La biliverdina (del latín , bilis verde) es un pigmento biliar tetrapirrólico verde y es un producto del catabolismo del hemo . [1] [2] Es el pigmento responsable del color verdoso que a veces se observa en los hematomas . [2]
Biliverdin results from the breakdown of the heme moiety of hemoglobin in erythrocytes. Macrophages break down senescent erythrocytes and break the heme down into biliverdin along with hemosiderin, in which biliverdin normally rapidly reduces to free bilirubin.[1][3]
Biliverdin is seen briefly in some bruises as a green color. In bruises, its breakdown into bilirubin leads to a yellowish color.[2]
Biliverdin has been found in excess in the blood of humans suffering from hepatic diseases. Jaundice is caused by the accumulation of biliverdin or bilirubin (or both) in the circulatory system and tissues.[1] Jaundiced skin and sclera (whites of the eyes) are characteristic of liver failure.
While typically regarded as a mere waste product of heme breakdown, evidence that suggests that biliverdin – and other bile pigments – has a physiological role in humans has been mounting.[4][5]
Bile pigments such as biliverdin possess significant anti-mutagenic and antioxidant properties and therefore, may fulfil a useful physiological function.[5] Biliverdin and bilirubin have been shown to be potent scavengers of hydroperoxyl radicals.[4][5] They have also been shown to inhibit the effects of polycyclic aromatic hydrocarbons, heterocyclic amines, and oxidants – all of which are mutagens. Some studies have found that people with higher concentration levels of bilirubin and biliverdin in their bodies have a lower frequency of cancer and cardiovascular disease.[4] It has been suggested that biliverdin – as well as many other tetrapyrrolic pigments – may function as an HIV-1 protease inhibitor[6] as well as having beneficial effects in asthma[5] though further research is needed to confirm these results. There are currently no practical implications for using biliverdin in the treatment of any disease.
Biliverdin is an important pigment component in avian egg shells, especially blue and green shells. Blue egg shells have a significantly higher concentration of biliverdin than brown egg shells.[7]
Las investigaciones han demostrado que la biliverdina de las cáscaras de huevo se produce a partir de la glándula de la cáscara, en lugar de a partir de la descomposición de los eritrocitos en el torrente sanguíneo, [ cita necesaria ] aunque no hay evidencia de que las fuentes del material no sean tetrapirroles ni hemo libre de el plasma sanguíneo. [ se necesita aclaración ] [ se necesita cita ]
Además de su presencia en las cáscaras de los huevos de las aves, otros estudios también han demostrado que la biliverdina está presente en la sangre azul verdosa de muchos peces marinos, la sangre del gusano del tabaco , las alas de la polilla y la mariposa, el suero y los huevos de las ranas, y la placenta de los perros. [8] En el caso de los perros, esto puede provocar, en casos extremadamente raros, el nacimiento de cachorros con pelaje verde; sin embargo, el color verde desaparece poco después del nacimiento. [9] En el pez aguja ( Belone belone ) y especies relacionadas, los huesos son de color verde brillante debido a la biliverdina. [ cita necesaria ] La coloración verde de muchos saltamontes y larvas de lepidópteros también se debe a la biliverdina. [10]
La biliverdina también está presente en la sangre verde, los músculos, los huesos y el revestimiento mucoso de los eslizones del género Prasinohaema , que se encuentran en Nueva Guinea . No está claro si esta presencia de biliverdina es una adaptación ecológica o fisiológica de algún tipo. Se ha sugerido que la acumulación de biliverdina podría disuadir la infección dañina por parásitos de la malaria Plasmodium , aunque no se ha establecido una correlación estadísticamente significativa. [11] La rana camboyana, Chiromantis samkosensis , también exhibe esta característica junto con huesos de color turquesa. [12]
En un complejo con fitocromo bacteriano rediseñado , la biliverdina se ha empleado como cromóforo emisor de infrarrojos para obtener imágenes in vivo. [13] [14] A diferencia de las proteínas fluorescentes que forman su cromóforo a través de modificaciones postraduccionales de la cadena polipeptídica , los fitocromos se unen a un ligando externo (en este caso, biliverdina), y la obtención de imágenes exitosas de la primera sonda basada en bacteriofitocromo requirió la adición del biliverdina exógena. [13] Estudios recientes demostraron que se pueden obtener imágenes de proteínas fluorescentes basadas en bacteriofitocromo con alta afinidad por la biliverdina in vivo utilizando ligando endógeno únicamente y, por lo tanto, con la misma facilidad que las proteínas fluorescentes convencionales. [14] La llegada de la segunda y posteriores generaciones de sondas basadas en bacteriofitocromo de unión a biliverdina debería ampliar las posibilidades para la obtención de imágenes in vivo no invasivas.
Se evolucionó una nueva clase de proteína fluorescente a partir de una ficobiliproteína cianobacteriana ( Trichodesmium erythraeum ) , la α- aloficocianina , y se denominó proteína fluorescente ultra roja pequeña ( smURFP ) en 2016. smURFP autoincorpora autocatalíticamente el cromóforo biliverdina sin la necesidad de una proteína externa . conocido como liasa . [15] Las proteínas fluorescentes derivadas de las medusas y los corales requieren oxígeno y producen una cantidad estequiométrica de peróxido de hidrógeno tras la formación del cromóforo . [16] smURFP no requiere oxígeno ni produce peróxido de hidrógeno y utiliza el cromóforo biliverdina. smURFP tiene un gran coeficiente de extinción (180.000 M −1 cm −1 ) y un rendimiento cuántico modesto (0,20), lo que lo hace comparable en brillo biofísico al eGFP y aproximadamente 2 veces más brillante que la mayoría de las proteínas fluorescentes rojas o rojas lejanas derivadas de corales . Las propiedades espectrales de smURFP son similares a las del tinte orgánico Cy5 . [15]