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Receptor acoplado a proteína G de la retina

El receptor acoplado a proteína G de la retina RPE, también conocido como RGR-opsina, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RGR . [5] [6] RGR-opsina es un miembro de la subfamilia de receptores similares a rodopsina de GPCR . Como otras opsinas que se unen al retinaldehído, contiene un residuo de lisina conservado en el séptimo dominio transmembrana. [7] [8] La RGR-opsina viene en diferentes isoformas producidas por empalme alternativo. [6]

Función

La RGR-opsina se une preferentemente a todo trans-retinal, [8] que es la forma dominante en la retina adaptada a la oscuridad; tras la exposición a la luz se isomeriza a 11-cis-retinal. [9] Por lo tanto, la RGR-opsina presumiblemente actúa como una fotoisomerasa para convertir todo transretinal en 11 cis retiniano, similar al retinocromo en los invertebrados . El 11-cis-retinal se isomeriza nuevamente dentro de la rodopsina y las yodopsinas en los bastones y conos de la retina. La RGR-opsina se expresa exclusivamente en el tejido cercano a los bastones y conos, el epitelio pigmentario de la retina (EPR) y las células de Müller . [7]

Filogenia

Las opsinas RGR están restringidas a los equinodermos , los hemicordados a los cráneos. [10] Los cráneos son el taxón que contiene a los mamíferos y con ellos a los humanos. Las RGR-opsinas son uno de los siete subgrupos de las cromopsinas. Los otros grupos son las peropsinas , los retinocromos, las nemopsinas, las astropsinas, las varropsinas y las gluopsinas. [10] Las cromopsinas son uno de los tres subgrupos de las tetraopsinas (también conocidas como RGR/Go o opsinas del grupo 4). Los otros grupos son las neuropsinas y las Go-opsinas. Las tetraopsinas son uno de los cinco grupos principales de opsinas animales , también conocidas como opsinas tipo 2). Los otros grupos son las opsinas ciliares (c-opsinas, cilopsinas), las opsinas rabdoméricas (r-opsinas, rabopsinas), las xenopsinas y las nesopsinas. Cuatro de estos subclados se encuentran en Bilateria (todos menos las nesopsinas). [10] [11] Sin embargo, los clados bilaterales constituyen un taxón parafilético sin las opsinas de los cnidarios . [10] [11] [12] [13]

La relación filogenética de las opsinas RGR con las otras opsinas.
  • Reconstrucción filogenética de las opsinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G. El marco resalta las tetraopsinas, que se amplían en la siguiente imagen.
    Reconstrucción filogenética de las opsinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G. El marco resalta las tetraopsinas, que se amplían en la siguiente imagen.
  • Reconstrucción filogenética de las tetraopsinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas. El marco resalta las cromopsinas, que se amplían en la siguiente imagen.
    Reconstrucción filogenética de las tetraopsinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas. El marco resalta las cromopsinas, que se amplían en la siguiente imagen.
  • Reconstrucción filogenética de las cromopsinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas. El marco resalta las opsinas RGR.
    Reconstrucción filogenética de las cromopsinas. El grupo externo contiene otros receptores acoplados a proteína G, incluidas las otras opsinas. El marco resalta las opsinas RGR.

En la filogenia anterior, cada clado contiene secuencias de opsinas y otros receptores acoplados a proteína G. El número de secuencias y dos gráficos circulares se muestran al lado del clado. El primer gráfico circular muestra el porcentaje de un determinado aminoácido en la posición de las secuencias correspondientes a la posición 296 en la rodopsina bovina. Los aminoácidos están codificados por colores. Los colores son rojo para lisina (K), morado para ácido glutámico (E), naranja para arginina (R), gris oscuro y medio para otros aminoácidos y gris claro para secuencias que no tienen datos en esa posición. El segundo gráfico circular muestra la composición taxonómica de cada clado: el verde representa los cráneos , el verde oscuro los cefalocordados , el verde medio los equinodermos , el marrón los nematodos , el rosa pálido los anélidos , el azul oscuro los artrópodos , el azul claro los moluscos y el morado los cnidarios. . Las ramas de los clados tienen gráficos circulares, que proporcionan valores de soporte para las ramas. Los valores son de derecha a izquierda SH-aLRT/aBayes/UFBoot. Las ramas se consideran apoyadas cuando SH-aLRT ≥ 80%, aBayes ≥ 0,95 y UFBoot ≥ 95%. Si un valor de soporte está por encima de su umbral, el gráfico circular es negro; de lo contrario, es gris. [10]

Significación clínica

La RGR-opsina puede estar asociada con retinitis pigmentosa autosómica recesiva y autosómica dominante (arRP y adRP, respectivamente). [14] [6]

Interacciones

Se ha demostrado que la RGR-opsina interactúa con KIAA1279 . [15]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000148604 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000021804 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Chen XN, Korenberg JR, Jiang M, Shen D, Fong HK (junio de 1996). "Localización del gen de opsina RGR humana en el cromosoma 10q23". Genética Humana . 97 (6): 720–2. doi :10.1007/BF02346179. PMID  8641686. S2CID  6086858.
  6. ^ abc "Entrez Gene: receptor acoplado a proteína G de retina RGR".
  7. ^ ab Jiang M, Pandey S, Fong HK (diciembre de 1993). "Un homólogo de opsina en la retina y el epitelio pigmentario". Oftalmología de investigación y ciencias visuales . 34 (13): 3669–78. PMID  8258527.
  8. ^ ab Shen D, Jiang M, Hao W, Tao L, Salazar M, Fong HK (noviembre de 1994). "Un gen humano relacionado con la opsina que codifica una proteína de unión a retinaldehído". Bioquímica . 33 (44): 13117–25. doi :10.1021/bi00248a022. PMID  7947717.
  9. ^ Hao, W; Fong, HK (5 de marzo de 1999). "El cromóforo endógeno de la opsina del receptor acoplado a proteína G de la retina del epitelio pigmentario". La Revista de Química Biológica . 274 (10): 6085–90. doi : 10.1074/jbc.274.10.6085 . PMID  10037690.
  10. ^ abcde Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (agosto de 2022). "Las gluopsinas: opsinas sin lisina de unión a la retina". Células . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/celdas11152441 . PMC 9368030 . PMID  35954284.  El material fue copiado y adaptado de esta fuente, que está disponible bajo una licencia internacional Creative Commons Attribution 4.0.
  11. ^ ab Ramirez MD, Pairett AN, Pankey MS, Serb JM, Speiser DI, Swafford AJ, Oakley TH (26 de octubre de 2016). "El último ancestro común de la mayoría de los animales bilaterales poseía al menos 9 opsinas". Biología y evolución del genoma : evw248. doi : 10.1093/gbe/evw248 . PMC 5521729 . PMID  27797948. 
  12. ^ Porter ML, Blasic JR, Bok MJ, Cameron EG, Pringle T, Cronin TW, Robinson PR (enero de 2012). "Arrojando nueva luz sobre la evolución de las opsinas". Actas. Ciencias Biologicas . 279 (1726): 3–14. doi :10.1098/rspb.2011.1819. PMC 3223661 . PMID  22012981. 
  13. ^ Liegertová M, Pergner J, Kozmiková I, Fabian P, Pombinho AR, Strnad H, et al. (Julio de 2015). "El genoma de cubozoo ilumina la diversificación funcional de las opsinas y la evolución de los fotorreceptores". Informes científicos . 5 : 11885. Código Bib : 2015NatSR...511885L. doi :10.1038/srep11885. PMC 5155618 . PMID  26154478. 
  14. ^ Morimura H, Saindelle-Ribeaudeau F, Berson EL, Dryja TP (diciembre de 1999). "Mutaciones en RGR, que codifican un homólogo de opsina sensible a la luz, en pacientes con retinosis pigmentaria". Genética de la Naturaleza . 23 (4): 393–4. doi :10.1038/70496. PMID  10581022. S2CID  35176366.
  15. ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY , Smolyar A, Bosak S , Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173–8. Código Bib : 2005Natur.437.1173R. doi : 10.1038/naturaleza04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.

Otras lecturas

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .


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