras tareas, incluido el transporte de retinol, la coloración críptica de los invertebrados , el olfato y la transmisión de feromonas . Existe una gran variación estructural y funcional en la familia de las lipocalinas , tanto dentro como entre especies.

Véase también

Referencias

  1. ^ "Bilin | Fotosíntesis, clorofila, carotenoides | Britannica". www.britannica.com . Consultado el 3 de mayo de 2024 .
  2. ^ Oxford GS, Gillespie RG (1998). "Evolución y ecología de la coloración de las arañas". Revista anual de entomología . 43 : 619–43. doi :10.1146/annurev.ento.43.1.619. PMID  15012400. S2CID  6963733.
  3. ^ Richter AS, Hochheuser C, Fufezan C, Heinze L, Kuhnert F, Grimm B (noviembre de 2016). "La fosforilación de GENOMES UNCOUPLED 4 altera la estimulación de la actividad de la quelatasa de Mg en las angiospermas". Fisiología vegetal . 172 (3): 1578–1595. doi :10.1104/pp.16.01036. PMC 5100749 . PMID  27688621. 
  4. ^ Hu JH, Chang JW, Xu T, Wang J, Wang X, Lin R, et al. (octubre de 2021). "Base estructural de la unión de la bilina por el regulador de la biosíntesis de clorofila GUN4". Protein Science . 30 (10): 2083–2091. doi :10.1002/pro.4164. PMC 8442963 . PMID  34382282. 
  5. ^ Sehringer, Bernd; Kayser, Hartmut (1 de junio de 2006). "Alas de mariposa, un nuevo sitio de síntesis y escisión de porfirina: estudios sobre la expresión de la proteína de unión a lipocalina bilina en Pieris brassicae". Insect Biochemistry and Molecular Biology . 36 (6): 482–491. doi :10.1016/j.ibmb.2006.03.005. ISSN  0965-1748. PMID  16731344.
  6. ^ Bae, Narkhyun; Lödl, Martin; Pollak, Arnold; Lubec, Gert (julio de 2012). "Análisis espectrométrico de masas de la proteína de unión a bilina del ala de Hebomoia glaucippe (Linnaeus, 1758) (Lepidoptera: Pieridae): proteómica y 2-DE". Electroforesis . 33 (12): 1787–1794. doi : 10.1002/elps.201100569 . PMID  22740467. S2CID  2485781.
  7. ^ Kim, Hong Ja; Yun, Chi Young; Han, Yeon Soo; Lee, In Hee; Kang, Young Jin; Jin, Byung Rae; Seo, Sook Jae (1 de enero de 2006). "Secuencias de ADNc de dos biliproteínas, BP1 y BP2, de la mariposa blanca de la col, Pieris rapae y su acumulación específica en tejidos y etapas". Insect Biochemistry and Molecular Biology . 36 (1): 54–62. doi :10.1016/j.ibmb.2005.10.006. ISSN  0965-1748. PMID  16360950.
  8. ^ Kim, Hong Ja; Yun, Chi Young; Han, Yeon Soo; Lee, In Hee; Kang, Young Jin; Jin, Byung Rae; Seo, Sook Jae (1 de enero de 2006). "Secuencias de ADNc de dos biliproteínas, BP1 y BP2, de la mariposa blanca de la col, Pieris rapae y su acumulación específica en tejidos y etapas". Insect Biochemistry and Molecular Biology . 36 (1): 54–62. doi :10.1016/j.ibmb.2005.10.006. ISSN  0965-1748. PMID  16360950.
  9. ^ Sehringer, Bernd; Kayser, Hartmut (1 de junio de 2006). "Alas de mariposa, un nuevo sitio de síntesis y escisión de porfirina: estudios sobre la expresión de la proteína de unión a lipocalina bilina en Pieris brassicae". Insect Biochemistry and Molecular Biology . 36 (6): 482–491. doi :10.1016/j.ibmb.2006.03.005. ISSN  0965-1748. PMID  16731344.

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